Producción y caracterización de la fenol oxidasa de Scytalidium thermophilum

Resumen en español: "En este trabajo se estudió la producción de fenol oxidasa de tres cepas de Scytalidium thermophilum y se caracterizó la enzima con mayor capacidad catalítica. Primeramente se desarrolló una valoración de la producción de enzima en tres medios de cultivo: Almidón (MA), Papa Dextrosa y Levadura (PDL) e infusión de pasto (IP) a distintas condiciones de temperatura (42, 45 y 48°C) y pH (6, 7 y 8). Se observó la mayor actividad enzimática (115 mU/ml) con la cepa ECS-0602 en infusión de pasto pangola, a pH 8 y 45°C. Posteriormente se hizo la purificación de la enzima por cromatografía de intercambio iónico y fue caracterizada. La enzima posee un peso molecular de 87 kDa en gel SDS-PAGE al 10% y presenta mayor actividad a pH 7 y 55°C. Su velocidad máxima (Vmax) fue de 80.72 μmoles min-1.mg de proteína-1 y la constante de afinidad catalítica (Km) es de 302.79 mM, ambas determinadas con catecol como sustrato. La enzima purificada presentó actividad catalasa a distintos pH (5.5 a 8) a temperatura ambiente, con una mayor actividad catalasa de 10, 636.6 U/mg de proteína a pH 6. También se determinó que es una hemoproteína que contiene 0.7 moles de Fe por mol de proteína y está altamente glicosilada con 10.83 mg de azúcares por mg de proteína. "