Mise en évidence, préparation et caractérisation d'un accepteur glycoprotéique endogène des glycosyltransférases, dans la muqueuse intestinale de rat

Resume L'incorporation in vivo de d -[1-14C]glucosamine ou de d -[1-14C]galactose ou de d -[1-14C]mannose permet de marquer un constituant glycoproteique de la muqueuse intestinale de rat. Extrait par trypsination moderee, ce constituant est purifie par filtration en gel de Sephadex G-200, suivie de chromatographie sur hydroxylapatite et d'electrophorese preparative sur bloc d'acetate de cellulose. Cette glycoproteine, qui migre comme une α2-globuline, a une constante de sedimentation de 14 S; son poids moleculaire apparent, estime par filtration sur Sepharose 6 B, est voisin de 560 000. Sa composition en acides amines et sa teneur en oses neutres (galactose plus mannose:7.8%), en 6-desoxyhexose (fucose:2.6%), en osamines (glucosamine plus des traces de galactosamine:7.7%), en acide sialique (3.3%) sont determinees. Elle ne contient ni sulfate, ni acides uroniques. Elle ne presente aucune reaction d'identite immunologique avec les proteines seriques. Cette etude confirme l'existence d'une biosynthese glycoproteique active et donne une methode d'obtention d'un accepteur exogene specifique pour les glycosyltransferases mises en evidence dans un precedent travail (J. Frot-Coutaz and R. Got, Biochimie, 53 (1971) 595) au niveau de la muqueuse intestinale de rat.