9 results on '"Morosi, Luciano Gastón"'
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2. Tim4 enables large peritoneal macrophages to cross-present tumor antigens at early stages of tumorigenesis
- Author
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Joshi, Sonal, López, Lucía, Morosi, Luciano Gastón, Amadio, Roberto, Pachauri, Manendra, Bestagno, Marco, Ogar, Ironya Paul, Giacca, Mauro, Piperno, Giulia Maria, Vorselen, Daan, and Benvenuti, Federica
- Published
- 2024
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3. Tim4 Enables Large Peritoneal Macrophages to Cross-Present Tumor Antigens at Early Stages of Tumorigenesis
- Author
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Joshi, Sonal, primary, López Rodríguez, Lucía, additional, Morosi, Luciano Gastón, additional, Amadio, Roberto, additional, Pachauri, Manendra, additional, Giacca, Mauro, additional, Piperno, Giulia Maria, additional, and Benvenuti, Federica, additional
- Published
- 2023
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4. More than a science camp
- Author
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Morosi, Luciano Gastón
- Published
- 2015
5. Regulatory circuits mediated by lectin-glycan interactions in immune and vascular signaling programs: Implications in the design of novel therapeutic strategies in autoimmune diseases and cancer
- Author
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Pinto, Nicolás Alejandro, Morosi, Luciano Gastón, Maller, Sebastian Matias, and Rabinovich, Gabriel Adrián
- Subjects
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD ,GLYCOSYLATION ,AUTOIMMUNITY ,Inmunología ,GLICANOS ,purl.org/becyt/ford/3.1 [https] ,Bioquímica y Biología Molecular ,AUTOINMUNIDAD ,GALECTINS ,IMMUNITY ,GLYCANS ,CANCER ,Ciencias Biológicas ,purl.org/becyt/ford/1 [https] ,Medicina Básica ,purl.org/becyt/ford/3 [https] ,GLICOSILACION ,GALECTINAS ,purl.org/becyt/ford/1.6 [https] ,INMUNIDAD ,CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS - Abstract
Las glicoproteínas presentes en la superficie celular, como así también las que componen la matriz extracelular, contienen información vital codificada en glicanos. Estos glicanos son ensamblados y modificados post-traduccionalmente por distintas enzimas llamadas glicosiltransferasas y glicosidasas presentes en el lumen del Retículo Endoplásmico (RE) y en el Aparato de Golgi. Dado que la biosíntesis de los mismos se efectúa sin ningún tipo de molde, existe una enorme diversidad de estructuras sacarídicas presentes en proteínas y lípidos. Esto determina que el estudio de la información contenida en los distintos glicanos sea un verdadero desafío para los glicobiólogos en general, y para los glicoinmunólogos en particular. Sin embargo, en las últimas décadas se produjo un avance significativo en la comprensión de los ?glico-códigos? presentes en la superficie celular y en proteínas que se encargan de interpretar y decodificar esta información, denominadas lectinas. En esta revisión nos concentraremos en las galectinas, una familia de lectinas solubles secretadas al medio extracelular por una vía no clásica, definidas por su capacidad de reconocer residuos β-galactósidos, presentes en glicoconjugados expresados en una gran variedad de tipos celulares. Dada la capacidad de algunas galectinas de comportarse como ligandos multivalentes (en condiciones particulares de concentración, pH y estado de oxidación), estas proteínas pueden entrecruzar o segregar receptores de membrana glicosilados modulando así vías de transducción de señales gatilladas por factores presentes en el microambiente celular. A su vez, estas lectinas pueden comportarse como ligandos no canónicos de una variedad de receptores de importancia en programas inmunológicos y vasculares. Esta regulación de vías de señalización conlleva a varios tipos de respuestas biológicas asociadas a la activación, la adhesión, la migración, la proliferación y la muerte celular. En particular, focalizaremos nuestra atención en galectina-1 (Gal-1), un miembro prototípico de esta familia, como regulador homeostático de la respuesta inmunológica y como factor pro-angiogénico, y su implicancia en el desarrollo y resolución de enfermedades autoinmunes y neoplásicas, enfatizando en aportes realizados por nuestro grupo de investigación. Glycoproteins present at the cell surface or within the extracellular matrix are composed of a myriad of glycans assembled through a post-translational modification process called glycosylation. These molecules store critical biological information that controls cellular activation, differentiation and survival, and their synthesis is controlled by the sequential action of a limited number of glycosyltranferases and glycosidases located in the endoplasmic reticulum (ER) and Golgi apparatus. Since the glycosylation process is not template-driven, there are almost infinite possibilities of saccharide linkages and structures which hindered the progress of functional glycobiology for many decades. However, identification of glycan-binding proteins or lectins responsible of deciphering the cellular ‘glyco-codes’, has illuminated new insights into our understanding of the functions of glycans in a broad range of cellular processes in health and disease. In this review we will focus on galectins, a particular family of soluble lectins which are secreted to the extracellular medium through a non-conventional ER-Golgi-independent route. Galectins are defined based on their ability to bind β-galactosidase residues in glycoproteins and glycolipids. Given the ability of some members of the galectin family to form multivalent structures (depending on their concentration, redox and pH status), they are able to control clustering, reorganization and trafficking of relevant glycosylated receptors. These multivalent complexes can in turn regulate receptor signaling, endocytosis and activation within immune and vascular compartments. Galectin-mediated regulation of receptor signaling results in modulation of a myriad of cellular processes including cell adhesion, migration, proliferation and apoptosis. Our results during the past decade demonstrated that galectin-1 (Gal-1) controls immune and/or vascular homeostasis through multiple regulatory mechanisms. Here we will discuss pioneer and recent studies highlighting the role of Gal-1 as a novel target in cancer, inflammation and autoimmunity. Fil: Pinto, Nicolás Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina Fil: Morosi, Luciano Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina Fil: Maller, Sebastian Matias. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina Fil: Rabinovich, Gabriel Adrián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
- Published
- 2017
6. Glycosylation-dependent binding of galectin-8 to activated leukocyte cell adhesion molecule (ALCAM/CD166) promotes its surface segregation on breast cancer cells
- Author
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Fernández, Marisa Mariel, Ferragut, Fátima, Cardenas Delgado, Victor Manuel, Bracalente, María Candelaria, Bravo, Alicia Ines, Cagnoni, Alejandro, Nuñez, Myriam Carmen, Morosi, Luciano Gastón, Quintá, Héctor Ramiro, Espelt, Maria Victoria, Troncoso, María Fernanda, Wolfenstein, Carlota Elisa, Mariño, Karina Valeria, Malchiodi, Emilio Luis, Rabinovich, Gabriel Adrián, and Elola, Maria Teresa
- Subjects
Ciencias Biológicas ,Biología Celular, Microbiología ,Breast Cancer Cell ,Receptor Segregation ,Alcam/Cd166 ,Bioquímica y Biología Molecular ,Galectin-8 ,CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS - Abstract
We previously demonstrated that the activated leukocyte cell adhesion molecule (ALCAM/CD166) can interact with galectin-8 (Gal-8) in endothelial cells. ALCAM is a member of the immunoglobulin superfamily that promotes homophilic and heterophilic cell-cell interactions. Gal-8 is a "tandem-repeat"-type galectin, known as a matricellular protein involved in cell adhesion. Here, we analyzed the physical interaction between both molecules in breast cancer cells and the functional relevance of this phenomenon. Fil: Fernández, Marisa Mariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni; Argentina Fil: Ferragut, Fátima. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina Fil: Cardenas Delgado, Victor Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina Fil: Bracalente, María Candelaria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina Fil: Bravo, Alicia I.. Provincia de Buenos Aires. Ministerio de Salud. Hospital Interzonal de Agudos "Eva Perón"; Argentina Fil: Cagnoni, Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina Fil: Nuñez, Myriam. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina Fil: Morosi, Luciano Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina Fil: Quintá, Héctor Ramiro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina Fil: Espelt, Maria Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina Fil: Troncoso, María Fernanda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina Fil: Wolfenstein, Carlota Elisa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina Fil: Mariño, Karina Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina Fil: Malchiodi, Emilio Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni; Argentina Fil: Rabinovich, Gabriel Adrián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina Fil: Elola, Maria Teresa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
- Published
- 2016
7. Synthetic Crossfeeding Cocultures in Yeast: Computational Model of Autoregulation and Design of a Tryptophan Export Device
- Author
-
Bush, Alan, primary, Giménez, Manuel, additional, Grande, Alicia, additional, Morosi, Luciano Gastón, additional, Parasco, Verónica, additional, Parreño, María Alejandra, additional, Rugiero, Mario, additional, Sabio, Germán, additional, Colman-Lerner, Alejandro, additional, Nadra, Alejandro Daniel, additional, and Sánchez, Ignacio Enrique, additional
- Published
- 2015
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8. Trypanosoma cruzi Coexpressing Ornithine Decarboxylase and Green Fluorescence Proteins as a Tool to Study the Role of Polyamines in Chagas Disease Pathology
- Author
-
Barclay, Jeremías José, primary, Morosi, Luciano Gastón, additional, Vanrell, María Cristina, additional, Trejo, Edith Corina, additional, Romano, Patricia Silvia, additional, and Carrillo, Carolina, additional
- Published
- 2011
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9. Outside the tower. More than a science camp.
- Author
-
Morosi LG
- Published
- 2015
- Full Text
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