Phosphorylierungsabhängige Interaktion von HspB5 mit seinem Zielprotein α-Tubulin

Das Ziel dieser Arbeit war, den Einfluss von HspB5 und seiner Phosphomutanten auf die Mikrotubuli als strukturgebende Komponente der Dendriten und die Bedeutung der Phosphorylierung auf die Bindung zwischen HspB5 und seinem Zielprotein α-Tubulin genauer zu untersuchen. Im ersten Projektteil wurden HspB5 und seine in Vorarbeiten durch Mutagenese erzeugten Phosphomimetika in C6-Zellen überexprimiert und die Zellen anschließend mit dem Spindelgift Nocodazol behandelt. Im zweiten Projektteil wurde die Interaktion zwischen HspB5 und α-Tubulin im Pull-Down Assay untersucht. Es zeigte sich, dass die Bindung von HspB5 an α-Tubulin in vitro durch den Phosphorylierungsstatus beeinflusst wird. Diese beobachtete phosphorylierungsabhängige Interaktion von HspB5 mit α-Tubulin bietet neue Erklärungsansätze über den Wirkmechanismus von HspB5 in Neuronen.