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Resistance of beta-lactoglobulin-bound lactose to the hydrolysis by beta-galactosidase

Authors :
Morgan, François
Henry, Gwenaele
Le Graet, Yvon
Mollé, Daniel
Léonil, Joelle
Bouhallab, Said
Science et Technologie du Lait et de l'Oeuf (STLO)
AGROCAMPUS OUEST-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)
Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-AGROCAMPUS OUEST
AGROCAMPUS OUEST
Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)
Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)
ProdInra, Archive Ouverte
Source :
International Dairy Journal, International Dairy Journal, Elsevier, 1999, 9 (11), pp.813-816
Publication Year :
1999
Publisher :
HAL CCSD, 1999.

Abstract

An in vitro study was conducted to investigate the sensitivity of lactose-b-lactoglobulin conjugates to b-galactosidase from Kluyveromyces lactis. The hydrolysis was monitored by ion exchange chromatography. Compared to free lactose or lactulose, which were rapidly hydrolysed, protein-bound lactose was not hydrolysed by b-galactosidase even after an extended hydrolysis time. Tryptic digestion of the conjugates before addition of b-galactosidase improved the substrate accessibility and led to the release of about 50% of the linked lactose. The results strongly suggest that the resistance of protein bound lactose is linked to the globular and compactstructure of lactose-b-lactoglobulin conjugates.

Details

Language :
English
ISSN :
09586946
Database :
OpenAIRE
Journal :
International Dairy Journal, International Dairy Journal, Elsevier, 1999, 9 (11), pp.813-816
Accession number :
edsair.dedup.wf.001..0cbe8f10a5ea26e8f787e5516dcd1571