Adsorption of bovine serum albumin (BSA) by bare magnetite nanoparticles with surface oxidative impurities that prevent aggregation

Bare, uncoated magnetite nanoparticles, synthesized using an electrochemical surfactant-free synthesis, have highly oxidized surfaces that prevent aggregation. These particles have demonstrated highly intriguing biological activity showing extremely potent antibiotic activity against both gram-positive and gram-negative bacteria with little toxicity to rats. This difference in activity could be ascribed to the nature of the protein corona. The kinetics and thermodynamics of the binding of bovine serum albumin (BSA), used as a model serum protein, to these magnetite nanoparticles were analyzed. There is no significant change in particle diameter by dynamic light scattering following adsorption, indicating corona formation does not induce aggregation. The maximum adsorption capacity of the particles was determined to be 300 mg of BSA per gram of magnetite. The particles are able to adsorb 90% of the BSA at protein concentrations as high as 500 mg/L. The adsorption is best described using a pseudo second order model and a Langmuir Type III isotherm model. Thermodynamic analysis showed that the process is entropically driven and is spontaneous at all tested temperatures and conditions. However, it appears to be a weak to moderate physical adsorption. This moderate binding affinity could indicate the differential biological activity of these particles towards bacteria and mammalian cells and further support the contention that these are potentially useful new tools for targeting antibiotic-resistant bacteria. Key words: magnetite nanoparticles, bovine serum albumin, Langmuir isotherm, adsorption kinetics, adsorption thermodynamics. Des nanoparticules nues, synthétisées par une méthode électrochimique sans surfactant, présentent des surfaces hautement oxydées qui préviennent l'agrégation. Ces particules ont révélé une intrigante activité biologique : elles ont montré une activité antibiotique extrêmement puissante contre des bactéries à gram positif et à gram négatif tout en étant très peu toxiques pour les rats. Cette différence d'activité pourrait être attribuable à la nature de la couronne protéique. Dans la présente étude, nous avons analysé la cinétique et la thermodynamique de la liaison de ces nanoparticules de magnétite à l'albumine de sérum bovin (BSA), employée comme modèle de protéine sérique. Après l'adsorption, aucun changement significatif du diamètre des particules n'a été observé par diffusion dynamique de la lumière, ce qui indique que la formation de couronnes n'induit pas l'agrégation. Nous avons déterminé que la capacité maximale d'adsorption des particules était de 300 mg de BSA/g de magnétite. Les particules sont capables d'adsorber 90 % de la BSA à des concentrations de la protéine pouvant atteindre 500 mg/L. Les modèles décrivant le mieux cette adsorption sont le modèle de pseudo-second ordre et l'isotherme de Langmuir de type III. L'analyse thermodynamique a révélé que le processus est entropique et spontané à toutes les températures et conditions évaluées. Cependant, l'adsorption physique semble être faible à modérée. Cette affinité de liaison modérée pourrait être révélatrice de l'écart entre l'activité biologique de ces particules envers les bactéries et celle envers les cellules de mammifères. Ces résultats pourraient permettre de corroborer l'hypothèse selon laquelle ces nanoparticules pourraient constituer des moyens nouveaux de cibler les bactéries résistantes aux antibiotiques. [Traduit par la Rédaction] Mots-clés : nanoparticules de magnétite, albumine de sérum bovin, isotherme de Langmuir, cinétique d'adsorption, thermodynamique d'adsorption.
Introduction Albumin is the most abundant protein in circulating mammalian blood and is the primary component responsible for serum protein adsorption of drugs, fatty acids, anions, metal ions, anti-oxidants, and [...]