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The optical and rotatory properties of poly-L-tyrosine (PLT) dissolved in trimethyl phosphate and in water have been measured. The results, however, cannot be explained in terms of one conformation or another, since the side-chains chromophores interact with the peptide groups or among themselves, thus giving rise to complex circular dichroic spectra. IR measurements carried out on films of PLT cast from trimethylphosphate (TMP) or directly on solutions of the polymer in TMP strongly suggest that the polypeptide assumes an α-helical conformation. The sense of spiralization of the helix cannot be obtained with such measurements. Es wurden die optischen und polarimetrischen Eigenschaften von Poly-L-tyrosin (PLT) in Trimethylphosphat und Wasser als Losungsmittel untersucht. Die Ergebnisse konnen jedoch nicht durch das Vorliegen einer bestimmten Konformation gedeutet werden, da Wechselwirkungen der Seitenketten-Chromophore mit sich selbst oder mit Peptidgruppen zu komplexen CD-Spektren fuhren. IR-Messungen an Filmen von PLT, die aus Trimethylphosphat (TMP) gegossen waren, oder direkt an Losungen des Polymeren in TMP machen wahrscheinlich, das das Polypeptid eine α-helikale Konformation ausbildet. Der Helixsinn kann aus solchen Messungen jedoch nicht bestimmt werden.