Methionyl-tRNA synthetase from E. coli: direct evidence for exchange of protomers in the dimeric enzyme by using deuteration and small-angle neutron scattering

Resume Une demonstration directe de la dissociation reversible de la forme dimerique native de la methionyl-tRNA synthetase de E. coli est apportee par diffusion de neutrons aux petits angles en utilisant la forme deuteree de l'enzyme. Les parametres structuraux de l'enzyme completement deuteree sont tres semblables a ceux de l'enzyme hydrogenee. L'analyse des variations d'intensite et de rayons de giration en fonction du contraste pour un melange stoechiometrique des deux formes de dimeres permet de caracteriser un dimere hybride forme d'un protomere hydrogene et d'un deuxieme deutere. La separation de la contribution de chacun des protomeres a la diffusion conduit a une estimation du rayon de giration du protomere in situ et a celle de la distance entre les centres de masse de chaque protomere dans le dimere.