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Agrégation protéique et propriétés gélifiantes et moussantes des protéines laitières ; Quoi de neuf sur le plan des connaissances ?

Authors :
Marie-Hélène Famelart
Fanny Guyomarc'H
Marion Morand
Bruno Novales
Science et Technologie du Lait et de l'Oeuf (STLO)
Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-AGROCAMPUS OUEST
Unité de recherche sur les Biopolymères, Interactions Assemblages (BIA)
Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)
Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)
Source :
Carrefours de l'innovation agronomique Colloque-Protéines laitières : aspects nutritionnels, Carrefours de l'innovation agronomique Colloque-Protéines laitières : aspects nutritionnels, Apr 2011, Rennes, France. 162 p., 2011, Innovations Agronomiques, Innovations Agronomiques, INRA, 2011, 13, pp.117-132, Innovations Agronomiques (13), 117-132. (2011), Innovations Agronomiques, INRAE, 2011, 13, pp.117-132, HAL
Publication Year :
2011
Publisher :
HAL CCSD, 2011.

Abstract

During the manufacture of dairy products, heat treatments of milk result in the conversion of whey proteins into protein aggregates. These heat-induced aggregates provide new functional properties to dairy products. A protein tailoring approach is developed at UMR-STLO to produce heat-induced aggregates with targeted physicochemical and structural properties, and then to introduce them in a recombined milk to test their functional properties for the formation of dairy acid gels, used as models of yoghurts. It is also well known that denaturation and heat treatments improve interfacial and foaming properties of proteins. The BIA research unit works on understanding the role of heat-induced aggregates in the formation and stability of foams. While non-aggregated proteins adsorb rapidly at the interface, the heat-induced aggregates present in the continuous phase build a protein network that stabilizes the foam. The objective of theses studies is to determine the properties of aggregates that promote the building of new interactions in products that will result in the improvement of custom properties of dairy products and to produce new functional ingredients.; formation de nouvelles entités protéiques ou agrégats thermo-induits. Ces agrégats confèrent des propriétés fonctionnelles aux produits laitiers. Une approche d’ingénierie des agrégats thermo-induits a été développée à l’UMR-STLO qui vise à produire par des moyens variés des agrégats thermo-induits de propriétés physico-chimiques et structurales ciblées, puis à les introduire dans un lait recombiné afin d’évaluer leur propriétés fonctionnelles pour la formation des gels acides, pris comme un modèle du yaourt. Il est connu que la dénaturation et les traitements thermiques améliorent également les propriétés interfaciales et moussantes des protéines. Le laboratoire BIA mène des recherches pour comprendre le rôle des agrégats thermo-induits dans la formation et la stabilisation des mousses. Alors que les protéines non agrégées s’adsorbent rapidement à l’interface, la présence d’agrégats thermoinduits stabilise la mousse par formation d’un réseau de type gel dans la phase continue. L’objectif de ces travaux est de déterminer les propriétés des agrégats qui sont favorables à l’établissement de nouvelles interactions dans les produits, ces dernières étant à l’origine de l’amélioration de leurs propriétés d’usage et de créer de nouveaux ingrédients techno-fonctionnels.

Details

Language :
French
ISSN :
19585853
Database :
OpenAIRE
Journal :
Carrefours de l'innovation agronomique Colloque-Protéines laitières : aspects nutritionnels, Carrefours de l'innovation agronomique Colloque-Protéines laitières : aspects nutritionnels, Apr 2011, Rennes, France. 162 p., 2011, Innovations Agronomiques, Innovations Agronomiques, INRA, 2011, 13, pp.117-132, Innovations Agronomiques (13), 117-132. (2011), Innovations Agronomiques, INRAE, 2011, 13, pp.117-132, HAL
Accession number :
edsair.dedup.wf.001..247cb184c18a45960fcc0aaa546eeb32