PURIFICACION Y CARACTERIZACION PARCIAL DE LAS LECTINAS DEL GLUTEN DE TRIGO (Triticum vulgaris

Se detectó actividad de lectina en las extracciones salina y ácido-alcohólica de proteinas del gluten de la semilla de trigo. Se purificaron tres lectinas provenientes de la fracción del gluten diferentes a la lectina de germen de trigo. Una lectina de la fracción de albúminas y globulinas (LG1S) con un peso molecular de 27,000 D, tanto en condiciones desnaturalizantes como nativas. Dos lectinas provenientes de la fracción de prolaminas y glutelinas (LG1A1 y LG1A2), la primera presentó pesos moleculares de 66,000 D en condiciones desnaturalizantes y 248,000 en condiciones nativas, mientras que la segunda presentó cinco bandas de 66,500 D, 53,000 D, 48,000 D, 37,000 D y 33,000 D encondiciones desnaturalizantes y 248,500 D en forma nativa. Las lectinas purificadas de la fracción de prolaminas y glutelinas del gluten de trigo (LG1A1 y LG1A2) tuvieron la misma especificidad química que la lectina de germen.de trigo (LGeS), a diferencia de la LG1S, que presentó especificidad por galactosa y N-acetilgalactosamina y no por N-acetil-glucosamina. Las lectinas purificadas presentaron, en condiciones nativas, interacción inmunológica con anticuerpos anti lectina de germen de trigo, pero en condiciones desnaturalizantes, a diferencia de la LGeS, no se presentó el complejo.