Estudio del papel de las proteínas ribosómicas en el ensamblaje de los ribosomas de Saccharomyces cerevisiae

Póster presentado en la XI Reunión del Grupo de Microbiología Molecular de la Sociedad Española de Microbiología (SEM), celebrada en Sevilla del 6 al 8 de septiembre de 2016.
La mayoría de las proteínas ribosómicas juegan un papel esencial en la sintesis y función de los ribosomas. Nuestro grupo está interesado en conocer la función precisa de algunas de éstas proteínas en los procesos de síntesis del ribosoma y de traducción proteica, y su relación con otros procesos celulares como el ciclo celular. En esta comunicación nos centramos en los resultados obtenidos en el análisis las proteínas ribosómicas L16 y L14. Ambas proteínas son esenciales, su depleción in vivo resulta en un déficit de subunidades 60S y en la aparición de polisomas tipo “half-mer”. Este fenotipo es probablemente debido a la inestabilidad y rápida degradación de partículas pre-60S tempranas e intermedias, como lo demuestran la disminución en los niveles estacionarios de los RNAs pre-ribosómicos 27SBS y 7SL/S detectados por northern blot y primer extension y las pequeñas cantidades de 27S pre-rRNA y 25S rRNA detectados en experimentos de pulso y caza. Además, la depleción de L14 ó L16 bloquea el transporte nucleo-citoplásmico de las partículas pre-60S. Igualmente, mostramos que ambas proteínas se ensamblan en el nucleolo de manera temprana en partículas pre-ribosómicas 90S. Muchas proteínas ribosómicas están conservadas evolutivamente, presentando una estructura similar en bacterias, arqueas y eucariotas, sin embargo, muchas otras son más complejas y presentan extensiones extra amino- o carboxilo-terminales y/o lazos internos específicos de eucariotas. En esta presentación, también se discute la función de la extensión C-terminal, específica de eucariotas, de L16.