Interakcije uročnjakovih proteina BPM s regulacijskim proteinima metilacije DNA de novo

Proteini BPM uročnjaka pripadaju porodici proteina MATH-BTB koji sudjeluju u brojnim razvojnim procesima biljaka i životinja, te su se pokazali ključnim regulatorima staničnog ciklusa. Genom uročnjaka sadrži šest gena koji kodiraju proteine BPM (BPM1-6). Uročnjakovi proteini BPM djeluju kao specifični adapteri za kulin3 koji je dio kompleksa ubikvitinskih ligaza E3. Proteini BPM vežu kulin3 svojom domenom BTB, dok domena MATH prepoznaje specifične supstrate poput transkripcijskih faktora te ih usmjerava na ubikvitinaciju i posljedičnu proteasomsku razgradnju [1]. Unutarstanična lokalizacija proteina BPM1 u jezgri, ali i jezgrici upućuje na funkciju ovog proteina neovisnu o kulinu3 [2]. Preliminarna istraživanja pokazala su da protein BPM1 ulazi u interakciju s proteinima DMS3 i RDM1, važnim komponentama u procesu metilacije DNA de novo usmjerene malim molekulama RNA (RdDM). S ciljem razjašnjavanja funkcije proteina BPM1 u procesu RdDM analizirana je unutarstanična kolokalizacija proteina BPM1 s DMS3 i RDM1 te značaj pojedinih proteinskih domena u ostvarivanju specifične unutarstanične lokalizacije. Sustavom dvaju kvašćevih hibrida istražene su interakcije šest proteina BPM i varijanti proteina BPM1 bez pojedinačne proteinske domene s proteinima DMS3 i RDM1. Rezultati ukazuju da proteini BPM ostvaruju interakcije s DMS3 i RDM1, te da je domena BTB važna za interakciju s RDM1. Protein BPM1 primarno lokalizira u jezgri u kojoj je potvrđena njegova kolokalizacija s proteinima DMS3 i RDM1. Delecija pojedinih domena proteina ne narušava kolokalizaciju proteina BPM1 u jezgri, ali se odražava na lokalizaciju u jezgrici. Interakcije proteina BPM1 s proteinima DMS3 i RDM1 unutar jezgre upućuju na potencijalnu ulogu proteina BPM1 u regulaciji metilacije DNA de novo regulirane mehanizmom RdDM. Nadalje, značaj domene BTB u pokazanim interakcijama ukazuje da mehanizam kojim protein BPM1 sudjeluje u putu RdDM nije temeljen na usmjeravanju regulacijskih proteina RdDM (DMS3 i RDM1) u razgradnju na proteasomima, a rasvjetljavanje mehanizma opisane interakcije u putu RdDM-a predmet je daljnjih istraživanja.