In this thesis, we seek to evaluate aspects of the electronic structure of biological systems through thermochemical calculations and quantum reactivity descriptors (QCMDs). These studies were applied to two distinct biological problems: 1) protein-ligand interaction; 2) protein folding. Regarding the first work, we performed a study of candidates for ricin RTA subunit inhibitors, a cytotoxic protein produced in castor bean seeds Ricinus communis and belongs to the family of ribosome-inactivating proteins (type 2). It is one of the most potent biological toxins among those known, consisting of two subunits, RTA and RTB, joined by a disulfide bridge. We performed a study to assess the interactions between the ricin toxin A (RTA) subunit of ricin and some of its inhibitors using modern Semiempirical Quantum Chemistry and ONIOM Quantum Mechanics/Molecular Mechanics (QM/MM) methods. Two approaches were followed: (calculation of the binding enthalpies, DHbind, and reactivity quantum chemical descriptors, QCMDs). These approaches were compared with the respective half-maximal inhibitory concentration (IC50) experimental data, in order to gain insight into RTA inhibitors and verify which quantum chemical method would better describe RTA-ligand interactions. We found that single-point energy calculations of DHbind, with the PM6-DH+, PM6-D3H4, and PM7 semiempirical methods; as well as the DEbind, obtained via the ONIOM QM/MM method, presented a good correlation with the IC50 data. We observed, however, that the correlation decreased significantly when we calculated DHbind after optimizing the full atom geometry with all semi-empirical methods after full-atom geometry optimization with all semiempirical methods. Based on the results from reactivity descriptors calculations for the cases studied, we noted that both types of interactions, molecular overlap and electrostatic interactions, play significant roles in the overall affinity of these ligands for the RTA binding pocket. In the second study, we evaluated aspects of the electronic structure in the folding process of NTL9, BBA and a3D proteins. In this work we evaluated three fast folding proteins (NTL9, BBA and a3D) through DM, MSMs and global and local reactivity descriptors obtained through DFT-D3 calculations and PM7 semi-empirical method. The results showed that the MSMs were able to characterize in details several folding paths, providing information that made it possible to infer the type of mechanism of the studied systems. Data from quantum calculations indicated that the enthalpy of formation is a good reaction coordinate for the folding process. In addition, our results demonstrate that the integration of MD, DFT-D3, semiempirical method and quantum reactivity descriptors offers the potential to reveal key aspects in protein folding process that are not described by any other approach. It was observed that local hardness per residue is able to distinguish non-native from native-like structures, revealing that intrinsic aspects of electronic structure play a highly relevant role in protein folding process. This observation may be a signature on the electronic structure during protein folding. Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPES Fundação de Apoio à Pesquisa do Estado da Paraíba - FAPESQ Nesta tese, buscamos avaliar aspectos da estrutura eletrônica de sistemas biológicos através de cálculos termoquímicos e de descritores quânticos de reatividade (QCMDs - Quantum Chemical Molecular Descriptors). Esses estudos foram aplicados a dois problemas biológicos distintos: 1) interação proteína-ligante; 2) enovelamento de proteínas. Em relação ao primeiro trabalho, realizamos um estudo de candidatos a inibidores da subunidade RTA da ricina, uma proteína citotóxica produzida na semente da mamona (Ricinus communis) e pertence à família de proteínas inativadoras de ribossomos (tipo 2). Trata-se de uma das toxinas biológicas mais potentes entre as conhecidas, sendo constituidas de duas subunidades, RTA e RTB, unidas por uma ponte de dissulfeto. Realizamos um estudo para avaliar as interações entre a subunidade da toxina A da ricina (RTA) e alguns de seus inibidores, utilizando métodos modernos de Química Quântica semiempírica e Mecânica Quântica/Mecânica Molecular ONIOM (QM/MM). Duas abordagens foram seguidas: cálculo da entalpia de ligação, DHbind, e descritores químico-quânticos de reatividade, QCMDs). Essas abordagens foram comparadas com dados experimentais da metade da concentração inibitória máxima (IC50), a fim de obter informações sobre os inibidores RTA e verificar qual método químico-quântico descreve melhor as interações RTA-ligante. Descobrimos que o DHbind, obtido via cálculos single-point de energia com os métodos semiempíricos PM6-DH+, PM6-D3H4 e PM7; bem como o DEbind, obtido via método QM/MM ONIOM, apresentaram boa correlação com os dados de IC50. Observamos, no entanto, que a correlação diminuiu significativamente quando calculamos o DHbind após a otimização da geometria full atom com todos os métodos semiempíricos. Com base nos resultados dos cálculos dos QMCDs para os casos estudados, notamos que ambos os tipos de interações, sobreposição molecular e interações eletrostáticas, desempenham papéis significativos na afinidade geral desses ligantes para o sítio de ligação da RTA. No segundo estudo, avaliamos aspectos da estrutura eletrônica no processo do enovelamento das proteínas NTL9, BBA e a3D. Nesse trabalho, avaliamos três proteínas de rápido enovelamento (NTL9, BBA e a3D) através de DM, MSMs e descritores globais e locais de reatividade, obtidos através de cálculos DFT-D3 e método semiempírico PM7. Os resultados demonstraram que os MSMs foram capazes de caracterizar em detalhes diversos caminhos de enovelamento, fornecendo informação que possibilitaram inferir o tipo de mecanismo dos sistemas estudados. Dados dos cálculos quânticos apontaram que a entalpia de formação é uma boa coordenada de reação para o processo do enovelamento. Além disso, foi observado que a integração de MD, DFT-D3, método semiempírico e QCMDs oferecem o potencial de revelar aspectos-chave no processo do enovelamento de proteínas que não são descritos por nenhuma outra abordagem. Verificamos ainda que a dureza local por resíduo é capaz de distinguir estruturas não nativas de estruturas nativas, revelando que aspectos intrínsecos da estrutura eletrônica desempenham um papel altamente relevante no processo de enovelamento de proteínas. Essa observação pode ser uma assinatura na estrutura eletrônica durante o enovelamento de proteínas.