Search

Póster presentado a la 3rd Internacional Conference on Food Digestion celebrada en Wageningen (Holanda) del 11 al 13 de marzo de 2014., The production of caseinophosphopeptides (CPPs) from a casein-derived by-product generated during the manufacture of an antihypertensive hydrolysate was attempted. CPPs are phosphorylated bioactive peptides that can be released from casein by enzymatic digestion. Due to the phosphorylated serines, these peptides are relatively resistant to be further hydrolysed and it has been proposed that they could prevent the precipitation of metal ions at alkaline pH in the distal small intestine. In order to isolate CPPs from the casein fraction of milk, an enzymatic hydrolysis process is often followed by selective precipitation with calcium chloride and ethanol using pHs in the range 3.5 to 8.5. It has been reported that at pH 3.5 only peptides containing the phosphorylated cluster sequence SerP-SerP-SerP-Glu-Glu selectively precipitate from a tryptic digest of casein. However, at higher pH an increase of the recoveries of the di- and monophosphorylated peptides was observed. The objective was to investigate if the hydrolysis time and pH used for the selective precipitation could determine the characteristics of the products recovered using tandem mass spectrometry for peptide sequencing. The casein by-product was submitted to tryptic hydrolysis during 30, 60, and 120 min and further precipitated with calcium chloride and ethanol at pH 4.0, 6.0 and 8.0. The results show the low influence of the hydrolysis time and suggest that precipitation at pH 6 and 8 permit to recover a valuable CPPs fraction and use this casein-derived by-product as source of CPPs. Identification of CPPs in the samples of CN-derived by-product after being subjected to simulated gastrointestinal digestion showed that this process generates CPP sequences very similar to those produced by tryptic hydrolysis. These results suggest that this CN-derived by-product can be used as a source for CPPs after its passage through the gastrointestinal tract opening the door for its use as functional ingredient to improve mineral bioavailability., This work has received financial support from projects AGL2011-24643, FEDER-INNTERCONECTA-GALICIA (ENVELLEFUN), and FP7-SME-2012-315349 (FOFIND). The authors are participants in the FA1005 COSt Action INFOGEST on food digestion. E. C-H. thanks, scholarship PROMEP/103.5/13/6408 for the support for PhD studies abroad.

Resumen del póster presentado a las I Jornadas Científicas del CIAL celebradas el 5 de junio de 2014 en Madrid., A partir de un subproducto de caseína generado durante la elaboración industrial de un hidrolizado antihipertensivo se ha abordado la obtención de caseinofosfopéptidos (CPPs). Los CPPs son péptidos bioactivos fosforilados que pueden ser liberados de la caseína por digestión enzimática. Debido a la fosforilación de las serinas, estos péptidos son relativamente resistentes a la hidrólisis y se ha propuesto que podrían evitar la precipitación de iones metálicos como el Ca y el Fe al pH alcalino del intestino delgado mejorando la absorción de los mismos. Uno de los procedimientos para aislar CPPs de la fracción de caseína de leche es la precipitación con cloruro cálcico y etanol utizando pH entre 3.5 y 8.5 a partir del hidrolizado. Se ha descrito que a pH 3.5 solo los péptidos con la secuencia fosforilada SerP-SerP-SerP-Glu-Glu precipitan selectivamente tras una hidrólisis tríptica de la caseína, y que, a pH mayores se observa una mayor recuperación de péptidos di y monofosforilados. Nuestro objetivo fue comprobar si el tiempo de hidrólisis y el pH usado para la precipitación selectiva de los CPPs pueden determinar las características de los productos obtenidos utilizando espectrometría de masas en tándem para la secuenciación de los péptidos. El subproducto fue sometido a hidrólisis con tripsina durante 30, 60 y 120 min y los productos fueron posteriormente precipitados con cloruro cálcico y etanol a pH 4.0, 6.0 y 8.0. Los resultados mostraron la escasa influencia del tiempo de hidrólisis en las características de los productos obtenidos pero sugirieron que la precipitación a pH 6.0 y 8.0 permite obtener fracciones altamente fosforiladas y utilizar este producto como fuente de CPPs. La comparación de los CPPs obtenidos con los generados tras una simulación gastrointestinal del subproducto de caseína mostró que este proceso da lugar a secuencias similares a las que se generarían in vivo. Estos resultados sugieren que este subproducto de caseína tras su paso por el tracto gastrointestinal puede ser utilizado como fuente de CPPs lo que permitiría su uso como ingrediente funcional para mejorar la biodisponibilidad mineral.

Resumen del Trabajo de Fin de Máster presentado a las I Jornadas de Estudiantes de Máster en Química Agrícola y Nuevos Alimentos celebradas en el Instituto de Investigación en Ciencias de la Alimentación CSIC-UAM (CIAL) del 3 al 4 de octubre de 2013.