Ultraviolet resonance Raman (UVRR) has been proven to be a powerful vibrational spectroscopic tool for a selective, sensitive, and label-free monitoring of peptides and proteins by artificial supramolecular ligands like guanidiniocarbonyl pyrroles (GCPs). However, so far the use of UVRR spectroscopy is limited by the UV-excited autofluorescence of the aromatic amino acids or even from the ligand itself which can mask the UVRR signal. Two ways to remedy the autofluorescence issue are explored with the help of a pulsed tunable laser system; spectral separation by shifting the excitation wavelength and temporal separation by a so called Kerr gate. Three different artificial ligands were studied, the two oxoanion binders GCP-ethylamide and its analogue guanidinocarbonyl indole (GCI) ethylamide and the molecular tweezers CLR01 which binds selectively to lysine and arginine. The molecular tweezers signify an attempt to extend the scope of UVRR spectroscopy to a new class of supramolecular ligands. An UVRR spectrum of CLR01 could be acquired, however, the Raman signal of the phosphate groups, which are significant for binding, are not enhanced. For GCP-ethylamide an excitation study was performed between 244~nm and 310~nm to determine the laser excitation wavelength for an optimal UVRR signal with minimal impeding autofluorescence. The GCP analogue GCI exhibits a resonance around 244~nm which allows for autofluorescence-free acquisition of UVRR spectra. Spectral changes upon binding are first shown for two test molecules: the aromatic benzoic acid and the ubiquitous tripeptide RGD (arginylglycylaspartic acid). First tests were also carried out with the proteins bovine serum albumin (BSA) and Survivin. For a more generic approach a Kerr gate operating in the UV spectral range was set up. The separation of UVRR signal from autofluorescence is independent from the used laser excitation wavelength and can be applied for all molecules. The Kerr gate is demonstrated to work for a laser excitation wavelength of 280~nm. All UVRR measurements were supported by density functional theory (DFT) calculations for a tentative assignment of spectral bands and to evaluate the relevance of the identified vibrational modes to binding. However, the calculations are mostly limited to the case of normal Raman scattering and do not consider the resonance case. To test applicability and accuracy of DFT UVRR calculations, an UVRR excitation study across the resonance was performed for anthracene and compared with TD-DFT calculations of RR including Herzberg-Teller vibronic coupling, bulk solvent effects and anharmonic corrections., Die UV-Resonanz-Raman (UVRR)-Spektroskopie hat sich als eine mächtige schwingungs-spektroskopische Methode für die selektive, sensitive und markierungsfreie Verfolgung der Erkennung von Peptiden und Proteinen durch künstliche supramolekulare Liganden wie Guanidiniocarbonylpyrrole (GCPs) erwiesen. Jedoch ist die Anwendbarkeit der UVRR-Spektroskopie limitiert durch die UV-angeregte Autofluoreszenz (AF) von aromatischen Aminosäuren oder sogar von den Liganden selbst, die das UVRR Signal überdecken kann. Mit der Hilfe eines gepulsten, durchstimmbaren Lasersystems wurden zwei Ansätze untersucht, um die Probleme verbunden mit der AF zu beheben; die spektrale Trennung durch das Verschieben der Anregungswellenlänge und die zeitliche Trennung mit einem sogenannten Kerr-Schalter. Drei unterschiedliche künstliche supramolekulare Liganden wurden untersucht, die zwei Oxoanionen-Binder GCP-ethylamid und dessen Analogon Guanidiniocarbonylindol (GCI)-ethylamid sowie die molekularen Pinzette CLR01, die selektiv an Lysin und Arginin binden. Die molekulare Pinzette steht dabei für den Versuch, die Anwendbarkeit der UVRR-Spektroskopie um eine weitere Klasse von supramolekularen Liganden zu erweitern. Ein UVRR-Spektrum der molekularen Pinzette CLR01 konnte aufgenommen werden, jedoch sind die Raman-Signale der Phosphat-Gruppen von CLR01, die signifikant an der Bindung teilnehmen, nicht Resonanz-verstärkt. Für GCP-ethylamid wurde eine Anregungsstudie zwischen 244~nm und 310~nm durchgeführt um die Anregungswellenlänge zu identifzieren, für die ein klares UVRR-Signal mit minimaler Störung durch die AF erreicht wird. Das GCP-Anologon GCI besitzt eine Resonanz im Bereich von 244~nm, was eine AF-freie Messung von UVRR-Spektren ermöglicht. Spektrale Änderungen des UVRR-Signals, die bei Bindungsvorgängen auftreten, wurden zuerst für zwei Testmoleküle gezeigt: die aromatische Benzoesäure und das verbreitete Tripeptid RGD (Arginiyl-Glycyl-Asparaginsäure). Erste Untersuchungen zur Bindung wurden auch für die Proteine Rinderserumalbumin (RSA) und Survivin durchgeführt. Für eine allgemeinere Methode zur AF-freien UVRR-Spektroskopie wurde ein Kerr-Schalter im UV-Bereich aufgebaut. Die Trennung vom UVRR-Signal von der AF ist unabhängig von der verwendeten Anregungswellenlänge und kann daher für jedes Molekül verwendet werden. Die Funktion des Kerr-Schalters wurde bei einer Anregungswellenlänge von 280~nm demonstriert. Alle UVRR-Messungen werden durch Dichtefunktionaltheorie (DFT)-Berechnungen unterstützt, um eine vorläufige Zuordnung der spektralen Banden zu ermöglichen und die Relevanz der jeweiligen Schwingungen in Bezug auf die Bindung zu evaluieren. Die Berechnungen sind jedoch zumeist beschränkt auf die normale Raman-Streuung und berücksichtigen keine Resonanz-Effekte. Um Anwendbarkeit und Genauigkeit von DFT-Berechnungen der UVRR-Streuung zu testen, wurde eine Anregungsstudie im Bereich einer elektronischen Anregung von Anthracen durchgeführt und mit zeitabhängigen (TD)-DFT-Berechnungen verglichen, die Herzberg-Teller-Kopplung, Lösungsmitteleinflüsse und anharmonische Korrekturen berücksichtigen.