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Polymorphismus von Amyloidfibrillen in vivo.

Authors :
Annamalai, Karthikeyan
Gührs, Karl ‐ Heinz
Koehler, Rolf
Schmidt, Matthias
Michel, Henri
Loos, Cornelia
Gaffney, Patricia M.
Sigurdson, Christina J.
Hegenbart, Ute
Schönland, Stefan
Fändrich, Marcus
Source :
Angewandte Chemie. 4/4/2016, Vol. 128 Issue 15, p4903-4906. 4p.
Publication Year :
2016

Abstract

Polymorphismus ist ein weit verbreitetes Merkmal von in vitro gebildeten Amyloid ‐ artigen Fibrillen, doch blieb bislang unklar, ob Amyloidfibrillen in vivo ebenso von diesem Phänomen betroffen sind. Hier zeigen wir, dass sich verschiedene innerhalb eines Patienten gebildete Amyloidfibrillen erheblich in ihrer Morphologie unterscheiden können. Wir erhalten diesen Befund mit Amyloidfibrillen aus verschiedenen Organen, bestehend aus nicht ‐ homologen Polypeptidketten sowie aus menschlichem und tierischem Gewebe. Unabhängig von Amyloidtyp und ‐ herkunft finden wir, dass in vivo gebildete Amyloidfibrillen signifikant polymorphe Eigenschaften aufweisen. Diese Daten lassen darauf schließen, dass die chemischen Grundlagen jener Reaktionen, die in der Selbstorganisation zu Fibrillen zu Polymorphismus führen, in vivo und in vitro grundsätzlich konserviert sind. Nachweis in vivo: Der Strukturpolymorphismus von verschiedenen Amyloidfibrillen aus einzelnen Patienten oder erkrankten Tieren wird aufgezeigt. Der Selbstorganisationsprozess der Polypeptidketten in vivo und in vitro folgt wahrscheinlich den gleichen chemischen Grundlagen, die zu Strukturpolymorphismus führen (Bild: TEM ‐ Aufnahmen von Leichtketten ‐ Amyloidfibrillen und ein Graph der Strukturparameter). [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Details

Language :
English
ISSN :
00448249
Volume :
128
Issue :
15
Database :
Academic Search Index
Journal :
Angewandte Chemie
Publication Type :
Academic Journal
Accession number :
114191990
Full Text :
https://doi.org/10.1002/ange.201511524