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Plastic has caused serious global environmental and public health problems due to its extensive use. This study focuses on the degradation of polyurethanes, emphasizing the importance of predicting enzyme structures through AlphaFold and molecular docking to understand their interaction with these polymers. The study population encompassed all protein sequences in PubMed, selecting a representative sample with catalytic activity related to polyurethanes through exhaustive searches. Sequences, identified by GenBankcodes, were compiled from PubMed and other sources. The physicochemical properties of the enzymes were characterized using Protparam, and multiple alignments and cladograms were created with Clustal Omega. Motifs were identified using MEME, andstructures were modeled with ColabFold and evaluated with SAVES. Molecular docking was conducted using CB-Dock and AutoDock Vina. Twenty- nine enzyme sequences wereidentified and characterized: 7 polyurethanases, 15 cutinases, and 7 lipases, exhibiting distinct phylogenetic groupings and significant motifs. AlphaFold modeling revealed structural differences in three-dimensional models and their quality scores. Molecular docking with polyurethane provided insights into the potential interaction of these enzymes with the compound. This meticulous analysis offered a detailed overview of properties, structures, and potential interactions. Based on three- dimensional structures predicted by AlphaFold, this study suggests that the modeled proteins have significant potential to bind and potentially degrade polyurethanes, representing a valuable contribution to bioinformatics and promising new avenues of research in the study of proteins and their catalytic activity with polymers., El plástico ha provocado graves problemas ambientales y de salud pública a nivel global debido a su uso extensivo. Este estudio se centra en la degradación de poliuretanos, destacando la importancia de predecir la estructura de enzimas mediante AlphaFold y el docking molecular para comprender su interacción con estos polímeros. La población deestudio incluyó todas las secuencias de proteínas en PubMed, seleccionando una muestra representativa con actividad catalítica relacionada con poliuretanos mediante búsqueda exhaustiva. Las secuencias, identificadas por códigos GenBank, fueron recopiladas de PubMed y otras fuentes. Las propiedades fisicoquímicas de las enzimas se caracterizaron con Protparam, realizando alineamientos y cladogramas con Clustal Omega, identificando motivos con MEME, modelando estructuras con ColabFold y evaluándolas con SAVES. El docking molecular se llevó a cabo utilizando CB- Dock y AutoDock Vina. Se identificaron y caracterizaron 29 secuencias enzimáticas: 7 poliuretanasas, 15 cutinasas y 7 lipasas, con agrupaciones filogenéticas distintas y motifs significativos. El modelado en AlphaFold reveló diferencias estructurales evidenciadas en modelos tridimensionales y sus puntuaciones de calidad. El docking molecular con el poliuretanoproporcionó información sobre la potencial interacción de estas enzimas con el compuesto. Este análisis meticuloso brindó un panorama detallado de propiedades, estructuras y potenciales interacciones. Basándose en estructuras tridimensionales predichas por AlphaFold, este estudio sugiereque las proteínas modeladas tienen un potencial significativo para unir y potencialmente degradar poliuretanos, representando una valiosa contribución a la bioinformática y prometiendo nuevas líneas de investigación en el estudio de proteínas y su actividad catalítica con polímeros.