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20 results on '"Jacquot, Aurore"'

4. Phosphoregulation in the N-terminus of NRT2.1 affects nitrate uptake by controlling the interaction of NRT2.1 with NAR2.1 and kinase HPCAL1 in Arabidopsis.

Author

Li, Zhi, Wu, Xu Na, Jacquot, Aurore, Chaput, Valentin, Adamo, Mattia, Neuhäuser, Benjamin, Straub, Tatsiana, Lejay, Laurence, and Schulze, Waltraud X

Subjects
NITRATES, ARABIDOPSIS
Abstract

NRT2.1, the major high affinity nitrate transporter in roots, can be phosphorylated at five different sites within the N- and the C-terminus. Here, we characterized the functional relationship of two N-terminal phosphorylation sites, S21 and S28, in Arabidopsis. Based on a site-specific correlation network, we identified a receptor kinase (HPCAL1, AT5G49770), phosphorylating NRT2.1 at S21 and resulting in active nitrate uptake. HPCAL1 itself was regulated by phosphorylation at S839 and S870 within its kinase domain. In the active state, when S839 was dephosphorylated and S870 was phosphorylated, HPCAL1 was found to interact with the N-terminus of NRT2.1, mainly when S28 was dephosphorylated. Phosphorylation of NRT2.1 at S21 resulted in a reduced interaction of NRT2.1 with its activator NAR2.1, but nitrate transport activity remained. By contrast, phosphorylated NRT2.1 at S28 enhanced the interaction with NAR2.1, but reduced the interaction with HPCAL1. Here we identified HPCAL1 as the kinase affecting this phospho-switch through phosphorylation of NRT2.1 at S21. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Published
2024
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9. Plasma membrane calcineurin B‐like calcium‐ion sensor proteins function in regulating primary root growth and nitrate uptake by affecting global phosphorylation patterns and microdomain protein distribution

Author

Chu, Liang‐Cui, primary, Offenborn, Jan Niklas, additional, Steinhorst, Leonie, additional, Wu, Xu Na, additional, Xi, Lin, additional, Li, Zhi, additional, Jacquot, Aurore, additional, Lejay, Laurence, additional, Kudla, Jörg, additional, and Schulze, Waltraud X., additional

Published
2020
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10. Post-translational regulation of the root nitrate uptake transporter NRT2.1 in Arabidopsis thaliana

Author

Jacquot, Aurore, Chaput, Valentin, Mauries, Adeline, Li, Zhi, Bonillo, Pauline, Tillard, Pascal, Fizames, Cécile, Santoni-Kervella, Véronique, Gojon, Alain, Schulze, Waltraud, Lejay, Laurence, Biochimie et Physiologie Moléculaire des Plantes (BPMP), Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro), University of Hohenheim, Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), and Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)

Subjects
[SDV]Life Sciences [q-bio], [SDV.BV]Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract

International audience

Published
2018

11. Plasma membrane calcineurin B‐like calcium‐ion sensor proteins function in regulating primary root growth and nitrate uptake by affecting global phosphorylation patterns and microdomain protein distribution.

Author

Chu, Liang‐Cui, Offenborn, Jan Niklas, Steinhorst, Leonie, Wu, Xu Na, Xi, Lin, Li, Zhi, Jacquot, Aurore, Lejay, Laurence, Kudla, Jörg, and Schulze, Waltraud X.

Subjects
CELL membranes, ROOT growth, PHOSPHORYLATION, CALCINEURIN, MEMBRANE proteins
Abstract

Summary: The collective function of calcineurin B‐like (CBL) calcium ion (Ca2+) sensors and CBL‐interacting protein kinases (CIPKs) in decoding plasma‐membrane‐initiated Ca2+ signals to convey developmental and adaptive responses to fluctuating nitrate availability remained to be determined.Here, we generated a cbl‐quintuple mutant in Arabidopsis thaliana devoid of these Ca2+ sensors at the plasma membrane and performed comparative phenotyping, nitrate flux determination, phosphoproteome analyses, and studies of membrane domain protein distribution in response to low and high nitrate availability.We observed that CBL proteins exert multifaceted regulation of primary and lateral root growth and nitrate fluxes. Accordingly, we found that loss of plasma membrane Ca2+ sensor function simultaneously affected protein phosphorylation of numerous membrane proteins, including several nitrate transporters, proton pumps, and aquaporins, as well as their distribution within plasma membrane microdomains, and identified a specific phosphorylation and domain distribution pattern during distinct phases of low and high nitrate responses.Collectively, these analyses reveal a central and coordinative function of CBL–CIPK‐mediated signaling in conveying plant adaptation to fluctuating nitrate availability and identify a crucial role of Ca2+ signaling in regulating the composition and dynamics of plasma membrane microdomains. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Published
2021
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12. NRT2.1 phosphorylation prevents root high affinity nitrate uptake activity inArabidopsis thaliana

Author

Jacquot, Aurore, primary, Chaput, Valentin, additional, Mauries, Adeline, additional, Li, Zhi, additional, Tillard, Pascal, additional, Fizames, Cécile, additional, Bonillo, Pauline, additional, Bellegarde, Fanny, additional, Laugier, Edith, additional, Santoni, Véronique, additional, Hem, Sonia, additional, Martin, Antoine, additional, Gojon, Alain, additional, Schulze, Waltraud, additional, and Lejay, Laurence, additional

Published
2019
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13. Post-translational regulation of the root nitrate uptake transporter NRT2.1 in A rabidopsis thaliana

Author

Jacquot, Aurore, Mauries, Adeline, LAUGIER, Edith, Hem, Sonia, Rofidal, Valerie, Tillard, Pascal, Santoni, Veronique, Schulze, Waltraud, Gojon, Alain, Lejay-Lefebvre, Laurence, Biochimie et Physiologie Moléculaire des Plantes (BPMP), Université de Montpellier (UM)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Plateforme de Spectrométrie de Masse Protéomique - Mass Spectrometry Proteomics Platform (MSPP), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), and Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)

Subjects
[SDV]Life Sciences [q-bio], [SDV.BV]Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract

International audience

Published
2016

14. Regulation of root nitrate uptake by carbon and nitrogen using NRT2.1 as a target

Author

Ruffel, Sandrine, Jacquot, Aurore, Fizames, Cécile, Shasha, Dennis, Tillard, Pascal, Santoni, Veronique, Schulze, W, Gojon, Alain, Guiterrez, Rodrigo, Lejay-Lefebvre, Laurence, Biochimie et Physiologie Moléculaire des Plantes (BPMP), Université de Montpellier (UM)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), New York University [New York] (NYU), NYU System (NYU), FONDAP Center for Genome Regulation (CGR), Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), and Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)

Subjects
[SDV.BV]Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology
Abstract

absent

Published
2016

15. Coordinated Overexpression in Yeast of a P4-ATPase and Its Associated Cdc50 Subunit: The Case of the Drs2p/Cdc50p Lipid Flippase Complex

Author

Azouaoui, Hassina, Montigny, Cédric, Jacquot, Aurore, Barry, Raphaëlle, Champeil, Philippe, Lenoir, Guillaume, Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Biochimie et Physiologie Moléculaire des Plantes (BPMP), Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro)-Institut national d'enseignement supérieur pour l'agriculture, l'alimentation et l'environnement (Institut Agro), Institut de la Vision, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Biochimie et Physiologie Moléculaire des Plantes ( BPMP ), Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques ( Montpellier SupAgro ) -Institut national de la recherche agronomique [Montpellier] ( INRA Montpellier ) -Université de Montpellier ( UM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier ( Montpellier SupAgro ), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 ( UPMC ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay, and Université de Montpellier (UM)-Centre international d'études supérieures en sciences agronomiques (Montpellier SupAgro)-Institut national d’études supérieures agronomiques de Montpellier (Montpellier SupAgro)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
[ SDV.BV ] Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology, Saccharomyces cerevisiae Proteins, Membrane Proteins, Calcium-Transporting ATPases, Saccharomyces cerevisiae, P4-ATPase, atpase, Lipid transport, transport de lipides, Gene Expression Regulation, Enzymologic, Yeast, Co-expression, phosphorilation, Gene Expression Regulation, Fungal, Multiprotein Complexes, Cdc50 protein, Membrane protein, [SDV.BV]Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology, Phosphorylation, levure, Phospholipids
Abstract

International audience; Structural and functional characterization of integral membrane proteins requires milligram amounts of purified sample. Unless the protein you are studying is abundant in native membranes, it will be critical to overexpress the protein of interest in a homologous or heterologous way, and in sufficient quantities for further purification. The situation may become even more complicated if you chose to investigate the structure and function of a complex of two or more membrane proteins. Here, we describe the overexpression of a yeast lipid flippase complex, namely the P4-ATPase Drs2p and its associated subunit Cdc50p, in a coordinated manner. Moreover, we can take advantage of the fact that P4-ATPases, like most other P-type ATPases, form an acid-stable phosphorylated intermediate, to verify that the expressed complex is functional.

Published
2015

16. High phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P)-dependent ATPase activity for the Drs2p-Cdc50p flippase after removal of its N- and C-terminal extensions

Author

Azouaoui, Hassina, primary, Montigny, Cédric, additional, Dieudonné, Thibaud, additional, Champeil, Philippe, additional, Jacquot, Aurore, additional, Vázquez-Ibar, José Luis, additional, Le Maréchal, Pierre, additional, Ulstrup, Jakob, additional, Ash, Miriam-Rose, additional, Lyons, Joseph A., additional, Nissen, Poul, additional, and Lenoir, Guillaume, additional

Published
2017
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17. Co-expression and functional characterization of a yeast lipid transporter, the P4-ATPase Drs2p in complex with its associated subunit, Cdc50p

Author

Jacquot, Aurore, Laboratoire des Protéines Membranaires (LPM), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris Sud - Paris XI, Marc Le Maire, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), and STAR, ABES

Subjects
CDC50 proteins, ATPases P4, Membranes, PS, PI4P, Transport de lipides, Lipid transport, ATPase activity, Activité ATPasique, [SDV.BBM] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Protéines CDC50, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Phosphorylation, Purification
Abstract

Trans-Golgi membranes and plasma membranes of eukaryotic cells are asymmetric, with their cytosolic leaflet enriched in aminophospholipids (APLs: phosphatidylserine and phosphatidylethanolamine). Dissipation of this asymmetry is involved in many (patho)physiological processes. P4 ATPases are prime candidates for APL transport and for maintaining asymmetry across membranes. In addition, yeast deleted for P4 ATPases display membrane trafficking defects. Besides, CDC50 proteins have been shown to interact physically with P4 type ATPases, and this interaction is important for addressing the complex to the right destination, and possibly also for its function. To gain insight into the molecular mechanism of lipid transport by P4 ATPases, the goal of my thesis was to develop the co-expression, in yeast, of a functional P4 ATPase, Drs2p, together with its partner, Cdc50p. The strategy we developed allowed us to obtain a membrane fraction enriched in Drs2p (~3%), mainly in complex with Cdc50p. Functional characterization of the complex identified phosphatidylinositol-4-phosphate (PI4P), a major regulator of membrane trafficking, as a crucial component for rapid completion of the Drs2p/Cdc50p catalytic cycle. We also purified the complex in one step on streptavidin beads. Finally, we started investigating the potential auto-inhibitory roles of the C-terminus (as the C-terminus of Drs2p contains a PI4P binding site) and the N-terminus of Drs2p, by expressing various truncated versions of Drs2p. Our work sets the stage for detailed functional and structural characterization of the Drs2p/Cdc50p complex and its role in membrane traffic., Les membranes plasmiques et les membranes du trans-Golgi des cellules eucaryotes présentent une asymétrie des lipides qui les composent, avec les aminophospholipides (APLs : phosphatidylsérine et phosphatidyléthanolamine) enrichis dans le feuillet cytosolique. La dissipation de cette asymétrie est impliquée dans de nombreux processus (patho)physiologiques. Plusieurs études suggèrent que les ATPases P4 sont les candidats les plus probables pour le transport des APLs et le maintien de leur distribution asymétrique ; leur délétion dans la levure inhibe le trafic membranaire. En outre, des études ont montré que les ATPases P4 interagissaient avec les protéines de la famille CDC50 ; cette interaction est essentielle pour l’adressage et peut-être aussi la fonction des ATPases P4. Afin de contribuer à la compréhension du mécanisme de transport des lipides par les ATPases P4, l’objectif de ce travail a été de mettre au point la co-expression fonctionnelle, dans la levure, de l’ATPase P4 Drs2p et de sa protéine partenaire Cdc50p. Nous avons obtenu une fraction membranaire enrichie à 3% avec la protéine Drs2p, majoritairement en complexe avec Cdc50p. L’étude fonctionnelle du complexe nous a permis de mettre en évidence un rôle crucial du phosphatidylinositol-4-phosphate (PI(4)P), un important régulateur du trafic membranaire, au cours d’une étape particulière du cycle catalytique. Nous avons également développé un protocole de purification sur résine streptavidine du complexe Drs2p/Cdc50p. Enfin, comme un site potentiel d’interaction avec le PI(4)P est présent sur l’extrémité C-terminale de Drs2p, nous avons engendré différentes constructions de Drs2p, dans lesquelles une partie de l’extrémité C-terminale a été délétée ; dans une autre construction, l’extrémité N-terminale a également été délétée. Notre travail ouvre la voie à la caractérisation fonctionnelle et structurale détaillée du complexe Drs2p/Cdc50p, et à l’étude du rôle du transport de lipides dans le trafic membranaire.

Published
2012

18. A High-Yield Co-Expression System for the Purification of an Intact Drs2p-Cdc50p Lipid Flippase Complex, Critically Dependent on and Stabilized by Phosphatidylinositol-4-Phosphate

Author

Azouaoui, Hassina, primary, Montigny, Cédric, additional, Ash, Miriam-Rose, additional, Fijalkowski, Frank, additional, Jacquot, Aurore, additional, Grønberg, Christina, additional, López-Marqués, Rosa L., additional, Palmgren, Michael G., additional, Garrigos, Manuel, additional, le Maire, Marc, additional, Decottignies, Paulette, additional, Gourdon, Pontus, additional, Nissen, Poul, additional, Champeil, Philippe, additional, and Lenoir, Guillaume, additional

Published
2014
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