L’étalement des cardiomyocytes en hypertrophie est un processus connu pour être régulé par l’action et le recyclage des intégrines à la surface cellulaire. Les petites protéines G de la famille Arf sont connues pour agir sur ces processus d’étalement chez d’autres types cellulaires. Plusieurs études ont démontré que la protéine Arf6 est impliquée dans l’internalisation des intégrines, leur transport et leur recyclage endosomal afin que la cellule puisse s’étaler. Conséquemment, plusieurs facteurs activateurs (guanosine exchange factors; GEF) ou inhibiteurs (GTPase activating protein; GAP) de l’activité d’Arf6 peuvent réguler à leur tour la signalisation des intégrines. Notre laboratoire s’intéresse présentement aux protéines de la famille ArfGAP with dual PH domains (ADAP), notamment pour leur activité GAP vis-à-vis les protéines Arf. Nous avons récemment démontré que la surexpression d’ADAP1 chez les cardiomyocytes de rats nouveau-nés (RNVC) en culture prévient l’hypertrophie provoquée avec le sérum et que cet effet semble dépendre d’une diminution des intégrines à la surface des cellules. Ces travaux mettant pour la première fois en lumière un rôle potentiel des protéines ADAP dans le processus hypertrophique des cardiomyocytes en culture, nous nous sommes ensuite intéressés à ADAP2. Étant donné l’homologie de séquence retrouvé avec ADAP1, nous pensons qu’ADAP2 a potentiellement un rôle similaire ou différent à jouer dans les processus hypertrophiques. Afin de vérifier cette hypothèse, nous avons évalué son niveau d’expression cardiaque et son effet chez les RNVC. Nos travaux démontrent qu’ADAP1 se retrouve au niveau du cytoplasme tandis qu’ADAP2 est exprimée préférentiellement à la membrane des cellules cardiaques de rats. Contrairement à ADAP1, la surexpression d’ADAP2 exacerbe l’hypertrophie des cardiomyocytes et semble augmenter l’expression des intégrines à la surface cellulaire. Étant donné qu’ADAP2 provoque, d’une part, un remodelage important du cytosquele, Cell spreading of cardiomyocytes during hypertrophy is a well known mechanism regulated by the activity and recycling of endosomes at the plasma membrane. The Arf family of G-proteins is known to regulate those processes in other cell types. Many studies have highlighted the activity of Arf6, a member of this family, in the regulation of integrins internalization, transport and endosomal recycling which allows the cells to spread. Many activating (guanine nucleotide exchange factor; GEF) or inhibiting (GTPase activating protein; GAP) factors are characterized to regulate the activity of Arf6 and can play an important role in integrins recycling. Our laboratory is currently interested in the ArfGAP with dual PH domains protein (ADAP) family for their potential action against the Arf proteins. Our work recently showed that overexpression of ADAP1 in rat neonatal ventricular cardiomyocytes (RNVC) prevents hypertrophy stimulated with serum by a mechanism dependant of integrins internalization and decreased localisation at the plasma membrane. Showing for the very first time a role for the ADAP proteins in cardiomyocytes hypertrophy, we are now interested in the potential role of ADAP2. Because of its homology with ADAP1, we believe that ADAP2 may have a role to play in the hypertrophic processes of cardiomyocytes. In order to verify this hypothesis, we evaluated the cardiac expression and the effect of ADAP2 in RNVC. Our work shows that ADAP1 is expressed at the cytoplasmic fraction of neonatal and adult hearts compared to ADAP2 which is preferentially expressed at the membranal fraction of adult hearts only. Comparatively with the anti-hypertrophic effect of ADAP1, overexpression of ADAP2 potentiated the hypertrophic response of RNVC stimulated with phenylephrine, which correlated with an increase of integrin expression at the plasma membrane. Because ADAP2 causes an important remodeling of the cytoskeleton and that it is known to stabilize microtubules, we