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Nel presente lavoro si studia la complessa dinamica dell’otturatore di un iniettore di gas a solenoide per motori ad accensione comandata; come è noto, esso è sottoposto a spinte di diversa natura ed il suo moto ha un influenza determinante nei confronti della massa di combustibile erogata, la quale viene di norma modulata intervenendo sulla durata dell’intervallo di eccitazione del solenoide, chiamato “tempo di iniezione”. Ad otturatore completamente aperto, la massa di gas che attraversa la sezione di uscita dell’iniettore dipende esclusivamente dalle condizioni del fluido a monte dell’iniettore e dalla durata del tempo di iniezione: ciò rende lineare la caratteristica di funzionamento dell’iniettore, intesa come relazione tra la massa iniettata ed il tempo di iniezione. Gli autori hanno però sperimentalmente osservato che, a causa di fenomeni transitori, per tempi di iniezione bassi, la caratteristica dell’iniettore si scosta notevolmente dalla linearità, rendendo meno accurato il controllo della massa di combustibile iniettato e dunque della dosatura di funzionamento. Ciò influisce negativamente sia sul consumo di combustibile sia sul contenimento delle emissioni inquinanti ai minimi carichi, poiché l’efficienza del sistema di abbattimento degli inquinanti, basato su catalizzatore trivalente, è bassa per dosature di funzionamento diverse da quella stechiometrica. Per di più, un recente studio sperimentale condotto dagli stessi autori su una innovativa modalità di alimentazione dei motori bi-fuel, chiamata “Double Fuel” [1], ha mostrato che la combustione simultanea di benzina e metano comporta notevoli vantaggi in termini di abbattimento sia degli inquinanti sia del consumo di combustibile, in quanto permette di alimentare il motore con miscela globalmente stechiometrica anche in condizioni di pieno carico; tale terza modalità di alimentazione dei motori bi-fuel, richiedendo quantità più ridotte di entrambi i combustibili, comporta naturalmente l’impiego degli iniettori nella zona della caratteristica con tempi di iniezione bassi , con ovvi svantaggi sul controllo della dosatura di funzionamento. Sulla base di tali premesse, gli autori hanno deciso di studiare nel dettaglio il funzionamento di un iniettore di gas per motore ad accensione comandata allo scopo di migliorarne la risposta per i tempi di iniezione più bassi. Lo studio si compone di una parte teorica, volta allo sviluppo di un modello matematico per la previsione del moto dell’otturatore, e di una parte sperimentale, condotta nel laboratorio di motori del Dipartimento di Meccanica dell’Università di Palermo allo scopo di fornire i dati necessari alla taratura ed alla verifica del modello realizzato.

The adenine nucleotide carrier from Jerusalem artichoke (Helianthus tuberosus L.) tubers mitochondria was solubilized with Triton X-100 and purified by sequential chromatography on hydroxapatite and Matrex Gel Blue B in the presence of cardiolipin and asolectin. SDS gel electrophoresis of the purified fraction showed a single polypeptide band with an apparent molecular mass of 33 kDa. When reconstituted in liposomes, the adenine nucleotide carrier catalyzed a pyridoxal 5'-phosphate-sensitive ATP/ATP exchange. It was purified 75-fold with a recovery of 15% and a protein yield of 0.18% with respect to the mitochondrial extract. Among the various substrates and inhibitors tested, the reconstituted protein transported only ATP, ADP, and GTP and was inhibited by bongkrekate, phenylisothiocyanate, pyridoxal 5'-phosphate, mersalyl and p-hydroxymercuribenzoate (but not N-ethylmaleimide). Atractyloside and carboxyatractyloside (at concentrations normally inhibitory in animal and plant mitochondria) were without effect in Jerusalem artichoke tubers mitochondria. Vmax of the reconstituted ATP/ATP exchange was determined to be 0.53 micromol/min per mg protein at 25 degrees C. The half-saturation constant Km and the corresponding inhibition constant Ki were 20.4 microM for ATP and 45 microM for ADP. The activation energy of the ATP/ATP exchange was 28 KJ/mol between 5 and 30 degrees C. The N-terminal amino acid partial sequence of the purified protein showed a partial homology with the ANT protein purified from mitochondria of maize shoots.