Analyse kleiner Hitzeschockproteine und deren Interaktion mit Sustratproteinen

In the present thesis, structural analysis of Hsp26 from S. cerevisiae was performed with a focus on the mode of dimerization. Furthermore, phosphomimetic Hsp26 mutants were analyzed revealing phosphorylation as a potential regulatory mechanism for Hsp26. In addition, the substrate spectra of the human proteins HspB1 to HspB7 and of the Hsp16 protein core family from C. elegans were investigated by co-imunoprecipitation and mass spectrometric approaches. In der vorliegenden Arbeit wurde Hsp26 aus S. cerevisiae strukturell, vor allem hinsichtlich der Art der Dimerisierung, untersucht. Des Weiteren wurden phophomimetische Hsp26 Mutanten analysiert und die mögliche Regulation von Hsp26 durch Phosphorylierung aufgezeigt. Außerdem wurden die Substratspektren der humanen Proteine HspB1 bis HspB7 und der Hsp16 Kernfamilie aus C. elegans mithilfe von Co-Immunopräzipitation und massenspektrometrischen Analysen bestimmt.