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1. Protein Corona Composition of Silica Nanoparticles in Complex Media: Nanoparticle Size does not Matter

Author

Laurent Marichal, Géraldine Klein, Jean Armengaud, Yves Boulard, Stéphane Chédin, Jean Labarre, Serge Pin, Jean-Philippe Renault, and Jean-Christophe Aude

Subjects
silica nanoparticles, protein corona, curvature effect, high-throughput proteomics, bayesian statistical analysis, Chemistry, QD1-999
Abstract

Biomolecules, and particularly proteins, bind on nanoparticle (NP) surfaces to form the so-called protein corona. It is accepted that the corona drives the biological distribution and toxicity of NPs. Here, the corona composition and structure were studied using silica nanoparticles (SiNPs) of different sizes interacting with soluble yeast protein extracts. Adsorption isotherms showed that the amount of adsorbed proteins varied greatly upon NP size with large NPs having more adsorbed proteins per surface unit. The protein corona composition was studied using a large-scale label-free proteomic approach, combined with statistical and regression analyses. Most of the proteins adsorbed on the NPs were the same, regardless of the size of the NPs. To go beyond, the protein physicochemical parameters relevant for the adsorption were studied: electrostatic interactions and disordered regions are the main driving forces for the adsorption on SiNPs but polypeptide sequence length seems to be an important factor as well. This article demonstrates that curvature effects exhibited using model proteins are not determining factors for the corona composition on SiNPs, when dealing with complex biological media.

Published
2020
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2. How Nanoparticles Modify Adsorbed Proteins: Impact of Silica Nanoparticles on the Hemoglobin Active Site

Author

Gaël Giraudon--Colas, Stéphanie Devineau, Laurent Marichal, Elodie Barruet, Andrea Zitolo, Jean-Philippe Renault, Serge Pin, Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Unité de Biologie Fonctionnelle et Adaptative (BFA (UMR_8251 / U1133)), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Cité (UPCité), Synchrotron SOLEIL (SSOLEIL), and Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
XAS, [SDV]Life Sciences [q-bio], Organic Chemistry, General Medicine, hemoglobin, silica nanoparticles, visible circular dichroism, Catalysis, Computer Science Applications, Inorganic Chemistry, adsorption, [CHIM]Chemical Sciences, heme–iron, Physical and Theoretical Chemistry, Molecular Biology, Spectroscopy
Abstract

International audience; The adsorption of proteins on surfaces has been studied for a long time, but the relationship between the structural and functional properties of the adsorbed protein and the adsorption mechanism remains unclear. Using hemoglobin adsorbed on silica nanoparticles, we have previously shown that hemoglobin’s affinity towards oxygen increases with adsorption. Nevertheless, it was also shown that there were no significant changes in the quaternary and secondary structures. In order to understand the change in activity, we decided in this work to focus on the active sites of hemoglobin, the heme and its iron. After measuring adsorption isotherms of porcine hemoglobin on Ludox silica nanoparticles, we analyzed the structural modifications of adsorbed hemoglobin by X-ray absorption spectroscopy and circular dichroism spectra in the Soret region. It was found that upon adsorption, there were modifications in the heme pocket environment due to changes in the angles of the heme vinyl functions. These alterations can explain the greater affinity observed.

Published
2023
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3. Protein–Nanoparticle Interactions: What Are the Protein–Corona Thickness and Organization?

Author

Jean Philippe Renault, Jean-Christophe Aude, Serge Pin, Jean Labarre, Gaël Giraudon--Colas, Laurent Marichal, Antoine Thill, Fabrice Cousin, Yves Boulard, Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), LLB - Matière molle et biophysique (MMB), Laboratoire Léon Brillouin (LLB - UMR 12), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay, Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), CEa 'Programme de Toxicologie' (NaTOM), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Supramolecular chemistry, Nanoparticle, Protein Corona, 02 engineering and technology, Neutron scattering, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Hemoglobins, chemistry.chemical_compound, Adsorption, Monolayer, Electrochemistry, Animals, General Materials Science, Horses, Spectroscopy, Myoglobin, [CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, Surfaces and Interfaces, Silicon Dioxide, 021001 nanoscience & nanotechnology, Condensed Matter Physics, 0104 chemical sciences, [CHIM.THEO]Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, chemistry, Biophysics, Nanoparticles, 0210 nano-technology, Protein adsorption
Abstract

International audience; Protein adsorption on a surface is generally evaluated in terms of the evolution of the proteins’ structures and functions. However, when the surface is that of a nanoparticle, the protein corona formed around it possesses a particular supramolecular structure that gives a “biological identity” to the new object. Little is known about the actual shape of the protein corona. Here, the protein corona formed by the adsorption of model proteins (myoglobin and hemoglobin) on silica nanoparticles was studied. Small-angle neutron scattering and oxygenation studies were combined to assess both the structural and functional impacts of the adsorption on proteins. Large differences in the oxygenation properties could be found while no significant global shape changes were seen after adsorption. Moreover, the structural study showed that the adsorbed proteins form an organized yet discontinuous monolayer around the nanoparticles.

Published
2019
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4. Electronic Structure and Solvation Effects from Core and Valence Photoelectron Spectroscopy of Serum Albumin

Author

Jean-Philippe Renault, Lucie Huart, Aleksandar R. Milosavljević, John D. Bozek, Jerôme Palaudoux, Jean-Michel Guigner, Laurent Marichal, Jocelyne Leroy, Frank Wien, Marie-Anne Hervé Du Penhoat, Christophe Nicolas, Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Synchrotron SOLEIL (SSOLEIL), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie Physique - Matière et Rayonnement (LCPMR), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de minéralogie, de physique des matériaux et de cosmochimie (IMPMC), Muséum national d'Histoire naturelle (MNHN)-Institut de recherche pour le développement [IRD] : UR206-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire Innovation en Chimie des Surfaces et NanoSciences (LICSEN UMR 3685), NanoTheRad strategic Research Initiatives from Paris Saclay University, This work was granted access to the CCRT High-Performance Computing (HPC) facility at CEA under the Grant CCRT2021-Renault, and ANR-17-CE30-0017,HighEneCh,Chimie déclenchée par des photons de haute énergie(2017)

Subjects
X-ray electron spectroscopy, Photoelectron Spectroscopy, Organic Chemistry, Water, Serum Albumin, Bovine, [CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, General Medicine, electronic structure, Catalysis, theoretical chemistry, Computer Science Applications, Inorganic Chemistry, protein, hydration, Electronics, Physical and Theoretical Chemistry, Molecular Biology, Serum Albumin, Spectroscopy
Abstract

International audience; X-ray photoelectron spectroscopy of bovine serum albumin (BSA) in a liquid jet is used to investigate the electronic structure of a solvated protein, yielding insight into charge transfer mechanisms in biological systems in their natural environment. No structural damage was observed in BSA following X-ray photoelectron spectroscopy in a liquid jet sample environment. Carbon and nitrogen atoms in different chemical environments were resolved in the X-ray photoelectron spectra of both solid and solvated BSA. The calculations of charge distributions demonstrate the difficulty of assigning chemical contributions in complex systems in an aqueous environment. The high-resolution X-ray core electron spectra recorded are unchanged upon solvation. A comparison of the valence bands of BSA in both phases is also presented. These bands display a higher sensitivity to solvation effects. The ionization energy of the solvated BSA is determined at 5.7 ± 0.3 eV. Experimental results are compared with theoretical calculations to distinguish the contributions of various molecular components to the electronic structure. This comparison points towards the role of water in hole delocalization in proteins.

Published
2022
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5. Insulin aggregation starts at dynamic triple interfaces, originating from solution agitation

Author

Karim Chouchane, Thibaut Frachon, Laurent Marichal, Laurent Nault, Charlotte Vendrely, Antoine Maze, Franz Bruckert, Marianne Weidenhaupt, and Weidenhaupt, Marianne

Subjects
Protein Denaturation, interfacial adsorption, insulin, [SPI] Engineering Sciences [physics], [CHIM.THER] Chemical Sciences/Medicinal Chemistry, Proteins, Surfaces and Interfaces, General Medicine, protein aggregation, Colloid and Surface Chemistry, protein stability, agitation, protein dehydration, Wettability, Physical and Theoretical Chemistry, Hydrophobic and Hydrophilic Interactions, triple interface, Biotechnology
Abstract

The consequences of agitation on protein stability are particularly relevant to therapeutic proteins. However, the precise contribution of the different effects induced by agitation in pathways leading to protein denaturation and aggregation at interfaces is not entirely understood. In particular, the contribution of a moving triple line, induced by the sweeping of a solution meniscus on a container wall upon agitation, has only been rarely assessed. In this article, we therefore designed experimental setups to analyze how mixing, shear stress, and dynamic triple interfaces influence insulin aggregation in physiological conditions. This has been achieved by controlling agitation speed, shear stress, and the extension of triple interfaces in order to shed light on the contribution of different agitation-induced effects on insulin aggregation in physiological conditions. We demonstrate that strong agitation is necessary for the onset of insulin aggregation, while the growth of the aggregates is sustained even under weak agitation. Kinetic insulin aggregation studies in conditions of intermittent wetting show that the aggregation rate correlates with the amount of dynamic triple interfaces that the proteins are exposed to. Finally, we demonstrate that the triple line, where the protein solution, the air, and a hydrophobic surface meet constitutes a preferential early aggregation site., Les conséquences de l'agitation sur la stabilité des protéines sont particulièrement importantes pour les protéines thérapeutiques. Cependant, la contribution précise des différents effets induits par l'agitation dans les voies menant à la dénaturation et à l'agrégation des protéines aux interfaces n'est pas entièrement comprise. En particulier, la contribution d'une ligne triple en mouvement, induite par le balayage d'un ménisque de solution sur la paroi d'un récipient lors de l'agitation, n'a été que rarement évaluée. Dans cet article, nous avons donc conçu des montages expérimentaux pour analyser comment le mélange, la contrainte de cisaillement et les interfaces triples dynamiques influencent l'agrégation de l'insuline dans des conditions physiologiques. Pour ce faire, nous avons contrôlé la vitesse d'agitation, la contrainte de cisaillement et l'extension des interfaces triples afin de mettre en lumière la contribution des différents effets induits par l'agitation sur l'agrégation de l'insuline dans des conditions physiologiques. Nous démontrons qu'une forte agitation est nécessaire pour le début de l'agrégation de l'insuline, tandis que la croissance des agrégats est soutenue même sous une faible agitation. Des études cinétiques d'agrégation de l'insuline dans des conditions de mouillage intermittent montrent que le taux d'agrégation est corrélé à la quantité d'interfaces triples dynamiques auxquelles les protéines sont exposées. Enfin, nous démontrons que la ligne triple, où la solution de protéine, l'air et une surface hydrophobe se rencontrent, constitue un site préférentiel d'agrégation précoce.

Published
2022
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6. Relationships between RNA Topology and Nucleocapsid Structure in a Model Icosahedral Virus

Author

Kalouna Kra, Yinan Dong, Stéphane Bressanelli, Roya Zandi, Guillaume Tresset, Laurent Marichal, Sanaz Panahandeh, Laetitia Gargowitsch, Christina Sizun, Rafael Leite Rubim, Laboratoire de Physique des Solides (LPS), Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Department of Physics and Astronomy [Riverside], University of California [Riverside] (UC Riverside), University of California (UC)-University of California (UC), ANR-16-CE30-0017,GENPACK-VIRUS,Résoudre le paradoxe de Levinthal pour l'encapsidation du génome dans les virus icosaédriques à ARN simple brin(2016), University of California (UC), University of California [Riverside] (UCR), and University of California-University of California

Subjects
Icosahedral symmetry, viruses, [PHYS.PHYS.PHYS-BIO-PH]Physics [physics]/Physics [physics]/Biological Physics [physics.bio-ph], Biophysics, Genome, Viral, Topology, 01 natural sciences, Genome, Virus, Nucleic acid secondary structure, 03 medical and health sciences, 0103 physical sciences, 010306 general physics, Nucleocapsid, Topology (chemistry), ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, 030304 developmental biology, 0303 health sciences, Chemistry, Virus Assembly, Virion, RNA, Articles, Capsid, Viruses, [SDV.MP.VIR]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Virology, RNA, Viral, Linear topology
Abstract

International audience; The process of genome packaging in most of viruses is poorly understood, notably the role of the genome itself in the nucleocapsid structure. For simple icosahedral single-stranded RNA viruses, the branched topology due to the RNA secondary structure is thought to lower the free energy required to complete a virion. We investigate the structure of nucleocapsids packaging RNA segments with various degrees of compactness by small-angle X-ray scattering and cryotransmission electron microscopy. The structural differences are mild even though compact RNA segments lead on average to better ordered and more uniform particles across the sample. Numerical calculations confirm that the free energy is lowered for the RNA segments displaying the larger number of branch points. The effect is however opposite with synthetic polyelectrolytes, where a star topology gives rise to more disorder in the capsids than a linear topology. If RNA compactness and size account in part for the proper assembly of the nucleocapsid and the genome selectivity, other factors most likely related to the host cell environment during viral assembly, must come into play as well.

Published
2021
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7. How a Virus Circumvents Energy Barriers to Form Symmetric Shells

Author

Rafael Leite Rubim, Sanaz Panahandeh, Laurent Marichal, Roya Zandi, Siyu Li, Guillaume Tresset, Laboratoire de Physique des Solides (LPS), and Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Surface Properties, Icosahedral symmetry, nucleation, [PHYS.PHYS.PHYS-BIO-PH]Physics [physics]/Physics [physics]/Biological Physics [physics.bio-ph], Nucleation, Shell (structure), FOS: Physical sciences, General Physics and Astronomy, 02 engineering and technology, Molecular Dynamics Simulation, Condensed Matter - Soft Condensed Matter, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, elastic energy, law.invention, law, kinetic pathways, General Materials Science, Physics - Biological Physics, Particle Size, Chemistry, Cryoelectron Microscopy, General Engineering, Elastic energy, Biomolecules (q-bio.BM), 021001 nanoscience & nanotechnology, Bromovirus, 0104 chemical sciences, Nucleoprotein, Quantitative Biology - Biomolecules, Capsid, viral shells, Biological Physics (physics.bio-ph), Chemical physics, FOS: Biological sciences, DNA, Viral, RNA, Viral, Soft Condensed Matter (cond-mat.soft), Capsid Proteins, Self-assembly, Electron microscope, 0210 nano-technology, Monte Carlo Method, Metrics & More Article Recommendations self-assembly
Abstract

Previous self-assembly experiments on a model icosahedral plant virus have shown that, under physiological conditions, capsid proteins initially bind to the genome through an en masse mechanism and form nucleoprotein complexes in a disordered state, which raises the questions as to how virions are assembled into a highly ordered structure in the host cell. Using small-angle X-ray scattering, we find out that a disorder-order transition occurs under physiological conditions upon an increase in capsid protein concentrations. Our cryo-transmission electron microscopy reveals closed spherical shells containing in vitro transcribed viral RNA even at pH 7.5, in marked contrast with the previous observations. We use Monte Carlo simulations to explain this disorder-order transition and find that, as the shell grows, the structures of disordered intermediates in which the distribution of pentamers does not belong to the icosahedral subgroups become energetically so unfavorable that the caps can easily dissociate and reassemble overcoming the energy barriers for the formation of perfect icosahedral shells. In addition, we monitor the growth of capsids under the condition that the nucleation and growth is the dominant pathway and show that the key for the disorder-order transition in both en masse and nucleation and growth pathways lies in the strength of elastic energy compared to the other forces in the system including protein-protein interactions and the chemical potential of free subunits. Our findings explain, at least in part, why perfect virions with icosahedral order form under different conditions including physiological ones., Comment: 17 pages, 21 figures, 1 table, 1 appendix

Published
2020
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8. Albumin-driven disassembly of lipidic nanoparticles: the specific case of the squalene-adenosine nanodrug

Author

Marie Rouquette, Frédéric Gobeaux, Fabienne Testard, Semen O Yesylevsky, Didier Desmaële, Jean Philippe Renault, Joëlle Bizeau, Christophe Ramseyer, Frank Wien, Laurent Marichal, Isabelle Grillo, Sinda Lepetre-Mouelhi, Patrick Guenoun, Patrick Couvreur, Firmin Samson, Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Laue-Langevin (ILL), Synchrotron SOLEIL (SSOLEIL), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Department of Physics of Biological Systems, Institute of Metal Physics of the National Academy of Sciences of Ukraine, Laboratoire Chrono-environnement (UMR 6249) (LCE), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Franche-Comté (UFC), Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC)-Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC), Institut Galien Paris-Saclay (IGPS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), NATO grant SPS-G5291, ANR-11-IDEX-0003,IPS,Idex Paris-Saclay(2011), ANR-10-INBS-0005,FRISBI,Infrastructure Française pour la Biologie Structurale Intégrée(2010), European Project: 690853, European Project: 654000, Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), ILL, Laboratoire Chrono-environnement - CNRS - UBFC (UMR 6249) (LCE), Université de Franche-Comté (UFC), Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC)-Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Squalene, Adenosine, complexation, serum albumin, Serum albumin, 02 engineering and technology, Plasma protein binding, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Mice, Drug Stability, medicine, Animals, Humans, General Materials Science, Prodrugs, Colloids, Bovine serum albumin, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, Binding Sites, biology, [CHIM.ORGA]Chemical Sciences/Organic chemistry, Chemistry, Albumin, Isothermal titration calorimetry, [CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, 021001 nanoscience & nanotechnology, Human serum albumin, disassembly, 0104 chemical sciences, nanodrug, biology.protein, Biophysics, Nanomedicine, Nanoparticles, 0210 nano-technology, Fetal bovine serum, medicine.drug, Protein Binding
Abstract

International audience; In the field of nanomedicine, nanostructured nanoparticles (NPs) made of self-assembling prodrugs emerged in the recent years with promising properties. In particular, squalene-based drug nanoparticles have already shown their efficiency through in vivo experiments. However, a complete pattern of their stability and interactions in the blood stream is still lacking. In this work we assess the behavior of squalene-adenosine (SQAd) nanoparticles-whose neuroprotective effect has already been demonstrated in murine models-in the presence of fetal bovine serum (FBS) and of bovine serum albumin (BSA), the main protein of blood plasma. Extensive physicochemical characterizations were performed using Small Angle Neutron Scattering (SANS), cryogenic transmission electron microscopy (Cryo-TEM), circular dichroism (CD), steady-state fluorescence spectroscopy (SSFS) and isothermal titration calorimetry (ITC) and in silico by means of ensemble docking simulations with human serum albumin (HSA). Significant changes in the colloidal stability of the nanoparticles in the presence of serum albumin were observed. SANS, CD and SSFS analyses demonstrated an interaction 2 between SQAd and BSA, with a partial disassembly of the nanoparticles in the presence of BSA and the formation of a complex between SQAd and BSA. The interaction free energy of SQAd nanoparticles with BSA derived from ITC experiments, is about-8 kcal/mol which is further supported in silico by ensemble docking simulations. Overall, our results show that serum albumin partially disassembles SQAd nanoparticles by extracting individual SQAd monomers from them. As a consequence, the SQAd nanoparticles would act as a circulating reservoir in the blood stream. The approach developed in this study could be extended to other soft organic nanoparticles.

Published
2020
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9. Human Serum Albumin in the Presence of AGuIX Nanoagents: Structure Stabilisation without Direct Interaction

Author

Jean Philippe Renault, Olivier Tillement, Sandrine Lacombe, Frank Wien, Daniela Salado-Leza, François Lux, Serge Pin, Erika Porcel, Xiaomin Yang, Laurent Marichal, Marta Bolsa-Ferruz, Institut des Sciences Moléculaires d'Orsay (ISMO), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Cátedras CONACYT, Consejo Nacional de Ciencia y Tecnología [Mexico] (CONACYT), Formation, élaboration de nanomatériaux et cristaux (FENNEC), Institut Lumière Matière [Villeurbanne] (ILM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon, Synchrotron SOLEIL, the China Scholarship Council (CSC, N 201607040068), Université Paris Saclay via the 'Inititative de Recherche Stratégique' program, grant IRS NanoTheRad project, ANR-10-INBS-0005,FRISBI,Infrastructure Française pour la Biologie Structurale Intégrée(2010), European Project: 608163,EC:FP7:PEOPLE,FP7-PEOPLE-2013-ITN,ARGENT(2014), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), and Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
Circular dichroism, Radiosensitizer, Gadolinium, Contrast Media, chemistry.chemical_element, 02 engineering and technology, Calorimetry, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Article, Catalysis, lcsh:Chemistry, Inorganic Chemistry, Toxicity Tests, medicine, Humans, structure, Physical and Theoretical Chemistry, lcsh:QH301-705.5, Molecular Biology, Serum Albumin, Spectroscopy, nanoparticle, Organic Chemistry, Albumin, [CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, General Medicine, stability, 021001 nanoscience & nanotechnology, Human serum albumin, Blood proteins, Fluorescence, circular dichroism, 0104 chemical sciences, 3. Good health, Computer Science Applications, [SDV.BBM.BP]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biophysics, Spectrometry, Fluorescence, lcsh:Biology (General), lcsh:QD1-999, chemistry, Biophysics, Nanoparticles, gadolinium, High ratio, protein, 0210 nano-technology, medicine.drug
Abstract

The gadolinium-based nanoagent named AGuIX&reg, is a unique radiosensitizer and contrast agent which improves the performance of radiotherapy and medical imaging. Currently tested in clinical trials, AGuIX&reg, is administrated to patients via intravenous injection. The presence of nanoparticles in the blood stream may induce harmful effects due to undesired interactions with blood components. Thus, there is an emerging need to understand the impact of these nanoagents when meeting blood proteins. In this work, the influence of nanoagents on the structure and stability of the most abundant blood protein, human serum albumin, is presented. Synchrotron radiation circular dichroism showed that AGuIX&reg, does not bind to the protein, even at the high ratio of 45 nanoparticles per protein at 3 mg/L. However, it increases the stability of the albumin. Isothermal thermodynamic calorimetry and fluorescence emission spectroscopy demonstrated that the effect is due to preferential hydration processes. Thus, this study confirms that intravenous injection of AGuIX&reg, presents limited risks of perturbing the blood stream. In a wider view, the methodology developed in this work may be applied to rapidly evaluate the impact and risk of other nano-products that could come into contact with the bloodstream.

Published
2020
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10. Importance of Post-translational Modifications in the Interaction of Proteins with Mineral Surfaces: The Case of Arginine Methylation and Silica surfaces

Author

Serge Pin, Jean Armengaud, Stéphane Chédin, Gilles Lagniel, Laurent Marichal, Yves Boulard, Jean-Christophe Aude, Géraldine Klein, Carine Tellier-Lebegue, Jean Philippe Renault, Jean Labarre, Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire Innovations technologiques pour la Détection et le Diagnostic (LI2D), Service de Pharmacologie et Immunoanalyse (SPI), Médicaments et Technologies pour la Santé (MTS), Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Médicaments et Technologies pour la Santé (MTS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), 'Programme de Toxicologie' (NaToM grant) of the CEA, ANR-10-INBS-0005,FRISBI,Infrastructure Française pour la Biologie Structurale Intégrée(2010), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)

Subjects
0301 basic medicine, Arginine, Surface Properties, Stereochemistry, Ionic bonding, Molecular Dynamics Simulation, 010402 general chemistry, Methylation, 01 natural sciences, 03 medical and health sciences, Molecular dynamics, chemistry.chemical_compound, Residue (chemistry), Electrochemistry, General Materials Science, Amino Acid Sequence, Spectroscopy, Hydrogen bond, Siloxide, Proteins, Surfaces and Interfaces, [CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, Silicon Dioxide, Condensed Matter Physics, 0104 chemical sciences, [CHIM.THEO]Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, Silanol, 030104 developmental biology, chemistry, Siloxane, Protein Processing, Post-Translational
Abstract

International audience; Understanding the mechanisms involved in the interaction of proteins with inorganic surfaces is of major interest for both basic research and practical applications involving nanotechnology. From the list of cellular proteins with the highest affinity for silica nanoparticles, we highlighted the group of proteins containing arginine–glycine–glycine (RGG) motifs. Biochemical experiments confirmed that RGG motifs interact strongly with the silica surfaces. The affinity of these motifs is further increased when the R residue is asymmetrically, but not symmetrically, dimethylated. Molecular dynamics simulations show that the asymmetrical dimethylation generates an electrostatic asymmetry in the guanidinium group of the R residue, orientating and stabilizing it on the silica surface. The RGG motifs (methylated or not) systematically target the siloxide groups on the silica surface through an ionic interaction, immediately strengthened by hydrogen bonds with proximal silanol and siloxane groups. Given that, in vivo, RGG motifs are often asymmetrically dimethylated by specific cellular methylases, our data add support to the idea that this type of methylation is a key mechanism for cells to regulate the interaction of the RGG proteins with their cellular partners.

Published
2018
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11. Large-scale analysis of proteins adsorbed on titanium nanoparticles in human cell extracts

Author

Laurent Marichal, Mathilde Biola-Clier, Stephanie Devineau, Yves Boulard, Serge Pin, Marie Carrière, Jean-Philippe Renault, Jean Labarre, Jean-Christophe Aude, Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Laboratoire Lésions des Acides Nucléiques (LAN), Service de Chimie Inorganique et Biologique (SCIB - UMR E3), Institut Nanosciences et Cryogénie (INAC), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Nanosciences et Cryogénie (INAC), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Nanosciences et Cryogénie (INAC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Palacin, Serge

Subjects
[CHIM.MATE] Chemical Sciences/Material chemistry, [CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract

International audience

Published
2017

12. RNA binding proteins are a major target of silica nanoparticles in cell extracts

Author

Jean Labarre, Jean Armengaud, Béatrice Alonso, Yves Boulard, Laurent Marichal, Gilles Lagniel, Stéphane Chédin, Serge Pin, Jean-Christophe Aude, Géraldine Klein, Emilie Drouineau, Christelle Mathé, Marie Carrière, Jean-Charles Gaillard, Mathilde Biola-Clier, Jean Philippe Renault, Stéphanie Devineau, Elie Hatem, Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), SYstèmes Moléculaires et nanoMatériaux pour l’Energie et la Santé (SYMMES), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie Interface Biologie pour l’Environnement, la Santé et la Toxicologie (CIBEST ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Service de Pharmacologie et d'Immunoanalyse (SPI), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay, Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Service de Pharmacologie et Immunoanalyse (SPI), Médicaments et Technologies pour la Santé (MTS), Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)

Subjects
Cell Extracts, Proteomics, 0301 basic medicine, Saccharomyces cerevisiae Proteins, Materials science, Protein Conformation, Surface Properties, Silicon dioxide, Biomedical Engineering, Protein Corona, RNA-binding protein, Toxicology, 03 medical and health sciences, chemistry.chemical_compound, Eukaryotic translation, Protein structure, Humans, Particle Size, Peptide Chain Initiation, Translational, RNA-Binding Proteins, RNA, Fungal, [CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, respiratory system, Silicon Dioxide, In vitro, 030104 developmental biology, Biochemistry, Membrane protein, chemistry, A549 Cells, Nanoparticles, Adsorption
Abstract

International audience; Upon contact with biological fluids, nanoparticles (NPs) are readily coated by cellular compounds, particularly proteins, which are determining factors for the localization and toxicity of NPs in the organism. Here, we improved a methodological approach to identify proteins that adsorb on silica NPs with high affinity. Using large-scale proteomics and mixtures of soluble proteins prepared either from yeast cells or from alveolar human cells, we observed that proteins with large unstructured region(s) are more prone to bind on silica NPs. These disordered regions provide flexibility to proteins, a property that promotes their adsorption. The statistical analyses also pointed to a marked overrepresentation of RNA Binding Proteins (RBPs) and of translation initiation factors among the adsorbed proteins. We propose that silica surfaces, which are mainly composed of Si-O- and Si-OH groups, mimic ribose-phosphate molecules (rich in -O- and -OH) and trap the proteins able to interact with ribose-phosphate containing molecules.Finally, using an in vitro assay, we showed that the sequestration of translation initiation factors by silica NPs results in an inhibition of the in vitro translational activity. This result demonstrates that characterizing the protein corona of various NPs would be a relevant approach to predict their potential toxicological effects.

Published
2016
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13. Protein Adsorption and Reorganization on Nanoparticles Probed by the Coffee-Ring Effect: Application to Single Point Mutation Detection

Author

Mathieu Morel, Manos Anyfantakis, Laurent Marichal, Laurent Kiger, Damien Baigl, Stéphanie Devineau, Sergii Rudiuk, Processus d'Activation Sélective par Transfert d'Energie Uni-électronique ou Radiatif (UMR 8640) (PASTEUR), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Département de Chimie - ENS Paris, École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS-PSL), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Mondor de Recherche Biomédicale (IMRB), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-IFR10-Université Paris-Est Créteil Val-de-Marne - Paris 12 (UPEC UP12), École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-École normale supérieure - Paris (ENS Paris), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)

Subjects
Adult, Models, Molecular, Protein Conformation, Coffee ring effect, Analytical chemistry, Nanoparticle, 02 engineering and technology, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Biochemistry, Catalysis, Hemoglobins, Colloid and Surface Chemistry, Adsorption, Sessile drop technique, Zeta potential, Animals, Humans, Point Mutation, Bovine serum albumin, biology, Chemistry, Serum Albumin, Bovine, General Chemistry, [CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, 021001 nanoscience & nanotechnology, 0104 chemical sciences, Chemical engineering, biology.protein, Particle, Nanoparticles, Polystyrenes, Cattle, 0210 nano-technology, Protein adsorption
Abstract

International audience; The coffee-ring effect denotes the accumulation of particles at the edge of an evaporating sessile drop pinned on a substrate. Because it can be detected by simple visual inspection, this ubiquitous phenomenon can be envisioned as a robust and cost-effective diagnostic tool. Toward this direction, here we systematically analyze the deposit morphology of drying drops containing polystyrene particles of different surface properties with various proteins (bovine serum albumin (BSA) and different forms of hemoglobin). We show that deposit patterns reveal information on both the adsorption of proteins onto particles and their reorganization following adsorption. By combining pattern analysis with adsorption isotherm and zeta potential measurements, we show that the suppression of the coffee-ring effect and the formation of a disk-shaped pattern is primarily associated with particle neutralization by protein adsorption. However, our findings also suggest that protein reorganization following adsorption can dramatically invert this tendency. Exposure of hydrophobic (respectively charged) residues can lead to disk (respectively ring) deposit morphologies independently of the global particle charge. Surface tension measurements and microscopic observations of the evaporating drops show that the determinant factor of the deposit morphology is the accumulation of particles at the liquid/ gas interface during evaporation. This general behavior opens the possibility to probe protein adsorption and reorganization on particles by the analysis of the deposit patterns, the formation of a disk being the robust signature of particles rendered hydrophobic by protein adsorption. We show that this method is sensitive enough to detect a single point mutation in a protein, as demonstrated here by the distinct patterns formed by human native hemoglobin h-HbA and its mutant form h-HbS, which is responsible for sickle cell anemia.

Published
2016
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14. Transition désordre-ordre et sélection du génome dans un virus icosaédrique modèle à ARN simple brin

Author

Laurent Marichal, Rafael Leite Rubim, Sanaz Panahandeh, Siyu Li, Stéphane Bressanelli, Jéril Degrouard, Roya Zandi, Guillaume Tresset, Laboratoire de Physique des Solides (LPS), Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Tresset, Guillaume

Subjects
[PHYS.PHYS.PHYS-BIO-PH] Physics [physics]/Physics [physics]/Biological Physics [physics.bio-ph], [PHYS.PHYS.PHYS-BIO-PH]Physics [physics]/Physics [physics]/Biological Physics [physics.bio-ph], ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract

International audience

15. Study of the protein corona formed by the adsorption of hemoproteins on silica nanoparticles

Author

Laurent Marichal, Jean-Philippe Renault, Fabrice Cousin, Sophie Combet, Gatin, A., Yves Boulard, Jean Labarre, Serge Pin, Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay, Laboratoire Léon Brillouin (LLB - UMR 12), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay, Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
[CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract

International audience

16. The fate of squalene-based nanoparticles in biological medium: interactions with serum albumin

Author

Joëlle Bizeau, Frédéric Gobeaux, Jean-Philippe Renault, Laurent Marichal, Guenoun, Patrick P., Isabelle Grillo, Frank Wien, Marie Rouquette, Didier Desmaële, Sinda Lepêtre, Patrick Couvreur, Fabienne Testard, Palacin, Serge, Laboratoire Interdisciplinaire sur l'Organisation Nanométrique et Supramoléculaire (LIONS), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Laue-Langevin (ILL), Synchrotron SOLEIL (SSOLEIL), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Galien Paris-Sud (IGPS), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), and ILL

Subjects
[CHIM.MATE] Chemical Sciences/Material chemistry, [CHIM.MATE]Chemical Sciences/Material chemistry, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract

International audience

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