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International audience; Introduction et but de l’étudeLes préparations pour nourrissons (PPN), seuls substituts adéquats au lait maternel (LM), sont des matrices complexes qui nécessitent de nombreux ingrédients et étapes de transformation. L'objectif de ces essais était de comprendre comment la structure et la composition protéiques des préparations pour nourrissons modulent leur cinétique de digestion et d’absorption en utilisant des modèles de digestion in vitro et in vivo.Matériel et MéthodesQuatre PPNs contenant des protéines de lactosérum avec différents taux de dénaturation (A/B/C) ou des caséines de structures micellaires différentes (C/D) ont été fabriquées. Leur profil protéique variait légèrement mais leur composition nutritionnelle et leur taux d'azote aminé étaient similaires. Elles ont été digérées (1) à l'aide d'un modèle de digestion in vitro dynamique (DIDGI) pour suivre la structure des digestas (microscopie), la protéolyse globale (OPA) et la cinétique d'apparition des peptides (LC-MS/MS) au cours de la digestion et (2) par des mini-porcelets Yucatan (n=10, 12-27 jours de vie) afin de suivre la cinétique postprandiale (4h) d'apparition plasmatique des acides aminés (AA). Les données ont été analysées par un modèle linéaire mixte pour données répétées.Résultats et Analyses statistiquesAvant digestion, les structures lipoprotéiques étaient différentes entre les PPNs. La PPN A présentait des structures lipoprotéiques étoilées avec la présence d'agrégats de protéines du lactosérum à la surface des caséines pour un taux de dénaturation global des protéines du lactosérum de 44%. Les PPNs B et C ne présentaient pas de structures particulières et avaient des taux de dénaturation respectifs de 36 et 31%. La PPN D contenant des caséines non micellaires présentait de grandes structures avec de nombreuses structures caséiques à l'interface de gouttelettes lipidiques partiellement floculées. Son taux de dénaturation des PS était de 29%. La PPN A, caractérisée par des taux de protéines du lactosérum glyquées et dénaturées plus élevés, avait un degré de protéolyse significativement plus élevé à 180 min de phase gastrique que la PPN D et en phase intestinale que les PPNs C et D. Les peptides (en particulier ceux issus des caséines) apparaissaient plus tôt en phase gastrique pour la PPN D (à 80 mincontre 180 min pour les PPNs A et B). La PPN C présentait une abondance maximale pour près de la moitié des peptides bioactifs. Chez le porcelet, les PPNs A et B présentaient des concentrations plasmatiques en AA totaux et essentiels significativement plus élevées que les PPNs C et D. La dénaturation des protéines du lactosérum (PPN A) ou la modification structurelle des caséines (PPN D) semblerait induire une diminution du catabolisme oxydatif des acides aminés.ConclusionLes approches complémentaires in vitro et in vivo ont permis de mettre en évidence l'influence de la structure des PPNs sur la digestion des protéines et l'absorption des acides aminés. La structure micellaire de l'ingrédient caséique avait un impact majeur sur la structure protéique des PPNs, leur cinétique de protéolyse avec une libération plus précoce et plus abondante de peptides pour les structures caséiques modifiées ainsi que sur l'oxydation des acides aminés plasmatiques. La structure de la fraction protéique du lactosérum a induit des différences de cinétiques de protéolyse in vitro et in vivo, avec une augmentation de la protéolyse pour les protéines du lactosérum les plus dénaturées induisant des concentrations en acides aminés plasmatiques postprandiales plus importantes. Au vue de la littérature, la digestion de la PPN C (présentant une faible dénaturation,des caséines micellaires et induisant des cinétiques postprandiales plus faibles pour de nombreux acides aminés comparés aux PPNs A et B) se rapprocherait davantage de celle du lait maternel. L'impact physiologique de ces PPNs sera évalué au cours d'une prochaine étude sur le porcelet Yucatan

International audience; Introduction et but de l’étudeLa formulation des préparations pour nourrissons (PPN) est très réglementée et doit mimer au mieux l’aminogramme du lait humain (LH), premier élément essentiel de la qualité nutritionnelle des protéines. Peu d’études in vivo se sont intéressées à la digestibilité des acides aminés (AA) du LH et des PPNs, permettant d’estimer leur biodisponibilité, autre indicateur important de la qualité nutritionnelle des protéines. L’objectif de cette étude était de mesurer la digestibilité iléale vraie (DIV) des protéines du LH et d’une PPN, afin de calculer leur DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score ; FAO, 2013). Un modèle mini-porcelet a été utilisé comme modèle du nourrisson.Matériel et MéthodesDes porcelets âgés de 19 jours ont reçu pendant 6 jours du LH (n=7) ou une PPN (n=9). Un troisième groupe de porcelets a reçu un régime sans protéines (n=6), permettant d’évaluer les pertes en protéines endogènes. Les trois régimes contenaient du Cobalt-EDTA comme marqueur de transit. Le dernier jour, les repas ont été distribués toutes les heures pendant six heures avant sacrifice des animaux et récupération des contenus iléaux pour mesurer la digestibilité vraie de l’azote total et des AA. Le DIAAS a été calculé à partir des digestibilités et des teneurs en AA des aliments au regard du profil de référence, correspondant au profil en AA du LH (FAO, 2007). Des hydrolyses de durées multiples (0 à 120 h) des échantillons ont été réalisées afin d’évaluer les pertes en AA au cours de cette étape et corriger les valeurs classiquement obtenues à 24 h d’hydrolyse acide ou 16 h d’hydrolyse basique pour le tryptophane. Une ANOVA multifactorielle a permis l’analyse et la comparaison des données.Résultats et Analyses statistiquesLes hydrolyses multiples ont permis de corriger les teneurs en AA des aliments et des digestas, en particulier pour la tyrosine et la valine (+10% de la valeur mesurée à 24 h d’hydrolyse). Les profils en AA du LH étaient en accord avec la méta-analyse de Zhang et al. (2003). La DIV de l’azote aminé n’était pas significativement différente (LM : 96,7 ± 1,0 % et PPN : 98,0 ± 0,7 for IF, p > 0,05) tandis que la DIV de l’azote total était significativement plus faible pour le LH (91,3 ± 1,2 %) que pour la PPN (98,0 ± 0,9 %). Cette différence s’expliquait par la plus forte proportion d’azote non protéique dans le LH (LH : 31,0 ± 0,7 % et PPN :4,4 ± 0,2 % de l’azote total), partiellement non digestible et non-absorbable. Quelques AA présentaient des différences de digestibilité. Ainsi, la lysine était significativement plus digestible dans le LH que dans la PPN (98,4 ± 0,7 % vs. 96,0 ± 0,5 %), probablement lié à l’absence de glycation des protéines (réaction de Maillard) dans le LH. A l’inverse, les DIVs de la phénylalanine, la thréonine, la valine, l’alanine, la proline et la sérine, étaient significativement légèrement plus faibles dans le LH que dans la PPN (-2,6 à -7,3 points). La DIV moyenne dutryptophane était proche entre le LH et la PPN (96,8 ± 0,5 %, p = 0,079). Le DIAAS était plus élevé pour le LH que pour la PPN (+10%) et était, pour les deux aliments, liés à une teneur en AA aromatiques (phénylalanine + tyrosine) plus basse que celle du profil de référence.ConclusionCette étude a démontré que le LH, comparé à la PPN, avait une DIV plus faible uniquement pour l’azote total et non pas pour l’azote aminé. Ceci suggère qu’une fraction d’azote non protéique du LH est sous forme non digestible et non absorbable, tel que l’urée, et est donc transférée vers le colon. Cette fraction azotée, bien que peu considérée dans la formulation des PPNs, peut cependant avoir un rôle sur la composition du microbiote. Par ailleurs, la digestibilité plus élevée de la lysine dans le LH que la PPN, est certainement dû à l’absence de réaction de Maillard dans le LH contrairement aux PPNs, qui reçoivent de nombreux traitements thermiques

International audience; La modélisation et l’optimisation des procédés agroalimentaires est une tâche difficile dû à la complexité des produits agroalimentaires, le manque de connaissances sur les mécanismes limitant les performances [1] et l’hétérogénéité des variables impliquées. C’est le cas pour la microfiltration tangentielle 0.1 μm de lait écrémé (MF 0.1 μm). Cette opération est généralement utilisée dans l’industrie laitière pour séparer les protéines : micelles de caséines natives (rétentat) utilisées dans les fromages et les protéines de lactosérum (perméat) principalement utilisées dans les formulations alimentaires à destination des populations spécifiques (personnes âgées, nourrissons, sportifs). En dépit du fort intérêt porté à la MF 0.1 μm dans le secteur de l’industrie agroalimentaire, ce procédé de transformation n’a pas été intégralement optimisé au regard des objectifs des utilisateurs. Les choix de conception, dimensionnement et conditions opératoires sont principalement basées sur le savoir-faire des équipementiers et des connaissances expertes disponibles. Dans la littérature, l’optimisation de la MF 0.1 μm de lait écrémé est abordée en mono-objectif sur un problème posé empiriquement [2] ou sur l’influence spécifique d’une variable d’intérêt sur un groupe de variables choisies [3]. Ce travail vise à optimiser la microfiltration tangentielle 0.1 μm de lait écrémé depuis la conception jusqu’aux performances des produits avec des objectifs d’optimisation contradictoires en intégrant des connaissances expertes et scientifiques dans la formulation d’un problème multiobjectif. La méthodologie, basée sur « l'intégration des connaissances » se compose de quatre étapes : 1) l'acquisition de connaissances scientifiques et expertes sur les objectifs à optimiser ; 2) la modélisation des objectifs sous forme de fonctions calculables ; 3) la résolution du problème multiobjectif en utilisant un algorithme d'optimisation métaheuristique adapté ; 4) l'aide à la décision multicritère. Les objectifs considérés sont de maximiser la composition des fractions rétentat et perméat, de maximiser le rendement de récupération des protéines dans la fraction perméat et de minimiser les coûts économiques. Environ 1000 solutions Pareto-optimales ont été trouvées, dont des solutions proches de celles utilisées dans l'industrie et à moindre coût. L'optimisation multiobjectif de la MF a ouvert de nouvelles réflexions sur la conception des installations et les combinaisons de conditions opératoires en améliorant les caractéristiques du produit tout en maintenant constants les coûts d'investissement et de production. Le résultat de l'optimisation est une preuve de concept dont la faisabilité et la viabilité à l'échelle industrielle doivent être validées. Ces travaux ouvrent de nouvelles perspectives pour l'optimisation multiobjectif des procédés alimentaires.

Introduction et but de l’étude: La pepsine, sécrétée dans l’estomac, est la première protéase rencontrée par les protéines alimentaires au cours de la digestion. L’estomac acidifie lentement les bols alimentaires et il a été montré que le pH gastrique a un impact majeur sur les cinétiques de protéolyse 1.En effet, il est généralement admis que la pepsine n’est active qu’à pH acide, pour pH ≤ 5, avec un maximum d’activité autour de pH 2 pour beaucoup de substrats 2.Elle est également représentée comme un diacide 3, ce qui semble vrai lorsqu’elle agit sur l’hémoglobine, substrat de référence pour mesurer son activité. Ce comportement en fonction du pH n’a pas été validé sur des mélanges de protéines alimentaires telles que les caséines, principales protéines du lait, ou les protéines du blanc d’œuf. L’objectif principal de cette étude est de comparer les profils d’activité de la pepsine en fonction du pH sur les caséines du lait de vache (CA) et les protéines du blanc d’œuf (BO).Matériel et méthodes: Les cinétiques d’hydrolyse de protéines de BO entier et de micelles de CA par la pepsine, à différents pH compris entre 1 et 8, ont été suivies au pH-stat pendant 2h, avec quantification du degré d’hydrolyse final (DH) par la méthode OPA. Les vitesses initiales ont été calculées à partir de ces cinétiques entre 0 et 5 minutes. Les concentrations en substrat et en pepsine étaient les mêmes pour chaque expérience, et l’environnement salin était celui du protocole INFOGEST 4. Les CA se présentent en structures supramoléculaires, les micelles, qui précipitent à pH acide. Une étape d’acidification à pH 4 des CA a permis d’étudier des suspensions d’agrégats tous formés dans les mêmes conditions. L’aspect et la taille de ces agrégats ont été observés par microscopie confocale et par morpho-granulométrie.Résultats et Analyse statistique: Les cinétiques d’hydrolyse obtenues suivent, dans leur majorité, des profils de type loi de puissance en fonction du temps. Pour les protéines de BO, le DH final est maximal à pH1 (14,4%) et diminue de manière linéaire en fonction du pH,jusqu’à atteindre des valeurs négligeables pour les pH ≥6. A l’inverse, les valeurs de DH finaux sur les CA ne sont pas significativement différentes sur la gamme de pH 1 à 5 (7,5 ± 1,4 %) puis diminuent à partir de pH 6 et atteignent des valeurs négligeables à pH 8.Le rapport entre la vitesse d’hydrolyse initiale et le DH final des CA est supérieur à celui des protéines du BO quel que soit le pH, suggérant une cinétique d’hydrolyse plus rapide pour les CA.Ces résultats montrent que les caséines du lait,dont le pH se situe un peu au-dessus de 6, n’ont pas besoin d’être longuement acidifiées pour que l’hydrolyse par la pepsine puisse commencer dans l’estomac, atteignant une activité quasi optimale de la pepsine dès pH 5.Conclusion: Les cinétiques d’hydrolyse par la pepsine en fonction du pH diffèrent donc entre un substrat de type protéines globulaires comme l’œuf, et les caséines du lait. Le profil d’activité de la pepsine en fonction du pH est également différent de celui du standard hémoglobine. En outre, contrairement à ce qui est généralement admis, la pepsine peut hydrolyser certains substrats à des pH plus hauts que pH 5.

National audience; Introduction et but de l’étude Le processus de fabrication des préparations pour nourrissons (PPNs) implique des traitements thermiques, modifiant les propriétés physico-chimiques des protéines et éventuellement leur cinétique de protéolyse. L'objectif de l'étude consiste en l’analyse des effets de la composition et des structures protéiques thermo-induites des PPNs sur la cinétique de protéolyse. Matériel et méthodes Deux PPNs modèles ont été formulées à 1,3% de protéines. Elles se distinguent par la qualité des protéines du lactosérum (α-lactalbumine, β-lactoglobuline et lactoferrine) : la PPN « standard » mime la composition protéique de la majorité des PPNs 1er âge commercialisées et la PPN « LF+ ALA+ » celle du lait maternel. Les PPNs ont été traitées thermiquement à 67,5°C ou 80°C avec un taux de dénaturation des protéines du lactosérum identique de 65%. Les PPNs sans traitement thermique ont servies de référence. Les structures protéiques thermo-induites ont été caractérisées par électrophorèse, fractionnement d’écoulement de champ couplé à la diffusion de lumière multi-angle et microscopie électronique. D’autre part, les PPNs ont été soumises à la digestion gastro-intestinale en condition statique in vitro au stade nouveau-né à terme (n = 3). Le degré d’hydrolyse a été mesuré par dosage des amines primaires, la cinétique de protéolyse suivie par électrophorèse et l’évolution de la structure au cours de la digestion par granulométrie à diffraction laser. Résultats et analyse statistique A taux de dénaturation protéique équivalent, les caractéristiques morphologiques des structures protéiques thermo-induites diffèrent selon la composition protéique des PPNs et la température de traitement thermique. La formation d’agrégats solubles a été observée uniquement pour la PPN « standard », tandis que la fixation de protéines dénaturées sur les micelles de caséines a été constatée pour les deux PPNs. Les agrégats formés à 67,5°C ont une plus petite masse pour la PPN « standard » et un plus petit diamètre pour la PPN « LF+ ALA+ » que ceux formés à 80°C. Au cours de la phase gastrique, le traitement thermique accélère la cinétique de protéolyse des caséines de la PPN « standard » contrairement à la PPN « LF+ ALA+ ». La cinétique de protéolyse de l’α-lactalbumine dépend de la composition protéique des PPNs et de la température de chauffage de la PPN « LF+ ALA+ ». La protéolyse de la lactoferrine est fortement affectée par le traitement thermique. Les entités protéiques formées par agrégation en fin de phase gastrique sont affectées par la composition protéique des PPNs et le traitement thermique. Conclusion Notre étude a permis de mettre en évidence les effets de la composition protéique des PPNs et des structures protéiques thermo-induites sur les cinétiques de protéolyse. Ces deux paramètres sont donc à prendre en compte pour l’optimisation des PPNs en termes de stratégie nutritionnelle.

National audience; La fortification du lait de femme (LF) est une pratique courante dans l’alimentation des prématurés, pour les aider à rattraper leur retard de croissance. Les fortifiants, généralement à base de protéines de lait de vache hydrolysées (FV), peuvent poser des problèmes d’intolérances alimentaires de par l’immaturité du système digestif du prématuré. Un nouveau fortifiant à base de protéines entières de lait d'ânesse (FA) a été mis au point et testé lors d’un essai clinique randomisé chez les prématurés. Il a été démontré que la fortification de LF par FA réduisait l'intolérance alimentaire, les résidus gastriques bilieux et les épisodes de vomissements par rapport à FV, contenant des protéines hydrolysées. Le but de ce travail était d’évaluer comment ces différents fortifiants (FA, FV) affectaient la digestion des macronutriments (protéines et lipides) du LF. Matériel et méthodes: Du LF d’enfant prématuré, enrichi avec FA ou FV en conditions isoprotéique et isocalorique, a été digéré à l’aide d’un modèle de digestion in vitro dynamique adapté aux conditions digestives du nouveau-né prématuré. Les échantillons ont été prélevés à différents temps de digestion gastro-intestinale et ont été caractérisés en termes de protéolyse par suivi en électrophorèse et par mesure du degré d’hydrolyse (technique OPA) et de lipolyse par chromatographie en couche mince. La microstructure a été suivi au cours de la digestion par granulométrie à diffraction laser (distribution de taille de particules) et microscopie confocale. Résultats et Analyse statistique : Les cinétiques d’hydrolyse des protéines majoritaires de LF ne différaient pas entre les laits au cours de la digestion. Concernant le degré d’hydrolyse global, il était plus élevé avant digestion pour LF+FV que pour LF+FA de par la présence de protéines hydrolysées dans FV. Cette différence était maintenue entre les deux laits au cours de la digestion, mais l’écart était réduit en fin de phase intestinale. Le degré de lipolyse augmentait de la même manière pour les deux types de fortifications au cours de la digestion. De gros agrégats étaient présent dans LF+FA avant et pendant la digestion gastrique. La taille de ces particules était réduite après 60 min de digestion gastrique. Dans la phase intestinale, l'évolution de la taille des particules était similaire entre LF+FA et LF+FV. Conclusion: La libération des peptides et acides aminés est ralentie pour le lait de femme fortifié avec les protéines entières de lait d’ânesse par rapport à celui fortifié aux protéines hydrolysées de lait bovin. Ceci sera compléter par le dosage des peptides et acides aminés libérés au cours de la digestion. Apporter des protéines entières au nouveau-né avec le FA pourrait d’apporter au prématuré les acides aminés de manière plus progressive, et pourrait ainsi avoir un intérêt physiologique bénéfique pour la maturation du système digestif et immunitaire

Les desserts lactés sont des produits émulsionnés très appréciés pour la variétédes textures qu’ils proposent. Pour les produits acidifiés type yaourts, la texture dépend de la formation du réseau de caséines mais pour les produits àpH neutre, elle est obtenue par l’utilisation d’agents épaississants ou gélifiants. Cependant la présence de protéines pré-agrégées, peut suffire pour texturer une émulsion en connectant les gouttelettes pour former un réseau. Dans ce travail, nous avons recherchéquelles étaient les conditions optimales permettant de développer ce réseau et de générer des textures plus ou moins fermes. Pour cela, nous avons testé différents types d’agrégats de protéines sériques, fractals ou globulaires, en mélange avec des protéines solubles afin de mieux comprendre les phénomènes de compétition pour l’interface durant les phase d’homogénéisation de la phase grasse. En variant la concentration et le ratio protéines solubles/agrégées ainsi que la fraction volumique de la phase grasse et la taille des gouttelettes d’émulsion, nous avons construit des diagrammes d’état mettant en évidence trois comportement rhéologique. Un premier domaine concerne des émulsions liquide qui restent fluides au stockage, un second, d’émulsion gélifiées en sortie d’homogénéisation et un dernier, présentant un comportement liquide en sortie d’homogénéisation mais qui gélifient lors du refroidissement/stockage. Nous avons pu expliquer ces différents comportements par la composition de l’interface, la structure des agrégats et la distance moyenne entre gouttelettes. La texturation des émulsions est régie par la formation de liaison covalentes de type SS mais également par des liaisons de faibles énergie. La réversibilitéde ces dernières permet à ces émulsions gélifiées de présenter une capacitéde cicatrisation après cisaillement. La mise en œuvre de cette technique nécessite cependant une grande maitrise de la composition des mélanges protéiques et de la taille des gouttelettes car elle est très sensible àdes effets de seuil et àla présence d’autres tensioactifs même à faible concentration.

Les caséines sont présentes dans le lait sous forme de micelles qui s'apparentent à des agrégats colloïdaux poreux, déformables et compressibles [1,2]. La compréhension des propriétés de ces objets et des interactions qu’ils bâtissent (i.e. compressibilité, transition sol-gel, cohésion des gels) en fonction de leur concentration est nécessaire à la compréhension des phénomènes de colmatage qui gouvernent les performances des opérations de filtration du lait largement utilisées industriellement. En effet, lors de la mise en œuvre du procédé de séparation membranaire destiné à séparer les micelles de caséines des protéines sériques et d'autres espèces moléculaires, les micelles se concentrent au voisinage de la membrane. Cette accumulation de matière entraîne une diminution du flux de perméation et de la transmission des protéines sériques. Les propriétés de compressibilité des micelles et de viscoélasticité de leur dispersion concentrée en relation avec les mécanismes de structuration induits lors de l'augmentation de leur concentration, ont été étudiées par compression osmotique et par rhéométrie à 20°C [3-5]. Les dispersions de micelles de caséines présentent une transition sol-gel à une concentration de gélification (Cgel) de 170-180 g/L à 20°C [3-5]. Déterminer cette Cgel permet de définir des conditions de filtration limitant le colmatage des membranes [6]. Actuellement, l’utilisation de membranes organiques spiralées à basse température (≈8-12°C) pour la filtration de lait rencontre un succès grandissant. Il est connu que la dynamique, la structure et la composition chimique des micelles de caséines évoluent avec la température [2], mais peu d’études de son comportement à basse température en milieu concentré ont été réalisées [7]. Il est donc nécessaire d’élucider l’influence des basses températures sur la compression, la structure et la transition sol-gel des dispersions de micelles de caséines concentrées afin d'améliorer notre connaissance des conditions optimales de filtration du lait à basse température. Le but de ce travail est d’analyser l’influence de la température sur les interactions et le comportement rhéologique (i.e. compressibilité, comportement d’écoulement, transition sol-gel, cohésion des gels) des dispersions de micelles de caséines concentrées. Les expériences ont été menées à 7°C et 20°C. Des dispersions de micelles de caséines à différentes concentrations (de 25 à 700 g/L) ont été préparées, soit par dispersion de poudre d’isolat de micelles de caséines, soit par compression osmotique. La compressibilité des micelles de caséines a été caractérisée par des expériences de compression osmotique (de 0.01 à 13 bar). La transition sol-gel a été caractérisée par rhéométrie via des mesures d’écoulement et de cisaillement harmonique. Les deux techniques utilisées apportent également des informations sur les interactions micelle-micelle. Une équation d’état de la pression osmotique en fonction de la concentration en caséine a été déterminée à 7°C : il a été mis en évidence que la compressibilité, c’est-à-dire la concentration atteinte à une pression osmotique donnée des micelles de caséines augmente quand la température augmente de 7°C à 20°C. Par exemple pour atteindre une concentration de 450 g/L, il faut appliquer une pression osmotique de 2.6 bar à 7°C contre 1 bar à 20°C. De plus, la transition sol-gel à 7°C est observée à 150 g/L (correspondant à une compression de 0.18 bar) contre 170 g/L (correspondant à une compression de 0.073 bar) à 20°C. Les micelles de caséines sont plus hydratées et ont donc une plus forte voluminosité [7] à basse température, elles s’opposent davantage à la compression, mais elles interagissent et gélifient à plus faible concentration qu’à 20°C. Ces résultats mettent en avant la nécessité d'une modification de la conduite des protocoles de filtration appliqués lors du fonctionnement de ce procédé à basse température, afin de maintenir des performances équivalentes à celles actuellement obtenues à température élevées.

Les connaissances actuelles sur la microfiltration tangentielle 0.1 µm de lait écrémé (MF), un procédé de fractionnement des deux grands types de protéines du lait, sont principalement basées sur le savoir-faire des opérateurs et les connaissances expertes disponibles. L’optimisation multiobjectif du procédé requiert dans un premier temps de formuler le problème multiobjectif ; cette étape est centrale car c’est à travers elle que les objectifs sont explicités. Pour la MF, les données de la littérature sont insuffisantes à la représentation et à l’optimisation en simultané des objectifs contradictoires de la MF (maximiser la productivité et les propriétés des fractions obtenues et minimiser les coûts économiques et l'impact environnemental). Aucun modèle de simulation de la MF n’existe, en raison de la complexité du lait et des mécanismes de transformation mis en jeu lors de la filtration, et ce manque de modèle est un frein à l’optimisation multiobjectif du procédé [1]. La formulation du problème peut donc passer par un recueil de connaissances auprès d’experts, comme cela a été montré dans d’autres domaines [2]. L’objectif de ce travail est d’intégrer les connaissances expertes à la formulation du problème d’optimisation. Afin de faciliter le recueil de connaissances et l’identification des experts, le domaine de la MF a été divisé en neuf sous-domaines thématiques (Fig.1). Les connaissances et savoir-faire sont recueillis par la technique de l’interview semi-structurée [3] et sont représentés sous forme de cartes causales (Fig.2) [4]. Pour réaliser le recueil de connaissance, les objectifs de l’optimisation ont tout d’abord été définis. En prenant en compte les problématiques industrielles, les experts ont défini cinq objectifs -maximiser le rendement de récupération des protéines dans le perméat de la MF, maximiser la composition des fractions de rétentat et de perméat, minimiser les coûts d'investissement et de fonctionnement- auxquels il a été rajouté la minimisation de l’impact environnemental. Le problème d’optimisation de la MF est multidisciplinaire et les connaissances nécessaires à la modélisation et la résolution du problème sont partagées entre plusieurs experts. Pour chaque sous-domaine, une carte causale est établie par expert puis validée par ce dernier. Les cartes d’un même sous-domaine sont fusionnées, discutées et validées par le groupe d’experts concernés. La carte causale globale, obtenue de la même façon par fusion des cartes des sous-domaines, est le modèle de connaissances qui sera la base de la modélisation des objectifs de l’optimisation. Pour chaque sous-domaine, entre deux et cinq experts –industriels laitiers, équipementiers/assembliers et/ou chercheurs- ont été interviewés afin de recueillir les variables qui influencent les objectifs de l’optimisation. Neuf experts au total ont été interviewés avec en moyenne 90 minutes par expert. La carte causale globale comporte 152 variables et 318 relations d’influences. L’intégration des connaissances expertes sur les objectifs de l'optimisation et les variables qu'ils mettent en œuvre a permis d’identifier, via les cartes causales établies, les relations d’influence entre les variables et entre les variables et les objectifs. Elle a aussi permis d’identifier des trous de connaissances à combler par des actions de recherche, tel que l’impact de la diafiltration sur les caractéristiques des fractions obtenues, avant de pouvoir considérer l’opération de fractionnement dans son intégralité. La mise en équations du modèle de connaissance permettra d’optimiser en simultané les objectifs contradictoires de la MF afin de trouver les meilleurs compromis Pareto-optimaux dont certaines pourraient correspondre à des innovations de ruptures.

National audience; The Toulouse FFF Center (TFFFC) project aim is the development of a shared research platform for characterization of complex samples using Field-Flow Fractionation technologies. The project is built around collaborative projects with partners from various fields of activities such as agrifood, polymer chemistry, renewable carbon valorization and analytical equipment. The financial support of the Region Occitanie, European funds and industrial partners make possible the creation of an analytical platform dedicated to FFF technologies unique in Europe and to develop innovative approaches and tools allowing the characterization of complex samples by these Field-Flow Fractionation technologies. The performance of these techniques will be evaluated for the characterization various nano and micro-structures like proteins. We will also develop analytical methodologies using different FFF techniques to better characterize complex milk protein samples used as agro-food texturing agents and lignocellulosic materials, a product of interest in renewable carbon chemistry. These projects will be carried out in collaboration with industrial partners.

National audience; Classiquement, la texture des desserts lactés à pH neutre, est obtenue grâce à des épaississants ou des gélifiants. Dans certaines conditions, des agrégats de protéines laitières sont également capables de connecter les gouttelettes de l’émulsion et de texturer le système. Au cours de ces travaux, nous avons étudié la capacité de différents agrégats à texturer des émulsions tout en faisant le lien avec leurs propriétés d’adsorption et d’étalement à l’interface dans un mélange complexe contenant aussi des protéines solubles. L’objectif était de contrôler la compétition d’adsorption entre ces différentes espèces et au final, la composition interfaciale, afin de maîtriser la texture des émulsions. Les résultats montrent la possibilité de texturer les émulsions pendant l’homogénéisation (gel instantané) mais également au cours du stockage (gel différé), et ce, même pour des teneurs en matière grasse faible.

Les protéines solubles du lait pour texturer les aliments. journée scientifique "science des aliments et valorisation des bio-produits"

Mécanismes de formation de l’interface au cours du procédé de séchage : approche multiéchelles appliquée aux poudres laitières. journée scientifique "science des aliments et valorisation des bio-produits"

Classiquement, la texture des desserts lactés à pH neutre, est obtenue grâce à des épaississants ou des gélifiants. Dans certaines conditions, des agrégats de protéines laitières sont également capables de connecter les gouttelettes de l’émulsion et de texturer le système. Au cours de ces travaux, nous avons étudié la capacité de différents agrégats à texturer des émulsions tout en faisant le lien avec leurs propriétés d’adsorption et d’étalement à l’interface dans un mélange complexe contenant aussi des protéines solubles. L’objectif était de contrôler la compétition d’adsorption entre ces différentes espèces et au final, la composition interfaciale, afin de maîtriser la texture des émulsions. Les résultats montrent la possibilité de texturer les émulsions pendant l’homogénéisation (gel instantané) mais également au cours du stockage (gel différé), et ce, même pour des teneurs en matière grasse faible.

National audience

National audience; Propriétés interfaciales et moussantes des protéines. journée scientifique "science des aliments et valorisation des bio-produits"

National audience; Introduction Les nourrissons français reçoivent en majorité des préparations pour nourrissons (PPN), qui reçoivent de nombreux traitements thermiques pour assurer leur sécurité sanitaire. Ces traitements peuvent dénaturer/agréger les protéines et favoriser la réaction de Maillard, ce qui peut impacter les propriétés nutritionnelles et organoleptiques des PPN. Le but de cette étude était de développer un itinéraire technologique permettant de produire une PPN conservant ses protéines à l’état natif tout en garantissant sa qualité bactériologique grâce à la filtration membranaire, et d’en évaluer l’impact sur la digestion des protéines. Matériel et Méthodes Des PPN en poudre ont été produites à l’échelle semi-industrielle à partir de lait frais écrémé et épuré, additionné d’un concentré de protéines solubles natives, tous deux obtenus par microfiltration (1,4 et 0,1 m, respectivement). Lactose, huiles végétales, minéraux et vitamines ont été ajoutés pour obtenir une PPN complète (1er âge) au sens de la réglementation. Trois modalités ont été testées : T-, sans traitement thermique ; T+, avec pasteurisation seule du concentré (75°C, 2min) avant séchage ; T+++, combinant pasteurisation du lait (72°C, 30s) et du concentré (85°C, 2 min). Le taux de dénaturation protéique a été déterminé par Kjeldahl. Les produits de la réaction de Maillard ont été dosés par analyse de la furosine en chromatographie liquide en phase inverse et de la Nε-carboxyméthyl-lysine (CML) en spectrométrie de masse tandem (LC-MS/MS). Ces PPN ont été soumis à une digestion in vitro dynamique mimant le stade nouveau-né à terme. La cinétique de protéolyse a été évaluée par quantification des NH2 libérés et la microstructure des digestas a été suivie par granulométrie à diffraction laser et visualisée par microscopie confocale. Résultats Les PPN répondaient toutes aux exigences bactériologique et nutritionnelle, et présentaient des taux de dénaturation protéique différents (3 à 6% pour T- et T+ vs. 58% pour T+++). T+++ possédait une teneur en CML de 25% plus élevée que T- et T+, alors que des teneurs similaires en furosine étaient observées. Peu de différences ont été remarquées entre les PPN concernant le degré de protéolyse, ce qui peut masquer des différences d’hydrolyse des protéines individuelles. La microstructure des PPN était similaire avant digestion ; en revanche, les digestas provenant de T- et T+++ présentaient une microstructure différente en phase gastrique dès 80 min de digestion. Conclusion Cette étude a démontré la faisabilité de production de PPN conservant leurs protéines à l’état natif et sûres bactériologiquement. Les expérimentations de digestion in vitro ont montré que la microstructure des digestas était différente entre la PPN native et la PPN la plus traitée thermiquement, ce qui pourrait impacter les mécanismes de régulation de la digestion chez le nourrisson. La digestion des protéines individuelles sera investiguée prochainement.

Dans l’industrie laitière et fromagère, les protéines du lactosérum ne sont pas ou que très peu valorisées dans les produits transformés. En effet il est assez aisé de se servir des protéines micellaires (caséines) pour faire des yaourts ou encore des corps gras, matière première du beurre. Il est vrai que le comportement des protéines sériques est difficilement compréhensible au premier coup d’oeil, elles sont de petites tailles et ne forment pas facilement de structures macroscopiques notables. Ceci explique qu’aucune valorisation à forte valeur ajoutée n’ai été trouvé de façon empirique. Cependant l’étude fondamentale des interactions entre ces protéines sériques est très prometteuse, nous savons qu’elles ont tendance à former des coacervats dont l’exploitation est indéniablement vouée à de nombreuses applications (encapsulation, protection de molécules d’intérêts, …). L’équipe ISFPL du STLO travaille depuis de nombreuses années sur l’étude de ces interactions. Ils les ont déjà étudiés par plusieurs méthodes physico-chimiques : titration calorimétrique isotherme (ITC), fluorescence, dialyse à l’équilibre, … La majorité de ces méthodes d’analyses sont appliquées sur un très grand nombre de molécules et résultent donc d’un comportement de milieu. Dans le cadre de mon stage, nous nous intéresserons uniquement à l’interaction entre deux protéines individuelles. Au sein du STLO, nous avons la chance de posséder un microscope à force atomique qui permet de réaliser des spectres de forces d’interactions entre deux molécules. L’objectif de mon stage est d’obtenir et d’interpréter des spectres de forces résultant des interactions entre protéines sériques., In dairy and cheese industry, whey proteins are not too much used. In fact, understand their chemical comportement isn’t as easy as micellar proteins (yoghurt base) or as fatty substance (butter base) because of their little size and their hard coagulation. However, the fundamental study of whey protein’s interactions can be really interresting. They make coacervates with lot of applications. The ISFPL team is working on this subject since many years, they already studied it by isotherm titration calorimetry, fluorescence, nuclar magnetic resonance 2D, ... Most of them measure moleculs in group and don’t give us informations about just two protein’s interaction. During my practice I will learn how to use an atomic force microscop, in order to establish force spectres. The results would help us to understand better whey protein’s interactions.

Introduction et but de l’étudeL’encapsulation de nutriments et de bioactifs pour la formulation d’aliments fonctionnels représente une voie à fort potentiel pour l’industrie agro-alimentaire. La coacervation complexe, séparation de phase liquide-liquide obtenue par mélange de protéines et de polysaccharides de charges opposées, est un procédé doux et adéquat pour l’encapsulation. Nous démontrons que les coacervats exclusivement de protéines (coacervats hétéroprotéiques) présentent la même efficacité en tant que vecteur d’encapsulation.Matériel et méthodes : La lactoferrine et la ß-lactoglobuline, deux protéines laitières, ont été utilisées pour former les coacervats hétéroprotéiques. La capacité et l’efficacité de ces coacervats à encapsuler la vitamine B9, nutriment modèle, ont été étudié en conditions optimales de pH et de force ionique, en faisant varier les concentrations en protéines et en B9. Le pouvoir protecteur des coacervats vis-à-vis de la dégradation de B9 par différents traitements utilisés lors de la transformation et du stockage des aliments a été déterminé. La biodisponibilité de B9 ainsi encapsulée a été évaluée in vivo par une étude pharmacocinétique après administration orale chez le rat. Le dosage de la vitamine B9 par ELISA, garantissant la détection exclusive de la forme native, a été effectué sur des prélèvements sanguins réalisés jusqu’à 10h post administration.Résultats et Analyse statistique :Nous avons établi la preuve de concept de la formation des coacervats de protéines en présence de B9. Des hauts rendements à la fois de coacervation et d’encapsulation de B9 ont pu être obtenus. Ainsi, en conditions optimales, nous obtenions l’encapsulation de 4 mg de B9/g de protéines. Par ailleurs, comparativement à la B9 seule en solution,la B9 encapsulée est plus résistante aux traitements physiques ou chimiques tels que la lumière, la lyophilisation ou encore lors d’une oxydation accélérée en présence d’H2O2 . Outre la protection, le principal objectif de l'encapsulation est de favoriser la libération contrôlée de la molécule encapsulée. L’étude harmacocinétique chez le rat met en évidence une concentration plasmatique supérieure en B9 lorsque celle-ci est administrée sous forme de coacervats, en comparaison à l'administration de B9 seule ou simplement complexée à une des deux protéines [1]. La biodisponibilité améliorée par les coacervats est attribuée à leur effet protecteur améliorant ainsi la solubilité de la vitamine lors du transit gastro-intestinal.Conclusion : Ce travail constitue une première preuve de concept prometteusepour l’utilisation potentielle des coacervats de protéines pour l’encapsulation de bioactifs. Leur usage pour formuler des produits sans additifs est une des applications. Des études sur la stabilité de la vitamine B9 dans une matrice alimentaire ainsi que sur le devenir de la vitamine et des protéines des coacervats après traitement physique (thermique) ou biologique (digestion) sont en cours. L'usage des coacervats hétéroprotéiques pour l'encapsulation de molécules d'intérêt pour d'autres secteurs est également envisagé.

Introduction et but de l’étude Les protéines généralement utilisées dans les formules infantiles proviennent du lait de vache et sont majoritairement des protéines de lactosérum afin de se rapprocher de la composition du lait maternel. Cependant, certaines protéines végétales offrent également de bonnes propriétés nutritionnelles et pourraient constituer d’intéressants substituts dans un contexte de compétition d’usage des protéines de lactosérum. Le but de cette étude était de comprendre l’impact de la substitution des protéines de lactosérum par des protéines végétales sur le degré d’hydrolyse et sur la bioaccessibilité des acides aminés. Matériels et Méthode Quatre protéines végétales ont été sélectionnées (PV1 à PV4) en raison de leur composition en acides aminés essentiels adaptée aux besoins du nourrisson. Elles ont été utilisées pour développer des formules infantiles de composition identique à la référence (R), à ceci près que les protéines de lactosérum étaient remplacées par une des quatre protéines végétales. Les cinq formules infantiles ont ensuite été soumises à un modèle de digestion in vitro gastro-intestinale en conditions statiques (Ménard et al. 2018). Le degré d’hydrolyse des protéines était mesuré par la méthode OPA (O-phtaldialdehyde). Les acides aminés libres ont été quantifiés par chromatographie échangeuse de cations. Résultats Tableau 1. Teneur en acides aminés libres et degré d’hydrolyse en point final de digestion de cinq formules infantiles Formules infantiles Thréonine (%) Isoleucine (%) Leucine(%) Lysine (%) AAS (%) AAA (%) Degré d’hydrolyse (%) R 12,6±0,7 19,1±0,6 47,9±2,9 71,1±3,2 23,6 ±2,6 79,6 ±3,7 53,0±6,1 PV1 5,8±0,1*** 1,9±0,2*** 12,1±0,7*** 16,9±0,9*** 9,1 ±1,2*** 21,1±0,9*** 29,0±4,1*** PV2 15,7±1,2* 20,9±0,7 51,4±1,6 72,6±1,1 22,0 ±2,3 74,8 ±5,2 65,6±1,2 PV3 14,9±4,0 17,2±1,1 49,7±4,9 73,1±4,4 24,1 ±4,8 75,5 ±5,3 45,4±4,4 PV4 11,8±2,3 16,4±2,8* 45,6±5,1* 68,7±6,6 25,8 ±6,8 71,1 ±8,2 40,2±2,7* Les différences entre les valeurs moyennes des formules PV1 à 4 par rapport à R sont considérées significatives lorsque p < 0.05 (t-Test : *0,05 ; **0,01 ; ***0,001). AAS (acides aminés soufrés) ; AAA (acides aminés aromatiques) Les formules PV2 et PV3 libèrent autant d’acides aminés que la référence (R) et présentent un degré d’hydrolyse équivalent (p>0.05). En revanche, la formule PV4 se distingue de R par une moindre libération d’isoleucine et de leucine et présente également un degré d’hydrolyse plus faible. Enfin, la formule PV1 conduit à des valeurs très inférieures à celles obtenues avec R pour toutes les variables étudiées. Conclusion Il est établi que la cinétique de digestion des protéines dans une matrice et par conséquence, la libération des acides aminés et leur absorption peuvent être influencées notamment par sa composition en protéines (Le Feunteun et al., 2014). De manière concordante, nous montrons ici que la nature des protéines des formules infantiles aurait un effet sur la protéolyse. Ainsi, parmi les quatre formules « végétalisées » testées, seules PV2 et PV3 sembleraient être nutritionnellement comparables à la référence. Des digestions in vitro en conditions dynamiques (plus proches des conditions physiologiques) seront réalisées prochainement afin de compléter ces résultats quant à la qualité nutritionnelle de ces formules infantiles innovantes.

Après avoir présenté rapidement le projet PROFIL et plus particulièrement l’axe « propriétés detexture », les auteurs décrivent la problématique qui consiste à produire des assemblages fonctionnels deprotéines du lactosérum par chauffage. Une alternative au chauffage de solutions de protéines a étéexploitée, l’étuvage, qui consiste à chauffer la poudre de protéines à un couple temps-température et uneactivité d’eau (aw) définis. Ce procédé de chauffage est largement utilisé pour les ovo-produits afinaugmenter leur fonctionnalités (propriétés moussantes et gélifiantes), mais pas ou peu pour les protéinesde lait.Un procédé pour produire des assemblages de protéines du lactosérum par étuvage est ensuitedécrit, qui consiste à ajuster une solution de protéines du lactosérum à un pH alcalin, à la sécher, puis àétuver la poudre à une température > 100°C pendant une quarantaine d’heures. Des assemblagesparticulaires possédant une taille et une forme proches de la taille et de la forme de la poudre étuvée sontainsi produits, c’est-à-dire que la particule de poudre est insolubilisée par le procédé d’étuvage. Comme lapoudre comprend beaucoup d’air et que cet air est remplacé par l’eau au moment de la mise ensuspension dans l’eau de la poudre, les particules formées complexent de très fortes quantités d’eau etexpriment de fortes viscosités en suspension pure.L’optimisation du procédé, qui a permis de réduire les temps d’étuvage à moins d’une heure, estensuite présentée, ainsi que les applications potentielles de ces assemblages comme ingrédients dans lesproduits alimentaires.

Les recommandations de l’OMS pour l’alimentation du nourrisson et du jeune enfant sont un allaitement exclusif jusqu’à l’âge de 6 mois, puis un allaitement partiel jusqu’à l’âge de 2 ans. Le taux et la durée de l’allaitement maternel en France restent cependant plus bas que les autres pays d’Europe. En 2017 en France, seulement 38% des enfants sont allaités jusqu’à l’âge de 6 mois (WHO/UNICEF, 2017). Lorsque l’allaitement maternel n’est pas possible ou non souhaité pour diverses raisons culturelles, économiques ou personnelles, les formules infantiles restent l’alternative la plus adaptée à la nutrition du nourrisson si leurs compositions respectent les besoins nutritionnels du jeune enfant. Ces formules doivent participer au développement optimale du nourrisson tout en respectant ses contraintes physiologiques, liées notamment à une immaturité digestive et rénale. Les formules infantiles doivent donc se rapprocher le plus possible du lait maternel. Leur composition nutritionnelle est globalement très proche, mais la composition fine et la structure diffèrent de par l’organisation des gouttelettes lipidiques et de la nature des protéines. En terme de digestion, étant donné l’immaturité du tube digestif à la naissance, des conditions de spécificités digestives adaptées aux nourrissons sont à prendre en considération afin de mettre en place des modèles de digestion in vitro pertinents (Bourlieu et al., 2014). Ces modèles sont utilisés aujourd’hui pour des raisons éthique, économique et de praticité pour les études de digestibilité. L’amélioration des formules infantiles, via la recherche et l’innovation, permet de répondre aux besoins nutritionnels et aux enjeux économiques. Des formules infantiles ont été développées pour répondre aux difficultés telles que les allergies, les intolérances, les problèmes de régurgitation, les troubles digestifs ou encore une production plus respectueuse de l’environnement. L’incorporation de probiotiques pour reproduire une partie du microbiote du lait maternel fait également partie de ces nouvelles générations de formules infantiles, mais également des formules infantiles de structures lipidiques et de composition en protéines plus proche du lait maternel ont été mises au point. De nouvelles perspectives visent à rechercher des protéines alternatives aux protéines de lactosérum du lait de vache via l’introduction de nouvelles sources de protéines d’origines végétales. L’objectif est de rechercher et d’étudier l’apport de nouvelles sources protéiques et d’aller jusqu’à la faisabilité technologique et la mesure de digestibilité en vue de s’assurer de la valeur nutritionnelle de ces nouvelles sources protéiques.

La lactoferrine et la beta-lactoglobuline sont capables de s’assembler et former des coacervatshétéroprotéiques. Dans cette étude nous avons étudié leur capacité à encapsuler et protégerdes molécules bioactifs et d’intérêt nutritionnel, telle que la vitamines B9. Nous avons dansun premier temps établi la preuve de concept de la formation des coacervats de ces protéinesen présence de B9. Des hauts rendements de coacervation et d’encapsulation ont pu êtreobtenus. Ainsi, en conditions optimales, nous obtenions l’encapsulation de 4 mg de B9/g deprotéines. Comparativement à la B9 seule en solution, la B9 encapsulée est plus stable vis-àvisde traitements tels que la lumière, la lyophilisation ou encore de l’oxydation. L’étudepharmacocinétique conduite chez le rat met en évidence une concentration plasmatiquesupérieure en B9 lorsque celle-ci est administrée sous forme de coacervats, en comparaisonà une administration de B9 seule ou simplement complexée à une des deux protéines. Labiodisponibilité améliorée par les coacervats peut s'explique par l'effet protecteur descoacervats améliorant ainsi la solubilité de la vitamine lors du transit gastro-intestinal.

National audience

Le fromage est un produit connu et élaboré par l’homme depuis des millénaires. Il est lié à la domestication des espèces laitières et à la connaissance empirique de la richesse nutritionnelle du lait, la transformation du lait en fromage répondant au besoin de conservation de cet aliment.Le Fromage réunit l’essentiel des connaissances aujourd’hui disponibles sur ce produit, qu’il aborde sous l’angle scientifico-technique. Ainsi, les fondamentaux et les lois de la biochimie et de la physico-chimie les mieux établies actuellement concernant la transformation du lait en fromage sont-ils présentés et analysés. La 4e édition de ce traité intègre également la réglementation spécifique à ce produit laitier, les réoccupations grandissantes des consommateurs en matière d’alimentation et les nouveaux modes de consommation, les interrogations des autorités de santé publique relatives aux relations possibles entre les régimes alimentaires et la santé, les évolutions à venir.Les chapitres s’articulent ainsi autour de six grandes parties :■ Histoire■ Aspects réglementaires■ Science et technologie■ Consommation■ Qualité■ Perspectives

Le comportement alimentaire a un impact direct sur le bien-être et la santé, ainsi que sur des maladies associées à des désordres nutritionnels, notamment les maladies inflammatoires, les maladies chroniques du foie et de l’appareil digestif, et les cancers. En outre, les troubles alimentaires, en particulier la consommation excessive d’aliments ou d’alcool, le syndrome métabolique associé à l’obésité et les surcharges en fer sont directement responsables d’un nombre important de maladies chroniques, ou contribuent à leur morbidité. Les xénobiotiques, contaminants environnementaux et produits chimiques présents dans l’alimentation et médicaments, sont d’autres facteurs de risque des maladies aiguës et chroniques du foie et de l’intestin. L’objectif de l’unité « Nutrition, Métabolismes et Cancer » est d’étudier comment les déterminants alimentaires, comportementaux, environnementaux et métaboliques ont un impact sur la santé et les maladies chroniques de différents organes cibles tels que le foie, le système digestif et le cerveau. Le projet soutient une recherche translationnelle et clinique forte pour accélérer le transfert des avancées de la recherche cognitive pour le bénéfice des individus et des malades. L’unité réunit des experts en sciences sociales et comportementales, neurosciences, nutrition, hépatologie, gastroentérologie, cancérologie, physiologie, métabolisme, toxicologie, microbiologie, biologie moléculaire et cellulaire, et génomique.

Veiller à l'agencement des opérations membranaires

5th International Conference on Food Digestion Rennes, France - 4-6 April 2017 Dear Colleagues, Dear Friends, On behalf of the organizing and scientific committees, I’m really proud to invite you to join us at the 5th International Conference on Food Digestion. This conference is a major event in the field of Food, Nutrition and Health. It is organized in the frame of the INFOGEST research network (www.cost-infogest.eu) whose objective is to “improve the health properties of food by sharing our knowledge on the digestive process”. The first 4 editions of the conference were held in Cesena Italy (2012), Madrid Spain (2013), Wageningen The Netherlands (2014) and Naples Italy (2015). They gathered around 200 experts from academia and industry from more than 30 countries. The team from JRU Science and Technology on Milk and Eggs in Brittany will be delighted to welcome you in Rennes France. The conference will take place at Agrocampus Ouest. Dr Didier Dupont, Chair of Infogest

Le lait est un liquide biologique composé à 90% d’eau, et 10% de matière sèche dans laquelle on retrouve du lactose, des lipides, des minéraux, des vitamines et des protéines. Ces protéines sont classées en deux catégories, d’un côté les protéines solubles (β-lactoglobuline, α-lactalbumine,…) et de l’autre les caséines qui représentent 80% des protéines du lait. Ces caséines sont de 4 types (αs1, αs2, β et κ) et dans le lait elles sont associées entre elles ainsi qu’avec du phosphate de calcium pour former des micelles de caséines (Figure 1) (Dalgleish et Corredig 2012). Ces micelles de caséines sont très sensibles aux modifications physicochimiques comme le pH et l’environnement minéral (Gaucheron 2005 ; Tsioulpas, Lewis, et Grandison 2007). Par ailleurs, elles représentent les constituants protéiques majeurs de nombreux produits laitiers comme les laits de consommation, les laits fermentés, les fromages Mon stage de 5 mois s’inscrit dans le cadre d’un projet de thèse initié par plusieurs industriels laitiers français et géré par Fanny Lazzaro. Cette thèse consiste à comprendre l’impact de modifications de la fraction minérale des micelles de caséines sur différentes propriétés techno-fonctionnelles, notamment sur leur capacité à coaguler en présence de présure (enzyme classiquement utilisée en fromagerie).

National audience; En plus de leurs propriétés nutritionnelles, les protéines laitières ont des propriétés fonctionnelles jouant un rôle essentiel dans l'appétence et la qualité organoleptique des aliments. En particulier, les protéines laitières ont des propriétés moussantes résultant de leur aptitude à s’adsorber rapidement à l’interface eau/air, se déployer à l’interface et former un film interfacial résistant mécaniquement. (1) L’auto-assemblage des protéines globulaires à l’interface et les propriétés mécaniques du film sont sensibles à leur structure. Des modifications structurales de faible ampleur, affectant peu la structure tertiaire, peuvent avoir d’importantes conséquences sur leurs propriétés interfaciales et sur leurs propriétés moussantes. (2) Notre objectif est d’étudier le lien entre la structure des protéines du lactosérum, leurs propriétés interfaciales et leurs propriétés moussantes. Ainsi, après avoir procédé à des modifications structurales de faible ampleur de protéines de lactosérum, nous étudions leurs propriétés moussantes. Nous travaillons sur un produit industriel laitier, un isolat de protéines sériques (WPI) et sur de la β-lactoglobuline purifiée (β-Lg), qui en est le principal constituant. Pour modifier la structure des protéines, nous effectuons un étuvage ou traitement thermique à sec. Ce procédé est connu pour améliorer les propriétés moussantes de protéines globulaires d'autres origines. (2) L’effet de différents paramètres d’étuvage sont étudiés : l’activité de l'eau de la poudre, le pH avant déshydratation et la durée de l’étuvage. Les agrégats solubles et insolubles, éventuellement générés, sont éliminés avant d’effectuer des analyses structurales et d’évaluer les propriétés moussantes. En particulier, du fait de la présence résiduelle de lactose dans le WPI, l'impact sur les propriétés moussantes d'une éventuelle lactosylation non enzymatique des protéines dans les conditions de l'étuvage est évalué, grâce à la comparaison avec la β-Lg purifiée. Les liens entre les modifications des propriétés moussantes et celles du comportement des protéines à l'interface eau-air seront discutés.

Aujourd’hui, le séchage du lait ne vise plus uniquement à prolonger sa conservation mais à produire des poudres dont les propriétés fonctionnelles telles que la solubilité et l’aptitude à mousser sont parfaitement maîtrisées. Cela suppose une compréhension fine des mécanismes impliqués dans l’obtention de ces poudres. L’étude de l’évaporation d’une goutte a en effet permis de comprendre l’influence de la nature des protéines laitières lors de la transformation de la goutte de lait en grain de poudre. L’implication de ces protéines a des répercussions directes sur la morphologie des grains et par suite sur les propriétés des poudres obtenues. Ces résultats, validés à échelle semi-industrielle, contribuent conceptuellement à une meilleure compréhension du comportement des constituants du lait en milieu concentré. Ils ouvrent la voie à terme à la prédiction et au contrôle de la qualité des poudres laitières.

Introduction et But de l’étude Une meilleure compréhension de la digestion du lait maternel chez le nouveau-né est nécessaire pour améliorer les formules infantiles et les rendre plus biomimétiques. Pour des raisons éthiques, il est difficile de conduire de telles études chez le nouveau-né. Il est donc nécessaire de développer des modèles pertinents de digestion in vitro. L’objectif de notre étude était de comparer un modèle de digestion dynamique in vitro avec des données obtenues chez le nouveau-né.Matériel et Méthodes Un digesteur in vitro dynamique (i.e. avec, en continu, une régulation du pH, une sécrétion enzymatique et une vidange) comportant une phase gastrique et une phase intestinale (DIDGI®, INRA) a été utiliséa. Les paramètres du modèle de digestion au stade nouveau-né prématuré ont été fixés grâce à une revue exhaustive de la littératureb en termes de types et quantités d’enzymes, de flux de sécrétions, de descente en pH et de vitesse de vidange. Un pool de lait maternel cru ou pasteurisé (62,5°C, 30 min) issu de mères d’enfants prématurés (n = 5) a été digéré in vitro. Les digestas gastriques étaient prélevés à intervalle régulier. En parallèle, la digestion de lait maternel cru ou pasteurisé a été suivie chez des nouveau-nés prématurés au Centre Hospitalo-Universitaire de Rennes (NCT02112331, n=12). Des prélèvements postprandiaux étaient réalisés à 35, 60 ou 90 minutes après le début du repas par la sonde d’alimentation de ces enfants. La structure des digestas (in vitro et in vivo) a été analysée par granulométrie laser et microscopie confocale, la protéolyse par électrophorèse (SDS-PAGE) et la lipolyse par chromatographies en couche mince et gazeuse. Le pH et les volumes des digestas étaient également suivis.Résultats et Analyse statistique Au cours des digestions in vitro et in vivo, une hydrolyse rapide des caséines et une résistance de l’alpha-lactalbumine ont été observées. Un faible degré de lipolyse gastrique (7-19% à 90 min) a été confirmé in vitro et in vivo. Dans les deux types de digestion, la pasteurisation n’affectait pas les cinétiques ni le degré final de lipolyse et protéolyse, mais impactait l’évolution structurale des digestas, en particulier la désintégration de l’émulsion et l’agrégation protéique. Les données de descente en pH et de vidange gastrique paramétrées dans le digesteur sont à améliorer pour s’approcher au mieux de la physiologie du nouveau-né prématuré.ConclusionNotre étude a permis de mettre en évidence des conclusions similaires in vitro et in vivo quant à l’impact de la pasteurisation sur la digestion du lait maternel, en termes d’hydrolyse digestive mais aussi en termes d’évolution structurale. Les données in vivo vont permettre d’ajuster au plus près les paramétrages concernant la descente en pH et la vidange gastrique. Notre modèle sera utile à la fois pour la communauté scientifique et pour les industriels qui s’intéressent à la digestion néonatale et l’optimisation de formules infantiles.Références:a Bourlieu C., et al. (2015). Crit Rev Food Sci Nutr, 54(11), 1427-57.b Ménard O., et al. (2014). Food Chem, 145, 1039-45.

Aujourd’hui, le séchage du lait ne vise plus uniquement à prolonger sa conservation mais à produire des poudres hautement fonctionnalisées, dont les propriétés nécessitent d’être parfaitement maîtrisées. Ainsi, le contrôle de la morphologie des grains et de leurs propriétés physiques est devenu un enjeu scientifique intégrant des connaissances issues des sciences de l’interface et des colloïdes en milieu concentré. Notre étude s’est portée sur les deux principales classes de protéines laitières : les protéines solubles et les micelles de caséines. Une approche multi-échelles a permis de découpler la complexité du phénomène de séchage (Figure 1). Elle a consisté à étudier en temps réel et in situ le processus de séchage d’une goutte unique. Puis, ces résultats ont été confrontés et validés avec l’aide d’un séchoir pilote produisant des gouttes monodispersées de tailles et de formes parfaitement contrôlées. Enfin, des essais de séchage à l’échelle semi-industrielle ont permis de valider les connaissances acquises sur le comportement des protéines laitières. Le principal résultat innovant de ce travail est la mise en évidence de l'impact de la matière sur la formation de la peau à la surface de la goutte au cours du séchage et des propriétés mécaniques de la coque qui en découlent, et cela de manière indépendante de la température de séchage et du système de formation des gouttes.

The native whey proteins have been intensively used in a multitude of food applications due to their high nutritional, biological, and versatile techno-functional properties. The range of applications of whey proteins has further been extended in the last decades by the use of whey protein aggregates offering new techno-functional properties. These properties are directly dependent on the structure of whey protein aggregates, i.e., their size, shape, density, internal structure and surface properties, and the type of bonds linking proteins in the aggregates.1 In this presentation, after a brief description of the major whey proteins, we examine the most important advances reported to date pertaining to the available approaches i- to modify the structure of whey proteins for specific functionalities; ii- to assemble these proteins into supramolecular structures; iii- to modify whey protein aggregates by chemical grafting. Our laboratory, Science and Technology of Milk and Eggs, has contributed significantly to the advances in knowledge on the structure-function relationships of whey proteins either in the native or denatured/aggregated forms. Our expertise and research approaches are highlighted throughout some selected results accumulated during the last decade.

Plusieurs équipes de recherche rennaises utilisent des expériences aux interfaces fluides planes pour connaître et comprendre les propriétés de biomolécules variées. Lors d’une journée d’échanges, des scientifiques de l'UMR STLO et d’autres équipes contribueront à dresser le panorama des thématiques concernées et montrer le potentiel de ces expériences.Une journée d'échanges scientifiques est organisée par l'Institut de Physique de Rennes, le 22 janvier 2015. Elle vise à illustrer le potentiel et à construire une vision d'ensemble des expériences aux interfaces planes, dans des domaines scientifiques aussi variés que la physique des mousses et émulsions, les technologies de transformation des aliments, la digestion néonatale des lipides laitiers ou l'interaction de protéines avec les membranes biologiques. L'opportunité de montrer que les expériences aux interfaces planes livrent des informations abondantes et pertinentes.; absent

La concentration sous vide et le séchage par atomisation sont des techniques d’élimination d’eau utilisées pour stabiliser biologiquement la majorité des ingrédients laitiers. Le développement des technologies membranaires a permis de diversifier ces ingrédients en termes de composition avec un besoin de mieux comprendre les effets de la concentration membranaire, sous vide et du séchage par atomisation sur la qualité des poudres. De nombreuses publications ont montrés le rôle des protéines dans le transfert d’eau au cours du séchage et de la réhydratation. Le temps de séjour de la gouttelette et de la poudre dans une tour de séchage est si court qu’il est très difficile d’étudier les modifications de structures de protéines sans étudier les interactions procédés-produits. Toutefois, plusieurs travaux ont montré que les principaux changements sont obtenus avant séchage, lors des étapes de concentration et de traitements thermiques. Ainsi, après une introduction sur les poudres laitières, cet article va dans un premier temps expliquer les procèdes majeurs mis en oeuvre dans la fabrication d’ingrédients protéiques laitiers en poudre, puis dans un deuxième temps détailler les différentes propriétés/qualités de ces poudres pour terminer sur les modifications biochimiques et physico-chimiques induites au cours du procédé technologique

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Formulation de masse blanche hyperprotéinée de type yaourt. Workshop "structurationdes gels laitiers : addition d'(exo)polysaccharides, proteines d'origine végétale,..."

Beyond their nutritional value, milk proteins are molecule-precursors of peptides with biological activities. Theses peptides are released by enzymatic hydrolysis and exert a number of activities (antihypertensive, antithrombotic, antioxidant, immunomodulatory; acting on the hormones…) to affect the digestive, cardiovascular, immune and nervous systems. A few bioactive peptides have been tested in human trials and have generated data that can be submitted to meta-analysis. The available evidence indicates that bioactive tripeptides with antihypertensive activities reduce the risk of elevated blood pressure in subject with a moderate hypertension. Thus it is a unique example that shows that milk bioactive peptide may play a potential role in the prevention of pathologies such as cardiovascular diseases and the metabolic syndrome. Tripeptides can participate to prevention strategies. This review is focused on the milk bioactive peptides and summarizes the current knowledge on their potential benefits in the prevention of risks in metabolic syndrome and its complications via the regulation of blood pressure, the uptake of free radicals, and the regulation of food intake.; En plus de leur valeur nutritionnelle élevée, les protéines du lait sont des molécules précurseurs de peptides à activité biologique (peptides bioactifs) qui, libérés par hydrolyse enzymatique, sont susceptibles de moduler des fonctions-clés de l’organisme par action sur les systèmes immunitaire, cardiovasculaire, digestif, ou nerveux. Aussi nombreuses que soient ces activités (anti-hypertensive, anti-thrombotique, anti-oxydante, stimulation d’hormones digestives, immunomodulatrice, …), quelques-unes seulement ont fait l’objet d’études pré-cliniques ou cliniques. C’est le cas des activités en relation avec le système cardiovasculaire et le syndrome métabolique. Les résultats des études réalisées jusqu’à présent laissent envisager des effets bénéfiques qui peuvent contribuer à réduire le risque et s’inscrire, de ce fait, dans des stratégies de prévention pour ces pathologies qui sont des enjeux de santé publique forts. L’accent sera mis dans cette revue sur les activités des peptides bioactifs du lait, et leur intérêt bénéfique au regard des pathologies cardiovasculaires et du syndrome métabolique.

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Les protéines du lait sont probablement les mieux caractérisées de toutes les protéines alimentaires. Elles se classent en deux principales catégories : les protéines du lactosérum et les caséines qui représentent respectivement 20 et 80 % des protéines totales. Les caséines sont des phosphoprotéines qui existent sous 4 types : αs1 et αs2, β et κ et sont présentes dans le lait dans les proportions respectives de 37, 10, 35 et 12%. Les caséines sont organisées sous forme d’un assemblage, sphérique, hydraté (4 kg d’eau/kg de protéines), poreux et granuleux appelé « micelle de caséines ». Les micelles sont des particules de taille moyenne de 150 nm polydisperses allant de 70 à 400 nm, composées d’environ 104 molécules de caséines. Ces micelles ont des structures pouvant évoluer en fonction des conditions du milieu, comme la température, la pression, le pH et l'action chimique ou enzymatique. De par leurs propriétés physio-chimiques, les micelles de caséines possèdent des propriétés techno-fonctionnelles intéressantes et valorisées par l’industrie laitière. Ainsi, elles sont utilisées en tant qu’ingrédients destinés à la formulation de produits alimentaires pour leurs propriétés épaississantes, gélifiantes, émulsifiantes et moussantes qu’elles peuvent transmettre aux aliments. Depuis le début du XIXe siècle elles sont utilisées dans le domaine non alimentaire pour la fabrication d'une large gamme de produits, comme les colles, le plastique et des fibres textiles. Cependant, les micelles de caséines à l’état natif sont des structures « dynamiques » qui échangent des ions (calcium et phosphate principalement) et des caséines avec la phase continue. En modifiant certains paramètres physico-chimiques il est possible d’induire une modification des interactions inter ou intra micellaires voire de détruire la structure colloïdale. La réticulation est un moyen qui permet d’améliorer les propriétés physiques et mécaniques des matériaux. Parmi les voies de réticulation étudiées, il y a la réticulation chimique par le gluteraldéhyde (très toxique) et la réticulation enzymatique par la transglutaminase. Pour répondre à cette stratégie, nous avons utilisé la génipine, molécule présente dans le fruit Gardenia jasmindides et largement étudiée dans le domaine médical. Cette molécule est décrite comme pouvant réticuler le collagène, la gélatine et les chitosanes. Des études récentes ont également montré qu’elle a la possibilité de réticuler la -lactoglobuline et des molécules individuelles de caséines. Au sein de l’équipe que j’ai intégrée, cette problématique de modification de la micelle de caséines par la génipine est abordée depuis quelques mois dans le cadre d’une thèse. Il est clairement démontré que la génipine réagit aussi avec des caséines présentes dans la micelle de caséines (sous forme de phosphocaséinate natif – PPCN) (essentiellement sur les résidus amines des lysines et arginines) en modifiant ses propriétés de surface mais aussi ses propriétés internes. L’unité micellaire était maintenue bien que les micelles étaient plus chargées négativement et moins hydratées. L’intégrité micellaire était préservée même dans des conditions dissociantes (addition de l’urée par exemple). Une augmentation de la tension interfaciale et une diminution de la viscosité ont également été observées. L’objectif de mon stage se situe donc dans cette continuité à savoir mieux comprendre la réactivité des micelles de caséines vis-à-vis de la réticulation par la génipine ainsi que la stabilité des micelles réticulées suite au changement des facteurs environnementaux. Les questions de recherche posées sont : Quelles sont les caractéristiques du colloïde créé? Quels sont les effets des conditions de déstabilisation sur l’objet micellaire réticulé? Les outils utilisés pour répondre à ces questions étaient ceux classiquement utilisés pour la caractérisation des colloïdes (Diffusion dynamique de lumière DLS, Zêta,…) mais aussi un outil plus original appelé la microscopie à force atomique. Cette méthode a permis de déterminer les caractéristiques dimensionnelles des micelles de caséines normales et réticulées par la génipine dans des conditions différentes.

National audience; Many food proteins as egg white or milk protein show tensioactive properties. This means that one region of the protein has affinity for polar environment and another region of the protein prefers an apolar environment. For that reason, these proteins tend to adsorb to amphiphilic-hydrophobic interfaces such as air-water interface of bubble surface in case of foams or oil-water interface of droplets surfaces in case of emulsions. In both cases, food proteins act as stabilizers of the dispersed medium. In addition, and in contrast with small-molecular weight surfactants, proteins can also self-associate and form an interfacial film with viscoelastic properties, which also contributes to stabilization.However, their tensioactive properties confer to food proteins striking associative properties that this presentation will illustrate following three ideas:The mixture of two proteins as components of a dispersed medium can lead to enhanced bulk properties compared to the case where each protein is alone, even if one protein is in very small amount in the mixture. This property offers the possibility to modulate bulk properties of a mixture using one protein as an additive. The case of foaming properties of ovalbumine-lysozyme will illustrate this idea. We have shown (1,2) that the interaction between proteins preferentially takes place at the air-water interface and that the interfacial adsorbed film is stratified, the most tensioactive protein being adsorbed first.The association of two proteins can lead to the formation of monodisperse microspheres, the ratio of each protein in the microsphere depending on the charge ratio. This property is illustrated by the case of the mixture alpha-lactalbumine/lysozyme (3). We have shown that the first steps of these bulk associative properties are revealed by the interfacial properties of these proteins.The last part of this presentation shows how very slight modifications of a protein, hardly detectable with standard bulk caracterisation tools, can lead to drastic changes in foaming and interfacial properties. The case of dry-heated lysozyme will be exposed, for which we haveshown (4) that a modification of one unique aminoacid greatly affects the interfacial properties of the protein and consequently greatly enhance the bulk properties of the foam. It evidences that small changes on a protein can act as a swich relative to the bulk properties of the dispersed media stabilized with this protein

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Site INRA - Presse - Communiqués de Presse; La résistance des protéines alimentaires à la digestion est à la base des phénomènes d’allergie alimentaires. Les travaux des chercheurs du laboratoire « Science et Technologie du lait et de l’œuf » de l’Inra de Rennes, mettent en cause l’effet des traitements thermiques trop intenses, sur l’augmentation de la résistance à la digestion de certaines protéines laitières, les caséines, chez le nourrisson. Des résultats susceptibles d’expliquer la recrudescence des cas d’allergie au lait.Les caséines, des allergènes majeurs pour l’enfantL’allergie au lait touche principalement le jeune enfant suite à ses premiers contacts avec des protéines non humaines. Il s’agit de la troisième allergie alimentaire chez l’enfant, derrière l’œuf et l’arachide ; elle est responsable de 8 % des allergies alimentaires de l’enfant de moins de 15 ans. Les enfants sont majoritairement allergiques aux caséines. Ces protéines peu structurées et de ce fait très sensibles à l’action des enzymes, devraient être totalement dégradées au cours de la digestion et incapables d’induire une réaction de type allergique. La recrudescence des cas d’allergie au lait, et précisément aux caséines parait donc bien surprenante.L’intensité des traitements thermiques dans le collimateurL’hypothèse avancée par les scientifiques pour expliquer la résistance des caséines à la digestion incrimine l’intensité des traitements thermiques appliqués aux laits infantiles lors de la fabrication. Le chauffage du lait conduirait à la formation d’agrégats protéiques dont la résistance à la digestion serait supérieure à celle des protéines natives dont ils sont issus.Un modèle in vitro de digestion du nourrisson pour vérifier l’hypothèseLes scientifiques de l’Inra ont conçu des poudres de laits modèles (sans matière grasse) qui ont subi des traitements thermiques de différentes intensité. Ces poudres réhydratées ont ensuite été soumises à un modèle de digestion in vitro mimant les conditions physiologiques du tube digestif du nouveau-né (estomac et duodénum). L’analyse des produits de digestion des caséines a clairement mis en évidence l’augmentation de la résistance des caséines à la digestion dans les poudres soumises aux traitements thermiques les plus intenses. Ces résultats obtenus sur des matrices modèles dépourvues de matière grasse ont été confirmés sur des aliments plus complexes comme des laits liquides et des yaourts.Les zones spécifiques de résistance à la digestion identifiéesLes traitements thermiques augmentent globalement la résistance à la digestion de tous les domaines des caséines. Toutefois, ce sont surtout les domaines hydrophobes, moins accessibles aux enzymes digestives, et ceux porteurs de modifications post-traductionnelles (glycosylation, phosphorylations) qui résistent le plus au tractus gastro-intestinal, d’après les travaux conduits par les chercheurs.

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Les fractions de protéines laitières à fonctions cibles sont généralement préparées avec des procédéschromatographiques. Cependant, les procédés de filtration membranaire, plus économiques et supposésposséder de meilleures performances environnementales, sont également considérés avec un grand intérêtpour ce type d’application. A ce titre, le projet ECOPROM1 vise à concevoir une cascade d’opérations àmembranes permettant de séparer deux fractions enrichies d’α-lactalbumine et de β-lactoglobuline, selonune double optimisation : conservation des fonctionnalités des protéines et amélioration des performancesenvironnementales du procédé. Cet article présente l’Analyse de Cycle de Vie (ACV) du procédé à écoconcevoir,sur la base des premiers choix de conception proposés par les partenaires du projet(équipementier, industrie agroalimentaire, laboratoires de recherche et consultants). Le périmètre del’étude comprend l’ensemble des étapes de transformation du lait de son entrée dans l’usine jusqu’àl’obtention des deux fractions déshydratées de protéines purifiées. Il inclut également les équipementsutilisés et leurs nettoyages. La principale voie d’amélioration environnementale mise en évidence parcette ACV est l’économie des ressources : énergie, eau, substances et matière première. En effet, lesopérations unitaires les plus consommatrices d’énergie apparaissent comme étant les plus impactantes.Par ailleurs les importantes consommations d’eau et, dans une moindre mesure, de produits lessivielsdevront être considérées avec intérêt. Enfin, il sera intéressant d’étudier la possibilité de réduire les pertesde matière première. Ces leviers d’amélioration seront pris en compte pour éco-concevoir le procédé.

D’après l’étude EIPRO - Environmental Impact of PROducts (Tukker A. et al., 2006), réalisée dans le cadre de la Politique Intégrée des Produits (Commission Européenne, 2006), l’alimentation et les boissons contribuent significativement à l’impact environnemental généré par la consommation des européens (de 20 à 30%) ; la viande et les produits carnés, puis dans une moindre mesure les produits laitiers, étant les principaux contributeurs. La charge environnementale des produits alimentaires d’origine animale est principalement associée à leur production agricole (Foster C. et al., 2006) ; il est cependant intéressant de souligner qu’il existe des leviers d’amélioration environnementale à chaque étape du cycle de vie des produits alimentaires, y compris lors de leur transformation (Roy et al., 2009). A ce titre, comme l’explique Jungbluth (2000), l’industrie agroalimentaire peut directement agir sur trois niveaux de prise de décision environnementale, dont la transformation. L’étude IMPRO-meat & dairies - environmental IMprovement of PROducts (Weidema B. P. et al., 2008), réalisée en complément de l’étude EIPRO, va également dans ce sens. Parmi les voies qu'elle propose pour améliorer les performances environnementales de la viande et des produits laitiers, elle recommande de réduire les consommations énergétiques à chaque étape du cycle de vie de ces produits, y compris lors de leur transformation industrielle. L’objectif de cet article est de présenter les deux grandes étapes d’une démarche visant à améliorer les performances environnementales d’un procédé : 1- L’évaluation environnementale du procédé ; 2- L’éco-conception du procédé intégrant les leviers d’amélioration environnementale identifiés lors de l’évaluation. Cette présentation sera illustrée par la retranscription des travaux réalisés dans le cadre du projet de recherche ECOPROM 1