Caracterización estructural de enzimas implicadas en la reducción de ácidos fenólicos en L. plantarum WCFS1

[ES]: Lactobacillus plantarum se encuentra presente en una gran variedad de sustratos vegetales y productos agroalimentarios donde los compuestos fenólicos son abundantes y tienen gran importancia por su influencia en las características nutricionales y sensoriales de estos sustratos. Los ácidos hidroxicinámicos (C6‐C3) son un importante grupo de fenoles de bajo peso molecular, entre los que destacan los ácidos cumárico, cafeico y ferúlico. Respecto a la capacidad metabólica de L. plantarum frente a estos fenoles recientemente el grupo de Biotecnología Bacteriana del ICTAN ha identificado las reductasas implicadas en dicho metabolismo, que incluyen las enzimas Lp_1424 y Lp_1425. Este trabajo pretende ampliar el conocimiento estructural de dichas enzimas, Lp_1424 y Lp_1425, de L. plantarum WCFS1 las cuales son responsables de la reducción del ácido p-cumarico a su correspondiente ácido fenilpropiónico. Para ello se han estudiado diferentes construcciones de ambas proteínas, con las que se ha podido determinar que el módulo Lp_1425FAD es monomérico en solución y une FAD, por lo que estructuralmente es un dominio, es decir, una unidad de plegamiento independiente. Además, se ha podido determinar que la asociación entre Lp_1424 y Lp_1425 se produce a través del módulo amino terminal flavodoxina de ésta última, siendo un dímero estable en solución.
[EN]:Lactobacillus plantarum is present in a wide variety of plant substrates and agri-food products where phenolic compounds are abundant and have great importance for their influence on the nutritional and sensory characteristics of these substrates. Hydroxycinnamic acids (C6-C3) are an important group of low molecular weight phenols, including coumaric, caffeic and ferulic acids. Regarding the metabolic capacity of L. plantarum in relation to these phenols recently, the Bacterial Biotechnology group of the ICTAN has identified the reductases involved in this metabolism, including the enzymes Lp_1424 and Lp_1425. This work aims to expand the structural knowledge of these enzymes, Lp_1424 and Lp_1425, from L. plantarum WCFS1 which are responsible for the reduction of p-coumaric acid to its corresponding phenylpropionic acid. In orther to this, different constructions of both proteins have been studied, with which it has been possible to determine that the Lp_1425FAD module is monomeric in solution and binds FAD, so that it is structurally a domain, that is, an independent folding unit. In addition, it has been determined that the association between Lp_1424 and Lp_1425 is produced through the flavodoxine amino terminal module of the latter, being a solution-stable dimer.