In Situ Characterization of Hfq Bacterial Amyloid: A Fourier-Transform Infrared Spectroscopy Study

Hfq is a bacterial protein that regulates gene expression at the post-transcriptional level in Gram-negative bacteria. We have previously shown that Escherichia coli Hfq protein, and more precisely its C-terminal region (CTR), self-assembles into an amyloid-like structure in vitro. In the present work, we present evidence that Hfq unambiguously forms amyloid structures also in vivo. Taking into account the role of this protein in bacterial adaptation and virulence, our work opens possibilities to target Hfq amyloid self-assembly and cell location, with potential to block bacterial adaptation and treat infections. Fil: Partouche, David. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia. Synchrotron SOLEIL; Francia. Université Paris-Saclay; Francia Fil: Militello, Valeria. Università degli Studi di Palermo; Italia Fil: Gomez Zavaglia, Andrea. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina Fil: Wien, Frank. Synchrotron SOLEIL; Francia Fil: Sandt, Christophe. Synchrotron SOLEIL; Francia Fil: Arluison, Veronique. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia. Université Paris Diderot - Paris 7; Francia. Université Paris-Saclay; Francia