115 results on '"Michel Salmon"'
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102. Etude physiologique de la fermentation anaérobie mixte alcoolique/lactique d'une souche de Saccharomyces cerevisiae exprimant l'activité L-lacticodeshydrogenase de Lactobacillus casei
- Author
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Jean-Michel Salmon, Sylvie Dequin, Claret, C., Institut des produits de la vigne - Laboratoire de biochimie métabolique et technologie, Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), and ProdInra, Migration
- Subjects
[SDV] Life Sciences [q-bio] ,[SDV]Life Sciences [q-bio] ,ACIDE LACTIQUE ,ComputingMilieux_MISCELLANEOUS - Abstract
National audience
- Published
- 1994
103. Assimilable nitrogen addition and hexose transport system activity during enological fermentation
- Author
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Jean-Michel Salmon, Marina Bely, Pierre Barre, Institut des produits de la vigne - Laboratoire de biochimie métabolique et technologie, Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), and ProdInra, Migration
- Subjects
chemistry.chemical_classification ,biology ,[SDV]Life Sciences [q-bio] ,Saccharomyces cerevisiae ,Metabolism ,Xylose ,biology.organism_classification ,Yeast ,[SDV] Life Sciences [q-bio] ,chemistry.chemical_compound ,chemistry ,Biochemistry ,Fermentation ,Hexose ,Ammoniacal nitrogen ,Hexose transport ,Food Science - Abstract
Addition of ammoniacal nitrogen to nitrogen-limited musts is widely used by enologists to reduce the time required for the completion of fermentation. Nevertheless the physiological basis of the actual effect of such an addition is not fully understood. The effect of ammoniacal addition was studied on a nitrogen-limited must under conditions whereby addition had no effect on yeast growth. In these conditions nitrogen addition promotes increase of protein synthesis rate and activity of the hexose transport system. The results suggest that the reactivation of the hexose transport system does not require a de novo biosynthesis of sugar carriers, but the synthesis of an unknown regulatory protein.
- Published
- 1994
104. Physiology of Gluconobacter oxydans during dihydroxyacetone production from glycerol
- Author
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C. Claret, Jean-Michel Salmon, André Bories, C. Romieu, ProdInra, Migration, Institut des produits de la vigne - Laboratoire de biochimie métabolique et technologie, Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Institut francilien recherche, innovation et société (IFRIS), Ministère de l'Education nationale, de l’Enseignement supérieur et de la Recherche (M.E.N.E.S.R.)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-École des hautes études en sciences sociales (EHESS)-OST-Université Paris-Est Marne-la-Vallée (UPEM)-ESIEE Paris-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-École des hautes études en sciences sociales (EHESS)-OST-Université Paris-Est Marne-la-Vallée (UPEM)-Ministère de l'Education nationale, de l’Enseignement supérieur et de la Recherche (M.E.N.E.S.R.)-ESIEE Paris-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
- Subjects
chemistry.chemical_classification ,Dihydroxyacetone ,General Medicine ,Biology ,Applied Microbiology and Biotechnology ,Enzyme assay ,Metabolic pathway ,chemistry.chemical_compound ,Enzyme ,[SDV.MP]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology ,chemistry ,Biochemistry ,Glycerol dehydrogenase ,Glycerol ,biology.protein ,Gluconobacter oxydans ,[SDV.MP] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology ,Biotechnology ,Dihydroxyacetone phosphate - Abstract
International audience; Investigations into physiological aspects of glycerol conversion to dihydroxyacetone (DHA) by Gluconobacter oxydans ATCC 621 were made. The activity levels of the enzymes involved in the three catabolic pathways previously known and the effects of specific inhibitors and uncoupling agents on cellular development, DHA synthesis, and cellular respiratory activity were determined. It was established that only two catabolic pathways are involved in glycerol dissimilation by this micro-organism. The only enzyme responsible for DHA production is membrane-bound glycerol dehydrogenase, which employs oxygen as the final acceptor of reduced equivalents without NADH mediation. The ketone is directly released into the culture broth. As the glycolytic and carboxylic acid pathways are absent, the pathway provided by the membrane-bound enzyme is indispensable for the energy requirements of G. oxydans. The cytoplasmic pathway, which begins by phosphorylation of glycerol followed by a dehydrogenation to dihydroxyacetone phosphate, allows growth of the bacterium. At the same time, the substrate transport mode was characterized as facilitated diffusion using radioactive [1(3)-3H]-glycerol. Concerning the DHA inhibition of microbial activity, the enzymatic study of the membrane-bound glycerol dehydrogenase showed the enzymatic origin of this phenomenon: a 50% decrease of the enzyme activity was observed in the presence of 576 mm DHA. The decrease in the rate of penetration of glycerol into cells in the presence of DHA indicates that growth inhibition is essentially due to the high inhibition exerted by the ketone on the substrate transport system.
- Published
- 1994
105. Construction of pyruvate carboxylase mutants of Saccharomyces cerevisiae (Abstract)
- Author
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Sylvie Dequin, Jean-Michel Salmon, Barre, P., ProdInra, Migration, Institut des produits de la vigne - Laboratoire de biochimie métabolique et technologie, and Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)
- Subjects
[SDV.MP]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology ,GENETIQUE ,[SDV.MP] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology ,ComputingMilieux_MISCELLANEOUS - Abstract
International audience
- Published
- 1992
106. Determination of malolactic enzyme activity using an immobilized L-lactate oxidase probe
- Author
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Jean-Michel Salmon, Institut des produits de la vigne - Laboratoire de biochimie métabolique et technologie, Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), and ProdInra, Migration
- Subjects
chemistry.chemical_classification ,Oxidase test ,Chromatography ,biology ,Immobilized enzyme ,[SDV]Life Sciences [q-bio] ,Lactococcus lactis ,Enzyme electrode ,Malolactic enzyme activity ,biology.organism_classification ,Applied Microbiology and Biotechnology ,Biochemistry ,[SDV] Life Sciences [q-bio] ,Enzyme ,chemistry ,Biosensor ,Bacteria - Abstract
This paper describes a method for bacterial malolactic enzyme assay based on the use of an industrial analyser (YSI (Yellow Springs Instruments Co.) model 27) equipped with an immobilized L-lactate oxidase probe. The method is very reliable and well adapted to estimation of enzyme activities producing L-lactic acid.
- Published
- 1991
107. Sodium
- Author
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Michel SALMON
- Published
- 1990
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108. Isolation and properties of promitochondria from anaerobic stationary-phase yeast cells.
- Author
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Eric Rosenfeld, Jacques Schaeffer, Bertrand Beauvoit, and Jean-Michel Salmon
- Abstract
Under anaerobiosis, the mitochondrion of Saccharomyces cerevisiae is restricted to unstructured promitochondria. These promitochondria provide unknown metabolic functions that are required for growth. Since high glucose concentrations are mainly fermented by S. cerevisiae during stationary phase (due to nitrogen starvation), an optimized promitochondria isolation procedure was investigated. Firstly, the unusual promitochondria ultrastructure was checked in intact cells by electron microscopy using a cryo-fixation and freeze-substitution method. The rapid response of anaerobic cells toward oxygen justified the adoption of several critical steps, especially during spheroplasting. Control of spheroplasting was accompanied by a systematic analysis of spheroplast integrity, which greatly influence the final quality of promitochondria. Despite the presence of remnant respiratory chain components under anaerobiosis, characterization of isolated promitochondria by high-resolution respirometry did not reveal any antimycin A- and myxothiazol-sensitive NADH and NADPH oxidase activities. Moreover, the existence of a cyanide-sensitive and non-phosphorylating NADH-dependent oxygen consumption in promitochondria was demonstrated. Nevertheless, promitochondria only slightly contribute to the overall oxygen consumption capacity observed in highly glucose-repressed anaerobic cells. [ABSTRACT FROM AUTHOR]
- Published
- 2004
109. Effect of Sugar Transport Inactivation in Saccharomyces cerevisiae on Sluggish and Stuck Enological Fermentations
- Author
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Jean-Michel Salmon
- Subjects
Wine ,Ecology ,biology ,Saccharomyces cerevisiae ,Catabolite repression ,food and beverages ,Mycology ,Carbohydrate ,Ethanol fermentation ,biology.organism_classification ,Applied Microbiology and Biotechnology ,Yeast ,Biochemistry ,Fermentation ,Ammoniacal nitrogen ,Food Science ,Biotechnology - Abstract
Sluggish and stuck (i.e., very delayed or incomplete) fermentations have been often observed in wine making. Some of them appeared to be associated with insufficient levels of yeast nutrients such as assimilable nitrogen. In these conditions, sugar transport catabolite inactivation, which is triggered by the protein synthesis arrest, may account in part for the inhibition of fermentation. Moreover, this mechanism of inhibition may explain the failure of added ammoniacal nitrogen to nitrogen-limited musts to restore or elevate rate of fermentation after the early yeast growth phase.
- Published
- 1989
- Full Text
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110. Isolation and characterization of mutants of Saccharomyces cerevisiae able to sporulate in the presence of glucose
- Author
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Ramon Piñon, Jean-Michel Salmon, Carlos Gancedo, ProdInra, Migration, Institut des produits de la vigne - Laboratoire de biochimie métabolique et technologie, and Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)
- Subjects
Mutation ,Ethanol ,Glycogen ,[SDV]Life Sciences [q-bio] ,Glucose uptake ,Mutant ,Saccharomyces cerevisiae ,Biology ,Membrane transport ,medicine.disease_cause ,biology.organism_classification ,Microbiology ,Yeast ,[SDV] Life Sciences [q-bio] ,chemistry.chemical_compound ,Biochemistry ,chemistry ,medicine - Abstract
Mutants of Saccharomyces cerevisiae able to sporulate in the presence of 1% (w/v) glucose have been isolated. A single mutation, srg1, is responsible for this phenotype. One of the srg1 mutants, A-20, was characterized biochemically. The mutants had generation times similar to that of the parental strain when growing with glucose or ethanol as carbon source, and on sporulation medium in the absence of glucose they behaved like the wild-type. In contrast, in the presence of glucose, mutant A-20 raised the pH of the medium and degraded glycogen after an initial period of accumulation. This behaviour was not observed in the wild-type. cAMP concentration increased in the mutant after addition of glucose, although to a lesser extent than in the parent. A marked difference between the mutant and the wild-type was the slow utilization of glucose by the mutant when placed in sporulation medium. In addition, in sporulation medium, the glucose uptake system was inactivated with different kinetics in the mutant compared with the wild-type. The srg1 mutation seems therefore to affect the glucose uptake system.
- Published
- 1989
111. Determination of malic enzyme activity on permeabilized cells of Saccharomyces cerevisiae using a dissolved CO2 probe
- Author
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Jean-Michel Salmon, ProdInra, Migration, Institut des produits de la vigne - Laboratoire de biochimie métabolique et technologie, and Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)
- Subjects
chemistry.chemical_classification ,In situ ,biology ,[SDV]Life Sciences [q-bio] ,Saccharomyces cerevisiae ,food and beverages ,biology.organism_classification ,Applied Microbiology and Biotechnology ,Biochemistry ,Saccharomyces ,Yeast ,Enzyme assay ,[SDV] Life Sciences [q-bio] ,Enzyme ,chemistry ,biology.protein ,Malic enzyme activity - Abstract
A method based on the use of a dissolved CO2 probe for yeast malic enzyme activity assay “in situ” is described. This method is well adapted for the estimation of decarboxylating activities of yeast permeabilized cells.
- Published
- 1987
112. Le Polyéthylène Téréphtalate, un emballage pour le vin de qualité ? Partie 1/2 : Propriétés barrière, sécurité sanitaire, analyse du cycle de vie
- Author
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Clara Dombre, Jérémie Wirth, Marie Toussaint, Camille Lixon, Arnaud Verbaere, Nicolas Sommerer, Jean Claude Boulet, Soline Caille, Veronique Cheynier, Peggy Rigou, Alain Samson, Jean-Michel Salmon, Jean-Claude Vidal, Stéphane Marais, Yves Gerand, Philippe Roux, Marie Helene Lemaistre, Alain Bobe, Perrine Languet, Pascale Chalier, Ingénierie des Agro-polymères et Technologies Émergentes (UMR IATE), Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Sciences Pour l'Oenologie (SPO), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Université Montpellier 1 (UM1)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Unité expérimentale de Pech-Rouge (PECH ROUGE), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Polymères Biopolymères Surfaces (PBS), Institut national des sciences appliquées Rouen Normandie (INSA Rouen Normandie), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Normand de Chimie Moléculaire Médicinale et Macromoléculaire (INC3M), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École Nationale Supérieure d'Ingénieurs de Caen (ENSICAEN), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Institut national des sciences appliquées Rouen Normandie (INSA Rouen Normandie), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université Le Havre Normandie (ULH), Normandie Université (NU)-Université de Rouen Normandie (UNIROUEN), Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Caen Normandie (UNICAEN), Normandie Université (NU)-École Nationale Supérieure d'Ingénieurs de Caen (ENSICAEN), Normandie Université (NU)-Université Le Havre Normandie (ULH), Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Information – Technologies – Analyse Environnementale – Procédés Agricoles (UMR ITAP), Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro), Sidel, Pure environnement, VAL D’ORBIEU-UCCOAR, Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Université de Montpellier (UM)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Montpellier (UM)-Université Montpellier 1 (UM1)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD [Nouvelle-Calédonie])-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Unité expérimentale de Pech-Rouge, Université de Rouen Normandie (UNIROUEN), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut national des sciences appliquées Rouen Normandie (INSA Rouen Normandie), Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA), and ProdInra, Archive Ouverte
- Subjects
[SDV.AEN] Life Sciences [q-bio]/Food and Nutrition ,[SDV.AEN]Life Sciences [q-bio]/Food and Nutrition - Abstract
Le Polyéthylène Téréphtalate, un emballage pour le vin de qualité ? Partie 1/2 : Propriétés barrière, sécurité sanitaire, analyse du cycle de vie
113. Le Polyéthylène Téréphtalate, un emballage pour le vin de qualité ?
- Author
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Clara Dombre, Jérémie Wirth, Marie Toussaint, Camille Lixon, Arnaud Verbaere, Nicolas Sommerer, Jean Claude Boulet, Soline Caille, Veronique Cheynier, Peggy Rigou, Alain Samson, Jean-Michel Salmon, Jean-Claude Vidal, Stéphane Marais, Yves Gerand, Philippe Roux, Marie Helene Lemaistre, Alain Bobe, Perrine Languet, Pascale Chalier, Ingénierie des Agro-polymères et Technologies Émergentes (UMR IATE), Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro)-Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Sciences Pour l'Oenologie (SPO), Université Montpellier 1 (UM1)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD [Nouvelle-Calédonie])-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Montpellier (UM)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Unité expérimentale de Pech-Rouge, Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Polymères Biopolymères Surfaces (PBS), Université de Rouen Normandie (UNIROUEN), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut national des sciences appliquées Rouen Normandie (INSA Rouen Normandie), Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA), Information – Technologies – Analyse Environnementale – Procédés Agricoles (UMR ITAP), Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA), Sidel, Pure environnement, VAL D’ORBIEU-UCCOAR, Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Université Montpellier 1 (UM1)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Unité expérimentale de Pech-Rouge (PECH ROUGE), Institut national des sciences appliquées Rouen Normandie (INSA Rouen Normandie), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Normand de Chimie Moléculaire Médicinale et Macromoléculaire (INC3M), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École Nationale Supérieure d'Ingénieurs de Caen (ENSICAEN), Normandie Université (NU)-Normandie Université (NU)-Institut national des sciences appliquées Rouen Normandie (INSA Rouen Normandie), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Normandie Université (NU)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université Le Havre Normandie (ULH), Normandie Université (NU)-Université de Rouen Normandie (UNIROUEN), Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Caen Normandie (UNICAEN), Normandie Université (NU)-École Nationale Supérieure d'Ingénieurs de Caen (ENSICAEN), Normandie Université (NU)-Université Le Havre Normandie (ULH), Normandie Université (NU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro), ProdInra, Archive Ouverte, Centre de Coopération Internationale en Recherche Agronomique pour le Développement (Cirad)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Université de Montpellier (UM)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), and Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Montpellier (UM)-Université Montpellier 1 (UM1)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD [Nouvelle-Calédonie])-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro)
- Subjects
[SDV.AEN] Life Sciences [q-bio]/Food and Nutrition ,[SDV.AEN]Life Sciences [q-bio]/Food and Nutrition - Abstract
Le Polyéthylène Téréphtalate, un emballage pour le vin de qualité ?
114. Study of Saccharomyces cerevisiae plasma membrane H+ ATPase (PMA1) during enological fermentation
- Author
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Susana PRIETO, Carole Camarasa, Riou, C., Jean-Michel Salmon, Barre, P., Laboratoire de microbiologie et technologie des fermentations, and Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)
- Subjects
[SDV]Life Sciences [q-bio] ,ComputingMilieux_MISCELLANEOUS - Abstract
International audience
115. Varietal Thiols in Wine: Discovery, Analysis and Applications
- Author
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Alain Razungles, Florine Cavelier, Aurélie Roland, Rémi Schneider, Sciences Pour l'Oenologie (SPO), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Montpellier (UM)-Université Montpellier 1 (UM1)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD [Nouvelle-Calédonie])-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut des Biomolécules Max Mousseron [Pôle Chimie Balard] (IBMM), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), We thank Jean-Michel Salmon for helpful discussions. Interloire, IFV (Institut Francais de la Vigne et du Vin), and Sicavac are also acknowledged for technical and financial support (CIFRE fellowship). We also thank Nikolaos Parisis for English proofreading of the manuscript., Université Montpellier 1 (UM1)-Institut de Recherche pour le Développement (IRD [Nouvelle-Calédonie])-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Montpellier (UM)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Université Montpellier 1 (UM1)-Université de Montpellier (UM)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), and Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université de Montpellier (UM)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM)
- Subjects
[SDV.SA]Life Sciences [q-bio]/Agricultural sciences ,2. Zero hunger ,Wine ,sensory role ,Stereochemistry ,Chemistry ,varietal aroma ,010401 analytical chemistry ,thiol ,sensory contribution ,04 agricultural and veterinary sciences ,General Chemistry ,biogenesis ,040401 food science ,01 natural sciences ,0104 chemical sciences ,sulfur compound ,0404 agricultural biotechnology ,formation period ,occurence ,Humanities - Abstract
Varietal Thiols in Wine: Discovery, Analysis and Applications Aur elie Roland, R emi Schneider,* Alain Razungles, and Florine Cavelier* Interloire, 12 rue Etienne Pallu, BP 1921, 37019 Tours Cedex 01, France UMR 1083 Sciences pour l’!nologie, INRA, SupAgro, Universit e Montpellier I, 34060 Montpellier Cedex 01, France Institut Franc ) ais de la Vigne et du Vin, at UMR 1083 Sciences pour l’!nologie, INRA, 34060 Montpellier Cedex 01, France IBMM, UMR-CNRS 5247, Universit es Montpellier I et II, Place Eug ene Bataillon, 34095 Montpellier, France
- Published
- 2011
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