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4 results on '"Romaric, Magerand"'

1. Redox signaling through zinc activates the radiation response in Deinococcus bacteria

Author

Romaric Magerand, Pascal Rey, Laurence Blanchard, and Arjan de Groot

Subjects
Medicine, Science
Abstract

Abstract Deinococcus bacteria are extremely resistant to radiation and other DNA damage- and oxidative stress-generating conditions. An efficient SOS-independent response mechanism inducing expression of several DNA repair genes is essential for this resistance, and is controlled by metalloprotease IrrE that cleaves and inactivates transcriptional repressor DdrO. Here, we identify the molecular signaling mechanism that triggers DdrO cleavage. We show that reactive oxygen species (ROS) stimulate the zinc-dependent metalloprotease activity of IrrE in Deinococcus. Sudden exposure of Deinococcus to zinc excess also rapidly induces DdrO cleavage, but is not accompanied by ROS production and DNA damage. Further, oxidative treatment leads to an increase of intracellular free zinc, indicating that IrrE activity is very likely stimulated directly by elevated levels of available zinc ions. We conclude that radiation and oxidative stress induce changes in redox homeostasis that result in IrrE activation by zinc in Deinococcus. We propose that a part of the zinc pool coordinated with cysteine thiolates is released due to their oxidation. Predicted regulation systems involving IrrE- and DdrO-like proteins are present in many bacteria, including pathogens, suggesting that such a redox signaling pathway including zinc as a second messenger is widespread and participates in various stress responses.

Published
2021
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2. The Arabidopsis thaliana–Streptomyces Interaction Is Controlled by the Metabolic Status of the Holobiont

Author

Stéfanie Graindorge, Claire Villette, Sandrine Koechler, Chloé Groh, Sophie Comtet-Marre, Pierre Mercier, Romaric Magerand, Pierre Peyret, Dimitri Heintz, Hubert Schaller, Florence Arsène-Ploetze, Institut de biologie moléculaire des plantes (IBMP), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Microbiologie Environnement Digestif Santé (MEDIS), and Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Université Clermont Auvergne (UCA)

Subjects
[SDV]Life Sciences [q-bio], Organic Chemistry, General Medicine, plant-bacteria interactions, Holobiont, metabolomics, Catalysis, holobiont, microbiota, plant–bacteria interactions, Computer Science Applications, Inorganic Chemistry, Physical and Theoretical Chemistry, Molecular Biology, Spectroscopy
Abstract

International audience; How specific interactions between plant and pathogenic, commensal, or mutualistic microorganisms are mediated and how bacteria are selected by a plant are important questions to address. Here, an Arabidopsis thaliana mutant called chs5 partially deficient in the biogenesis of isoprenoid precursors was shown to extend its metabolic remodeling to phenylpropanoids and lipids in addition to carotenoids, chlorophylls, and terpenoids. Such a metabolic profile was concomitant to increased colonization of the phyllosphere by the pathogenic strain Pseudomonas syringae pv. tomato DC3000. A thorough microbiome analysis by 16S sequencing revealed that Streptomyces had a reduced colonization potential in chs5. This study revealed that the bacteria–Arabidopsis interaction implies molecular processes impaired in the chs5 mutant. Interestingly, our results revealed that the metabolic status of A. thaliana was crucial for the specific recruitment of Streptomyces into the microbiota. More generally, this study highlights specific as well as complex molecular interactions that shape the plant microbiota.

Published
2022
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3. The

Author

Stéfanie, Graindorge, Claire, Villette, Sandrine, Koechler, Chloé, Groh, Sophie, Comtet-Marre, Pierre, Mercier, Romaric, Magerand, Pierre, Peyret, Dimitri, Heintz, Hubert, Schaller, and Florence, Arsène-Ploetze

Subjects
Arabidopsis Proteins, Arabidopsis, Pseudomonas syringae, Streptomyces, Plant Diseases
Abstract

How specific interactions between plant and pathogenic, commensal, or mutualistic microorganisms are mediated and how bacteria are selected by a plant are important questions to address. Here, an

Published
2022

4. Crystal structure of the transcriptional repressor DdrO: insight into the metalloprotease/repressor-controlled radiation response in Deinococcus

Author

Philippe Roche, Fabrice Confalonieri, Pascale Servant, Romaric Magerand, David Lemaire, David Pignol, François Parcy, Pascal Arnoux, Géraldine Brandelet, Raquel Martin-Arevalillo, Laurence Blanchard, Jade Doloy, Nicolas Eugénie, Arjan de Groot, Marina I. Siponen, Renaud Dumas, Microbiologie Environnementale et Moléculaire (MEM), Institut de Biosciences et Biotechnologies d'Aix-Marseille (ex-IBEB) (BIAM), Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Radiorésistance des bactéries et des archées (RBA), Département Biologie des Génomes (DBG), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Régulateurs du développement de la fleur (Flo_RE), Physiologie cellulaire et végétale (LPCV), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Interactions Protéine Métal (IPM), Institut Paoli-Calmettes, Fédération nationale des Centres de lutte contre le Cancer (FNCLCC), ANR-19-CE12-0010,NOVOREP,Réparation des dommages ou mort cellulaire chez les bactéries exposées aux stress, Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), ANR-19-CE12-0010,NOVOREP,Réparation des dommages ou mort cellulaire chez les bactéries exposées aux stress(2019), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Aix Marseille Université (AMU)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay, Université Paris-Saclay, Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de Recherche en Cancérologie de Marseille (CRCM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut Paoli-Calmettes, Fédération nationale des Centres de lutte contre le Cancer (FNCLCC)-Fédération nationale des Centres de lutte contre le Cancer (FNCLCC)-Aix Marseille Université (AMU), MARAVAL, Alexandra, and Réparation des dommages ou mort cellulaire chez les bactéries exposées aux stress - - NOVOREP2019 - ANR-19-CE12-0010 - AAPG2019 - VALID

Subjects
Models, Molecular, DNA damage, [SDV]Life Sciences [q-bio], Repressor, [SDV.CAN]Life Sciences [q-bio]/Cancer, Cleavage (embryo), Crystallography, X-Ray, DNA-binding protein, Protein Structure, Secondary, 03 medical and health sciences, Protein structure, Structural Biology, Stress, Physiological, [SDV.BBM] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Genetics, Deinococcus, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Amino Acid Sequence, Peptide sequence, 030304 developmental biology, 0303 health sciences, [SDV.MHEP] Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology, biology, 030306 microbiology, Gene Expression Regulation, Bacterial, biology.organism_classification, Protein Structure, Tertiary, [SDV] Life Sciences [q-bio], Repressor Proteins, Biophysics, Metalloproteases, Alpha helix, [SDV.MHEP]Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology, DNA Damage, Transcription Factors
Abstract

Exposure to harmful conditions such as radiation and desiccation induce oxidative stress and DNA damage. In radiation-resistant Deinococcus bacteria, the radiation/desiccation response is controlled by two proteins: the XRE family transcriptional repressor DdrO and the COG2856 metalloprotease IrrE. The latter cleaves and inactivates DdrO. Here, we report the biochemical characterization and crystal structure of DdrO, which is the first structure of a XRE protein targeted by a COG2856 protein. DdrO is composed of two domains that fold independently and are separated by a flexible linker. The N-terminal domain corresponds to the DNA-binding domain. The C-terminal domain, containing three alpha helices arranged in a novel fold, is required for DdrO dimerization. Cleavage by IrrE occurs in the loop between the last two helices of DdrO and abolishes dimerization and DNA binding. The cleavage site is hidden in the DdrO dimer structure, indicating that IrrE cleaves DdrO monomers or that the interaction with IrrE induces a structural change rendering accessible the cleavage site. Predicted COG2856/XRE regulatory protein pairs are found in many bacteria, and available data suggest two different molecular mechanisms for stress-induced gene expression: COG2856 protein-mediated cleavage or inhibition of oligomerization without cleavage of the XRE repressor.

Published
2019
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