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International audience; Introduction et but de l’étude: Les nombreux Introduction et but de l’étude: Les nombreux traitements thermiques appliqués aux préparations pour nourrissons (PPN) sont susceptibles de dénaturer et agréger les protéines, modifiant potentiellement leur digestibilité et la biodisponibilité des acides aminés. Récemment, un procédé technologique innovant, sans traitement thermique, basé sur la microfiltration membranaire a permis la production de PPN native, i.e. avec un très faible taux de protéines dénaturées (6%, Yu et al. 2021 Journal of Dairy Science). L’objectif de cette étude est de comparer la digestibilité des protéines et des acides aminés d’une même PPN, traitée thermiquement de manière classique (T+++ ; 58% de protéines dénaturées) ou native (T-) chez le raton. Matériel et méthodes: Des ratons Wistar mâles âgés de 21 jours en début d’expérimentation ont été nourris durant 14 jours avec soit un régime de croissance témoin (n = 8 ; 20% P/E, 54%G/E, 26%L/E), soit un régime contenant 40% (m.s.) de PPN T- (n = 30) ou T+++ (n = 30 ; 20% P/E, 54%G/E, 26%L/E). Les ratons témoins ont été euthanasiés 6h après l’ingestion d’un repas calibré protéiprive afin d’évaluer les pertes digestives d’azote et d’acides aminés endogènes. Les ratons T- et T+++ ont été euthanasiés 0, 1, 2, 3 ou 6h après l’ingestion d’un repas calibré contenant leur régime respectif (n = 6/temps). Les contenus digestifs et le plasma ont été collectés. Résultats et Analyse statistique: Aucune différence de poids et de prise alimentaire n’a été notée entre les groupes. La cinétique de vidange gastrique des ratons nourris avec le régime T- était comparable à celle des ratons nourris avec le régime T+++. La digestibilité orocécale vraie de l’azote tendait à être légèrement supérieure pour T- (96,6 ± 3,1%) par rapport à T+++ (91,9 ± 5,4%, P = 0,09). La digestibilité orocécale vraie des acides aminés variait de 90,0 ± 5,7% (serine) à 98,6 ± 1,7% (arginine) pour T- et de 85,5 ± 7,8% (glycine) à 95,9 ± 4,5% (histidine) pour T+++. Aucune différence de digestibilité moyenne des acides aminés n’a été mise en évidence entre T- (95,0 ± 3,5%) et T+++ (91,6 ± 5,1%). Les cinétiques postprandiales plasmatiques d’acides aminés étaient significativement différentes entre les 2 régimes (P = 0,0002), avec une augmentation plus importante et plus rapide des concentrations d’acides aminés totaux pour les rats T- par rapport aux rats T+++. Conclusion: Les PPN native (T-) et traitée thermiquement (T+++) permettent de supporter de manière comparable la croissance des ratons. Les 2 PPN présentent une bonne digestibilité (> 90%) mais la dénaturation/agrégation des protéines induites par les traitements thermiques (PPN T+++) semble diminuer leur digestibilité et limiter l’augmentation postprandiale des acides aminés plasmatiques. Nos résultats suggèrent ainsi que la production de PPN native, avec un minimum de procédés de transformation, permettrait d’optimiser la qualité nutritionnelle des protéines.

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International audience; Protein digestibility, a key indicator of dietary protein quality, can be estimated in vitro. The objectivewasto determinethe contribution of endogenous N, released by the enzyme autolysis, to in vitro protein digestibilityusing 15N-labelled proteins. Methods:15N-labelled gluten and caseins (4, 8 and 16% of the meal) were digested using the INFOGEST static in vitromodel.The endogenous N was measured after centrifugation and 10-kDa ultrafiltration, allowing the true N digestibilitydetermination. The proteolysis degree, based on the primary amine content, was determined. Results: Alarge proportion (93±11%) of the endogenous N < 10 kDa within digesta was present before digestion, with somecontribution, although limited(20-30%),of the enzyme autolysis. For both proteins, true N digestibility was not significantly different between 30and120 min of intestinal digestion,but significantly higher for the lowest protein content (4%). The proteolysis degree was more correlated to theapparentdigestibility, i.e.withno endogenous N correction, than to the true digestibility, showing that further endogenous correction is needed for more accuracy.Conclusion: In vitro protein digestibility, as well as proteolysis degree, needs to be corrected for the endogenous N contribution, although to a different extent.

International audience; Purpose of review: The current review provides an update on the recent research developments regarding amino acid bioavailability in conditions of both good health and gut disorders.Recent findings: Determination of amino acid bioavailability is complex and invasive. Minimally invasive methods using stable isotopes have been developed for humans. Data were collected in different models - humans, pigs and rats with various procedures - leading to interstudy variability. They mainly focused on either plant protein or the effect of food processing on animal protein. Plant protein in their original food matrix (legumes, grains, nuts) are generally less digestible (about 80%) than animal protein (meat, egg, milk; about 93%). Food processing has a limited impact on animal protein but its effect might be higher on plant protein. Few studies have documented the effect of gut disorders on protein digestibility, except in gastric bypass where paradoxical effects were reported. Data are needed to identify the amplitude of protein malabsorption in diseases such as inflammatory bowel disease or environmental enteric dysfunction.Summary: The past 5 years have seen a renewed interest in amino acid bioavailability in view of assessing protein quality to support current shifts in protein sourcing. Methodological developments have been performed and several studies have reported values in various models. The question of protein digestibility in gut disorders remains poorly addressed.

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International audience; Introduction et but de l’étude : Des paramètres physiologiques tels que l’adiposité et l’âge sont susceptibles d’impacter la biodisponibilité des protéines alimentaires. Parallèlement, ces paramètres influencent l’anabolisme protéique dans les tissus dont l’efficacité peut augmenter puis diminuer selon le stade d’obésité (Masgrau et al, 2012). L’objectif de cette étude était d’évaluer l’effet de l’âge (2 vs 11 mois) et l’adiposité sur la digestibilité des protéines et l’anabolisme dans le muscle et le foie. Matériel et méthodes : Des rats Wistar mâles âgés de 1 mois (n=15) et 10 mois (n=15) en début d’expérimentation ont été nourris ad libitum pendant 28 jours avec un régime standard (14% P/E, 75% G/E, 11% L/E) ou un régime Western (14% P/E, 51% G/E, 35% L/E) afin d’obtenir des rats d’adiposité normale ou élevée. 4 groupes ont ainsi été constitués (n=7-8) : 2 mois/adiposité normale (2M/AN), 2 mois/adiposité élevée (2M/AE), 11 mois/adiposité normale (11M/AN) et 11 mois/adiposité élevée (11M/AE). Après une semaine de régime standard, les rats ont consommé un repas contenant 4g de caséine (Prodiet® 85B) marquée au 15N. Six heures après ingestion du repas, les rats ont été euthanasiés. L’injection intraveineuse d’une dose massive de 13C-valine réalisée avant l’euthanasie a permis de déterminer le taux de synthèse protéique dans le foie et le muscle. La composition corporelle a été évaluée et les contenus digestifs ont été collectés pour mesurer la digestibilité réelle de la caséine 15N. Résultats et Analyse statistique : Aucune différence de poids entre les rats d’un même âge n’a été observée. Cependant, l’analyse de la composition corporelle a montré une différence significative de l’adiposité (6,5±0,9 % et 9,4±1,5 pour 2M/AN et 2M/AE respectivement p=0,007; 13,3±3,9 % et 20,0±1,2 % pour 11M/AN et 11M/AE respectivement p=0,0378). Un effet significatif de l’âge (p=0,0063) et de l’adiposité (p=0,0018) a été observé sur le taux de synthèse protéique fractionnaire dans le muscle, mais pas dans le foie, l’âge diminuant ce taux et l’adiposité l’augmentant. Parallèlement, une plus forte adiposité était associée à une augmentation de 1 % de la digestibilité. Groupe 2M/AN 2M/AE 11M/AN 11M/AE P-value âge P-value adiposité P-value âge : adiposité Digestibilité de la caséine (%) 94,1±1,1 95,2±1,7 94,5±2,2 95,9±0,7 >0,05 p=0,0339 >0,05 Taux de synthèse protéique fractionnaire dans le muscle (%/jour) 10,1±2,0a 12,0±3,0a 6,2±1,5b 10,6±2,1a 0,0063 0,0018 >0,05 Taux de synthèse protéique fractionnaire dans le foie (%/jour) 367,6±139,0a 441,3±340,2a 297,6±132,6a 396,2±353,5a >0,05 >0,05 >0,05 Des lettres différentes indiquent des valeurs significativement différentes. Conclusion : La synthèse protéique musculaire diminue avec l’âge, tel qu’il a déjà été démontré dans la littérature. L’adiposité l’a au contraire augmentée, comme l’ont montré Masgrau et al (2012) à un stade intermédiaire de constitution de l’obésité et en cohérence avec une amélioration de l’activité ribosomique (Estornell et al, 1995). L’augmentation de la biodisponibilité avec l’adiposité aussi observée, même faible, pourrait jouer un rôle dans la réponse anabolique musculaire postprandiale.

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International audience; ABSTRACTBackgroundIn the context of developing plant protein sources for humans, sunflower is a good candidate in its form as an oilseed coproduct.ObjectivesWe aimed to compare the real digestibility in rats of a sunflower isolate to that of goat whey protein. We also studied the efficiency of 15N and 2H intrinsic labeling in this assessment.MethodsSunflower seeds and goat milk were labeled with 15N and 2H. Male Wistar rats (10 wk old) were fed a meal containing 12% of either sunflower isolate (n = 8) or whey (n = 8). Six hours after meal ingestion, protein and amino acid digestibility were assessed by measuring nitrogen, hydrogen, and amino acids in the digesta, as well as isotope enrichments in the bulk and individual amino acids. The differences between groups and isotopes were respectively tested with an unpaired and a paired t test.ResultsProtein isolate purity was 87% for whey and 94% for sunflower. 2H and 15N enrichments were, respectively, 0.12 atom % (AP) and 1.06 AP in sunflower isolate and 0.18 AP and 0.95 AP in whey. Fecal 15N protein digestibility was 97.2 ± 0.2% for whey and 95.1 ± 0.5% for sunflower isolate. The use of 2H resulted in a lower digestibility estimate than 15N for whey (96.9 ± 0.2%, P < 0.05) and sunflower (94.2 ± 0.5%, P < 0.01). For both isotopes, protein digestibility was about 2% higher for whey than for sunflower isolate. Mean 15N amino acid caecal digestibility was 97.5 ± 0.2% for whey and 96.3 ± 0.2% for sunflower isolate. The values obtained with 15N and 2H resulted in significant differences ranging from −0.1% to 3.5%. The DIAAS was >1.0 for whey and 0.84 for sunflower (lysine).ConclusionsThe protein and amino acid digestibility of sunflower isolate was high but its DIAAS reflected a moderate lysine imbalance. Despite slight differences with 15N, deuterium produced comparable results, making it suitable for in vivo digestion studies.