Die Funktion biologischer Peptide und Proteine hängt wesentlich von deren intakten molekularen Struktur ab. Krankheiten, wie z.B. Alzheimer oder Diabetes, entstehen durch fehlgefaltete, aggregierte Peptidstrukturen. Die Ausbildung einer nativ gefalteten Konformation wird durch die Formierung von Sekundärstrukturelementen - in charakteristischer Weise angeordnete lokale Strukturen - initiiert und bildet einen geschwindigkeitslimitierenden Schritt in der Proteinfaltung. Die Erforschung und Analyse dieser ersten Faltungsprozesse ist deshalb von grundlegender Relevanz in der biophysikalischen Forschung, auch in Hinblick auf pharmazeutisch-medizinische Anwendungen. Bei der Untersuchung des Faltungsmechanismus kommen vor allem kleine Peptide mit eindeutig ausgebildeten Sekundärstrukturmotiven zum Einsatz. Ihre geringe Größe und strukturelle Eindeutigkeit machen diese kleinen Peptide zu idealen Modellsystemen, um diejenigen Faktoren zu untersuchen, die die Proteinfaltung steuern und beeinflussen. Die zur Untersuchung der Faltungsprozesse verwendeten Techniken müssen dabei sowohl eine Spezifität für die unterschiedlichen Strukturelemente, als auch eine der Faltungsdynamik angemessen Zeitauflösung besitzen. Im Rahmen dieser Arbeit wurden CD- und FTIR-Messungen zur Untersuchung der Strukturstabilität von Polypeptiden unter Gleichgewichtsbedingungen durchgeführt. Durch Variation von pH-Wert und Temperatur wurden damit Stabilitätseigenschaften ausgewählter Peptidsysteme analysiert. Um zeitaufgelöste Faltungsdynamiken von Peptiden detektieren zu können, wurde ein Spektrometer mit Laser-induziertem Temperatursprung (DeltaT ca. 10 °C in 10 ns) und IR-Einzelwellendetektion so modifiziert und optimiert, dass Peptiddynamiken im nanosec bis microsec Zeitbereich gemessen werden konnten. Neben der Modifikation der Temperatursprung-Apparatur, bei der optische Komponenten ersetzt und Störsignale reduziert wurden, konnte auch die Auswertung der kinetischen Daten durch die Entwicklung eines geeigneten Algorithmus verbessert werden. Als notwendige Vorarbeit der Faltungsstudien an Peptiden in wässriger Lösung wurden statische FTIR-Absorptionsmessungen am Lösungsmittel D2O durchgeführt. Dadurch wurden die durch Temperaturvariation erzeugten Absorptionsänderungen des Lösungsmittels ermittelt. Diese wurden zudem zur Kalibrierung des Laser-induzierten Temperatursprunges verwendet. Um Lösungsmittelabsorptionen von strukturellen Änderungen des Peptids zu trennen, wurde ein Auswerteverfahren entwickelt, das die temperaturabhängigen Absorptionsänderungen des Lösungsmittels berücksichtigt. Temperatur- und pH-abhängige Konformationsdynamik wurde am alpha-helikalen Peptid Polyglutaminsäure untersucht. Zunächst wurden CD- und FTIR-Messungen zur Thermostabilität und der Reversibilität der Ent- und Rückfaltung unter Gleichgewichtsbedingungen und bei unterschiedlichen pH-Werten durchgeführt. Der thermisch induzierte Strukturübergang von alpha-Helix nach ungeordneter Knäuel-Struktur wurde mit Hilfe der Laser-induzierten Temperatursprung-Technik zeitaufgelöst untersucht und Relaxationsraten bei verschiedenen pH-Werten bestimmt. Weitere Messungen zur Konformationsstabilität und –dynamik wurden an beta- Hairpin-Peptiden durchgeführt, die kleine Modellsysteme für beta-Faltblattstrukturen darstellen. Die in dieser Arbeit untersuchten Trpzip2C Peptide, die aufgrund hydrophober Wechselwirkungen der Tryptophane eine stabile beta-Hairpin-Struktur in wässriger Lösung ausbilden, waren an verschiedenen Positionen innerhalb der Aminosäure-sequenz selektiv isotopenmarkiert. Durch diese Markierungen im Peptidrückgrat werden spezifisch spektrale Änderungen im Infrarotspektrum erzeugt, die Untersuchungen zur Amidbandenkopplung und lokalisierten Strukturdynamik ermöglichen. Diese Ergebnisse stellen die erste Anwendung der Kombination von selektiv isotopenmarkierten alpha-Hairpin-Peptiden und der Temperatursprung-Technik dar, um Konformationsdynamiken ortsaufgelöst zu untersuchen. Für alle untersuchten Trpzip2C-Peptidvarianten konnte gezeigt werden, dass der Faltungsprozess in einem Temperaturbereich unterhalb von ~ 300 K nicht durch ein Zwei-Zustandsmodell beschrieben werden kann, sondern Intermediate gebildet werden. In diesem Temperaturbereich konnten wellenlängenabhängig Unterschiede in Relaxationsraten gemessen werden, die die Hypothese des „hydrophoben Kollaps“ für den Faltungsmechanismus dieser beta-Hairpin-Peptide unterstützen. The function of biological peptides and proteins is essentially determined by their molecular structure. Diseases like Alzheimers disease or diabetes arise from misfolded and aggregated peptide structures. The formation of a native folded conformation is initiated by the formation of secondary structure elements – local structures folded in a characteristic way –, which determines the speed limit of protein folding. Therefore, the investigation and analysis of these initiating folding processes are of fundamental relevance in biophysical research and also important for pharmaceutical-medical applications. Studies on the folding mechanism are performed in particular with small peptides having well defined secondary structure motives. Their small size and structural uniqueness make these peptides ideal model systems to study the factors which control and affect the folding process. Spectroscopic techniques are required that provide both, the specificity for different structural elements as well as an appropriate time resolution for the detection of the folding dynamics. Within this work, CD- and FTIR-measurements were performed to study the structural stability of polypeptides at equilibrium conditions. Selected peptide systems were analyzed by variation of pH-values and temperature. For the detection of time-resolved folding dynamics of peptides, a spectrometer with a laser-induced temperature-jump (DeltaT ca. 10 °C in 10 ns) and IR-single wavelength detection was modified and optimized, so that it became possible to determine peptide dynamics in the time region of nanosec up to microsec. Besides the modification of the optical components, perturbation signals were reduced and an algorithm for the analysis of the kinetic data was developed. As preliminary studies on peptides in aqueous solutions FTIR-absorption measurements were performed with the solvent D2O. With these equilibrium experiments, absorption changes induced by temperature variation could be determined. The results were used for the calibration of the laser-induced temperature-jump. Furthermore, an analysis procedure was developed which considers the temperature dependent absorption changes of the solvent in order to separate and subtract the absorption changes of the solvent from those induced by structural variations of peptides. Temperature and pH dependent conformational dynamics were studied on the alpha-helical peptide polyglutamic acid. First, CD- and FTIR-measurements were performed to determine the thermostability and reversibility of the unfolding and folding process at equilibrium conditions and different pH-values. The thermal induced structural transition from alpha-helix to coil-structure was studied afterwards by time-resolved measurements with the laser-induced temperature-jump technique. Relaxation rates were determined at different pH-values. Further experiments on the stability of peptide conformations and dynamics were performed with beta-hairpin peptides, which represent small model systems of beta-sheet structures. The studied trpzip2C-peptides, which form a stable beta-hairpin structure in aqueous solution due to the hydrophobic interaction of the tryptophanes, contained isotope labels at different positions within the amino acid sequence. The selective labeling of the peptide backbone induces specific spectral changes in the infrared spectra which enable the investigation of amide band coupling and local structure dynamics. These results represent the first application of selectively isotopically labeled beta-hairpin peptides combined with the temperature-jump technique to study local conformational dynamics. It was shown that the folding process of all trpzip2C-peptide variants could not be described by a two state folding model in a temperature region below ~ 300 K since intermediate states occur. In this low temperature region, wavelength dependent differences of relaxation rates have been measured. The results support the hypothesis of a hydrophobic collapse model for the folding mechanism of these beta-hairpin peptides.