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1. Detection of Metabolite–Protein Interactions in Complex Biological Samples by High-Resolution Relaxometry: Toward Interactomics by NMR

Author

Jean-Max Tyburn, Simone Pisano, Ziqing Wang, Veronica Ghini, Philippe Pelupessy, Morgan Kazmierczak, Giacomo Parigi, Thorsten Marquardsen, Fabien Ferrage, Guillaume Bouvignies, Claudio Luchinat, Pavel Kadeřávek, Milan Zachrdla, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Consorzio Interuniversitario Risonanze Magnetiche di Metallo Proteine (CIRMMP), Università degli Studi di Siena = University of Siena (UNISI)-Università degli Studi di Firenze = University of Florence (UniFI)-University of Bologna/Università di Bologna-Partenaires INRAE, Structure et Dynamique des Biomolécules (LBM-E3), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL), Bruker BioSpin MRI GmbH [Ettlingen, Germany], Università degli Studi di Firenze = University of Florence (UniFI), Gestionnaire, HAL Sorbonne Université 5, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Università degli Studi di Siena = University of Siena (UNISI)-Università degli Studi di Firenze = University of Florence [Firenze] (UNIFI)-University of Bologna-Partenaires INRAE, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, and Università degli Studi di Firenze = University of Florence [Firenze] (UNIFI)

Subjects
Relaxometry, Human blood, Chemistry, Metabolite, High resolution, General Chemistry, Computational biology, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Biochemistry, Small molecule, Catalysis, NMR, 0104 chemical sciences, Protein–protein interaction, chemistry.chemical_compound, Colloid and Surface Chemistry, Metabolomics, [CHIM] Chemical Sciences, [CHIM]Chemical Sciences, Interactomics, Macromolecule
Abstract

International audience; Metabolomics, the systematic investigation of metabolites in biological fluids, cells or tissues, reveals essential information about metabolism and diseases. Metabolites have functional roles in myriads of biological processes, as substrates and products of enzymatic reactions, but also as cofactors and regulators of large numbers of biochemical mechanisms. These functions involve interactions of metabolites with macromolecules. Yet, methods to systematically investigate these interactions are hitherto still scarce. In particular, there is a need for techniques suited to identify and characterize weak metabolite-macromolecule interactions directly in complex media such as biological fluids. Here, we introduce a method to investigate weak interactions between metabolites and macromolecules in biological fluids. Our approach is based on high-resolution NMR relaxometry and does not require any invasive procedure or separation step. We show that we can detect interactions between small and large molecules in human blood serum and quantify the size of the complex. Our work opens the way for investigations of metabolite-(or other small molecules) protein interactions in biological fluids for interactomics or pharmaceutical applications.

Published
2021
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2. An easy-to-implement combinatorial approach involving an activity-based assay for the discovery of a peptidyl copper complex mimicking superoxide dismutase

Author

Anne-Sophie Bernard, Philippe Pelupessy, Koudedja Coulibaly, Elodie Quévrain, Christelle Hureau, Nicolas Delsuc, Katalin Selmeczi, Ágnes Dancs, Elodie Tauziet, Amandine Vincent, Jennifer Rodon Fores, Philippe Seksik, Amandine Conte-Daban, Clotilde Policar, Peptides, glycoconjugués et métaux en biologie (LBM-E1), Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - 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Subjects
Lipopolysaccharides, Antioxidant, Intrinsic activity, Colon, medicine.medical_treatment, Copper metabolism, Biocompatible Materials, 010402 general chemistry, medicine.disease_cause, 01 natural sciences, Redox, Catalysis, Superoxide dismutase, [CHIM] Chemical Sciences, Materials Chemistry, medicine, Humans, [CHIM]Chemical Sciences, [CHIM.COOR]Chemical Sciences/Coordination chemistry, Amino Acid Sequence, Peptide sequence, Copper complex, biology, Superoxide Dismutase, 010405 organic chemistry, Chemistry, Interleukin-8, Metals and Alloys, General Chemistry, [CHIM.COOR] Chemical Sciences/Coordination chemistry, 0104 chemical sciences, Surfaces, Coatings and Films, Electronic, Optical and Magnetic Materials, Oxidative Stress, Biochemistry, Ceramics and Composites, biology.protein, Peptides, HT29 Cells, Copper, Oxidative stress
Abstract

International audience; A combinatorial approach using a One-Bead-One-Compound method and a screening based on an SOD-activity assay was set up for the discovery of an efficient peptidyl copper complex. The complex exhibited good stability constants, suitable redox potentials and excellent intrinsic activity. This complex was further assayed in cells for its antioxidant properties and showed beneficial effect when cells were submitted to oxidative stress.

Published
2020

3. Time-Resolved Protein Side-Chain Motions Unraveled by High-Resolution Relaxometry and Molecular Dynamics Simulations

Author

Lei Bruschweiler-Li, Yina Gu, Rafael Brüschweiler, Jean-Max Tyburn, Thorsten Marquardsen, Nicolas Bolik-Coulon, Cyril Charlier, Pavel Kadeřávek, Samuel F. Cousin, Ludovic Carlier, Fabien Ferrage, Structure et Dynamique des Biomolécules (LBM-E3), Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Bruker Biospin GmbH, bruker, Bruker BioSpin [Wissembourg], Department of Chemistry and Biochemistry, and National High Magnetic Field Laboratory, Florida State University [Tallahassee] (FSU), Cousin, Samuel, Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Département de Chimie - ENS Paris, and Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
0301 basic medicine, Relaxometry, 010405 organic chemistry, Chemistry, General Chemistry, Conformational entropy, 01 natural sciences, Biochemistry, Catalysis, 0104 chemical sciences, Protein–protein interaction, 03 medical and health sciences, Molecular dynamics, 030104 developmental biology, Colloid and Surface Chemistry, Solid-state nuclear magnetic resonance, Chemical physics, [CHIM] Chemical Sciences, Side chain, [CHIM]Chemical Sciences, Molecule, Conformational isomerism, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract

Motions of proteins are essential for the performance of their functions. Aliphatic protein side chains and their motions play critical roles in protein interactions: for recognition and binding of partner molecules at the surface or serving as an entropy reservoir within the hydrophobic core. Here, we present a new NMR method based on high-resolution relaxometry and high-field relaxation to determine quantitatively both motional amplitudes and time scales of methyl-bearing side chains in the picosecond-to-nanosecond range. We detect a wide variety of motions in isoleucine side chains in the protein ubiquitin. We unambiguously identify slow motions in the low nanosecond range, which, in conjunction with molecular dynamics computer simulations, could be assigned to transitions between rotamers. Our approach provides unmatched detailed insight into the motions of aliphatic side chains in proteins and provides a better understanding of the nature and functional role of protein side-chain motions.

Published
2018

4. TGR5-dependent hepatoprotection through the regulation of biliary epithelium barrier function

Author

Jose Ursic-Bedoya, Isabelle Doignon, Hayat Simerabet, Dominique Rainteau, Doris Cassio, Nicolas Kahale, Anne Davit-Spraul, Thierry Tordjmann, Grégory Merlen, Lydie Humbert, Catherine Guettier, Julien Gautherot, Valeska Bidault-Jourdainne, Christoph Ullmer, Isabelle Garcin, Noémie Péan, Klaus Ebnet, Zahra Tanfin, Intéractions cellulaires et physiopathologie hépathique (Orsay, Essonne) UMRS 1174 (ICPH ), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Université Paris-Sud - Paris 11 - Faculté de médecine (UP11 UFR Médecine), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11), Service de Biochimie [AP-HP Hôpital Bicêtre], AP-HP Hôpital Bicêtre (Le Kremlin-Bicêtre), Service d’Anatomopathologie [Le Kremlin-Bicêtre], ER_7, Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Microorganismes, Molécules Bioactives et Physiopathologie Intestinale (LBM-E4), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Microorganismes et physiopathologie intestinale (ERL INSERM U1157 - CNRS UMR 7203), Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Zentrum für Molekularbiologie der Entzündung - Center for Molecular Biology of Inflammation [Münster, Germany] (ZMBE), Westfälische Wilhelms-Universität Münster (WWU), F. 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Subjects
Biliary epithelium, MESH: Signal Transduction, Stimulation, MESH: Receptors, G-Protein-Coupled, MESH: Mice, Knockout, Epithelium, Receptors, G-Protein-Coupled, MESH: Isonipecotic Acids, 0302 clinical medicine, MESH: Biliary Tract, Oximes, Electric Impedance, Bile, MESH: Animals, Phosphorylation, Biliary Tract, Cells, Cultured, Barrier function, MESH: Receptors, Cell Surface, Mice, Knockout, Liver injury, 0303 health sciences, Bile acid, Tight junction, Chemistry, Gastroenterology, MESH: Oximes, G protein-coupled bile acid receptor, Paracellular transport, MESH: Permeability, Cholestaticliver diseases, MESH: Cell Adhesion Molecules, 030211 gastroenterology & hepatology, Signal Transduction, MESH: Cells, Cultured, medicine.drug_class, MESH: Tight Junction Proteins, Receptors, Cell Surface, Cholestasis, Intrahepatic, MESH: Bile Acids and Salts, Permeability, Bile Acids and Salts, 03 medical and health sciences, Isonipecotic Acids, In vivo, MESH: Mice, Inbred C57BL, medicine, [SDV.BBM] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Animals, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, MESH: Electric Impedance, MESH: Bile, 030304 developmental biology, Tight Junction Proteins, MESH: Phosphorylation, MESH: Cholestasis, Intrahepatic, [SDV.MHEP.HEG]Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology/Hépatology and Gastroenterology, medicine.disease, Molecular biology, [SDV.MHEP.HEG] Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology/Hépatology and Gastroenterology, Mice, Inbred C57BL, MESH: Epithelium, Cell Adhesion Molecules
Abstract

ObjectiveWe explored the hypothesis that TGR5, the bile acid (BA) G-protein-coupled receptor highly expressed in biliary epithelial cells, protects the liver against BA overload through the regulation of biliary epithelium permeability.DesignExperiments were performed under basal and TGR5 agonist treatment. In vitro transepithelial electric resistance (TER) and FITC-dextran diffusion were measured in different cell lines. In vivo FITC-dextran was injected in the gallbladder (GB) lumen and traced in plasma. Tight junction proteins and TGR5-induced signalling were investigated in vitro and in vivo (wild-type [WT] and TGR5-KO livers and GB). WT and TGR5-KO mice were submitted to bile duct ligation or alpha-naphtylisothiocyanate intoxication under vehicle or TGR5 agonist treatment, and liver injury was studied.ResultsIn vitro TGR5 stimulation increased TER and reduced paracellular permeability for dextran. In vivo dextran diffusion after GB injection was increased in TGR5-knock-out (KO) as compared with WT mice and decreased on TGR5 stimulation. In TGR5-KO bile ducts and GB, junctional adhesion molecule A (JAM-A) was hypophosphorylated and selectively downregulated among TJP analysed. TGR5 stimulation induced JAM-A phosphorylation and stabilisation both in vitro and in vivo, associated with protein kinase C-ζ activation. TGR5 agonist-induced TER increase as well as JAM-A protein stabilisation was dependent on JAM-A Ser285 phosphorylation. TGR5 agonist-treated mice were protected from cholestasis-induced liver injury, and this protection was significantly impaired in JAM-A-KO mice.ConclusionThe BA receptor TGR5 regulates biliary epithelial barrier function in vitro and in vivo through an impact on JAM-A expression and phosphorylation, thereby protecting liver parenchyma against bile leakage.

Published
2019

5. Rates of Chemical Reactions Embedded in a Metabolic Network by Dissolution Dynamic Nuclear Polarisation NMR

Author

Aditya Jhajharia, Aude Sadet, Daniel Abergel, Dennis Kurzbach, Emeric Miclet, Geoffrey Bodenhausen, Emmanuelle M. M. Weber, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Structure et Dynamique des Biomolécules (LBM-E3), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Département de Chimie - ENS Paris, and Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)

Subjects
0301 basic medicine, Magnetic Resonance Spectroscopy, Metabolic network, 010402 general chemistry, Gluconates, 01 natural sciences, Chemical reaction, Catalysis, Pentose Phosphate Pathway, Reaction rate, 03 medical and health sciences, Hydrolysis, Computational chemistry, [CHIM]Chemical Sciences, Dissolution, Chemistry, Organic Chemistry, Dynamic nuclear polarisation, General Chemistry, 0104 chemical sciences, Kinetics, 030104 developmental biology, Solubility, Scientific method, Isomerization, Metabolic Networks and Pathways
Abstract

International audience; The isomerisation of 6-phosphogluconolactones and their hydrolyses into 6-phosphogluconic acid form a non enzymatic side cycle of the pentose-phosphate pathway (PPP) in cells. We show that dissolution dynamic nuclear polarization can be used for determining the kinetic rates of the involved transformations in real time. It is found that the hydrolysis of both lactones is significantly slower than the isomeration process, thereby shedding new light onto this subtle chemical process.

Published
2018

6. Theoretical and computational framework for the analysis of the relaxation properties of arbitrary spin systems. Application to high-resolution relaxometry

Author

Samuel F. Cousin, Pavel Kadeřávek, Philippe Pelupessy, Nicolas Bolik-Coulon, Jean-Nicolas Dumez, Fabien Ferrage, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Structure et Dynamique des Biomolécules (LBM-E3), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, Chimie Et Interdisciplinarité : Synthèse, Analyse, Modélisation (CEISAM), Université de Nantes - UFR des Sciences et des Techniques (UN UFR ST), and Université de Nantes (UN)-Université de Nantes (UN)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)

Subjects
Nuclear and High Energy Physics, Relaxometry, Biophysics, FOS: Physical sciences, High resolution, Longitudinal Relaxation Rate, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Biochemistry, High-Resolution Relaxometry, 030218 nuclear medicine & medical imaging, 03 medical and health sciences, 0302 clinical medicine, Physics - Chemical Physics, Nuclear Spin Relaxation, [CHIM]Chemical Sciences, Statistical physics, Spin (physics), Chemical Physics (physics.chem-ph), Physics, Analytical expressions, Analytical Relaxation Computation, Condensed Matter Physics, Polarization (waves), 3. Good health, 0104 chemical sciences, Magnetic field
Abstract

A wide variety of nuclear magnetic resonance experiments rely on the prediction and analysis of relaxation processes. Recently, innovative approaches have been introduced where the sample travels through a broad range of magnetic fields in the course of the experiment, such as dissolution dynamic nuclear polarization or high-resolution relaxometry. Understanding the relaxation properties of nuclear spin systems over orders of magnitude of magnetic fields is essential to rationalize the results of these experiments. For example, during a high-resolution relaxometry experiment, the absence of control of nuclear spin relaxation pathways during the sample transfers and relaxation delays leads to systematic deviations of polarization decays from an ideal mono-exponential decay with the pure longitudinal relaxation rate. These deviations have to be taken into account to describe quantitatively the dynamics of the system. Here, we present computational tools to (1) calculate analytical expressions of relaxation rates for a broad variety of spin systems and (2) use these analytical expressions to correct the deviations arising in high-resolution relaxometry experiments. These tools lead to a better understanding of nuclear spin relaxation, which is required to improve the sensitivity of many pulse sequences, and to better characterize motions in macromolecules., 39 pages (and 22 pages of Supplementary Materials), 10 figures

Published
2020

7. High-Resolution NMR of Folded Proteins in Hyperpolarized Physiological Solvents

Author

Dennis Kurzbach, Geoffrey Bodenhausen, Pavel Kadeřávek, Fabien Ferrage, Central European Institute of Technology [Brno] (CEITEC MU), Brno University of Technology [Brno] (BUT), Masaryk University [Brno] (MUNI), Structure et Dynamique des Biomolécules (LBM-E3), Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, and Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)

Subjects
0301 basic medicine, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], Chemistry, Organic Chemistry, General Chemistry, 010402 general chemistry, Photochemistry, 01 natural sciences, Catalysis, Spectral line, 0104 chemical sciences, Solvent, 03 medical and health sciences, chemistry.chemical_compound, 030104 developmental biology, Amide, Molecule, Target protein, Hyperpolarization (physics), Two-dimensional nuclear magnetic resonance spectroscopy, Dissolution
Abstract

International audience; Hyperpolarized 2D exchange spectroscopy (HYPEX) to obtain high‐resolution nuclear magnetic resonance (NMR) spectra of folded proteins under near‐physiological conditions is reported. The technique is based on hyperpolarized water, which is prepared by dissolution dynamic nuclear polarization and mixed in situ in an NMR spectrometer with a protein in a physiological saline buffer at body temperature. Rapid exchange of labile protons with the hyperpolarized solvent, combined with cross‐relaxation effects (NOEs), leads to boosted signal intensities for many amide 1H–15N correlations in the protein ubiquitin. As the introduction of hyperpolarization to the target protein is mediated via the solvent, the method is applicable to a broad spectrum of target molecules.

Published
2018

8. Graftable SCoMPIs enable the labeling and X-ray fluorescence imaging of proteins

Author

Takayuki Miki, Sarah Hostachy, Olivier Lequin, Itaru Hamachi, Clotilde Policar, Nicolas Delsuc, Marie Masuda, Andrea Somogyi, Kadda Medjoubi, Sandrine Sagan, Peptides, glycoconjugués et métaux en biologie (LBM-E1), Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Kyoto University [Kyoto], Analyse, Interactions Moléculaires et Cellulaires (LBM-E2), Synchrotron SOLEIL (SSOLEIL), and Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
[SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], 010405 organic chemistry, Chemistry, Fluorescence microscope, Biophysics, [CHIM]Chemical Sciences, X-ray fluorescence, Context (language use), General Chemistry, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Fluorescence, 0104 chemical sciences
Abstract

International audience; Bio-imaging techniques alternative to fluorescence microscopy are gaining increasing interest as complementary tools to visualize and analyze biological systems. Among them, X-ray fluorescence microspectroscopy provides information on the local content and distribution of heavy elements (Z $ 14) in cells or biological samples. In this context, similar tools to those developed for fluorescence microscopy are desired, including chemical probes or tags. In this work, we study rhenium complexes as a convenient and sensitive probe for X-ray fluorescence microspectroscopy. We demonstrate their ability to label and sense exogenously incubated or endogenous proteins inside cells. Bio-imaging enables the direct visualization of labeled biomolecules of interest, offering valuable insights into biological processes. Fluorescence microscopy is widely used and offers numerous advantages, including good spatial resolution ($10 2 Â 10 2 nm 2) and availability of numerous probes and tags with high quantum yield and diverse spectroscopic properties. However, uorescence techniques suffer from some drawbacks such as photobleaching. Quantum yields are dependent on the environment, with large variations upon polarity or possible quenching at high concentrations. 1-4 For that reason, absolute quantication using classical uorescence can be tricky. Complementary methods for bio-imaging are now emerging. Microspectroscopies that provide simultaneous information on the local cellular environment can be of particular interest. Recently, vibrational techniques such as infrared microspectros-copies have become more popular, providing spatially resolved chemical information. 5-7 Synchrotron-based X-ray uorescence (SXRF) and absorbance microspectroscopies have also been used for the detection of metal centers in biological samples. 8 Using synchrotron based X-uorescence microspectroscopy (SXRF-MS), the simultaneous collection of data for a large range of elements is carried out, provided their edge energy is lower than the incident energy. Metal-based probes can be imaged using this technique and information on their elemental environment is also immediately available. Moreover, the spatial resolution of this technique is in the 10 nm to 1 mm range, which is relevant for sub-cellular imaging. Finally, XRF is a quantitative technique: 2D-quantication is possible using commercially available standards. Accessibility to new probes for this emerging technique would bolster its use for further investigation of biological mechanisms. Studies have been performed in this direction with the development of particles, quantum dots, polymers containing lanthanide and carbon nanotubes. 9-13 However no graable molecular tag suitable for protein imaging by XRF has been designed so far. Policar's group is strongly interested in the development and use of Re(I) tricarbonyl complexes as multi-modal probes for uorescence microscopy and infrared micro-spectroscopy. 14,15 They display good biocompatibility and stability features, as well as unique spectroscopic properties, and they have been widely used for imaging using a single modality-mainly luminescence 16,17 or as efficient bimodal probes in the mid-IR range and luminescence. 18-27 In the present work, we have investigated the potential of these SCoMPIs (Single Core Multimodal Probes for Imaging) for a new modality, namely X-ray uorescence. The rhenium center displays two intense signals at 8.6 and 10.28 keV, corresponding to its L-bands. Re has a very low natural abundance, 28 which would ease the detection of the SCoMPI-labeled molecule with a high signal-to-noise ratio. Very recently, Massi and Harris have shown that Re complexes can be mapped at the single cell level by XRF. 29 However, X-ray uorescence molecular tags or probes that can be graed onto target biomolecules and that do not modify to a large extent their physico-chemical properties are still needed.

Published
2018

9. Labeling of Hyaluronic Acids with a Rhenium-Tricarbonyl Tag and Percutaneous Penetration Studied by Multimodal Imaging

Author

Nicolas Delsuc, Lucas Henry, François Lambert, Arlette Baillet-Guffroy, Sarah Hostachy, Clotilde Policar, Hélène Bertrand, Laurence Grimaud, Anne-Sophie Bernard, Cécile Laugel, Christophe Sandt, Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Chimie Analytique Pharmaceutique - Faculté de Pharmacie (Lip(Sys)2), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11), Synchrotron SOLEIL, Peptides, glycoconjugués et métaux en biologie (LBM-E1), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, Processus d'Activation Sélective par Transfert d'Energie Uni-électronique ou Radiatif (UMR 8640) (PASTEUR), Département de Chimie - ENS Paris, and Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Fluorescence-lifetime imaging microscopy, Infrared Rays, Skin Absorption, Biomedical Engineering, Pharmaceutical Science, chemistry.chemical_element, Bioengineering, Human skin, Percutaneous penetration, [CHIM.INOR]Chemical Sciences/Inorganic chemistry, 010402 general chemistry, Multimodal Imaging, 01 natural sciences, Spectroscopy, Fourier Transform Infrared, Microscopy, Humans, Molecule, Hyaluronic Acid, Fluorescent Dyes, Skin, Pharmacology, Multimodal imaging, integumentary system, 010405 organic chemistry, Chemistry, Optical Imaging, Organic Chemistry, Penetration (firestop), Rhenium, 3. Good health, 0104 chemical sciences, Microscopy, Fluorescence, Biotechnology, Biomedical engineering
Abstract

International audience; Hyaluronic acids were labeled with a rhenium-tricarbonyl used as single core multimodal probe for imaging and their penetration into human skin biopsies was studied using IR microscopy and fluorescence imaging (labeled SCoMPI). The penetration was shown to be dependent on the molecular weight of the molecule and limited to the upper layer of the skin.

Published
2018

10. Validity and reliability of different techniques of neck-shaft angle measurement

Author

Ziad Bakouny, Ismat Ghanem, Joeffroy Otayek, Elie Saghbini, W. Skalli, Joe Ghanimeh, Aren Joe Bizdikian, Fares Yared, G. E. Bakhos, Ayman Assi, Christophe Sauret, Nour Khalil, S. Esber, Laboratoire de Biotechnologie et Microbiologie Appliquée (LBMA), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Bordeaux Segalen - Bordeaux 2, Laboratoire de Biologie Moléculaire et Cellulaire des Eucaryotes (LBMCE), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de biologie physico-chimique (IBPC (FR_550)), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU), Laboratoire de biomécanique (LBM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Est Créteil Val-de-Marne - Paris 12 (UPEC UP12)-Université Sorbonne Paris Cité (USPC)-Université Paris 13 (UP13), Université Saint-Joseph de Beyrouth (USJ), Institut de Biomecanique Humaine Georges Charpak, Université Paris 13 (UP13)-Arts et Métiers ParisTech, Laboratoire de Biomécanique et Mécanique des Chocs (LBMC UMR T9406), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut Français des Sciences et Technologies des Transports, de l'Aménagement et des Réseaux (IFSTTAR), Microorganismes, Molécules Bioactives et Physiopathologie Intestinale (LBM-E4), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Peptides, glycoconjugués et métaux en biologie (LBM-E1), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Bordeaux Segalen - Bordeaux 2-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Institut de biologie physico-chimique (IBPC (FR_550)), Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris 13 (UP13)-Université Sorbonne Paris Cité (USPC)-Université Paris-Est Créteil Val-de-Marne - Paris 12 (UPEC UP12)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), École normale supérieure - Paris (ENS Paris)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP)-ESPCI ParisTech-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris- Chimie ParisTech-PSL (ENSCP)-ESPCI ParisTech-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), École normale supérieure - Paris (ENS Paris)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Administrateur Ensam, Compte De Service, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769)

Subjects
Adult, Male, Radiography, Validity, Patient Positioning, 030218 nuclear medicine & medical imaging, 03 medical and health sciences, Femoral head, Young Adult, 0302 clinical medicine, Imaging, Three-Dimensional, [SPI.MECA.BIOM] Engineering Sciences [physics]/Mechanics [physics.med-ph]/Biomechanics [physics.med-ph], medicine, Humans, Radiology, Nuclear Medicine and imaging, Femur, Mécanique: Biomécanique [Sciences de l'ingénieur], Reliability (statistics), Femoral neck, Aged, Orthodontics, Aged, 80 and over, 030222 orthopedics, business.industry, Femur Neck, [SPI.MECA.BIOM]Engineering Sciences [physics]/Mechanics [physics.med-ph]/Biomechanics [physics.med-ph], Reproducibility of Results, Femur Head, General Medicine, Middle Aged, Reference Standards, medicine.anatomical_structure, Lesser Trochanter, Female, Tomography, Diaphyses, business, Tomography, X-Ray Computed
Abstract

International audience; is an open access repository that collects the work of Arts et Métiers ParisTech researchers and makes it freely available over the web where possible. This is an author-deposited version published in: https://sam.ensam.eu Handle ID; AIM: To determine a valid and reliable neck-shaft angle (NSA) measurement method while rotating the pelvises in increments of 5° in order to simulate patient malpositioning.MATERIALS AND METHODS: CT images of 17 patients were used to produce digitally reconstructed radiographs in frontal and lateral views and three-dimensional (3D)-reconstructions of the femurs, considered to be the reference standard. Malpositioning was simulated by axially rotating the frontal radiographs from 0° to 20°. Three operators measured in two-dimensions the NSA using four different methods, three times each, at each axial rotation (AR) position. Method 1 (femoral neck axis drawn by joining the centre of the femoral head (CFH) to the median of the femoral neck base; femoral diaphysis axis drawn by joining the median of two lines passing through the medial and lateral edges of the femoral axis below the lesser trochanter) and method 2 (femoral axis taken as the median of a triangle passing through base of femoral neck and medial and lateral head-neck junction; femoral diaphysis as previous) were described for the first time; method 3 was based on a previous study; method 4 was a free-hand technique. Reliability, validity, and global uncertainty were assessed.RESULTS: Method 1 showed the best reliability and validity. The global uncertainty also showed minimal values for method 1, ranging from 7.4° to 14.3° across AR positions.CONCLUSION: Method 1, based on locating the CFH, was the most reliable and valid method and should be considered as a standardised two-dimensional NSA measurement method for clinical application.

Published
2017

11. CD4CD8αα Lymphocytes, A Novel Human Regulatory T Cell Subset Induced by Colonic Bacteria and Deficient in Patients with Inflammatory Bowel Disease

Author

Guillaume Meurette, Chantal Bridonneau, Nathalie Labarrière, Anne Jarry, Francine Jotereau, Laurence Preisser, Joe-Marc Chauvin, Frédéric Altare, Karim Asehnoune, Guillaume Sarrabayrouse, Harry Sokol, Elodie Quévrain, Céline Bossard, Université de Nantes (UN), University of Pittsburgh School of Medicine, Pennsylvania Commonwealth System of Higher Education (PCSHE), Biomarqueurs prédictifs de la progression des metaplasies et dysplasies des epitheliums (Biométadys), Centre hospitalier universitaire de Nantes (CHU Nantes), Microorganismes, Molécules Bioactives et Physiopathologie Intestinale (LBM-E4), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Laboratoire des biomolécules (LBM UMR 7203), Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Département de Chimie - ENS Paris, Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), MICrobiologie de l'ALImentation au Service de la Santé (MICALIS), AgroParisTech-Université Paris-Saclay-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), Université d'Angers (UA), Thérapeutiques cliniques et expérimentales des infections (EA 3826) (EA 3826), Université de Nantes - UFR de Médecine et des Techniques Médicales (UFR MEDECINE), Université de Nantes (UN)-Université de Nantes (UN), Jarry, Anne, Centre de Recherche en Cancérologie Nantes-Angers (CRCNA), Centre Hospitalier Universitaire d'Angers (CHU Angers), PRES Université Nantes Angers Le Mans (UNAM)-PRES Université Nantes Angers Le Mans (UNAM)-Hôtel-Dieu de Nantes-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Hôpital Laennec-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Faculté de Médecine d'Angers-Centre hospitalier universitaire de Nantes (CHU Nantes), Neuropathies du système nerveux entérique et pathologies digestives, implication des cellules gliales entériques, Université de Nantes (UN)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Inflammation intestinale, Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-AgroParisTech, CHU Saint-Antoine [AP-HP], Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Sorbonne Université (SU), The work was supported by grants from FP7, ANR and Cancéropôle Grand Ouest 2009. The funders had no role in study design, data collection and analysis, decision to publish, or preparation of the manuscript., Centre de Recherche en Cancérologie / Nantes - Angers (CRCNA), CHU Saint-Antoine [APHP], Bernardo, Elizabeth, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Chimie Moléculaire de Paris Centre (FR 2769), Institut de Chimie du CNRS (INC)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Paris - Chimie ParisTech-PSL (ENSCP), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Sorbonne Université (SU)-Département de Chimie - ENS Paris, and Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)

Subjects
[SDV.IMM] Life Sciences [q-bio]/Immunology, Regulatory T cell, QH301-705.5, [SDV]Life Sciences [q-bio], réponse immunitaire, Faecalibacterium prausnitzii, cytométrie de flux, chemical and pharmacologic phenomena, Biology, Gut flora, lymphocyte, Inflammatory bowel disease, digestive system, General Biochemistry, Genetics and Molecular Biology, 03 medical and health sciences, 0302 clinical medicine, Immune system, Intestinal mucosa, lymphocyte t, medicine, Biology (General), 030304 developmental biology, 0303 health sciences, General Immunology and Microbiology, General Neuroscience, FOXP3, hemic and immune systems, medicine.disease, biology.organism_classification, maladie inflammatoire intestinale, 3. Good health, [SDV] Life Sciences [q-bio], régulateur de réponse, medicine.anatomical_structure, 030220 oncology & carcinogenesis, Immunology, monocyte, [SDV.IMM]Life Sciences [q-bio]/Immunology, clostridium, General Agricultural and Biological Sciences, Dysbiosis
Abstract

How the microbiota affects health and disease is a crucial question. In mice, gut Clostridium bacteria are potent inducers of colonic interleukin (IL)-10-producing Foxp3 regulatory T cells (Treg), which play key roles in the prevention of colitis and in systemic immunity. In humans, although gut microbiota dysbiosis is associated with immune disorders, the underlying mechanism remains unknown. In contrast with mice, the contribution of Foxp3 Treg in colitis prevention has been questioned, suggesting that other compensatory regulatory cells or mechanisms may exist. Here we addressed the regulatory role of the CD4CD8 T cells whose presence had been reported in the intestinal mucosa and blood. Using colonic lamina propria lymphocytes (LPL) and peripheral blood lymphocytes (PBL) from healthy individuals, and those with colon cancer and irritable bowel disease (IBD), we demonstrated that CD4CD8 (DP8) T lymphocytes expressed most of the regulatory markers and functions of Foxp3 Treg and secreted IL-10. Strikingly, DP8 LPL and PBL exhibited a highly skewed repertoire toward the recognition of Faecalibacterium prausnitzii, a major Clostridium species of the human gut microbiota, which is decreased in patients with IBD. Furthermore, the frequencies of DP8 PBL and colonic LPL were lower in patients with IBD than in healthy donors and in the healthy mucosa of patients with colon cancer, respectively. Moreover, PBL and LPL from most patients with active IBD failed to respond to F. prausnitzii in contrast to PBL and LPL from patients in remission and/or healthy donors. These data (i) uncover a Clostridium-specific IL-10-secreting Treg subset present in the human colonic LP and blood, (ii) identify F. prausnitzii as a major inducer of these Treg, (iii) argue that these cells contribute to the control or prevention of colitis, opening new diagnostic and therapeutic strategies for IBD, and (iv) provide new tools to address the systemic impact of both these Treg and the intestinal microbiota on the human immune homeostasis. Author Summary It has become evident that bacteria in our gut affect health and disease, but less is known about how they do this. Recent studies in mice showed that gut Clostridium bacteria and their metabolites can activate regulatory T cells (Treg) that in turn mediate tolerance to signals that would ordinarily cause inflammation. In this study we identify a subset of human T lymphocytes, designated CD4CD8 T cells that are present in the surface lining of the colon and in the blood. We demonstrate Treg activity and show these cells to be activated by microbiota; we identify F. prausnitzii, a core Clostridium strain of the human gut microbiota, as a major inducer of these Treg cells. Interestingly, there are fewer F. prausnitzii in individuals suffering from inflammatory bowel disease (IBD), and accordingly the CD4CD8 T cells are decreased in the blood and gut of patients with IBD. We argue that CD4CD8 colonic Treg probably help control or prevent IBD. These data open the road to new diagnostic and therapeutic strategies for the management of IBD and provide new tools to address the impact of the intestinal microbiota on the human immune system.

Published
2014

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