Back to Search
Start Over
Spectroscopic study of proteins.
- Source :
- Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2024, Vol. 78, p324-329, 6p
- Publication Year :
- 2024
-
Abstract
- Proteins are macromolecular compounds made up of amino acids linked by peptide bonds. They are the basic structural component of all living organisms. Their diversity has to do with their structure, and therefore with the way the amino acid residues are arranged in the molecule. Albumin shape is determined by the sequence of amino acids that make it up. The primary amino acid in its composition is cysteine and in smaller amounts glycine, methionine and one tryptophan residue, thanks to which it exhibits fluorescent properties. For structural studies of proteins, many physical methods are used. The most commonly chosen are spectroscopic methods, which deal with the interaction between electromagnetic radiation and matter. The article provides an overview of spectroscopic methods employed in the structural studies of proteins. It also serves as a prelude to further research that aims to utilise one of the spectroscopic methods to study the structural changes of albumin after exposure to physicochemical agents. The described spectroscopic methods are characterized by different sensitivity, specificity and procedures to be performed during sample preparation for the study. In the spectroscopic study of proteins, with particular attention to changes in their structure, the method of fluorescence spectroscopy deserves attention. It is the best choice for studying structural changes in proteins that occur under the influence of physicochemical factors. Capturing these changes and relating them to the functions of proteins enriches the knowledge of the normal functioning of the body, as well as the basis of some diseases. Białka są związkami wielkocząsteczkowymi zbudowanymi z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Stanowią podstawowy składnik strukturalny wszystkich żywych organizmów. Ich różnorodność ma związek z budową, a co za tym idzie ze sposobem uszeregowania reszt aminokwasów w cząsteczce. Albumina stanowi około 60% białek osocza, jej kształt determinuje sekwencja tworzących ją aminokwasów. Podstawowym aminokwasem wchodzącym w skład albuminy jest cysteina oraz w mniejszych ilościach glicyna, metionina i jedna reszta tryptofanowa, dzięki której wykazuje właściwości fluorescencyjne. Do badań strukturalnych białek stosowanych jest wiele metod fizycznych. Najczęściej wybierane są metody spektroskopowe, opierające się na generacji widm powstałych wskutek oddziaływania promieniowania elektromagnetycznego z materią. Najpowszechniej stosowaną metodą spektroskopii jest spektroskopia optyczna, wykorzystująca promieniowanie elektromagnetyczne od podczerwieni po ultrafiolet. Praca stanowi przegląd metod spektroskopowych wykorzystywanych w badaniach strukturalnych białek. Stanowi także wstęp do dalszych badań, które mają na celu wykorzystanie jednej z metod spektroskopowych do badań nad zmianami strukturalnymi albuminy po ekspozycji na czynniki fizykochemiczne. Opisane metody spektroskopowe cechują się różną czułością, specyficznością oraz procedurami, jakie należy wykonać podczas przygotowania próbki do badania. W spektroskopowym badaniu białek, ze szczególnym uwzględnieniem zmian zachodzących w ich strukturze, na uwagę zasługuje metoda spektroskopii fluorescencyjnej. Metoda ta jest niezwykle czuła i precyzyjna. Jest najlepszym wyborem do badania zmian strukturalnych białek, jakie zachodzą pod wpływem działania czynników fizykochemicznych. Nowoczesna aparatura pozwala na badanie zmian zachodzących w strukturze białek na poziomie molekularnym. Uchwycenie tych zmian i powiązanie ich z funkcjami białek wzbogaca wiedzę dotyczącą prawidłowości funkcjonowania organizmu, a także podłoża niektórych chorób. [ABSTRACT FROM AUTHOR]
Details
- Language :
- English
- ISSN :
- 02085607
- Volume :
- 78
- Database :
- Complementary Index
- Journal :
- Annales Academiae Medicae Silesiensis
- Publication Type :
- Academic Journal
- Accession number :
- 182173053
- Full Text :
- https://doi.org/10.18794/aams/193427