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351. The VIMOS VLT Deep Survey final data release: a spectroscopic sample of 35016 galaxies and AGN out to z~6.7 selected with 17.5<=i_{AB}<=24.7

Author: Fevre, O. Le, Cassata, P., Cucciati, O., Garilli, B., Ilbert, O., Brun, V. Le, Maccagni, D., Moreau, Christophe J, Scodeggio, M., Tresse, L., Zamorani, G., Adami, C., Arnouts, S., Bardelli, S., Bolzonella, M., Bondi, M., Bongiorno, A., Bottini, D., Cappi, A., Charlot, S., Ciliegi, P., Contini, T., De La Torre, S., Foucaud, Sylvie, Franzetti, P., Gavignaud, I., Guzzo, L., Iovino, A., Lemaux, B., McCracken, H. J., Marano, B., Marinoni, Christian, Mazure, A., Mellier, Y., Merighi, R., Merluzzi, P., Paltani, S., Pello, R., Pollo, A., Pozzetti, L., Scaramella, R., Vergani, D., Vettolani, G., Zanichelli, A., Zucca, E., Laboratoire d'Astrophysique de Marseille ( LAM ), Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut national des sciences de l'Univers ( INSU - CNRS ) -Aix Marseille Université ( AMU ) -Centre National d'Etudes Spatiales ( CNES ), Dipartimento di Fisica, Università degli studi di Milano [Milano]-Università di Milano-Bicocca, Département Informatique pour les Systèmes Coopératifs Ouverts et Décentralisés ( ISCOD-ENSMSE ), École des Mines de Saint-Étienne ( Mines Saint-Étienne MSE ), Institut Mines-Télécom [Paris]-Institut Mines-Télécom [Paris]-Institut Henri Fayol, AUTRES, Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Université Joseph Fourier - 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Subjects: [PHYS.ASTR.CO]Physics [physics]/Astrophysics [astro-ph]/Cosmology and Extra-Galactic Astrophysics [astro-ph.CO], Astrophysics::Cosmology and Extragalactic Astrophysics, [ PHYS.ASTR.CO ] Physics [physics]/Astrophysics [astro-ph]/Cosmology and Extra-Galactic Astrophysics [astro-ph.CO], Astrophysics::Galaxy Astrophysics, Astrophysics - Cosmology and Nongalactic Astrophysics
Abstract: We describe the completed VIMOS VLT Deep Survey, and the final data release of 35016 galaxies and type-I AGN with measured spectroscopic redshifts up to redshift z~6.7, in areas 0.142 to 8.7 square degrees, and volumes from 0.5x10^6 to 2x10^7h^-3Mpc^3. We have selected samples of galaxies based solely on their i-band magnitude reaching i_{AB}=24.75. Spectra have been obtained with VIMOS on the ESO-VLT, integrating 0.75h, 4.5h and 18h for the Wide, Deep, and Ultra-Deep nested surveys. A total of 1263 galaxies have been re-observed independently within the VVDS, and from the VIPERS and MASSIV surveys. They are used to establish the redshift measurements reliability, to assess completeness, and to provide a weighting scheme taking into account the survey selection function. We describe the main properties of the VVDS samples, and the VVDS is compared to other spectroscopic surveys. In total we have obtained spectroscopic redshifts for 34594 galaxies, 422 type-I AGN, and 12430 Galactic stars. The survey has enabled to identify galaxies up to very high redshifts with 4669 redshifts in 13, and specific populations like LAE have been identified out to z=6.62. We show that the VVDS occupies a unique place in the parameter space defined by area, depth, redshift coverage, and number of spectra. The VVDS provides a comprehensive survey of the distant universe, covering all epochs since z, or more than 12 Gyr of cosmic time, with a uniform selection, the largest such sample to date. A wealth of science results derived from the VVDS have shed new light on the evolution of galaxies and AGN, and their distribution in space, over this large cosmic time. A final public release of the complete VVDS spectroscopic redshift sample is available at http://cesam.lam.fr/vvds., Comment: Submitted 30 June 2013, Accepted 22 August 2013. Updated with published version
Published: 2014

352. Supramolecular control of a mononuclear biomimetic copper(II) center: bowl complexes vs funnel complexes

Author: Arnaud Parrot, Jérôme Gout, Olivia Bistri, Aleksandar Višnjevac, Nicolas Le Poul, Stéphanie Rat, Yves Le Mest, Olivia Reinaud, Assia Hessani, Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques (LCBPT - UMR 8601), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Parisien de Chimie Moléculaire (IPCM), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Lavoisier de Versailles (ILV), Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines (UVSQ)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie, Electrochimie Moléculaires et Chimie Analytique (CEMCA), Institut Brestois Santé Agro Matière (IBSAM), Université de Brest (UBO)-Université de Brest (UBO)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines (UVSQ)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Brest (UBO)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Brestois Santé Agro Matière (IBSAM), Université de Brest (UBO), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques ( LCBPT - UMR 8601 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Institut Parisien de Chimie Moléculaire ( IPCM ), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 ( UPMC ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut Lavoisier de Versailles ( ILV ), Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines ( UVSQ ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Chimie, Electrochimie Moléculaires et Chimie Analytique ( CEMCA ), and Université de Brest ( UBO ) -Institut de Chimie du CNRS ( INC ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -IFR148 ScInBioS
Subjects: Models, Molecular, Coordination sphere, Stereochemistry, Phenylalanine, Supramolecular chemistry, chemistry.chemical_element, Crystallography, X-Ray, Inorganic Chemistry, Metal, chemistry.chemical_compound, Phenols, [CHIM.ANAL]Chemical Sciences/Analytical chemistry, Biomimetics, Coordination Complexes, Imidazole, Reactivity (chemistry), [CHIM.COOR]Chemical Sciences/Coordination chemistry, Physical and Theoretical Chemistry, Chemistry, [ CHIM.COOR ] Chemical Sciences/Coordination chemistry, biomimetic modelling, copper, supramolecular, X-ray, Resorcinarene, Copper, Crystallography, Tripodal ligand, visual_art, visual_art.visual_art_medium, Biocatalysis, [ CHIM.ANAL ] Chemical Sciences/Analytical chemistry, Calixarenes, Oxidation-Reduction
Abstract: International audience; Modeling the mononuclear site of copper enzymes is important for a better understanding of the factors controlling the reactivity of the metal center. A major difficulty stems from the difficult control of the nuclearity while maintaining free sites open to coordination of exogenous ligands. A supramolecular approach consists in associating a hydrophobic cavity to a tripodal ligand that will define the coordination spheres as well as access to the metal ion. Here, we describe the synthesis of a bowl Cu-II complex based on the resorcinarene scaffold. This study supplements a previous work on Cu-I coordination. It provides a complete picture of the cavity-copper system in its two oxidation states. The first XRD structure of such a bowl complex was obtained, evidencing a 5-coordinate Cu-II ion with the three imidazole donors bound to the metal (two in the base of the pyramid, one in the apical position) and with an acetate anion, completing the base of the pyramid, and deeply included in the bowl. Solution studies conducted by EPR and UV-vis absorption spectroscopies as well as cyclic voltammetry highlighted interaction with coordinating solvents, various carboxylates that can sit either in the endo or in the exo position depending on their size as well as possible stabilization of hydroxo species in a mononuclear state. A comparison of the binding and redox properties of the bowl complex with funnel complexes based on the calix[6]arene core further highlights the importance of supramolecular features defining the first, second, and third coordination sphere for control of the metal ion.
Published: 2014

353. Proton dynamics in bacterial spores, a neutron scattering investigation

Author: Jean-Marie Perrier-Cornet, Judith Peters, Francesca Natali, Nicolas Martinez, Patrick Gervais, Alexandre Colas de la Noue, Procédés Alimentaires et Microbiologiques [Dijon] (PAM), Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC)-Université de Bourgogne (UB)-AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement, Institut Laue-Langevin (ILL), ILL, Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Université de Bourgogne (UB), Université de Bourgogne ( UB ), Institut Laue-Langevin ( ILL ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Université Grenoble Alpes ( UGA ), Procédés Alimentaires et Microbiologiques [Dijon] ( PAM ), Université de Bourgogne ( UB ) -AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Université Bourgogne Franche-Comté ( UBFC ), Université de Bourgogne (UB)-AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)
Subjects: Mean square, Proton, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], Chemistry, Physics, QC1-999, [PHYS.PHYS.PHYS-BIO-PH]Physics [physics]/Physics [physics]/Biological Physics [physics.bio-ph], Dynamics (mechanics), neutron scattering, Analytical chemistry, Neutron scattering, [ SDV.MP.BAC ] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Bacteriology, Endothermic process, Endospore, [SDV.MP.BAC]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Bacteriology, Crystallography, bacterial spores, Differential scanning calorimetry, [ PHYS.PHYS.PHYS-BIO-PH ] Physics [physics]/Physics [physics]/Biological Physics [physics.bio-ph], Thermal, [ SDV.BBM.BS ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Abstract: International audience; Results from first neutron scattering experiments on bacterial spores are reported. The elastic intensities and mean square displacements have a non-linear behaviour as function of temperature, which is in agreement with a model presenting more pronounced variations at around 330 K (57 • C) and 400 K (127 • C). Based on the available literature on thermal properties of bacterial spores, mainly referring to differential scanning calorimetry, they are suggested to be associated to main endothermic transitions induced by coat and/or core bacterial response to heat treatment.
Published: 2014

354. d-Penicillamine Tripodal Derivatives as Efficient Copper(I) Chelators

Author: Isabelle Kieffer, Denis Testemale, Anne-Solène Jullien, Colette Lebrun, Pascale Delangle, Christelle Gateau, Service de Chimie Inorganique et Biologique (SCIB - UMR E3), Institut Nanosciences et Cryogénie (INAC), Université Grenoble Alpes (UGA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Reconnaissance Ionique et Chimie de Coordination (RICC), SYstèmes Moléculaires et nanoMatériaux pour l’Energie et la Santé (SYMMES), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Observatoire des Sciences de l'Univers de Grenoble (OSUG), Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA), European Synchrotron Radiation Facility (ESRF), MRS - Matériaux, Rayonnements, Structure, Institut Néel (NEEL), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Matériaux, Rayonnements, Structure (MRS), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Matériaux, Rayonnements, Structure (NEEL - MRS)
Subjects: Nitrilotriacetic Acid, Stereochemistry, chemistry.chemical_element, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Medicinal chemistry, Inorganic Chemistry, chemistry.chemical_compound, Amide, Organometallic Compounds, Molecule, Chelation, Physical and Theoretical Chemistry, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, Chelating Agents, [PHYS]Physics [physics], Molecular Structure, 010405 organic chemistry, Synthon, Penicillamine, Nitrilotriacetic acid, Nuclear magnetic resonance spectroscopy, Copper, 0104 chemical sciences, chemistry, Cysteine
Abstract: New tripodal metal-chelating agents derived from nitrilotriacetic acid (NTA) and extended by three unnatural amino acids D-penicillamine (D-Pen) are presented. D-Pen is actually the drug most extensively used to treat copper (Cu) overload in Wilson's disease and as such is a very attractive building block for the design of chelating agents. D-Pen is also a bulkier analogue of cysteine, with the β-methylene hydrogen atoms replaced by larger methyl groups. The hindrance of the gem-dimethyl group close to the thiol functions is demonstrated to influence the speciation and stability of the metal complexes. The ligands L(4) (ester) and L(5) (amide) were obtained from NTA and commercial D-Pen synthons in four and five steps with overall yields of 14 and 24%, respectively. Their ability to bind Cu(I), thanks to their three thiolate functions, has been investigated using both spectroscopic and analytical methods. UV, CD, and NMR spectroscopy and mass spectrometry evidence the formation of two Cu(I) complexes with L(5): the mononuclear complex CuL(5) and one cluster (Cu2L(5))2. In contrast, the bulkier ethyl ester derivative L(4) cannot accommodate the mononuclear complex in solution and thus forms exclusively the cluster (Cu2L(4))2. Cu K-edge X-ray absorption spectroscopy (XAS and EXAFS) confirms that Cu(I) is bound in trigonal-planar sulfur-only environments in all of these complexes with Cu- - -S distances ranging from 2.22 to 2.23 A. Such C3-symmetric CuS3 cores are coordination modes frequently adopted in Cu(I) proteins such as metallothioneins. These two ligands bind Cu(I) tightly and selectively, which makes them promising chelators for intracellular copper detoxification in vivo.
Published: 2014

355. Adaptation of the wine bacterium Oenococcus oeni to ethanol stress: role of the small heat shock protein Lo18 in membrane integrity

Author: Florence Dubois-Brissonnet, Stéphanie Weidmann, Jacques Covès, Magali Maitre, Jean Guzzo, Vanessa David, Physiopathologie du système nerveux central - Institut François Magendie, Université Bordeaux Segalen - Bordeaux 2-IFR8-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Laboratoire de Recherche en Vigne et Vin (REVV), AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Université de Bourgogne (UB), MICrobiologie de l'ALImentation au Service de la Santé (MICALIS), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-AgroParisTech, Institut de Génétique et Développement de Rennes (IGDR), Université de Rennes 1 (UR1), Université de Rennes (UNIV-RENNES)-Université de Rennes (UNIV-RENNES)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Structure Fédérative de Recherche en Biologie et Santé de Rennes ( Biosit : Biologie - Santé - Innovation Technologique ), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), NEXIDIA, AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Procédés Alimentaires et Microbiologiques [Dijon] (PAM), Université de Bourgogne (UB)-AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC)-Université de Bourgogne (UB)-AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC)-Université de Bourgogne (UB)-AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC)-Université de Bourgogne (UB)-AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement, Ministere de l'Education Nationale, de la Recherche et de la Technologie and the Conseil Regional de Bourgogne (2009 B2R4 018), Weidmann, Stéphanie, Procédés Alimentaires et Microbiologiques (PAM), Université de Bourgogne (UB)-AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Université Bordeaux Segalen - Bordeaux 2-IFR8-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ), Laboratoire de Recherche en Vigne et Vin ( REVV ), Université de Bourgogne ( UB ) -AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement, MICrobiologie de l'ALImentation au Service de la Santé humaine ( MICALIS ), Institut National de la Recherche Agronomique ( INRA ) -AgroParisTech, Institut de Génétique et Développement de Rennes ( IGDR ), Université de Rennes 1 ( UR1 ), Université de Rennes ( UNIV-RENNES ) -Université de Rennes ( UNIV-RENNES ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Structure Fédérative de Recherche en Biologie et Santé de Rennes ( Biosit : Biologie - Santé - Innovation Technologique ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Procédés Alimentaires et Microbiologiques [Dijon] ( PAM ), Université de Bourgogne ( UB ) -AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Université Bourgogne Franche-Comté ( UBFC ) -Université de Bourgogne ( UB ) -AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Université Bourgogne Franche-Comté ( UBFC ), Thomas, Frank, and Université de Bourgogne (UB)
Subjects: [SDV.BBM.BS] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], Phospholipid, Biologie structurale, Wine, Applied Microbiology and Biotechnology, Cell membrane, chemistry.chemical_compound, Bacterial Proteins, Stress, Physiological, Malolactic fermentation, medicine, Lipid bilayer, Oenococcus, Oenococcus oeni, Liposome, Ethanol, Ecology, biology, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], Cell Membrane, Lactococcus lactis, biology.organism_classification, Adaptation, Physiological, Heat-Shock Proteins, Small, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], medicine.anatomical_structure, chemistry, Biochemistry, Fermentation, Liposomes, Food Microbiology, Protein Binding, Food Science, Biotechnology, [ SDV.BBM.BS ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Abstract: Malolactic fermentation in wine is often carried out by Oenococcus oeni . Wine is a stressful environment for bacteria because ethanol is a toxic compound that impairs the integrity of bacterial membranes. The small heat shock protein (sHsp) Lo18 is an essential actor of the stress response in O. oeni . Lo18 prevents the thermal aggregation of proteins and plays a crucial role in membrane quality control. Here, we investigated the interaction between Lo18 and four types of liposomes: one was prepared from O. oeni grown under optimal growth conditions (here, control liposomes), one was prepared from O. oeni grown in the presence of 8% ethanol (here, ethanol liposomes), one was prepared from synthetic phospholipids, and one was prepared from phospholipids from Bacillus subtilis or Lactococcus lactis . We observed the strongest interaction between Lo18 and control liposomes. The lipid binding activity of Lo18 required the dissociation of oligomeric structures into dimers. Protein protection experiments carried out in the presence of the liposomes from O. oeni suggested that Lo18 had a higher affinity for control liposomes than for a model protein. In anisotropy experiments, we mimicked ethanol action by temperature-dependent fluidization of the liposomes. Results suggest that the principal determinant of Lo18-membrane interaction is lipid bilayer phase behavior rather than phospholipid composition. We suggest a model to describe the ethanol adaptation of O. oeni . This model highlights the dual role of Lo18 in the protection of proteins from aggregation and membrane stabilization and suggests how modifications of phospholipid content may be a key factor determining the balance between these two functions.
Published: 2014

356. Mössbauer spectroscopy

Author: Clémancey , Martin, Blondin , Geneviève, Latour , Jean-Marc, Garcia-Serres , Ricardo, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])
Subjects: Spectroscopy, Mossbauer, Magnetic Fields, Helicobacter, Rubredoxins, [ CHIM.COOR ] Chemical Sciences/Coordination chemistry, Biocatalysis, Temperature, Ferredoxins, [CHIM.COOR]Chemical Sciences/Coordination chemistry, Computer Simulation, Desulfovibrio gigas, Iron Isotopes, Mixed Function Oxygenases
Abstract: International audience; Given its ability to detect all iron centers, to identify their electronic structures, and to quantify the ratios of the different iron forms present in a sample, many researchers turn to Mössbauer spectroscopy when wanting to address structural and mechanistic questions involving iron proteins. Yet, this technique applied to biochemistry is provided by only a few dedicated teams in the world. Technical difficulties ranging from sample preparation to data analysis and interpretation make necessary the collaboration between biochemists and Mössbauer spectroscopists. This chapter will be confined to iron Mössbauer. It will focus on giving biologists and biochemists the keys to understand what essential information Mössbauer spectroscopy can yield, and how to engage in successful collaborations with spectroscopists. After introducing the basic principles of a Mössbauer experiment, we will describe first how to prepare a suitable Mössbauer sample, then how this technique is applied to the identification of different iron species inside proteins.
Published: 2014

357. Analysis of cellular responses of macrophages to zinc ions and zinc oxide nanoparticles: a combined targeted and proteomic approach

Author: Sarah Triboulet, Catherine Aude-Garcia, Lucie Armand, Adèle Gerdil, Hélène Diemer, Fabienne Proamer, Véronique Collin-Faure, Aurélie Habert, Jean-Marc Strub, Daniel Hanau, Nathalie Herlin, Marie Carrière, Alain Van Dorsselaer, Thierry Rabilloud, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Service de Chimie Inorganique et Biologique ( SCIB - UMR E3 ), Institut Nanosciences et Cryogénie ( INAC ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire Francis PERRIN ( LFP - URA 2453 ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien ( IPHC ), Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université de Strasbourg ( UNISTRA ), UMR949, INSERM-UdS, EFS-Alsace, 10, rue Spielmann, 67065 Strasbourg CEDEX, BIOLOGIE ET PHARMACOLOGIE DES PLAQUETTES SANGUINES : HEMOSTASE, THROMBOSE, TRANSFUSION ( UMR949 ), Protéomique, Métaux et Différenciation (ProMD ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Service de Chimie Inorganique et Biologique (SCIB - UMR E3), Institut Nanosciences et Cryogénie (INAC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire Francis PERRIN (LFP - URA 2453), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), BIOLOGIE ET PHARMACOLOGIE DES PLAQUETTES SANGUINES : HEMOSTASE, THROMBOSE, TRANSFUSION (UMR949), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Lebe, Caroline
Subjects: Proteome, [ SDV.TOX ] Life Sciences [q-bio]/Toxicology, Metal Nanoparticles, chemistry.chemical_element, [SDV.BC.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology/Subcellular Processes [q-bio.SC], Interference (genetic), Cell Line, Mice, Microscopy, Electron, Transmission, Phagocytosis, Iron homeostasis, [SDV.BBM.GTP]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], [SDV.BC.BC] Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology/Subcellular Processes [q-bio.SC], Animals, Electrophoresis, Gel, Two-Dimensional, General Materials Science, Quantitative Biology - Genomics, Ions, Genomics (q-bio.GN), Chemistry, Macrophages, Tio2 nanoparticles, [ SDV.BC.BC ] Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology/Subcellular Processes [q-bio.SC], Glutathione, [SDV.TOX] Life Sciences [q-bio]/Toxicology, [CHIM.THEO]Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, Oxidative Stress, Zinc, [CHIM.THEO] Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, [ SDV.BBM.GTP ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], [SDV.TOX]Life Sciences [q-bio]/Toxicology, FOS: Biological sciences, [ CHIM.THEO ] Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, Biophysics, [SDV.BBM.GTP] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], Zinc Oxide, DNA Damage, Titanium
Abstract: International audience; Two different zinc oxide nanoparticles, as well as zinc ions, are used to study the cellular responses of the RAW 264 macrophage cell line. A proteomic screen is used to provide a wide view of the molecular effects of zinc, and the most prominent results are cross-validated by targeted studies. Furthermore, the alteration of important macrophage functions (e,g, phagocytosis) by zinc is also investigated. The intracellular dissolution/uptake of zinc is also studied to further characterize zinc toxicity. Zinc oxide nanoparticles dissolve readily in the cells, leading to high intracellular zinc concentrations, mostly as protein-bound zinc. The proteomic screen reveals a rather weak response in the oxidative stress response pathway, but a strong response both in the central metabolism and in the proteasomal protein degradation pathway. Targeted experiments confirm that carbohydrate catabolism and proteasome are critical determinants of sensitivity to zinc, which also induces DNA damage. Conversely, glutathione levels and phagocytosis appear unaffected at moderately toxic zinc concentrations.
Published: 2014
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358. Reply to the ‘Comment on 'Intracellular stresses in patterned cell assemblies'’ by D. Tambe et al., Soft Matter, 2014, 10 DOI:10.1039/C4SM00597J

Author: Moussus, Michel, Der Loughian, Christelle, Fuard, David, Courçon, Marie, Gulino Debrac, Danielle, Delanoë-Ayari, Hélène, Nicolas, Alice, Laboratoire des technologies de la microélectronique (LTM ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA), Institut Lumière Matière [Villeurbanne] (ILM), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biosciences et de Biotechnologies de Grenoble (ex-IRTSV) (BIG), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Clot, Marielle, Laboratoire des technologies de la microélectronique (LTM), and Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Subjects: [PHYS.MECA.BIOM] Physics [physics]/Mechanics [physics]/Biomechanics [physics.med-ph], [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, [PHYS.MECA.BIOM]Physics [physics]/Mechanics [physics]/Biomechanics [physics.med-ph], [PHYS.COND.CM-SCM]Physics [physics]/Condensed Matter [cond-mat]/Soft Condensed Matter [cond-mat.soft], [SDV.BC] Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, [PHYS.COND.CM-SCM] Physics [physics]/Condensed Matter [cond-mat]/Soft Condensed Matter [cond-mat.soft]
Abstract: International audience
Published: 2014

359. Insights into bacteriophage T5 structure from analysis of its morphogenesis genes and protein components

Author: Luc Ponchon, Alexis Huet, Madalena Renouard, Cécile Breyton, Rudi Lurz, Pascale Boulanger, Fabrice Confalonieri, Alan R. Davidson, Mohamed Chami, Yvan Zivanovic, Ali Flayhan, Paulette Decottignies, Institut de génétique et microbiologie [Orsay] (IGM), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de cristallographie et RMN biologiques (LCRB - UMR 8015), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre d'études et de recherche en informatique et communications (CEDRIC), Ecole Nationale Supérieure d'Informatique pour l'Industrie et l'Entreprise (ENSIIE)-Conservatoire National des Arts et Métiers [CNAM] (CNAM), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire pour l'utilisation du rayonnement électromagnétique (LURE), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-MENRT-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Muséum national d'Histoire naturelle (MNHN), Institut de biochimie et biophysique moléculaire et cellulaire (IBBMC), Laboratoire de Réactivité de Surface (LRS), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), HESAM Université - Communauté d'universités et d'établissements Hautes écoles Sorbonne Arts et métiers université (HESAM)-HESAM Université - Communauté d'universités et d'établissements Hautes écoles Sorbonne Arts et métiers université (HESAM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Institut de génétique et microbiologie [Orsay] ( IGM ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire de cristallographie et RMN biologiques ( LCRB - UMR 8015 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Centre d'étude et de recherche en informatique et communications ( CEDRIC ), Ecole Nationale Supérieure d'Informatique pour l'Industrie et l'Entreprise ( ENSIIE ) -Conservatoire National des Arts et Métiers [CNAM] ( CNAM ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ), Laboratoire pour l'utilisation du rayonnement électromagnétique ( LURE ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -MENRT-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Muséum National d'Histoire Naturelle ( MNHN ), Institut de biochimie et biophysique moléculaire et cellulaire ( IBBMC ), Laboratoire de Réactivité de Surface ( LRS ), and Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 ( UPMC ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS )
Subjects: MESH : Escherichia coli, MESH : Molecular Sequence Data, viruses, MESH: Amino Acid Sequence, Siphoviridae, Genome, chemistry.chemical_compound, MESH: Capsid, Bacteriophages, MESH : Viral Proteins, Bacteriophage T5, MESH : Siphoviridae, 0303 health sciences, biology, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], MESH: Escherichia coli, MESH : Amino Acid Sequence, MESH : Sequence Alignment, 030302 biochemistry & molecular biology, MESH : Bacteriophages, Cell biology, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], Capsid, Lytic cycle, MESH : Capsid, Molecular Sequence Data, Immunology, MESH: Sequence Alignment, MESH: Microscopy, Electron, Microbiology, Viral Proteins, 03 medical and health sciences, Virology, Escherichia coli, MESH: Siphoviridae, Amino Acid Sequence, MESH: Bacteriophages, Gene, 030304 developmental biology, MESH: Molecular Sequence Data, Structure and Assembly, biology.organism_classification, Molecular biology, MESH: Viral Proteins, MESH : Microscopy, Electron, Microscopy, Electron, chemistry, Cytoplasm, Insect Science, Sequence Alignment, DNA, [ SDV.BBM.BS ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Abstract: Bacteriophage T5 represents a large family of lytic Siphoviridae infecting Gram-negative bacteria. The low-resolution structure of T5 showed the T=13 geometry of the capsid and the unusual trimeric organization of the tail tube, and the assembly pathway of the capsid was established. Although major structural proteins of T5 have been identified in these studies, most of the genes encoding the morphogenesis proteins remained to be identified. Here, we combine a proteomic analysis of T5 particles with a bioinformatic study and electron microscopic immunolocalization to assign function to the genes encoding the structural proteins, the packaging proteins, and other nonstructural components required for T5 assembly. A head maturation protease that likely accounts for the cleavage of the different capsid proteins is identified. Two other proteins involved in capsid maturation add originality to the T5 capsid assembly mechanism: the single head-to-tail joining protein, which closes the T5 capsid after DNA packaging, and the nicking endonuclease responsible for the single-strand interruptions in the T5 genome. We localize most of the tail proteins that were hitherto uncharacterized and provide a detailed description of the tail tip composition. Our findings highlight novel variations of viral assembly strategies and of virion particle architecture. They further recommend T5 for exploring phage structure and assembly and for deciphering conformational rearrangements that accompany DNA transfer from the capsid to the host cytoplasm.
Published: 2014

360. X-ray crystallographic studies of metalloproteins

Author: Anne Volbeda, Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), and Thomas, Frank
Subjects: Diffraction, Models, Molecular, Materials science, [SDV]Life Sciences [q-bio], Crystallography, X-Ray, law.invention, Metal, Bacterial Proteins, law, Moorella, Metalloproteins, Metalloprotein, Scattering, Radiation, Crystallization, chemistry.chemical_classification, X-ray absorption spectroscopy, [ SDV ] Life Sciences [q-bio], Scattering, Elements, 3. Good health, Characterization (materials science), [SDV] Life Sciences [q-bio], Crystallography, Spectrometry, Fluorescence, X-Ray Absorption Spectroscopy, chemistry, Absorption, Physicochemical, visual_art, visual_art.visual_art_medium, Protein crystallization, Oxidation-Reduction
Abstract: International audience; Many proteins require metals for their physiological function. In combination with spectroscopic characterizations, X-ray crystallography is a very powerful method to correlate the function of protein-bound metal sites with their structure. Due to their special X-ray scattering properties, specific metals may be located in metalloprotein structures and eventually used for phasing the diffracted X-rays by the method of Multi-wavelength Anomalous Dispersion (MAD). How this is done is the principle subject of this chapter. Attention is also given to the crystallographic characterization of different oxidation states of redox active metals and to the complication of structural changes that may be induced by X-ray irradiation of protein crystals.
Published: 2014

361. Intracellular stresses in patterned cell assemblies

Author: Danielle Gulino-Debrac, Marie Courçon, David Fuard, Michel Moussus, Hélène Delanoë-Ayari, Alice Nicolas, Christelle Der Loughian, Laboratoire des technologies de la microélectronique (LTM), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Lumière Matière [Villeurbanne] (ILM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon, Biologie du Cancer et de l'Infection (BCI ), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Laboratoire des technologies de la microélectronique (LTM ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Physiopathologie vasculaire : interactions cellulaires, signalisation et vieillissement, Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), ANR-12-JSV5-0008,ModElast,Sensibilité des cellules aux propriétés élastiques de la matrice extracellulaire: étude des réponses cellulaires individuelle et collective à une modulation spatiale 2D ou 3D de la rigidité.(2012), Clot, Marielle, Jeunes Chercheuses et Jeunes Chercheurs - Sensibilité des cellules aux propriétés élastiques de la matrice extracellulaire: étude des réponses cellulaires individuelle et collective à une modulation spatiale 2D ou 3D de la rigidité. - - ModElast2012 - ANR-12-JSV5-0008 - JC - VALID, and Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Subjects: [PHYS]Physics [physics], 0303 health sciences, Materials science, Cell, General Chemistry, 010402 general chemistry, Condensed Matter Physics, 01 natural sciences, [PHYS] Physics [physics], 0104 chemical sciences, Cell biology, Stress field, Stress (mechanics), 03 medical and health sciences, Cell stress, medicine.anatomical_structure, Biophysics, medicine, Statistical analysis, Adhesive, Cytoskeleton, Intracellular, 030304 developmental biology
Abstract: International audience; Confining cells on adhesive patterns allows performing robust, weakly dispersed, statistical analysis. A priori, adhesive patterns could be efficient tools to analyze intracellular cell stress fields, in particular when patterns are used to force the geometry of the cytoskeleton. This tool could then be very helpful in deciphering the relationship between the internal architecture of the cells and the mechanical, intracellular stresses. However, the quantification of the intracellular stresses is still something delicate to perform. Here we first propose a new, very simple and original method to quantify the intracellular stresses, which directly relates the strain the cells impose on the extracellular matrix to the intracellular stress field. This method is used to analyze how confinement influences the intracellular stress field. As a result, we show that the more confined the cells are, the more stressed they will be. The influence of the geometry of the adhesive patterns on the stress patterns is also discussed.
Published: 2013

362. Classical Complement Pathway Components C1r and C1s: Purification from Human Serum and in Recombinant Form and Functional Characterization

Author: Nicole M. Thielens, Monique Lacroix, Gérard J. Arlaud, Isabelle Bally, Véronique Rossi, Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Thielens, Nicole, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)
Subjects: Proteases, [SDV.IMM] Life Sciences [q-bio]/Immunology, [SDV]Life Sciences [q-bio], Size-exclusion chromatography, Gene Expression, Antigen-Antibody Complex, law.invention, 03 medical and health sciences, Classical complement pathway, 0302 clinical medicine, Affinity chromatography, Tetramer, law, Zymogen, Sf9 Cells, Animals, Humans, [ SDV.IMM ] Life Sciences [q-bio]/Immunology, Complement Pathway, Classical, 030304 developmental biology, 0303 health sciences, Complement C1s, [ SDV ] Life Sciences [q-bio], Complement C1r, Chemistry, Recombinant Proteins, Complement system, [SDV] Life Sciences [q-bio], Solubility, Biochemistry, Recombinant DNA, [SDV.IMM]Life Sciences [q-bio]/Immunology, Protein Multimerization, Protein Binding, 030215 immunology
Abstract: International audience; C1r and C1s are the proteases responsible for the activation and proteolytic activity of the C1 complex of the classical complement pathway, respectively. They are assembled into a Ca(2+)-dependent C1s-C1r-C1r-C1s tetramer which in turn associates with the recognition protein C1q. The C1 complex circulates in serum as a zymogen and is activated upon binding of C1q to appropriate targets, such as antigen-antibody complexes. This property is used for the purification of C1r and C1s from human serum after binding of C1 to insoluble immune complexes. Disruption of the bound C1 complex by EDTA releases C1r and C1s which are further separated by ion-exchange chromatography; both proteins can be reassembled in the presence of calcium ions and the reconstituted tetramer isolated by gel filtration. In this chapter, we describe the purification of the activated and proenzyme forms of C1r and C1s and of the proenzyme C1s-C1r-C1r-C1s tetramer as well as methods for their biochemical and functional characterization. The production of recombinant C1s and of the proenzyme tetramer in a baculovirus-insect cell system, and their purification by affinity chromatography is also presented.
Published: 2013

363. Hydrogen bonding to the cysteine ligand of superoxide reductase: acid-base control of the reaction intermediates

Author: Alain Desbois, Emilie Tremey, Geneviève Blondin, Florence Bonnot, Chantal Houée-Levin, Vincent Nivière, Vincent Favaudon, Yohann Moreau, Catherine Berthomieu, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), CEA, DSV, IBEB, Laboratoire Interactions Proteine Metal, Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ), Stress Oxydants et Détoxication ( LSOD ), Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale ( B3S ), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Génotoxicologie, signalisation et radiothérapie expérimentale, Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -INSTITUT CURIE, Laboratoire de Chimie Physique D'Orsay ( LCPO ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Interactions Protéine Métal (IPM), Institut de Biosciences et Biotechnologies d'Aix-Marseille (ex-IBEB) (BIAM), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut Curie [Paris], Laboratoire de Chimie Physique D'Orsay (LCPO), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Aix Marseille Université (AMU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA))
Subjects: Models, Molecular, inorganic chemicals, Stereochemistry, Protonation, Reaction intermediate, Ligands, 010402 general chemistry, RR, 01 natural sciences, Biochemistry, Abbreviations SOD, DFT, resonance Raman, Inorganic Chemistry, Fourier transform infrared, Catalytic Domain, Proteobacteria, Cysteine, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM], Histidine, density functional theory, biology, superoxide reductase, 010405 organic chemistry, Chemistry, [ CHIM.COOR ] Chemical Sciences/Coordination chemistry, Active site, Hydrogen Bonding, Biomolecules (q-bio.BM), SOR, Hydrogen-Ion Concentration, superoxide dismutase, Square pyramidal molecular geometry, 0104 chemical sciences, electron paramagnetic resonance, Quantitative Biology - Biomolecules, FTIR, Superoxide reductase, FOS: Biological sciences, Mutation, Mutagenesis, Site-Directed, biology.protein, Quantum Theory, EPR, Isoleucine, Oxidoreductases, Oxidation-Reduction
Abstract: International audience; Superoxide reductase (SOR) is a non-heme iron metalloenzyme that detoxifies superoxide radical in microorganisms. Its active site consists of an unusual non-heme Fe(2+) center in a [His4Cys1] square pyramidal pentacoordination, with the axial cysteine ligand proposed to be an essential feature in catalysis. Two NH peptide groups from isoleucine 118 and histidine 119 establish hydrogen bonds involving the sulfur ligand (Desulfoarculus baarsii SOR numbering). To investigate the catalytic role of these hydrogen bonds, the isoleucine 118 residue of the SOR from Desulfoarculus baarsii was mutated into alanine, aspartate, or serine residues. Resonance Raman spectroscopy showed that the mutations specifically induced an increase of the strength of the Fe(3+)-S(Cys) and S-Cβ(Cys) bonds as well as a change in conformation of the cysteinyl side chain, which was associated with the alteration of the NH hydrogen bonding involving the sulfur ligand. The effects of the isoleucine mutations on the reactivity of SOR with O2 (*-) were investigated by pulse radiolysis. These studies showed that the mutations induced a specific increase of the pK a of the first reaction intermediate, recently proposed to be an Fe(2+)-O2 (*-) species. These data were supported by density functional theory calculations conducted on three models of the Fe(2+)-O2 (*-) intermediate, with one, two, or no hydrogen bonds involving the sulfur ligand. Our results demonstrated that the hydrogen bonds between the NH (peptide) and the cysteine ligand tightly control the rate of protonation of the Fe(2+)-O2 (*-) reaction intermediate to form an Fe(3+)-OOH species.
Published: 2013

364. Sedimentation velocity analytical ultracentrifugation in hydrogenated and deuterated solvents for the characterization of membrane proteins

Author: Le Roy, Aline, Nury, Hugues, Wiseman, Benjamin, Sarwan, Jonathan, Jault, Jean-Michel, Ebel, Christine, Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), and Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA )
Subjects: MESH : Solvents, MESH: Centrifugation, Density Gradient, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], MESH : Membrane Proteins, Centrifugation, Density Gradient, Solvents, Membrane Proteins, MESH : Centrifugation, Density Gradient, MESH: Solvents, MESH: Membrane Proteins, [ SDV.BBM.BS ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Abstract: International audience; This chapter is a step-by-step protocol for setting up, realizing, and analyzing sedimentation velocity experiments in hydrogenated and deuterated solvents, in the context of the characterization of membrane protein, in terms of homogeneity, association state, and amount of bound detergent, based on a real case study of the membrane protein BmrA solubilized in n-Dodecyl-β-D-Maltopyranoside) detergent.
Published: 2013

365. Interference between titanium from TiO2 nanoparticles and iron homeostasis in E. coli

Author: Michaud-Soret , I., Fauquant , C., Sageot , C., Chan , A., Petit , A., Chevallet , M., Ollagnier De Choudens , S., Herlin-Boime , Nathalie, Jouneau , P., Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Laboratoire Francis PERRIN (LFP - URA 2453), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire Edifices Nanométriques (LEDNA), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) (NIMBE UMR 3685), Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire d'Etude des Matériaux par Microscopie Avancée (LEMMA ), Modélisation et Exploration des Matériaux (MEM), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Rabilloud, Thierry, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Laboratoire Francis PERRIN ( LFP - URA 2453 ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire Edifices Nanométriques ( LEDNA ), Nanosciences et Innovation pour les Matériaux, la Biomédecine et l'Energie (ex SIS2M) ( NIMBE UMR 3685 ), Institut Rayonnement Matière de Saclay ( IRAMIS ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut Rayonnement Matière de Saclay ( IRAMIS ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire d'Etude des Matériaux par Microscopie Avancée ( LEMMA ), Modélisation et Exploration des Matériaux ( MEM ), Institut Nanosciences et Cryogénie ( INAC ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Institut Nanosciences et Cryogénie ( INAC ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Rayonnement Matière de Saclay (IRAMIS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), and Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG)
Subjects: [CHIM.THEO]Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, [CHIM.THEO] Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, [ CHIM.THEO ] Chemical Sciences/Theoretical and/or physical chemistry, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract: International audience
Published: 2013

366. Kinetic features of L,D-transpeptidase inactivation critical for β-lactam antibacterial activity

Author: Louis B. Rice, Jean-Luc Mainardi, Arul Marie, Sébastien Triboulet, Mélanie Etheve-Quelquejeu, Vincent Dubée, Jean-Pierre Simorre, Michel Arthur, Laurent Gutmann, Lionel Dubost, Catherine M. Bougault, Jean-Emmanuel Hugonnet, Lauriane Lecoq, Centre de Recherche des Cordeliers (CRC (UMR_S 872)), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de Recherche des Cordeliers ( CRC (UMR_S 872) ), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 ( UPMC ) -Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)
Subjects: Bacterial Diseases, Imipenem, MESH: Peptidyl Transferases, Acylation, Enterococcus faecium, lcsh:Medicine, Pathogenesis, Substrate Specificity, MESH: Recombinant Proteins, chemistry.chemical_compound, MESH: Structure-Activity Relationship, Tetrahedral carbonyl addition compound, MESH : Structure-Activity Relationship, MESH : Ampicillin, polycyclic compounds, MESH : Bacterial Proteins, MESH: Enterococcus faecium, Bacterial Physiology, MESH : Enterococcus faecium, lcsh:Science, MESH: Bacterial Proteins, MESH: Imipenem, 0303 health sciences, Multidisciplinary, MESH : Substrate Specificity, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], MESH: Kinetics, Multi-Drug-Resistant Tuberculosis, Ceftriaxone, Streptococci, Recombinant Proteins, Bacterial Pathogens, Bacterial Biochemistry, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], Infectious Diseases, Biochemistry, Lactam, Medicine, MESH : Kinetics, Antibacterial activity, Ertapenem, MESH : Imipenem, Research Article, medicine.drug, Drugs and Devices, MESH : Recombinant Proteins, Stereochemistry, Microbiology, beta-Lactam Resistance, Structure-Activity Relationship, 03 medical and health sciences, MESH : beta-Lactam Resistance, Bacterial Proteins, MESH : Peptidyl Transferases, medicine, Tuberculosis, Pharmacokinetics, Biology, Microbial Pathogens, MESH : Acylation, 030304 developmental biology, Gram Positive, MESH: Acylation, 030306 microbiology, lcsh:R, Bacteriology, biochemical phenomena, metabolism, and nutrition, MESH: beta-Lactam Resistance, MESH: Ceftriaxone, Kinetics, chemistry, Peptidyl Transferases, Ampicillin, lcsh:Q, MESH: Substrate Specificity, Peptidoglycan, MESH: Ampicillin, Penam, MESH : Ceftriaxone, [ SDV.BBM.BS ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Abstract: International audience; Active-site serine D,D-transpeptidases belonging to the penicillin-binding protein family (PBPs) have been considered for a long time as essential for peptidoglycan cross-linking in all bacteria. However, bypass of the PBPs by an L,D-transpeptidase (Ldt(fm)) conveys high-level resistance to β-lactams of the penam class in Enterococcus faecium with a minimal inhibitory concentration (MIC) of ampicillin >2,000 µg/ml. Unexpectedly, Ldt(fm) does not confer resistance to β-lactams of the carbapenem class (imipenem MIC = 0.5 µg/ml) whereas cephems display residual activity (ceftriaxone MIC = 128 µg/ml). Mass spectrometry, fluorescence kinetics, and NMR chemical shift perturbation experiments were performed to explore the basis for this specificity and identify β-lactam features that are critical for efficient L,D-transpeptidase inactivation. We show that imipenem, ceftriaxone, and ampicillin acylate Ldt(fm) by formation of a thioester bond between the active-site cysteine and the β-lactam-ring carbonyl. However, slow acylation and slow acylenzyme hydrolysis resulted in partial Ldt(fm) inactivation by ampicillin and ceftriaxone. For ampicillin, Ldt(fm) acylation was followed by rupture of the C(5)-C(6) bond of the β-lactam ring and formation of a secondary acylenzyme prone to hydrolysis. The saturable step of the catalytic cycle was the reversible formation of a tetrahedral intermediate (oxyanion) without significant accumulation of a non-covalent complex. In agreement, a derivative of Ldt(fm) blocked in acylation bound ertapenem (a carbapenem), ceftriaxone, and ampicillin with similar low affinities. Thus, oxyanion and acylenzyme stabilization are both critical for rapid L,D-transpeptidase inactivation and antibacterial activity. These results pave the way for optimization of the β-lactam scaffold for L,D-transpeptidase-inactivation.
Published: 2013

367. Proteinase 3 (PR3) is a phosphatidylserine-binding protein that can bind microparticles: Relevance in the context of granulomatosis with polyangiitis (GPA)

Author: Magali Pederzoli-Ribeil, Philippe Saas, Chahrazade Kantari, F. Angelot, Véronique Witko-Sarsat, Luc Mouthon, Arnaud Millet, Nathalie Reuter, Philippe Frachet, Institut Cochin (IC UM3 (UMR 8104 / U1016)), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Cochin ( UM3 (UMR 8104 / U1016) ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF )
Subjects: [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], business.industry, Context (language use), General Medicine, 030204 cardiovascular system & hematology, medicine.disease, 3. Good health, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], 03 medical and health sciences, 0302 clinical medicine, Phosphatidylserine binding protein, Proteinase 3, Immunology, medicine, 030212 general & internal medicine, Granulomatosis with polyangiitis, business, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, [ SDV.BBM.BS ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Abstract: International audience
Published: 2013

368. A dual strategy to cope with high light in Chlamydomonas reinhardtii

Author: Jun Minagawa, Thomas Roach, Daphné Seigneurin-Berny, Ryutaro Tokutsu, Krishna K. Niyogi, Dimitris Petroutsos, Jacqueline Girard-Bascou, Francis-André Wollman, Graham Peers, Giovanni Finazzi, Marcel Kuntz, Guillaume Allorent, Pierre Cardol, Anja Krieger-Liszkay, Cécile Breyton, Fabrice Franck, Laboratoire de physiologie cellulaire végétale (LPCV), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Division of Environmental Photobiology, National Institute for Basic Biology [Okazaki], Service de Bioénergétique, Biologie Stucturale, et Mécanismes (SB2SM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Saclay, Institut de Biologie et de Technologies de Saclay (IBITECS), Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Department of Biology [Fort Collins], Colorado State University [Fort Collins] (CSU), Laboratoire de Génétique des Microorganismes, Université de Liège, Physiologie membranaire et moléculaire du chloroplaste (PMMC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Bioénergétique, Howard Hughes Medical Institute, Department of Plant and Microbial Biology, NEXT Program initiated by the Council for Science and Technology Policy Grant (GS026). - Grant from the Chemical Sciences, Geosciences, and Biosciences Division, Office of Basic Energy Sciences, Office of Science, U.S. Department of Energy (Field Work Proposal number 449B) - Fonds de la Recherche Scientifique grants (MIS F.4520 and FRFC 2.4597), National Institute for Basic Biology Cooperative Research Program for the Okazaki Large Spectrograph number 12-513, Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay, Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Laboratoire de physiologie cellulaire végétale ( LPCV ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Institut National de la Recherche Agronomique ( INRA ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Service de Bioénergétique, Biologie Stucturale, et Mécanismes ( SB2SM ), Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de Biologie et de Technologies de Saclay ( IBITECS ), Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ), Department of Biology, Colorado State University, University of Colorado Boulder [Boulder], Physiologie membranaire et moléculaire du chloroplaste ( PMMC ), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 ( UPMC ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), and University of California [Berkeley]
Subjects: 0106 biological sciences, Photosystem II, Algae, Light, Molecular Sequence Data, Light-Harvesting Protein Complexes, Chlamydomonas reinhardtii, Plant Science, macromolecular substances, Protein Serine-Threonine Kinases, 01 natural sciences, Energy quenching, Fluorescence, 03 medical and health sciences, light acclimation, light excess, Botany, state transitions, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Photosynthesis, [ SDV.BBM ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Research Articles, 030304 developmental biology, Photosystem, Plant Proteins, 0303 health sciences, Quenching (fluorescence), biology, Photosystem I Protein Complex, Non-photochemical quenching, Chlamydomonas, Photosystem II Protein Complex, Cell Biology, biology.organism_classification, photoprotection, energy quenching, Nigericin, Photoprotection, Mutation, Biophysics, 010606 plant biology & botany
Abstract: Absorption of light in excess of the capacity for photosynthetic electron transport is damaging to photosynthetic organisms. Several mechanisms exist to avoid photodamage, which are collectively referred to as nonphotochemical quenching. This term comprises at least two major processes. State transitions (qT) represent changes in the relative antenna sizes of photosystems II and I. High energy quenching (qE) is the increased thermal dissipation of light energy triggered by lumen acidification. To investigate the respective roles of qE and qT in photoprotection, a mutant (npq4 stt7-9) was generated in Chlamydomonas reinhardtii by crossing the state transition–deficient mutant (stt7-9) with a strain having a largely reduced qE capacity (npq4). The comparative phenotypic analysis of the wild type, single mutants, and double mutants reveals that both state transitions and qE are induced by high light. Moreover, the double mutant exhibits an increased photosensitivity with respect to the single mutants and the wild type. Therefore, we suggest that besides qE, state transitions also play a photoprotective role during high light acclimation of the cells, most likely by decreasing hydrogen peroxide production. These results are discussed in terms of the relative photoprotective benefit related to thermal dissipation of excess light and/or to the physical displacement of antennas from photosystem II.
Published: 2013

369. EG-VEGF controls placental growth and survival in normal and pathological pregnancies: case of fetal growth restriction (FGR)

Author: Jean-Jacques Feige, Nadia Alfaidy, Mbarka Dakouane-Giudicelli, Aude Salomon, Pascale Hoffmann, Marie-Noëlle Dieudonné, Sophie Brouillet, Sandrine Barbaux, P. De Mazancourt, Frederic Sergent, Mohamed Benharouga, Daniel Vaiman, P. Rozenberg, Padma Murthi, Biologie du Cancer et de l'Infection (BCI ), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Department of Perinatal Medicine, Pregnancy Research Centre, The Royal Women's Hospital, Department of Obstetrics and Gynaecology [Melbourne], Melbourne Medical School [Melbourne], Faculty of Medicine, Dentistry and Health Sciences [Melbourne], University of Melbourne-University of Melbourne-Faculty of Medicine, Dentistry and Health Sciences [Melbourne], University of Melbourne-University of Melbourne, Département de Gynécologie, Obstétrique et Médecine de la Reproduction, CHU Grenoble, Unité de pathologie cellulaire et génétique (UPCG), Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines (UVSQ), Institut Cochin (IC UM3 (UMR 8104 / U1016)), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Biologie du Cancer et de l'Infection ( BCI - UMR S1036 ), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ), Department of Obstetrics and Gynaecology, University of Melbourne, Unité de pathologie cellulaire et génétique ( UPCG ), Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines ( UVSQ ), Institut Cochin ( UM3 (UMR 8104 / U1016) ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG)
Subjects: Placental growth factor, HUMAN TROPHOBLAST, Placenta, Giant Cells, Receptors, G-Protein-Coupled, Human chorionic gonadotropin, UMBILICAL ARTERY, 0302 clinical medicine, Pregnancy, MOLECULAR CHARACTERIZATION, Receptor, [ SDV.MHEP.GEO ] Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology/Gynecology and obstetrics, Cells, Cultured, IN-VITRO DIFFERENTIATION, 0303 health sciences, VILLOUS CYTOTROPHOBLAST DIFFERENTIATION, Fetal Growth Retardation, 030219 obstetrics & reproductive medicine, FGR, Prokineticin, Cell Hypoxia, Recombinant Proteins, Trophoblasts, Up-Regulation, 3. Good health, HOMEOBOX GENE HLX1, [ SDV.BDLR ] Life Sciences [q-bio]/Reproductive Biology, medicine.anatomical_structure, Molecular Medicine, Female, medicine.medical_specialty, Receptors, Peptide, [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, Biology, [SDV.MHEP.GEO]Life Sciences [q-bio]/Human health and pathology/Gynecology and obstetrics, CELL-PROLIFERATION, 03 medical and health sciences, Cellular and Molecular Neuroscience, HUMAN CHORIONIC-GONADOTROPIN, Internal medicine, medicine, Humans, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, RNA, Messenger, EG-VEGF, [ SDV.BBM ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Molecular Biology, Cell Proliferation, 030304 developmental biology, Homeodomain Proteins, Pharmacology, [ SDV.BC ] Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, INTRAUTERINE GROWTH, Trophoblast, [SDV.BDLR]Life Sciences [q-bio]/Reproductive Biology, Cell Biology, Prokineticin receptor 1, medicine.disease, ENDOTHELIAL-CELLS, Placentation, Pregnancy Trimester, First, Endocrinology, Vascular Endothelial Growth Factor, Endocrine-Gland-Derived, Angiogenesis, Transcription Factors
Abstract: International audience; Identifiable causes of fetal growth restriction (FGR) account for 30 % of cases, but the remainders are idiopathic and are frequently associated with placental dysfunction. We have shown that the angiogenic factor endocrine gland-derived VEGF (EG-VEGF) and its receptors, prokineticin receptor 1 (PROKR1) and 2, (1) are abundantly expressed in human placenta, (2) are up-regulated by hypoxia, (3) control trophoblast invasion, and that EG-VEGF circulating levels are the highest during the first trimester of pregnancy, the period of important placental growth. These findings suggest that EG-VEGF/PROKR1 and 2 might be involved in normal and FGR placental development. To test this hypothesis, we used placental explants, primary trophoblast cultures, and placental and serum samples collected from FGR and age-matched control women. Our results show that (1) EG-VEGF increases trophoblast proliferation ([3H]-thymidine incorporation and Ki67-staining) via the homeobox-gene, HLX (2) the proliferative effect involves PROKR1 but not PROKR2, (3) EG-VEGF does not affect syncytium formation (measurement of syncytin 1 and 2 and β hCG production) (4) EG-VEGF increases the vascularization of the placental villi and insures their survival, (5) EG-VEGF, PROKR1, and PROKR2 mRNA and protein levels are significantly elevated in FGR placentas, and (6) EG-VEGF circulating levels are significantly higher in FGR patients. Altogether, our results identify EG-VEGF as a new placental growth factor acting during the first trimester of pregnancy, established its mechanism of action, and provide evidence for its deregulation in FGR. We propose that EG-VEGF/PROKR1 and 2 increases occur in FGR as a compensatory mechanism to insure proper pregnancy progress.
Published: 2013

370. Hierarchical aggregation mechanism in heat-set metallosupramolecular gels using a tritopic functional ligand exhibiting temperature-triggered cis-to-trans molecular conversions

Author: Manuel Maréchal, Sabareesh K. P. Velu, Pierre Terech, Minhao Yan, Guy Royal, Jose Galvez, Matière et Systèmes Complexes (MSC), Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire d'Electrochimie et de Physico-chimie des Matériaux et des Interfaces (LEPMI ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Institut National Polytechnique de Grenoble (INPG)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Département de Chimie Moléculaire - Chimie Inorganique Redox (DCM - CIRE), Département de Chimie Moléculaire (DCM), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie pour la Reconnaissance et l’Etude d’Assemblages Biologiques (CREAB), SYstèmes Moléculaires et nanoMatériaux pour l’Energie et la Santé (SYMMES), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Laboratoire d'Electronique Moléculaire Organique et Hybride (LEMOH), Matière et Systèmes Complexes (MSC (UMR_7057)), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut National Polytechnique de Grenoble (INPG)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Département de Chimie Moléculaire - Chimie Inorganique Redox Biomimétique (DCM - CIRE), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire d'Electrochimie et de Physico-chimie des Matériaux et des Interfaces (LEPMI), Université Grenoble Alpes (UGA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National Polytechnique de Grenoble (INPG)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie Moléculaire de Grenoble (ICMG)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG)
Subjects: Ligand, Chemistry, Metal ions in aqueous solution, Inorganic chemistry, 02 engineering and technology, General Chemistry, 010402 general chemistry, 021001 nanoscience & nanotechnology, Condensed Matter Physics, 01 natural sciences, 0104 chemical sciences, Dielectric spectroscopy, Metal, Crystallography, chemistry.chemical_compound, Dynamic light scattering, visual_art, Percolation, Cyclam, visual_art.visual_art_medium, [CHIM]Chemical Sciences, 0210 nano-technology, Stoichiometry, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract: We present the aggregation mechanism in a novel class of heat-set metallosupramolecular Ni2BTC gels formed by complexation of a bis-terpyridine-cyclam (BTC), a tritopic ligand, with nickel ions (II). Viscosimetry, rheology, small-angle X-ray scattering, dynamic light scattering and impedance spectroscopy measurements are used to investigate the aggregative properties. Gels are obtained by heating the homogeneous solutions (Ni2BTC in dimethylformamide) from room temperature to 50 °C for 24 hours, which is a remarkable phenomenology in the class of organic molecular gels. The hierarchical aggregation mechanism relies on a temperature-triggered cis-to-trans molecular conversion of the tritopic ligand at the central cyclam unit. At the nanoscale, the expansion of the coil-like species in the liquid phase to rodcoils allows, beyond a critical concentration, their percolation into transient gel networks. The use of such tritopic ligands gives access to homo- or hetero-metallogels that adapt their properties to the environmental conditions (temperature, pH, mechanical stress and applied electrical potential). Various molecular adjustment parameters (metal ions, metal sequence, metal–ligand stoichiometry, cyclam substituents) can be used to tune the aggregative properties of the system.
Published: 2013

371. Single-cell analysis of thymocyte differentiation: identification of transcription factor interactions and a major stochastic component in αβ-lineage commitment

Author: Sophie Ezine, Benedita Rocha, Serge M. Candéias, Amine Boudil, Agnès Legrand, Lamia Skhiri, Laetitia Gautreau-Rolland, Marie Bedora-Faure, Valérie Pasqualetto, Différenciation et physiologie des lymphocytes T (U1020), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ), Différenciation et physiologie des lymphocytes T ( U1020 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), and Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG)
Subjects: MESH : Cell Line, MESH : Transcription Factors, Cellular differentiation, lcsh:Medicine, MESH : Thymocytes, Mice, 0302 clinical medicine, Single-cell analysis, Gene expression, [ SDV.IMM ] Life Sciences [q-bio]/Immunology, MESH: Animals, lcsh:Science, 0303 health sciences, Multidisciplinary, Thymocytes, GATA3, Cell Differentiation, MESH: Transcription Factors, medicine.anatomical_structure, MESH : Single-Cell Analysis, MESH: Stochastic Processes, [SDV.IMM]Life Sciences [q-bio]/Immunology, Single-Cell Analysis, MESH : Cell Differentiation, Research Article, MESH: Cell Differentiation, MESH: Thymocytes, T cell, MESH : Cell Lineage, MESH : Stochastic Processes, Biology, Cell Line, 03 medical and health sciences, MESH: Gene Expression Profiling, MESH : Mice, medicine, Animals, Cell Lineage, Transcription factor, MESH: Mice, 030304 developmental biology, Stochastic Processes, MESH : Gene Expression Profiling, Gene Expression Profiling, lcsh:R, MESH: Cell Lineage, Molecular biology, MESH: Cell Line, Gene expression profiling, Cell culture, lcsh:Q, MESH : Animals, 030215 immunology, Transcription Factors, MESH: Single-Cell Analysis
Abstract: International audience; T cell commitment and $\alpha\beta$/$\gamma\delta$ lineage specification in the thymus involves interactions between many different genes. Characterization of these interactions thus requires a multiparameter analysis of individual thymocytes. We developed two efficient single-cell methods: (i) the quantitative evaluation of the co-expression levels of nine different genes, with a plating efficiency of 99-100% and a detection limit of 2 mRNA molecules/cell; and (ii) single-cell differentiation cultures, in the presence of OP9 cells transfected with the thymus Notch1 ligand DeltaL4. We show that during T cell commitment, Gata3 has a fundamental, dose-dependent role in maintaining Notch1 expression, with thymocytes becoming T-cell-committed when they co-express Notch1, Gata3 and Bc11b. Of the transcription factor expression patterns studied here, only that of Bcl11b was suggestive of a role in Pu1 down-regulation. Individual thymocytes became $\alpha\beta$$\gamma\delta$-lineage-committed at very different stages (from the TN2a stage onwards). However, 20% of TN3 cells are not $\alpha\beta$/$\gamma\delta$ lineage committed and TN4 cells comprise two main subpopulations with different degrees of maturity. The existence of a correlation between differentiation potential and expression of the pre-TCR showed that 83% of $\alpha\beta$-committed cells do not express the pre-TCR and revealed a major stochastic component in $\alpha\beta$-lineage specification.
Published: 2013

372. Bowl versus Funnel Supramolecular Concept for Cu-I Complexes within the Biomimetic Tris(imidazole) Core

Author: Olivia Reinaud, Nicolas Le Poul, Stéphanie Rat, Olivia Bistri, Aleksandar Višnjevac, Jérôme Gout, Yves Le Mest, Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques (LCBPT - UMR 8601), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie, Electrochimie Moléculaires et Chimie Analytique (CEMCA), Institut Brestois Santé Agro Matière (IBSAM), Université de Brest (UBO)-Université de Brest (UBO)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques ( LCBPT - UMR 8601 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Chimie, Electrochimie Moléculaires et Chimie Analytique ( CEMCA ), and Université de Brest ( UBO ) -Institut de Chimie du CNRS ( INC ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -IFR148 ScInBioS
Subjects: Tris, 010405 organic chemistry, Stereochemistry, [ CHIM.COOR ] Chemical Sciences/Coordination chemistry, Supramolecular chemistry, Resorcinarene, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, copper coordination, resorcinarenes, biomimetic model, 0104 chemical sciences, Inorganic Chemistry, chemistry.chemical_compound, chemistry, [CHIM.ANAL]Chemical Sciences/Analytical chemistry, Biomimetic synthesis, Calixarene, Polymer chemistry, Imidazole, [ CHIM.ANAL ] Chemical Sciences/Analytical chemistry, [CHIM.COOR]Chemical Sciences/Coordination chemistry, Cyclic voltammetry, Pi backbonding
Abstract: International audience; The coordination of Cu-I to a poly(imidazole) core is of the most importance in biology as it is present in most enzymes as well as in peptides involved in pathological processes. Here, we report a detailed study of the binding of Cu-I to a tris(imidazole) core constructed on a resorcinarene scaffold. NMR and IR spectroscopy as well as cyclic voltammetry have been used to characterize the different species obtained in solution as a function of the presence or absence of exogenous ligands, mainly CO and MeCN, but also Cl-. Within the resorcinarene scaffold, the metal ion can switch from a dynamic two-coordinate to a four-coordinate environment upon binding to a acceptor. A comparison with previously reported calix[6]arene-based tris(imidazole) Cu complexes highlights several key points: (1) the importance of the shape and size of the macrocycle that forms the pocket in which the metal center is partly embedded, (2) the importance of the flexibility of the system as it undergoes induced-fit processes (calixarene) or not (resorcinarene), (3) the consequences on the affinity of the metal center for CO and MeCN in relation to its -backbonding capabilities, and finally (4), the redox behavior of the system.
Published: 2013

373. Two-dimensional SDS-PAGE fractionation of biological samples for biomarker discovery

Author: Rabilloud, Thierry, Triboulet, Sarah, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)
Subjects: Proteomics, Genomics (q-bio.GN), [ SDV.BBM.GTP ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], FOS: Biological sciences, [SDV.BBM.GTP]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], Humans, Proteins, Quantitative Biology - Genomics, Electrophoresis, Gel, Two-Dimensional, Electrophoresis, Polyacrylamide Gel, Biomarkers
Abstract: International audience; Two-dimensional electrophoresis is still a very valuable tool in proteomics, due to its reproducibility and its ability to analyze complete proteins. However, due to its sensitivity to dynamic range issues, its most suitable use in the frame of biomarker discovery is not on very complex fluids such as plasma, but rather on more proximal, simpler fluids such as CSF, urine, or secretome samples. Here, we describe the complete workflow for the analysis of such dilute samples by two-dimensional electrophoresis, starting from sample concentration, then the two-dimensional electrophoresis step per se, ending with the protein detection by fluorescence.
Published: 2013

374. Metallosupramolecular thin films using a tritopic cyclam-based ligand

Author: Sabareesh K. P. Velu, Pierre Terech, Guy Royal, Minhao Yan, Matière et Systèmes Complexes (MSC (UMR_7057)), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7), Bilkent University [Ankara], Département de Chimie Moléculaire - Chimie Inorganique Redox Biomimétique (DCM - CIRE), Département de Chimie Moléculaire (DCM), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire d'Electronique Moléculaire Organique et Hybride (LEMOH), SYstèmes Moléculaires et nanoMatériaux pour l’Energie et la Santé (SYMMES), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Matière et Systèmes Complexes (MSC), Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Département de Chimie Moléculaire - Chimie Inorganique Redox (DCM - CIRE), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de Chimie Moléculaire de Grenoble (ICMG)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG)
Subjects: Materials science, Layer by layer, Nanotechnology, 02 engineering and technology, 010402 general chemistry, 021001 nanoscience & nanotechnology, 01 natural sciences, Dip-coating, Langmuir–Blodgett film, Polyelectrolyte, 0104 chemical sciences, Surfaces, Coatings and Films, Electronic, Optical and Magnetic Materials, Biomaterials, X-ray reflectivity, chemistry.chemical_compound, Colloid and Surface Chemistry, Chemical engineering, chemistry, Monolayer, Cyclam, [CHIM]Chemical Sciences, Thin film, 0210 nano-technology, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract: We present the preparation and characterization of novel metallosupramolecular thin films on solid substrates. These films incorporate metallosupramolecular polymers based on a tritopic cyclam bis-terpyridine ligand and are formed using different deposition techniques. From layer-by-layer (LBL) method, alternate thin multilayers of this metallosupramolecule along with oppositely charged polyelectrolyte are constructed by electrostatic self-assembly. Using dip-coating method, homogenous monolayers are deposited. The monolayer thickness is controlled by withdraw velocity of substrate. In a direct-assembly approach: Langmuir–Blodgett (LB), well-ordered metallosupramolecular monolayer is achieved by using a Metallosupramolecular Polyelectrolyte Amphiphile Complex (MPAC). The structures of these metallosupramolecular thin films are characterized by X-ray reflectivity (XRR), Atomic Force Microscopy (AFM), Langmuir isotherms, and UV/Vis absorption. The results open access to fabricate novel molecular materials such as sensors and memory devices.
Published: 2012

375. Betaproteobacteria dominance and diversity shifts in the bacterial community of a PAH-contaminated soil exposed to phenanthrene

Author: Yves Jouanneau, Florence Martin, Denis Le Paslier, Agnès Barbance, Fabrice Martin-Laurent, David Bru, Roberto A. Geremia, Stéphane Torelli, Gérard Blake, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Département de Chimie Moléculaire (DCM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Genoscope - Centre national de séquençage [Evry] (GENOSCOPE), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay, Agroécologie [Dijon], Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Bourgogne (UB)-AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement, Laboratoire d'Ecologie Alpine (LECA), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry]), Laboratoire Optimisation de la Conception et Ingénierie de l'Environnement (LOCIE), Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Département de Chimie Moléculaire ( DCM ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Genoscope - Centre national de séquençage [Evry] ( GENOSCOPE ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ), Institut National de la Recherche Agronomique ( INRA ) -Université de Bourgogne ( UB ) -AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement, Laboratoire d'Ecologie Alpine ( LECA ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Université Savoie Mont Blanc ( USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry] ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire Optimisation de la Conception et Ingénierie de l'Environnement ( LOCIE ), Université Savoie Mont Blanc ( USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry] ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Université Grenoble Alpes (UGA), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), and Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Subjects: phenanthrene, MESH : Molecular Sequence Data, Health, Toxicology and Mutagenesis, Stable-isotope probing, 010501 environmental sciences, Toxicology, 01 natural sciences, MESH: Biodegradation, Environmental, 16S rRNA sequences, MESH : Soil Pollutants, chemistry.chemical_compound, [ SDV.BBM.BC ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], Hydrogenophaga, MESH : Biodiversity, Soil Pollutants, PAH degradation, Polycyclic Aromatic Hydrocarbons, MESH: Betaproteobacteria, MESH: Phylogeny, stable isotope probing, Betaproteobacteria, Phylogeny, Soil Microbiology, MESH : Betaproteobacteria, 0303 health sciences, education.field_of_study, biology, Chemistry, General Medicine, Biodiversity, Pollution, Soil contamination, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], Biodegradation, Environmental, Environmental chemistry, Soil microbiology, Population, Molecular Sequence Data, MESH : Biodegradation, Environmental, MESH : Soil Microbiology, betaproteobacteria, MESH: Biodiversity, 03 medical and health sciences, MESH: Polycyclic Hydrocarbons, Aromatic, Rhodoferax, MESH: Phenanthrenes, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM], education, MESH : Phenanthrenes, 030304 developmental biology, 0105 earth and related environmental sciences, MESH: Soil Pollutants, MESH: Molecular Sequence Data, MESH : Phylogeny, Phenanthrene, Phenanthrenes, biology.organism_classification, MESH : Polycyclic Hydrocarbons, Aromatic, MESH: Soil Microbiology, 13. Climate action
Abstract: International audience; In this study, the PAH-degrading bacteria of a constructed wetland collecting road runoff has been studied through DNA stable isotope probing. Microcosms were spiked with (13)C-phenanthrene at 34 or 337 ppm, and bacterial diversity was monitored over a 14-day period. At 337 ppm, PAH degraders became dominated after 5 days by Betaproteobacteria, including novel Acidovorax, Rhodoferax and Hydrogenophaga members, and unknown bacteria related to Rhodocyclaceae. The prevalence of Betaproteobacteria was further demonstrated by phylum-specific quantitative PCR, and was correlated with a burst of phenanthrene mineralization. Striking shifts in the population of degraders were observed after most of the phenanthrene had been removed. Soil exposed to 34 ppm phenanthrene showed a similar population of degraders, albeit only after 14 days. Results demonstrate that specific Betaproteobacteria are involved in the main response to soil PAH contamination, and illustrate the potential of SIP approaches to investigate PAH biodegradation in soil.
Published: 2012

376. Homeostatic and Tissue Reparation Defaults in Mice Carrying Selective Genetic Invalidation of CXCL12/Proteoglycan Interactions

Author: Fabrice Chrétien, Françoise Baleux, Coralie L. Guerin, Paulo José Cardoso Vieira, Alice Recalde, Jean-Sébastien Silvestre, José Vilar, Patricia Rueda, Hugues Lortat-Jacob, Adèle Richart, Paméla Gasse, Fernando Arenzana-Seisdedos, Pham, Cécile, Pathogénie Virale, Institut Pasteur [Paris] (IP)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Paris-Centre de Recherche Cardiovasculaire (PARCC - UMR-S U970), Hôpital Européen Georges Pompidou [APHP] (HEGP), Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Hôpitaux Universitaires Paris Ouest - Hôpitaux Universitaires Île de France Ouest (HUPO)-Assistance publique - Hôpitaux de Paris (AP-HP) (AP-HP)-Hôpitaux Universitaires Paris Ouest - Hôpitaux Universitaires Île de France Ouest (HUPO)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Lymphopoïèse, Chimie des biomolécules, Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Histopathologie humaine et Modèles animaux, Institut Pasteur [Paris] (IP), This work was supported by grants from Agence Nationale de la Recherche (ANR, Chemoglycan, NT05-4_41967, Chemrepair 2010-BLAN112702), INSERM, Institut Pasteur PTR-395, Mizutani Fundation (Japan) and by institutional funding from INSERM. J.S.S is a recipient of a Contrat d'Interface from Assistance Publique-Hôpitaux de Paris and supported by 'Fondation pour la Recherche Médicale'. P.R and P.G are recipients of ANR fellowships. A.Récalde is a recipient of fellowships from Fondation pour la Recherche Médicale and from Région Ile de France., Institut Pasteur [Paris]-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pasteur [Paris], Institut Pasteur [Paris]-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ), Paris-Centre de Recherche Cardiovasculaire ( PARCC - U970 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Hôpital Européen Georges Pompidou [APHP] ( HEGP ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), and Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS )
Subjects: Chemokine, Cell signaling, Transcription, Genetic, Cell, Neovascularization, Physiologic, Article, Extracellular matrix, 03 medical and health sciences, chemistry.chemical_compound, Mice, 0302 clinical medicine, [ SDV.MP ] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology, Ischemia, Physiology (medical), Precursor cell, medicine, Animals, Homeostasis, Protein Isoforms, RNA, Messenger, Muscle, Skeletal, [SDV.MP] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology, 030304 developmental biology, 0303 health sciences, biology, Heparin, Heparan sulfate, Chemokine CXCL12, biological factors, Cell biology, Hindlimb, medicine.anatomical_structure, [SDV.MP]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology, Proteoglycan, chemistry, Biochemistry, 030220 oncology & carcinogenesis, Models, Animal, embryonic structures, biology.protein, Proteoglycans, biological phenomena, cell phenomena, and immunity, Cardiology and Cardiovascular Medicine, Homing (hematopoietic)
Abstract: Background— Interaction with heparan sulfate proteoglycans is supposed to provide chemokines with the capacity to immobilize on cell surface and extracellular matrix for accomplishing both tissue homing and signaling of attracted cells. However, the consequences of the exclusive invalidation of such interaction on the roles played by endogenous chemokines in vivo remain unascertained. Methods and Results— We engineered a mouse carrying a Cxcl12 gene ( Cxcl12 Gagtm ) mutation that precludes interactions with heparan sulfate structures while not affecting CXCR4-dependent cell signaling of CXCL12 isoforms (α, β, γ). Cxcl12 Gagtm/Gagtm mice develop normally, express normal levels of total and isoform-specific Cxcl12 mRNA, and show increased counting of circulating CD34 + hematopoietic precursor cells. After induced acute ischemia, a marked impaired capacity to support revascularization was observed in Cxcl12 Gagtm/Gagtm animals associated with a reduced number of infiltrating cells in the ischemic tissue despite the massive expression of CXCL12 isoforms. Importantly, exogenous administration of CXCL12γ, which binds heparan sulfate with the highest affinity ever reported for a cytokine, fully restores vascular growth, whereas heparan sulfate–binding CXCL12γ mutants failed to promote revascularization in Cxcl12 Gagtm/Gagtm animals. Conclusion— These findings prove the role played by heparan sulfate interactions in the functions of CXCL12 in both homeostasis and physiopathological settings and document for the first time the paradigm of chemokine immobilization in vivo.
Published: 2012

377. Silver Staining of 2D Electrophoresis Gels

Author: Rabilloud, Thierry, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)
Subjects: Genomics (q-bio.GN), Proteomics, Cell Extracts, Silver Staining, Proteome, education, Proteins, Buffers, Reference Standards, humanities, Research Design, Limit of Detection, [ SDV.BBM.GTP ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], FOS: Biological sciences, [SDV.BBM.GTP]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], Animals, Humans, Quantitative Biology - Genomics, Electrophoresis, Gel, Two-Dimensional, Electrophoresis, Polyacrylamide Gel, Isoelectric Focusing, health care economics and organizations
Abstract: Silver staining is used to detect proteins after electrophoretic separation on polyacrylamide gels. It -combines excellent sensitivity (in the low nanogram range) with the use of very simple and cheap equipment and chemicals. For its use in proteomics, two important additional features must be considered, compatibility with mass spectrometry and quantitative response. Both features are discussed in this chapter, and optimized silver staining protocols are proposed., arXiv admin note: substantial text overlap with arXiv:0904.3535
Published: 2012

378. Polarization-Induced Local Pore-Wall Functionalization for Biosensing: From Micropore to Nanopore

Author: André Roget, Emeline Descamps, Loïc Leroy, Pascale Pham, Arnaud Buhot, Pascal Mailley, Fabien Sauter-Starace, Vincent Haguet, Aurélie Bouchet, Thierry Livache, Jie Liu, Buhot, Arnaud, Chimie pour la Reconnaissance et l’Etude d’Assemblages Biologiques (CREAB), SYstèmes Moléculaires et nanoMatériaux pour l’Energie et la Santé (SYMMES), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Biomicrotechnologie et génomique fonctionnelle (BIOMICS), Laboratoire de Biologie à Grande Échelle (BGE - UMR S1038), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives - Laboratoire d'Electronique et de Technologie de l'Information (CEA-LETI), Direction de Recherche Technologique (CEA) (DRT (CEA)), Équipe MICrosystèmes d'Analyse (LAAS-MICA), Laboratoire d'analyse et d'architecture des systèmes (LAAS), Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Institut National des Sciences Appliquées - Toulouse (INSA Toulouse), Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Institut National des Sciences Appliquées (INSA)-Université Toulouse III - Paul Sabatier (UT3), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse 1 Capitole (UT1)-Université Toulouse - Jean Jaurès (UT2J)-Institut National Polytechnique (Toulouse) (Toulouse INP), Université Fédérale Toulouse Midi-Pyrénées-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Toulouse 1 Capitole (UT1)-Université Toulouse - Jean Jaurès (UT2J), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Structures et propriétés d'architectures moléculaire (SPRAM - UMR 5819), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Institut Nanosciences et Cryogénie (INAC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Laboratoire Biopuces (BIOPUCES), Institut Nanosciences et Cryogénie (INAC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG)
Subjects: [SDV.BIO]Life Sciences [q-bio]/Biotechnology, Silicon, chemistry.chemical_element, Nanotechnology, 02 engineering and technology, Biosensing Techniques, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Analytical Chemistry, Nanopores, Electricity, Electric field, Polarization (electrochemistry), ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, Membranes, Artificial, Microporous material, 021001 nanoscience & nanotechnology, Silicon Dioxide, 0104 chemical sciences, [SDV.BIO] Life Sciences [q-bio]/Biotechnology, Nanopore, Membrane, chemistry, Surface modification, Microtechnology, 0210 nano-technology, Biosensor
Abstract: The use of biological-probe-modified solid-state pores in biosensing is currently hindered by difficulties in pore-wall functionalization. The surface to be functionalized is small and difficult to target and is usually chemically similar to the bulk membrane. Herein, we demonstrate the contactless electrofunctionalization (CLEF) approach and its mechanism. This technique enables the one-step local functionalization of the single pore wall fabricated in a silica-covered silicon membrane. CLEF is induced by polarization of the pore membrane in an electric field and requires a sandwich-like composition and a conducting or semiconducting core for the pore membrane. The defects in the silica layer of the micropore wall enable the creation of an electric pathway through the silica layer, which allows electrochemical reactions to take place locally on the pore wall. The pore diameter is not a limiting factor for local wall modification using CLEF. Nanopores with a diameter of 200 nm fabricated in a silicon membrane and covered with native silica layer have been successfully functionalized with this method, and localized pore-wall modification was obtained. Furthermore, through proof-of-concept experiments using ODN-modified nanopores, we show that functionalized nanopores are suitable for translocation-based biosensing.
Published: 2012

379. Synthesis and Studies of a Water-Soluble and Air-Stable Cu-I/Cu-II Open-Shell Funnel Complex

Author: Michael Carboni, Andrea Brugnara, Nicolas Le Poul, Yves Le Mest, Olivia Reinaud, Benoit Colasson, Grégory Thiabaud, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques (LCBPT - UMR 8601), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie, Electrochimie Moléculaires et Chimie Analytique (CEMCA), Institut Brestois Santé Agro Matière (IBSAM), Université de Brest (UBO)-Université de Brest (UBO)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques ( LCBPT - UMR 8601 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Chimie, Electrochimie Moléculaires et Chimie Analytique ( CEMCA ), Université de Brest ( UBO ) -Institut de Chimie du CNRS ( INC ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -IFR148 ScInBioS, Université de Brest (UBO)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Brestois Santé Agro Matière (IBSAM), and Université de Brest (UBO)
Subjects: Tris, Magnetic Resonance Spectroscopy, Pyridines, Inorganic chemistry, chemistry.chemical_element, Ligands, 010402 general chemistry, Electrochemistry, 01 natural sciences, Biochemistry, chemistry.chemical_compound, [CHIM.ANAL]Chemical Sciences/Analytical chemistry, Calixarene, [CHIM.COOR]Chemical Sciences/Coordination chemistry, Physical and Theoretical Chemistry, Derivatization, Open shell, Aqueous solution, Molecular Structure, 010405 organic chemistry, Chemistry, Organic Chemistry, [ CHIM.COOR ] Chemical Sciences/Coordination chemistry, Water, Copper, 0104 chemical sciences, Solubility, Amine gas treating, [ CHIM.ANAL ] Chemical Sciences/Analytical chemistry, Calixarenes
Abstract: International audience; The derivatization of the large rim of a TMPA-capped calix[6]arene (TMPA = tris(2-pyridylmethyl)amine) with three trimethylammonium groups enables the water-solubilization of two air-stable Cu(I)/Cu(II) complexes. These two complexes present a vacant coordination site shielded from the aqueous environment by the calixarene core. The spectroscopic and electrochemical data recorded in pure water indicate that the host guest properties of the funnel complex are retained in both oxidation states of the copper cation.
Published: 2012

380. The Whereabouts of 2D Gels in Quantitative Proteomics

Author: Rabilloud , Thierry, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)
Subjects: Genomics (q-bio.GN), Proteomics, Silver Staining, Proteome, [ SDV.BBM.GTP ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], FOS: Biological sciences, Data Interpretation, Statistical, [SDV.BBM.GTP]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Genomics [q-bio.GN], Animals, Humans, Electrophoresis, Gel, Two-Dimensional, Electrophoresis, Polyacrylamide Gel, Quantitative Biology - Genomics, Coloring Agents, Cells, Cultured, Fluorescent Dyes
Abstract: International audience; Two-dimensional gel electrophoresis has been instrumental in the development of proteomics. Although it is no longer the exclusive scheme used for proteomics, its unique features make it a still highly valuable tool, especially when multiple quantitative comparisons of samples must be made, and even for large samples series. However, quantitative proteomics using 2D gels is critically dependent on the performances of the protein detection methods used after the electrophoretic separations. This chapter therefore examines critically the various detection methods (radioactivity, dyes, fluorescence, and silver) as well as the data analysis issues that must be taken into account when quantitative comparative analysis of 2D gels is performed.
Published: 2012

381. Semen clusterin is a novel DC-SIGN ligand

Author: Wolfgang Faigle, Emilio L. Malchiodi, Fernando Arenzana-Seisdedos, Franck Fieschi, Jean-Claude Michalski, Hugues Lortat-Jacob, Michel Thépaut, Sebastian Amigorena, Juan Sabatté, Ana Ceballos, Willy Morelle, Federico Remes Lenicov, Christian Rodriguez Rodrigues, Jorge Geffner, Marisa M. Fernández, Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ), Institut Curie, Collège de France ( CDF ), Collège de France ( CdF ), National Reference center for AIDS, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 ( UGSF ), Institut National de la Recherche Agronomique ( INRA ) -Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Departamento de Matemáticas, Universidad del Pais Vasco / Euskal Herriko Unibertsitatea ( UPV/EHU ), Pathogénie Virale, Institut Pasteur [Paris]-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ), Immunité et cancer ( U932 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Institut Curie, Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Collège de France (CDF), Collège de France (CdF), Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle - UMR 8576 (UGSF), Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Universidad del Pais Vasco / Euskal Herriko Unibertsitatea [Espagne] (UPV/EHU), Institut Pasteur [Paris]-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Immunité et cancer (U932), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut Curie-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Curie [Paris], Laboratoire de Spectrométrie de Masse Protéomique, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle UMR 8576 (UGSF), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut Curie [Paris]-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Université de Lille-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pasteur [Paris] (IP)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), and Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut Curie-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)
Subjects: Male, Glycosylation, MESH : Receptors, Cell Surface, Mannose, Plasma protein binding, Ligands, MESH: Recombinant Proteins, MESH: HIV-1, chemistry.chemical_compound, 0302 clinical medicine, MESH: Ligands, MESH : Lectins, C-Type, Immunology and Allergy, Receptor, MESH: Receptors, Cell Surface, 0303 health sciences, MESH : Ligands, MESH: Middle Aged, MESH: Dendritic Cells, MESH : Glycosylation, MESH : Protein Binding, Middle Aged, MESH : Adult, MESH: Glycosylation, Recombinant Proteins, 3. Good health, Cell biology, MESH : Antiviral Agents, DC-SIGN, MESH: Mannose, 030220 oncology & carcinogenesis, MESH: Cell Adhesion Molecules, MESH : HIV-1, Protein Binding, MESH : Fucose, Adult, MESH: Antiviral Agents, Glycan, MESH : Recombinant Proteins, MESH : Male, Immunology, Semen, Receptors, Cell Surface, Biology, MESH : Semen, Antiviral Agents, MESH : Cell Adhesion Molecules, MESH : Clusterin, 03 medical and health sciences, Humans, MESH: Protein Binding, Lectins, C-Type, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, MESH : Middle Aged, MESH: Fucose, MESH: Semen, [ SDV.BBM ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, 030304 developmental biology, Fucose, MESH: Humans, MESH : Mannose, Clusterin, MESH : Humans, MESH: Adult, Dendritic Cells, Molecular biology, MESH: Male, eye diseases, chemistry, MESH: Clusterin, MESH : Dendritic Cells, biology.protein, HIV-1, sense organs, Cell Adhesion Molecules, MESH: Lectins, C-Type
Abstract: The C-type lectin receptor dendritic cell-specific ICAM-3–grabbing nonintegrin (DC-SIGN) is an important player in the recognition of pathogens by dendritic cells. A plethora of pathogens including viruses, bacteria, parasites, and fungi are recognized by DC-SIGN through both mannose and fucose-containing glycans expressed on the pathogen surface. In this study, we identified semen clusterin as a novel DC-SIGN ligand. Semen clusterin, but not serum clusterin, expresses an extreme abundance of fucose-containing blood-type Ags such as Lex and Ley, which are both excellent DC-SIGN ligands. These motifs enable semen clusterin to bind DC-SIGN with very high affinity (Kd 76 nM) and abrogate the binding of HIV-1 to DC-SIGN. Depletion of clusterin from semen samples, however, did not completely prevent the ability of semen to inhibit the capture of HIV-1 by DC-SIGN, supporting that besides clusterin, semen contains other DC-SIGN ligands. Further studies are needed to characterize these ligands and define their contribution to the DC-SIGN–blocking activity mediated by semen. Clusterin is an enigmatic protein involved in a variety of physiologic and pathologic processes including inflammation, atherosclerosis, and cancer. Our results uncover an unexpected heterogeneity in the glycosylation pattern of clusterin and suggest that the expression of high concentrations of fucose-containing glycans enables semen clusterin to display a unique set of biological functions that might affect the early course of sexually transmitted infectious diseases.
Published: 2011

382. Importance of viral genomic composition in modulating glycoprotein content on the surface of influenza virus particles

Author: Jean-Paul Rolland, Christine Moriscot, Emmanuel Giudice, Bruno Lina, Vincent Moules, Olivier Terrier, Guy Schoehn, Emilie Frobert, Thomas Julien, M. Bouscambert-Duchamp, Yi Pu Lin, Béatrice Riteau, Olivier Ferraris, Alan J. Hay, Daniel Thomas, Alexandra Erny, Matthieu Yver, Manuel Rosa-Calatrava, Virologie et pathologie humaine (VirPath), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon, Inserm European Associated Laboratory, University of Dundee, Unit for Virus Host-Cell Interactions [Grenoble] (UVHCI), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-European Molecular Biology Laboratory [Grenoble] (EMBL)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Interactions cellulaires et moléculaires (ICM), Université de Rennes 1 (UR1), Université de Rennes (UNIV-RENNES)-Université de Rennes (UNIV-RENNES)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), World Health Organization Collaborating Centre Medical Research Council/National Institute of Medical Research, CNRS, Virologie et pathologie humaine ( VirPath ), Université Claude Bernard Lyon 1 ( UCBL ), Unit of Virus Host Cell Interactions ( UVHCI ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Interactions cellulaires et moléculaires ( ICM ), Université de Rennes 1 ( UR1 ), Université de Rennes ( UNIV-RENNES ) -Université de Rennes ( UNIV-RENNES ) -IFR140-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-European Molecular Biology Laboratory [Grenoble] (EMBL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), and Université de Rennes (UR)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Subjects: MESH : Cell Line, viruses, Hemagglutinin Glycoproteins, Influenza Virus, law.invention, MESH: Dogs, Influenza A Virus, H1N1 Subtype, MESH : Dogs, law, Virus Components, MESH: Animals, MESH : Neuraminidase, MESH : Viral Proteins, chemistry.chemical_classification, 0303 health sciences, biology, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], 030302 biochemistry & molecular biology, Spike density, MESH: Hemagglutinin Glycoproteins, Influenza Virus, MESH: Neuraminidase, Neuraminidase (NA), Orthomyxoviridae, Cryo-electron microscopy (cryo-EM), MESH : Influenza A Virus, H1N1 Subtype, MESH : RNA Replicase, Recombinant DNA, MESH: Virion, MESH: Cryoelectron Microscopy, MESH: RNA Replicase, MESH : Influenza A Virus, H3N2 Subtype, Neuraminidase, MESH: Influenza A Virus, H3N2 Subtype, Virus, Cell Line, MESH: Influenza A Virus, H1N1 Subtype, Viral Proteins, 03 medical and health sciences, Dogs, Virology, MESH : Virion, Animals, Humans, Polymerase Gene, Haemagglutinin (HA), 030304 developmental biology, MESH: Humans, Host (biology), Influenza A Virus, H3N2 Subtype, Cryoelectron Microscopy, MESH : Humans, Virion, MESH : Cryoelectron Microscopy, RNA-Dependent RNA Polymerase, biology.organism_classification, MESH: Viral Proteins, Influenza, Viral glycoprotein, MESH: Cell Line, MESH : Hemagglutinin Glycoproteins, Influenza Virus, chemistry, MESH : Animals, Glycoprotein, [ SDV.BBM.BS ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Abstract: International audience; Despite progress in our knowledge of the internal organisation of influenza virus particles, little is known about the determinants of their morphology and, more particularly, of the actual abundance of structural proteins at the virion level. To address these issues, we used cryo-EM to focus on viral (and host) factors that might account for observed differences in virion morphology and characteristics such as size, shape and glycoprotein (GP) spike density. Twelve recombinant viruses were characterised in terms of their morphology, neuraminidase activity and virus growth. The genomic composition was shown to be important in determining the GP spike density. In particular, polymerase gene segments and especially PB1/PB2 were shown to have a prominent influence in addition to that for HA in determining GP spike density, a feature consistent with a functional link between these virus components important for virus fitness.
Published: 2011

383. Trapping conformational states along ligand-binding dynamics of peptide deformylase: the impact of induced fit on enzyme catalysis

Author: Sonia Fieulaine, Isabelle Artaud, Carmela Giglione, Michel Desmadril, Frédéric Dardel, Thierry Meinnel, Adrien Boularot, Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut des sciences du végétal (ISV), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques (LCBPT - UMR 8601), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biochimie et biophysique moléculaire et cellulaire (IBBMC), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ), Institut des sciences du végétal ( ISV ), Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques ( LCBPT - UMR 8601 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de biochimie et biophysique moléculaire et cellulaire ( IBBMC ), and Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS )
Subjects: Models, Molecular, MESH: Amidohydrolases, MESH: Hydroxamic Acids, [ SDV.BV ] Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology, Amino Acid Motifs, Arabidopsis, MESH: Catalytic Domain, Crystallography, X-Ray, Hydroxamic Acids, Biochemistry, MESH : Arabidopsis Proteins, Peptide deformylase, MESH: Amino Acid Motifs, MESH : Arabidopsis, Catalytic Domain, MESH: Arabidopsis, Enzyme Inhibitors, Biology (General), 0303 health sciences, MESH: Kinetics, General Neuroscience, 030302 biochemistry & molecular biology, MESH : Catalytic Domain, MESH : Protein Binding, Enzyme structure, MESH : Mutagenesis, Site-Directed, Enzymes, MESH: Mutagenesis, Site-Directed, MESH : Amidohydrolases, MESH: Enzyme Inhibitors, Thermodynamics, MESH : Kinetics, MESH: Thermodynamics, General Agricultural and Biological Sciences, MESH: Models, Molecular, Protein Binding, Research Article, MESH : Amino Acid Motifs, MESH : Models, Molecular, QH301-705.5, Mutation, Missense, MESH: Arabidopsis Proteins, Biology, Protein Chemistry, General Biochemistry, Genetics and Molecular Biology, Enzyme catalysis, Amidohydrolases, 03 medical and health sciences, Molecular recognition, Hydrolase, MESH : Hydrogen Bonding, MESH: Protein Binding, [SDV.BV]Life Sciences [q-bio]/Vegetal Biology, Enzyme kinetics, MESH: Hydrogen Bonding, 030304 developmental biology, MESH : Thermodynamics, Enzyme Kinetics, MESH : Enzyme Inhibitors, MESH: Mutation, Missense, MESH : Hydroxamic Acids, General Immunology and Microbiology, Arabidopsis Proteins, Substrate (chemistry), Active site, Proteins, Hydrogen Bonding, MESH: Crystallography, X-Ray, Kinetics, Small Molecules, Enzyme Structure, biology.protein, Biophysics, Mutagenesis, Site-Directed, Biocatalysis, MESH : Crystallography, X-Ray, MESH : Mutation, Missense
Abstract: For several decades, molecular recognition has been considered one of the most fundamental processes in biochemistry. For enzymes, substrate binding is often coupled to conformational changes that alter the local environment of the active site to align the reactive groups for efficient catalysis and to reach the transition state. Adaptive substrate recognition is a well-known concept; however, it has been poorly characterized at a structural level because of its dynamic nature. Here, we provide a detailed mechanism for an induced-fit process at atomic resolution. We take advantage of a slow, tight binding inhibitor-enzyme system, actinonin-peptide deformylase. Crystal structures of the initial open state and final closed state were solved, as well as those of several intermediate mimics captured during the process. Ligand-induced reshaping of a hydrophobic pocket drives closure of the active site, which is finally “zipped up” by additional binding interactions. Together with biochemical analyses, these data allow a coherent reconstruction of the sequence of events leading from the encounter complex to the key-lock binding state of the enzyme. A “movie” that reconstructs this entire process can be further extrapolated to catalysis., Author Summary The notion of induced fit when a protein binds its ligand—like a glove adapting to the shape of a hand—is a central concept of structural biochemistry introduced over 50 years ago. A detailed molecular demonstration of this phenomenon has eluded biochemists, however, largely due to the difficulty of capturing the steps of this very transient process: the “conformational change.” In this study, we were able to see this process by using X-ray diffraction to determine more than 10 distinct structures adopted by a single enzyme when it binds a ligand. To do this, we took advantage of the “slow, tight-binding” of a potent inhibitor to its specific target enzyme to trap intermediates in the binding process, which allowed us to monitor the action of an enzyme in real-time at atomic resolution. We showed the kinetics of the conformational change from an initial open state, including the encounter complex, to the final closed state of the enzyme. From these data and other biochemical and biophysical analyses, we make a coherent causal reconstruction of the sequence of events leading to inhibition of the enzyme's activity. We also generated a movie that reconstructs the sequence of events during the encounter. Our data provide new insights into how enzymes achieve a catalytically competent conformation in which the reactive groups are brought into close proximity, resulting in catalysis.
Published: 2011

384. Electrostatic immobilization of polyoxometallates on silicon: X-ray Photoelectron Spectroscopy and electrochemical studies

Author: Gérard Bidan, Florence Duclairoir, Martial Billon, Benoit Fleury, Aurélien Fanton, Lionel Dubois, Institut Nanosciences et Cryogénie (INAC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA), Structures et propriétés d'architectures moléculaire (SPRAM - UMR 5819), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Reconnaissance Ionique et Chimie de Coordination (RICC), SYstèmes Moléculaires et nanoMatériaux pour l’Energie et la Santé (SYMMES), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Laboratoire d'Electronique et des Technologies de l'Information (CEA-LETI), Université Grenoble Alpes (UGA)-Direction de Recherche Technologique (CEA) (DRT (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Equipe de Recherche en Matériaux Moléculaires et Spectroscopies (ERMMES), Institut Parisien de Chimie Moléculaire (IPCM), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie pour la Reconnaissance et l’Etude d’Assemblages Biologiques (CREAB), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives - Laboratoire d'Electronique et de Technologie de l'Information (CEA-LETI), Direction de Recherche Technologique (CEA) (DRT (CEA)), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Subjects: Silicon, Chemistry, Inorganic chemistry, Metals and Alloys, chemistry.chemical_element, Protonation, 02 engineering and technology, Surfaces and Interfaces, Tungsten, 010402 general chemistry, 021001 nanoscience & nanotechnology, Electrochemistry, Electrostatics, 01 natural sciences, 0104 chemical sciences, Surfaces, Coatings and Films, Electronic, Optical and Magnetic Materials, X-ray photoelectron spectroscopy, Covalent bond, Materials Chemistry, [CHIM]Chemical Sciences, Cyclic voltammetry, 0210 nano-technology, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract: Keggin-type dodecatungstosilicates polyoxometallates (POMs) ([SiW 12 O 40 ] 4− ) were immobilized in a straightforward manner by electrostatic interactions on ammonium layers covalently grafted on silicon. This method does not require any POM modification synthetical steps. The presence of [SiW 12 O 40 ] 4− on the surface is demonstrated by X-ray Photoelectron Spectroscopy from a specific modification of the tungsten 4f 7/2 signal. Moreover the surface coverage of [SiW 12 O 40 ] 4− has been improved by 35% upon changing the nature of the anchoring ammonium groups from protonated to methylated amino groups. The organic–inorganic composite films have also been characterized by cyclic voltammetry showing that POMs have a specific behavior on silicon surfaces. In addition the use of a polyallylamine capping layer proved to stabilize efficiently the POM electrochemical response.
Published: 2011

385. In vitro characterization of naturally occurring influenza H3NA- viruses lacking the NA gene segment: toward a new mechanism of viral resistance?

Author: E. Fournier, Daniel Thomas, Matthieu Yver, C. Boule, Vincent Moules, Emmanuel Giudice, Manuel Rosa-Calatrava, Bruno Lina, Corinne Bergeron, Roland Marquet, Nadia Naffakh, Guy Schoehn, Yi Pu Lin, Alan Hay, Martine Valette, Aurélien Traversier, Olivier Ferraris, A. Rivoire, M. Bouscambert-Duchamp, Michèle Ottmann, Jean-Paul Rolland, Olivier Terrier, Virologie et Pathologie Humaine ( VirPath ), École normale supérieure - Lyon ( ENS Lyon ) -Université Claude Bernard Lyon 1 ( UCBL ), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Interactions cellulaires et moléculaires ( ICM ), Université de Rennes 1 ( UR1 ), Université de Rennes ( UNIV-RENNES ) -Université de Rennes ( UNIV-RENNES ) -IFR140-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Architecture et Réactivité de l'ARN ( ARN ), Institut de biologie moléculaire et cellulaire ( IBMC ), Université de Strasbourg ( UNISTRA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université de Strasbourg ( UNISTRA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Génétique moléculaire des virus à ARN, Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Virologie et Pathologie Humaine (VirPath), École normale supérieure de Lyon (ENS de Lyon)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Interactions cellulaires et moléculaires (ICM), Université de Rennes (UR)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Architecture et Réactivité de l'ARN (ARN), Institut de biologie moléculaire et cellulaire (IBMC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), École normale supérieure - Lyon (ENS Lyon)-Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Rennes 1 (UR1), Université de Rennes (UNIV-RENNES)-Université de Rennes (UNIV-RENNES)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Subjects: Models, Molecular, viral resistance, Protein Conformation, viruses, neuraminidase, medicine.disease_cause, Virus Replication, Influenza A virus, Enzyme Inhibitors, chemistry.chemical_classification, 0303 health sciences, biology, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], virus diseases, Orthomyxoviridae, 3. Good health, influenza, Gene Expression Regulation, Viral, Hemagglutinin (influenza), Antiviral Agents, Gene Expression Regulation, Enzymologic, Cell Line, 03 medical and health sciences, Dogs, Oseltamivir, Virology, Drug Resistance, Viral, medicine, Animals, Humans, Amino Acid Sequence, hemagglutinin, Gene, 030304 developmental biology, 030306 microbiology, Influenza A Virus, H3N2 Subtype, Cryoelectron Microscopy, Virion, biology.organism_classification, Reverse genetics, Viral replication, chemistry, biology.protein, cryo-EM, Glycoprotein, Neuraminidase, Sequence Alignment, [ SDV.BBM.BS ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM]
Abstract: International audience; Among a panel of 788 clinical influenza H3N2 isolates, two isolates were characterized by an oseltamivir-resistant phenotype linked to the absence of any detectable NA activity. Here, we established that the two H3NA- isolates lack any detectable full-length NA segment, and one of these could be rescued by reverse genetics in the absence of any NA segment sequence. We found that the absence of NA segment induced a moderate growth defect of the H3NA- viruses as on cultured cells. The glycoproteins density at the surface of H3NA- virions was unchanged as compared to H3N2 virions. The HA protein as well as residues 188 and 617 of the PB1 protein were shown to be strong determinants of the ability of H3NA- viruses to grow in the absence of the NA segment. The significance of these findings about naturally occurring seven-segment influenza A viruses is discussed.
Published: 2010

386. EuPathDomains: the divergent domain database for eukaryotic pathogens

Author: Fatma Z. Guerfali, Nicolas Terrapon, Amel Ghouila, Olivier Gascuel, Dhafer Laouini, Laurent Brehelin, Eric Maréchal, Méthodes et Algorithmes pour la Bioinformatique (MAB), Laboratoire d'Informatique de Robotique et de Microélectronique de Montpellier (LIRMM), Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut Pasteur de Tunis, Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP), Université de Tunis [Tunis], Laboratoire d'Immunopathologie, Vaccinologie et Génétique Moléculaire (LVGM), Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP)-Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP), Physiologie cellulaire et végétale (LPCV), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), This research is supported by the French National Research Agency (PlasmoExplore project, ANR-06-CIS6-MDCA-014). FZG and DL are supported by NIH/NIAID/DMID Grant Number 5P50AI074178., Méthodes et Algorithmes pour la Bioinformatique ( MAB ), Laboratoire d'Informatique de Robotique et de Microélectronique de Montpellier ( LIRMM ), Université de Montpellier ( UM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université de Montpellier ( UM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut Pasteur de Tunis-Réseau International des Instituts Pasteur ( RIIP ), Laboratoire d'Immunopathologie, Vaccinologie et Génétique Moléculaire ( LVGM ), Laboratoire de physiologie cellulaire végétale ( LPCV ), Institut National de la Recherche Agronomique ( INRA ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Université de Tunis, Laboratoire de physiologie cellulaire végétale (LPCV), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)
Subjects: Plasmodium, MESH : Cryptosporidium parvum, Protozoan Proteins, MESH : Molecular Sequence Annotation, computer.software_genre, Genome, MESH : Leishmania, MESH : Eukaryota, Trypanosomes, human pathogen, [ SDV.BIBS ] Life Sciences [q-bio]/Quantitative Methods [q-bio.QM], Databases, Protein, MESH: Protozoan Proteins, database, Leishmania, 0303 health sciences, Database, 030302 biochemistry & molecular biology, MESH: Toxoplasma, therapeutic target, protein domain, Eukaryota, MESH : Protein Binding, [SDV.BIBS]Life Sciences [q-bio]/Quantitative Methods [q-bio.QM], 3. Good health, MESH: Eukaryota, Infectious Diseases, DECIPHER, Identification (biology), Toxoplasma, MESH: Computational Biology, Protein Binding, Microbiology (medical), InterPro, MESH: Databases, Protein, MESH : Trypanosoma brucei brucei, MESH: Leishmania, Protein domain, Trypanosoma brucei brucei, Context (language use), MESH: Molecular Sequence Annotation, Biology, Microbiology, Domain (software engineering), 03 medical and health sciences, MESH: Giardia lamblia, MESH : Toxoplasma, [ INFO.INFO-BI ] Computer Science [cs]/Bioinformatics [q-bio.QM], Genetics, MESH: Protein Binding, Humans, Protein Interaction Domains and Motifs, MESH : Databases, Protein, Molecular Biology, Ecology, Evolution, Behavior and Systematics, MESH : Protozoan Proteins, 030304 developmental biology, Whole genome sequencing, Cryptosporidium parvum, MESH : Giardia lamblia, MESH: Protein Interaction Domains and Motifs, MESH: Humans, functional annotations, MESH: Plasmodium, MESH : Humans, MESH: Trypanosoma brucei brucei, Computational Biology, Molecular Sequence Annotation, MESH : Plasmodium, MESH: Cryptosporidium parvum, [INFO.INFO-BI]Computer Science [cs]/Bioinformatics [q-bio.QM], Giardia lamblia, computer, MESH : Computational Biology, MESH : Protein Interaction Domains and Motifs
Abstract: International audience; Eukaryotic pathogens (e.g. Plasmodium, Leishmania, Trypanosomes, etc.) are a major source of morbidity and mortality worldwide. In Africa, one of the most impacted continents, they cause millions of deaths and constitute an immense economic burden. While the genome sequence of several of these organisms is now available, the biological functions of more than half of their proteins are still unknown. This is a serious issue for bringing to the foreground the expected new therapeutic targets. In this context, the identification of protein domains is a key step to improve the functional annotation of the proteins. However, several domains are missed in eukaryotic pathogens because of the high phylogenetic distance of these organisms from the classical eukaryote models. We recently proposed a method, co-occurrence domain detection (CODD), that improves the sensitivity of Pfam domain detection by exploiting the tendency of domains to appear preferentially with a few other favorite domains in a protein. In this paper, we present EuPathDomains (http://www.atgc-montpellier.fr/EuPathDomains/), an extended database of protein domains belonging to ten major eukaryotic human pathogens. EuPathDomains gathers known and new domains detected by CODD, along with the associated confidence measurements and the GO annotations that can be deduced from the new domains. This database significantly extends the Pfam domain coverage of all selected genomes, by proposing new occurrences of domains as well as new domain families that have never been reported before. For example, with a false discovery rate lower than 20%, EuPathDomains increases the number of detected domains by 13% in Toxoplasma gondii genome and up to 28% in Cryptospordium parvum, and the total number of domain families by 10% in Plasmodium falciparum and up to 16% in C. parvum genome. The database can be queried by protein names, domain identifiers, Pfam or Interpro identifiers, or organisms, and should become a valuable resource to decipher the protein functions of eukaryotic pathogens.
Published: 2010

387. Endoplasmic reticulum is a major target of cadmium toxicity in yeast

Author: Gardarin, Aurélie, Chédin, Stéphane, Lagniel, Gilles, Aude, Jean-Christophe, Godat, Emmanuel, Catty, Patrice, Labarre, Jean, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Service de Biologie Intégrative et Génétique Moléculaire (SBIGeM), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biologie et de Technologies de Saclay (IBITECS), Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Service de Biologie Intégrative et Génétique Moléculaire ( SBIGeM ), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ), Institut de Biologie et de Technologies de Saclay ( IBITECS ), Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay
Subjects: GENE DISRUPTION, ER-ASSOCIATED DEGRADATION, UNFOLDED PROTEIN RESPONSE, [ SDV.TOX ] Life Sciences [q-bio]/Toxicology, EPITHELIAL-CELLS, [SDV.SP]Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences, LIPID-PEROXIDATION, CALCIUM HOMEOSTASIS, CASPASE-INDEPENDENT APOPTOSIS, [ SDV.SP ] Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences, [SDV.MP]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology, HEAVY-METAL IONS, [ SDV.MP ] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology, [SDV.TOX]Life Sciences [q-bio]/Toxicology, SACCHAROMYCES-CEREVISIAE RESPONSE, OXIDATIVE STRESS
Abstract: International audience; Cadmium (Cd2+) is a very toxic metal that causes DNA damage, oxidative stress and apoptosis. Despite many studies, the cellular and molecular mechanisms underlying its high toxicity are not clearly understood. We show here that very low doses of Cd2+ cause ER stress in Saccharomyces cerevisiae as evidenced by the induction of the unfolded protein response (UPR) and the splicing of HAC1 mRNA. Furthermore, mutant strains (Δire1 and Δhac1) unable to induce the UPR are hypersensitive to Cd2+, but not to arsenite and mercury. The full functionality of the pathways involved in ER stress response is required for Cd2+ tolerance. The data also suggest that Cd2+-induced ER stress and Cd2+ toxicity are a direct consequence of Cd2+ accumulation in the ER. Cd2+ does not inhibit disulfide bond formation but perturbs calcium metabolism. In particular, Cd2+ activates the calcium channel Cch1/Mid1, which also contributes to Cd2+ entry into the cell. The results reinforce the interest of using yeast as a cellular model to study toxicity mechanisms in eukaryotic cells.
Published: 2010

388. CopK from Cupriavidus metallidurans CH34 Binds Cu(I) in a Tetrathioether Site: Characterization by X-ray Absorption and NMR Spectroscopy

Author: J. L. Hazemann, Beate Bersch, Jacques Covès, Max Mergeay, Géraldine Sarret, Adrien Favier, Laboratoire de Géophysique Interne et Tectonophysique (LGIT), Observatoire des Sciences de l'Univers de Grenoble (OSUG), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Laboratoire Central des Ponts et Chaussées (LCPC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Matériaux, Rayonnements, Structure (NEEL - MRS), Institut Néel (NEEL), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Belgian Center for Nuclear Energy, Tox-Nuc-E, Laboratoire de Géophysique Interne et Tectonophysique ( LGIT ), Observatoire des Sciences de l'Univers de Grenoble ( OSUG ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Institut national des sciences de l'Univers ( INSU - CNRS ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Institut national des sciences de l'Univers ( INSU - CNRS ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Laboratoire Central des Ponts et Chaussées ( LCPC ) -Institut des Sciences de la Terre ( ISTerre ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Institut Français des Sciences et Technologies des Transports, de l'Aménagement et des Réseaux ( IFSTTAR ) -Institut national des sciences de l'Univers ( INSU - CNRS ) -Institut de recherche pour le développement [IRD] : UR219-PRES Université de Grenoble-Université Savoie Mont Blanc ( USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry] ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Institut Français des Sciences et Technologies des Transports, de l'Aménagement et des Réseaux ( IFSTTAR ) -Institut de recherche pour le développement [IRD] : UR219-PRES Université de Grenoble-Université Savoie Mont Blanc ( USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry] ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), MRS - Matériaux, Rayonnements, Structure, Institut Néel ( NEEL ), Université Grenoble Alpes [Saint Martin d'Hères]-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes [Saint Martin d'Hères]-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Laboratoire Central des Ponts et Chaussées (LCPC)-Institut des Sciences de la Terre (ISTerre), Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-PRES Université de Grenoble-Institut de recherche pour le développement [IRD] : UR219-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Institut Français des Sciences et Technologies des Transports, de l'Aménagement et des Réseaux (IFSTTAR)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-PRES Université de Grenoble-Institut de recherche pour le développement [IRD] : UR219-Institut Français des Sciences et Technologies des Transports, de l'Aménagement et des Réseaux (IFSTTAR), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA), Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Matériaux, Rayonnements, Structure (MRS), and Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)
Subjects: Models, Molecular, Magnetic Resonance Spectroscopy, Absorption spectroscopy, Protein Conformation, [SDE.MCG]Environmental Sciences/Global Changes, chemistry.chemical_element, Ligands, 010402 general chemistry, Ether, 01 natural sciences, Biochemistry, Catalysis, Metal, 03 medical and health sciences, chemistry.chemical_compound, Colloid and Surface Chemistry, Bacterial Proteins, Thioether, [SDU.STU.GC]Sciences of the Universe [physics]/Earth Sciences/Geochemistry, 030304 developmental biology, 0303 health sciences, Binding Sites, biology, Extended X-ray absorption fine structure, Cupriavidus metallidurans, Cupriavidus, General Chemistry, Periplasmic space, Nuclear magnetic resonance spectroscopy, [ SDU.STU.GC ] Sciences of the Universe [physics]/Earth Sciences/Geochemistry, biology.organism_classification, Copper, 0104 chemical sciences, Solutions, [ SDE.MCG ] Environmental Sciences/Global Changes, Crystallography, X-Ray Absorption Spectroscopy, chemistry, 13. Climate action, visual_art, visual_art.visual_art_medium, Protein Binding
Abstract: International audience; Cupriavidus metallidurans CH34 is a bacterium that is resistant to high metal concentrations in the environment. Increased copper resistance is associated with the cop cluster on the large plasmid pMOL30 that is composed of at least 21 genes. The copK gene encodes a 74 residue periplasmic protein whose expression is strongly upregulated in the presence of copper. CopK was previously shown to cooperatively bind Cu(I) and Cu(II) in distinct, specific sites. The solution structure of Cu(I)−CopK and the characterization of the Cu(I) site by X-ray absorption spectroscopy and NMR are reported here. EXAFS spectra are in agreement with a tetrathioether Cu(I) site, providing so far unique spectral information on a 4S-coordinated Cu(I) in a protein. The methionine residues forming the Cu(I) site, M28, M38, M44, and M54, are identified by NMR. We propose the chemical shift of the methionine Cε as a new and sensitive probe for the detection of Cu(I) bound to thioether groups. The solution structure of Cu(I)−CopK demonstrates that Cu(I) binding induces a complete structural modification with the disruption of the second β-sheet and a rotation of the C-terminal part of nearly 180° around a hinge formed by asparagine 57. This conformational change is directly related to the loss of the dimer interface and most probably to the formation of the Cu(II) site involving histidine 70. The solution structure of Cu(I)−CopK therefore provides the molecular basis for the understanding of the Cu(I)/Cu(II) binding cooperativity.
Published: 2010

389. Quantum Yield Measurements of Short-Lived Photoactivation Intermediates in DNA Photolyase: Toward a Detailed Understanding of the Triple Tryptophan Electron Transfer Chain

Author: Andras Lukacs, Marten H. Vos, Martin Byrdin, André P. M. Eker, Klaus Brettel, Viruthachalam Thiagarajan, Molecular Genetics, Photocatalyse et Biohydrogène ( LPB ), Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale ( B3S ), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), CNRS, URA2096, Gif sur Yvette, F-91191, affiliation inconnue, Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Laboratoire d'optique et biosciences ( LOB ), École polytechnique ( X ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), School of Chemical Sciences and Pharmacy, University of East Anglia, Norwich NR4 7TJ, Department of Cell Biology and Genetics, Medical Genetics Centre, Erasmus University Medical Centre, P.O. Box 2040, 3000 CA Rotterdam, Photocatalyse et Biohydrogène (LPB), Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale (B3S), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire d'optique et biosciences (LOB), École polytechnique (X)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Système membranaires, photobiologie, stress et détoxication (SMPSD), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)
Subjects: Photochemistry, [SDV]Life Sciences [q-bio], Flavin group, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, Cofactor, Electron Transport, chemistry.chemical_compound, Electron transfer, Escherichia coli, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Physical and Theoretical Chemistry, Photolyase, Flavin adenine dinucleotide, biology, [ SDV ] Life Sciences [q-bio], 010405 organic chemistry, Tryptophan, DNA photolyase, Electron transport chain, 0104 chemical sciences, Kinetics, chemistry, biology.protein, Quantum Theory, Proton-coupled electron transfer, Deoxyribodipyrimidine Photo-Lyase
Abstract: International audience; The light-dependent DNA repair enzyme photolyase contains a unique evolutionary conserved triple tryptophan electron transfer chain (W382−W359−W306 in photolyase from E. coli) that bridges the ∼15 Å distance between the buried flavin adenine dinucleotide (FAD) cofactor and the surface of the protein. Upon excitation of the semireduced flavin (FADH°), electron transfer through the chain leads to formation of fully reduced flavin (FADH−; required for DNA repair) and oxidation of the most remote tryptophan residue W306, followed by its deprotonation. The thus-formed tryptophanyl radical W306°+ is reduced either by an extrinsic reductant or by reverse electron transfer from FADH−. Altogether the kinetics of these charge transfer reactions span 10 orders of magnitude, from a few picoseconds to tens of milliseconds. We investigated electron transfer processes in the picosecond−nanosecond time window bridging the time domains covered by ultrafast pump−probe and "classical" continuous probe techniques. Using a recent dedicated setup, we directly show that virtually no absorption change between 300 ps and 10 ns occurs in wild-type photolyase, implying that no charge recombination takes place in this time window. In contrast, W306F mutant photolyase showed a partial absorption recovery with a time constant of 0.85 ns. In wild-type photolyase, the quantum yield of FADH− W306°+ was found at 19 ± 4%, in reference to the established quantum yield of the long-lived excited state of [Ru(bpy)3]2+. With this yield, the optical spectrum of the excited state of FADH° can be constructed from ultrafast spectroscopic data; this spectrum is dominated by excited state absorption extending from below 450 to 850 nm. The new experimental results, taken together with previous data, allow us to propose a detailed kinetic and energetic scheme of the electron transfer chain. Copyright © 2009 American Chemical Society
Published: 2010

390. Biomimetic and self-assembled calix[6]arene-based receptors for neutral molecules

Author: Coquière, David, Le Gac, Stéphane, Darbost, Ulrich, Sénèque, Olivier, Jabin, Ivan, Reinaud, Olivia, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques ( LCBPT - UMR 8601 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Service de Chimie Organique Université libre de Bruxelles, Université Libre de Bruxelles [Bruxelles] ( ULB ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques (LCBPT - UMR 8601), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université libre de Bruxelles (ULB), Sénèque, Olivier, Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Libre de Bruxelles [Bruxelles] (ULB), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])
Subjects: [ CHIM.COOR ] Chemical Sciences/Coordination chemistry, [CHIM.COOR]Chemical Sciences/Coordination chemistry, [CHIM.COOR] Chemical Sciences/Coordination chemistry, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract: International audience
Published: 2009

391. The anti-inflammatory agent flufenamic acid depresses store-operated channels by altering mitochondrial calcium homeostasis

Author: Gérard Brandolin, Alexandre Bouron, Peng Tu, Visualization and Computer Vision Lab, GE Global Research, Institut Pasteur d'Ho Chi Minh Ville, Réseau International des Instituts Pasteur (RIIP), Centre des Sciences du Goût et de l'Alimentation [Dijon] (CSGA), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Bourgogne (UB)-AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Biochimie et biophysique des systèmes intégrés (BBSI), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Centre des Sciences du Goût (CSG), Etablissement National d'Enseignement Supérieur Agronomique de Dijon (ENESAD)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Bourgogne (UB)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Réseau International des Instituts Pasteur ( RIIP ) -Institut Pasteur d'Ho Chi Minh Ville, Centre des Sciences du Goût et de l'Alimentation [Dijon] ( CSGA ), Institut National de la Recherche Agronomique ( INRA ) -Université de Bourgogne ( UB ) -AgroSup Dijon - Institut National Supérieur des Sciences Agronomiques, de l'Alimentation et de l'Environnement-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Biochimie et biophysique des systèmes intégrés ( BBSI ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), and Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA )
Subjects: Thapsigargin, In Vitro Techniques, Mitochondrion, Mice, 03 medical and health sciences, Cellular and Molecular Neuroscience, chemistry.chemical_compound, Transient receptor potential channel, [ SDV.BBM.BC ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], 0302 clinical medicine, medicine, Animals, Homeostasis, Humans, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM], Cells, Cultured, Ion transporter, Ion channel, Fluorescent Dyes, 030304 developmental biology, Membrane Potential, Mitochondrial, Neurons, Pharmacology, 0303 health sciences, Aniline Compounds, Endoplasmic reticulum, Anti-Inflammatory Agents, Non-Steroidal, Cell Membrane, Calcium Channel Blockers, Flufenamic Acid, Mitochondria, 3. Good health, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], body regions, Stretch-activated ion channel, Flufenamic acid, Animals, Newborn, Xanthenes, chemistry, Biochemistry, Biophysics, Calcium, lipids (amino acids, peptides, and proteins), Calcium Channels, 030217 neurology & neurosurgery, medicine.drug
Abstract: International audience; Fenamates like flufenamic acid (FFA) are anti-inflammatory drugs known to alter ion fluxes through the plasma membrane. They are for instance potent blockers of cation and anion channels, and FFA is now commonly used to block currents through TRP channels and receptor-operated channels. However, FFA exerts complex and multifaceted actions on ion transport systems and, in most instances, a molecular understanding of these FFA-dependent modulations is lacking. In addition, FFA is also to known to perturb the homeostasis of Ca(2+). In the present report, we investigated whether the FFA-induced alterations of the Ca(2+) homeostasis could play a role in the FFA-dependent modulation of transmembrane ion fluxes. Experiments performed with the Ca(2+) indicator Fluo-4 on cultured cortical neurons and HEK-293 cells showed that FFA increased the cytosolic concentration of Ca(2+) even in cells kept in a Ca(2+)-free medium or when the endoplasmic reticulum was depleted with thapsigargin. The FFA-dependent Ca(2+) responses were, however, strongly reduced by bongkrekic acid, a specific ligand of the mitochondrial ADP/ATP carrier which, in addition, inhibits the permeability transition pore. Like FCCP, FFA released Ca(2+) from isolated brain mitochondria and indirectly modulates store-operated Ca(2+) channels. We suggest that some of the effects of FFA on plasma membrane ion channels could be explained, at least partially, by its ability to modulate the mitochondrial Ca(2+) homeostasis.
Published: 2009

392. Enhanced Selenate Accumulation in Cupriavidus metallidurans CH34 Does Not Trigger a Detoxification Pathway

Author: Laure Avoscan, Barbara Gouget, Olivier Proux, Jacques Covès, Jéril Degrouard, Marie Carrière, Géraldine Sarret, Laboratoire Pierre Süe (LPS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Microbiologie du Sol et de l'Environnement (MSE), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université de Bourgogne (UB), Laboratoire de Géophysique Interne et Tectonophysique (LGIT), Laboratoire Central des Ponts et Chaussées (LCPC)-Observatoire des Sciences de l'Univers de Grenoble (OSUG), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), European Synchrotron Radiation Facility (ESRF), Développement et évolution (DE), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), ToxNuc-E, Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Observatoire des Sciences de l'Univers de Grenoble (OSUG), Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Laboratoire Central des Ponts et Chaussées (LCPC)-Institut des Sciences de la Terre (ISTerre), Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-PRES Université de Grenoble-Institut de recherche pour le développement [IRD] : UR219-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Institut Français des Sciences et Technologies des Transports, de l'Aménagement et des Réseaux (IFSTTAR)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-PRES Université de Grenoble-Institut de recherche pour le développement [IRD] : UR219-Institut Français des Sciences et Technologies des Transports, de l'Aménagement et des Réseaux (IFSTTAR), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut polytechnique de Grenoble - Grenoble Institute of Technology (Grenoble INP )-Institut national des sciences de l'Univers (INSU - CNRS)-Institut national de recherche en sciences et technologies pour l'environnement et l'agriculture (IRSTEA)-Université Savoie Mont Blanc (USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Laboratoire Central des Ponts et Chaussées (LCPC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Laboratoire Pierre Süe ( LPS ), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Microbiologie du Sol et de l'Environnement ( MSE ), Institut National de la Recherche Agronomique ( INRA ) -Université de Bourgogne ( UB ), Laboratoire de Géophysique Interne et Tectonophysique ( LGIT ), Observatoire des Sciences de l'Univers de Grenoble ( OSUG ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Institut national des sciences de l'Univers ( INSU - CNRS ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Institut national des sciences de l'Univers ( INSU - CNRS ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Laboratoire Central des Ponts et Chaussées ( LCPC ) -Institut des Sciences de la Terre ( ISTerre ), Université Grenoble Alpes ( UGA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Savoie Mont Blanc ( USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry] ) -PRES Université de Grenoble-Institut de recherche pour le développement [IRD] : UR219-Institut national des sciences de l'Univers ( INSU - CNRS ) -Institut Français des Sciences et Technologies des Transports, de l'Aménagement et des Réseaux ( IFSTTAR ) -Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Savoie Mont Blanc ( USMB [Université de Savoie] [Université de Chambéry] ) -PRES Université de Grenoble-Institut de recherche pour le développement [IRD] : UR219-Institut Français des Sciences et Technologies des Transports, de l'Aménagement et des Réseaux ( IFSTTAR ), European Synchrotron Radiation Facility ( ESRF ), Développement et évolution ( DE ), Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), and Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA )
Subjects: energy-dispersive X-ray analysis, [SDV]Life Sciences [q-bio], selenate contamination, Selenic Acid, Applied Microbiology and Biotechnology, Selenate, 03 medical and health sciences, chemistry.chemical_compound, Absorptiometry, Photon, Bioremediation, Biotransformation, bioremediation, Detoxification, Environmental Microbiology, Selenium Compounds, 030304 developmental biology, 0303 health sciences, [ SDV ] Life Sciences [q-bio], Ecology, biology, Strain (chemistry), electron microscopy, 030306 microbiology, Cupriavidus metallidurans, Chemistry, Cupriavidus, Spectrometry, X-Ray Emission, biology.organism_classification, Microscopy, Electron, Biochemistry, Environmental chemistry, Selenic acid, Food Science, Biotechnology
Abstract: Cupriavidus metallidurans CH34 cells grown under sulfate-limited conditions accumulated up to six times more selenate than cells grown in sulfate-rich medium. The products of selenate reduction detected by X-ray absorption spectroscopy, electron microscopy, and energy-dispersive X-ray analysis did not define this strain as being a good candidate for bioremediation of selenate-contaminated environments.
Published: 2009

393. Porphyrin anchoring on Si(100) using a β-pyrrolic position

Author: Lionel Dubois, Hui Liu, Florence Duclairoir, Jean-Claude Marchon, Yves Chenavier, Benoit Fleury, Laboratoire de Modélisation et de Management des Organisations (LM²O), Ecole Centrale de Lille, Reconnaissance Ionique et Chimie de Coordination (RICC), SYstèmes Moléculaires et nanoMatériaux pour l’Energie et la Santé (SYMMES), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut Nanosciences et Cryogénie (INAC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA), Conception d’Architectures Moléculaires et Processus Electroniques (CAMPE), Centrale Lille, Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Service de Chimie Inorganique et Biologique (SCIB - UMR E3), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])
Subjects: chemistry.chemical_classification, Silicon, Hydrosilylation, Stereochemistry, chemistry.chemical_element, Alkyne, 02 engineering and technology, 010402 general chemistry, 021001 nanoscience & nanotechnology, Triple bond, 01 natural sciences, Porphyrin, Cycloaddition, 0104 chemical sciences, Inorganic Chemistry, chemistry.chemical_compound, Crystallography, chemistry, [CHIM]Chemical Sciences, 0210 nano-technology, Bifunctional, Linker, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract: Nickel(II) beta-azido-meso-tetraphenylporphyrin was successfully anchored on silicon using a bifunctional linker that bears two terminal alkyne functions by the sequence (i) hydrosilylation of a C[triple bond]C triple bond of the linker by surface Si-H groups and (ii) 1,3-Huisgen cycloaddition between the alkyne-terminated silicon surface and the azidoporphyrin derivative.
Published: 2009

394. Cooperative metal binding and helical folding in model peptides of treble-clef zinc fingers

Author: Olivier Sénèque, Estelle Bonnet, France Lyne Joumas, Jean-Marc Latour, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), ANR-06-JCJC-0018,ZINCCYS,Implications des sites zinc-cystéinates dans le stress peroxydique: approche mécanistique par des modèles peptidiques(2006), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques (LCBPT - UMR 8601), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques ( LCBPT - UMR 8601 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), ANR-06-JCJC-0018,ZINCCYS,Implications des sites zinc-cystéinates dans le stress peroxydique: approche mécanistique par des modèles peptidiques ( 2006 ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Subjects: Models, Molecular, Protein Folding, Circular dichroism, Protein Conformation, Stereochemistry, chemistry.chemical_element, Peptide, Zinc, 010402 general chemistry, Peptides, Cyclic, 01 natural sciences, Protein Structure, Secondary, Catalysis, Metal, 03 medical and health sciences, [CHIM.COOR]Chemical Sciences/Coordination chemistry, Cysteine, Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, 030304 developmental biology, chemistry.chemical_classification, 0303 health sciences, Binding Sites, Hydrogen bond, Circular Dichroism, Organic Chemistry, [ CHIM.COOR ] Chemical Sciences/Coordination chemistry, Zinc Fingers, Cobalt, General Chemistry, Hydrogen-Ion Concentration, Binding constant, Cyclic peptide, 0104 chemical sciences, chemistry, visual_art, visual_art.visual_art_medium, Sulfur, Alpha helix, Protein Binding
Abstract: International audience; Two peptides, L(TC) and L(TC)(T) have been synthesised to model the treble-clef zinc fingers encountered in many Zn(Cys)(4)-site-containing proteins. Both are cyclic peptides with a linear tail grafted on a glutamate side chain of the cycle. They differ by the length of this tail, which lacks five amino acids in L(TC)(T) compared to L(TC). Both peptides bind Zn(2+) and Co(2+) in 1:1 metal/peptide ratio and the structure of these complexes have been characterised by NMR, UV/Vis and CD spectroscopy. Both peptides fold the same way around the metal ion and they fully reproduce the classical fold of treble-clef zinc fingers and display an extended hydrogen-bond network around the coordinating sulfur atoms. The structures of the ML(TC) complexes reveal that the linear tail forms a short two-turn alpha-helix, present in the metallated form only. The formation of this helix constitutes a rare example of metal-induced folding. The second turn of this helix is composed of the five amino acids that are absent in L(TC)(T). The study of the pH-dependence of the Zn(2+) binding constants shows that the metal ion is bound by four cysteinates above pH 5.2 and the binding constants are the highest reported so far. Interestingly, the binding constant of Zn x L(TC) is about tenfold higher than that of Zn x L(TC)(T). This difference clearly indicates that the helix, present in Zn x L(TC) only, stabilises the Zn(2+) complex by about 1.2 kcal mol(-1). The origin of this stabilisation is ascribed to an electrostatic interaction between the [ZnS(4)](2-) centre and the helix. This reveals a cooperative effect: zinc binding allows the folding of the tail into a helix which, in turn, strengthens the zinc complex.
Published: 2009

395. Structure of the archaeal pab87 peptidase reveals a novel self-compartmentalizing protease family

Author: Eric Girard, Vanessa Delfosse, Claudine Mayer, Marc Delarue, Olivier Poch, Catherine Birck, Patrick Schultz, Michaël Delmarcelle, Centre de Recherche des Cordeliers (CRC (UMR_S 872)), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de génétique et biologie moléculaire et cellulaire (IGBMC), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre d’Ingénierie des Protéines [Université de Liège] = Centre for Protein Engineering [University of Liège] (CIP), Université de Liège, Biochimie Structurale, Institut Pasteur [Paris] (IP)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de Recherche des Cordeliers ( CRC (UMR_S 872) ), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 ( UPMC ) -Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Institut de génétique et biologie moléculaire et cellulaire ( IGBMC ), Université Louis Pasteur - Strasbourg I-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale ( INSERM ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Centre d'Ingénierie des Protéines, Université de Liège-Institut de Chimie B6, Institut Pasteur [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pasteur [Paris], and Peney, Maité
Subjects: Pyrococcus abyssi, Proteases, Protein Conformation, medicine.medical_treatment, Computational Biology/Macromolecular Structure Analysis, lcsh:Medicine, Sequence alignment, Crystallography, X-Ray, Substrate Specificity, 03 medical and health sciences, Pyrococcus, Protein structure, Biophysics/Macromolecular Assemblies and Machines, [SDV.BBM] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, medicine, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Histone octamer, lcsh:Science, [ SDV.BBM ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, Biochemistry/Experimental Biophysical Methods, 030304 developmental biology, 0303 health sciences, Multidisciplinary, Protease, biology, lcsh:R, 030302 biochemistry & molecular biology, Biochemistry/Chemical Biology of the Cell, biology.organism_classification, Archaea, Biochemistry/Macromolecular Assemblies and Machines, Biochemistry, Peptide transport, Biophysics/Experimental Biophysical Methods, lcsh:Q, Peptides, Peptide Hydrolases, Research Article
Abstract: International audience; Self-compartmentalizing proteases orchestrate protein turnover through an original architecture characterized by a central catalytic chamber. Here we report the first structure of an archaeal member of a new self-compartmentalizing protease family forming a cubic-shaped octamer with D(4) symmetry and referred to as CubicO. We solved the structure of the Pyrococcus abyssi Pab87 protein at 2.2 A resolution using the anomalous signal of the high-phasing-power lanthanide derivative Lu-HPDO3A. A 20 A wide channel runs through this supramolecular assembly of 0.4 MDa, giving access to a 60 A wide central chamber holding the eight active sites. Surprisingly, activity assays revealed that Pab87 degrades specifically d-amino acid containing peptides, which have never been observed in archaea. Genomic context of the Pab87 gene showed that it is surrounded by genes involved in the amino acid/peptide transport or metabolism. We propose that CubicO proteases are involved in the processing of d-peptides from environmental origins.
Published: 2009

396. Dioxygen activation at a mononuclear Cu(I) center Embedded in the calix [6]arene-Tren core

Author: Stéphane Ménage, Ivan Jabin, Yves Le Mest, Yves Frapart, Bénédicte Douziech, Guillaume Izzet, Joceline Zeitouny, Olivia Reinaud, Huriye Akdas-Killig, Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques (LCBPT - UMR 8601), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Chimie, Electrochimie Moléculaires et Chimie Analytique (CEMCA), Institut Brestois Santé Agro Matière (IBSAM), Université de Brest (UBO)-Université de Brest (UBO)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Service de Chimie Organique Université libre de Bruxelles, Université libre de Bruxelles (ULB), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Université Libre de Bruxelles [Bruxelles] (ULB), Université de Brest (UBO)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Brestois Santé Agro Matière (IBSAM), Université de Brest (UBO), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques ( LCBPT - UMR 8601 ), Université Paris Descartes - Paris 5 ( UPD5 ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ), Chimie, Electrochimie Moléculaires et Chimie Analytique ( CEMCA ), Université de Brest ( UBO ) -Institut de Chimie du CNRS ( INC ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -IFR148 ScInBioS, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), and Université Libre de Bruxelles [Bruxelles] ( ULB )
Subjects: Models, Molecular, 010402 general chemistry, Photochemistry, 01 natural sciences, Biochemistry, Redox, Catalysis, Adduct, chemistry.chemical_compound, [ CHIM.CATA ] Chemical Sciences/Catalysis, Colloid and Surface Chemistry, Phenols, Oxidizing agent, Polymer chemistry, Calixarene, Spectroscopy, Fourier Transform Infrared, Electrochemistry, Organometallic Compounds, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, 010405 organic chemistry, Chemistry, Ligand, Superoxide, Electron Spin Resonance Spectroscopy, General Chemistry, [CHIM.CATA]Chemical Sciences/Catalysis, 0104 chemical sciences, Oxygen, Intramolecular force, Calixarenes, Copper
Abstract: The reaction of a cuprous center coordinated to a calix[6]arene-based aza-cryptand with dioxygen has been studied. In this system, Cu(I) is bound to a tren unit that caps the calixarene core at the level of the small rim. As a result, although protected from the reaction medium by the macrocycle, the metal center presents a labile site accessible to small guest ligands. Indeed, in the presence of O2, it reacts in a very fast and irreversible redox process, leading, ultimately, to Cu(II) species. In the coordinating solvent MeCN, a one electron exchange occurs, yielding the corresponding [CalixtrenCu-MeCN](2+) complex with concomitant release of superoxide in the reaction medium. In a noncoordinating solvent such as CH2Cl2, the dioxygen reaction leads to oxygen insertions into the ligand itself. Both reactions are proposed to proceed through the formation of a superoxide-Cu(II) intermediate that is unstable in the Calixtren environment due to second sphere effects. The transiently formed superoxide ligand either undergoes fast substitution for a guest ligand (in MeCN) or intramolecular redox evolutions toward oxygenation of Calixtren. Interestingly, the latter process was shown to occur twice on the same ligand, thus demonstrating a possible catalytic activation of O2 at a single cuprous center. Altogether, this study illustrates the oxidizing power of a [CuO2](+) adduct and substantiates a mechanism by which copper mono-oxygenases such as DbetaH and PHM activate O2 at the Cu(M) center to produce such an intermediate capable of C-H breaking before the electron input provided by the noncoupled Cu(H) center.
Published: 2008

397. Control of gold surface diffusion on si nanowires

Author: Jean-Luc Rouvière, Pascal Gentile, Thiery Baron, F. Dhalluin, Pierre Ferret, Martien Den Hertog, Fabrice Oehler, Pierre J. Desré, Laboratoire d'Etude des Matériaux par Microscopie Avancée (LEMMA ), Modélisation et Exploration des Matériaux (MEM), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Laboratoire des technologies de la microélectronique (LTM), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives - Laboratoire d'Electronique et de Technologie de l'Information (CEA-LETI), Direction de Recherche Technologique (CEA) (DRT (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Silicon Nanoelectronics Photonics and Structures (SiNaps), PHotonique, ELectronique et Ingénierie QuantiqueS (PHELIQS), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Département d'Optronique (DOPT), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Technologique (CEA) (DRT (CEA)), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), European Project: 20513,CHEMTRONICS, Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA), Laboratoire des technologies de la microélectronique (LTM ), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)
Subjects: Silicon, Scanning electron microscope, Macromolecular Substances, Surface Properties, Diffusion, Nanowire, Molecular Conformation, chemistry.chemical_element, Bioengineering, Nanotechnology, 02 engineering and technology, 010402 general chemistry, 01 natural sciences, [SPI.MAT]Engineering Sciences [physics]/Materials, chemistry.chemical_compound, Scanning transmission electron microscopy, Materials Testing, General Materials Science, [SPI.GPROC]Engineering Sciences [physics]/Chemical and Process Engineering, Computer Simulation, Vapor–liquid–solid method, [PHYS.COND]Physics [physics]/Condensed Matter [cond-mat], Particle Size, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, Surface diffusion, Nanotubes, Mechanical Engineering, General Chemistry, Silanes, 021001 nanoscience & nanotechnology, Condensed Matter Physics, Silane, 0104 chemical sciences, chemistry, Chemical engineering, Models, Chemical, [PHYS.COND.CM-MS]Physics [physics]/Condensed Matter [cond-mat]/Materials Science [cond-mat.mtrl-sci], Adsorption, 0210 nano-technology, Crystallization
Abstract: International audience; Silicon nanowires (NW) were grown by the vapor−liquid−solid mechanism using gold as the catalyst and silane as the precursor. Gold from the catalyst particle can diffuse over the wire sidewalls, resulting in gold clusters decorating the wire sidewalls. The presence or absence of gold clusters was observed either by high angle annular darkfield scanning transmission electron microscopy images or by scanning electron microscopy. We find that the gold surface diffusion can be controlled by two growth parameters, the silane partial pressure and the growth temperature, and that the wire diameter also affects gold diffusion. Gold clusters are not present on the NW side walls for high silane partial pressure, low temperature, and small NW diameters. The absence or presence of gold on the NW sidewall has an effect on the sidewall morphology. Different models are qualitatively discussed. The main physical effect governing gold diffusion seems to be the adsorption of silane on the NW sidewalls.
Published: 2008

398. Cobaloxime-based photocatalytic devices for hydrogen production

Author: Vincent Artero, Marc Fontecave, Carole Baffert, Mathieu Razavet, Aziz Fihri, Winfried Leibl, Protéines membranaires transductrices d'énergie (PMTE), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Service de Bioénergétique, Biologie Stucturale, et Mécanismes ( SB2SM ), Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Institut de Biologie Intégrative de la Cellule ( I2BC ), Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ) -Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Sud - Paris 11 ( UP11 ), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Service de Bioénergétique, Biologie Stucturale, et Mécanismes (SB2SM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Subjects: Hydrogen, Nitrogen, Photochemistry, chemistry.chemical_element, [CHIM.INOR]Chemical Sciences/Inorganic chemistry, 010402 general chemistry, Chemical reaction, 01 natural sciences, 7. Clean energy, Catalysis, Oximes, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, Hydrogen production, Molecular Structure, 010405 organic chemistry, [ CHIM.INOR ] Chemical Sciences/Inorganic chemistry, General Chemistry, Cobalt, General Medicine, [CHIM.CATA]Chemical Sciences/Catalysis, Ruthenium, 0104 chemical sciences, chemistry, Photocatalysis
Abstract: International audience; It is the dawning of the age of supramolecular photocatalysts for H2 production using first-row transition-metal catalytic centers. These catalysts consist of a ruthenium tris(diimine) light-harvesting unit covalently linked to various catalytic cobaloxime centers (see picture). The catalyst stability, CoII/CoI redox potential, and nucleophilicity of the cobaloxime moiety all affect the photocatalytic properties.
Published: 2008

399. Gold Surface Functionalization and Patterning for Specific Immobilization of Olfactory Receptors Carried by Nanosomes

Author: Yanxia Hou, Roland Salesse, Josep Samitier, Marie-Annick Persuy, Edith Pajot-Augy, Jeanne Grosclaude, Régine Monnerie, Abdelhamid Errachid, Nicole Jaffrezic-Renault, David Caballero, Mateu Pla-Roca, Jasmina Vidic, Unité de recherche Virologie et Immunologie Moléculaires (VIM (UR 0892)), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), Neurobiologie de l'Olfaction et de la Prise Alimentaire (NOPA), Nanobioengineering Group-IBEC, University of Barcelona, Lab NanoBioEngn, Universitat de Barcelona (UB), Chimie pour la Reconnaissance et l’Etude d’Assemblages Biologiques (CREAB), SYstèmes Moléculaires et nanoMatériaux pour l’Energie et la Santé (SYMMES), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), École Centrale de Lyon (ECL), Université de Lyon, Sciences Analytiques (SA), Université Claude Bernard Lyon 1 (UCBL), Université de Lyon-Université de Lyon-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Unité de recherche Virologie et Immunologie Moléculaires (VIM), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Université de Lyon-Université de Lyon-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)
Subjects: Time Factors, Surface Properties, Nanotechnology, Biosensing Techniques, Microscopy, Atomic Force, Receptors, Odorant, 01 natural sciences, Sensitivity and Specificity, Analytical Chemistry, 03 medical and health sciences, [CHIM.ANAL]Chemical Sciences/Analytical chemistry, medicine, Humans, OLFACTORY RECEPTORS, [CHIM]Chemical Sciences, Surface plasmon resonance, Particle Size, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, 030304 developmental biology, 0303 health sciences, Olfactory receptor, biology, Chemistry, 010401 analytical chemistry, NANOSOMES, Antibodies, Monoclonal, NeutrAvidin, Membranes, Artificial, Surface Plasmon Resonance, Avidin, 0104 chemical sciences, medicine.anatomical_structure, Membrane, Biotinylation, Microcontact printing, biology.protein, Surface modification, Nanoparticles, Gold, Biosensor
Abstract: There is substantial interest in engineering solid supports to achieve functional immobilization of membrane receptors both for investigation of their biological function and for the development of novel biosensors. Three simple and practical strategies for immobilization of a human olfactory receptor carried by nanosomes are presented. The basis of the functionalization of solid gold surfaces is a self-assembled monolayer (SAM) containing biotinyl groups. Biotinyl groups are subsequently used to attach neutravidin and then biotinylated monoclonal antibody directed against the receptor to allow its specific grafting. Surface plasmon resonance technique is implemented for real-time monitoring of step-by-step surface functionalization and, in addition, for testing the functional response of immobilized olfactory receptors. We show that OR1740 is functional when immobilized via a tag attached to its C-terminus, but not via its N-terminus. Finally, we demonstrate that gold surfaces can be patterned by the SAMs tested using microcontact printing. AFM images of immobilized nanosomes onto a patterned surface suggest that small nanosomes flatten and fuse into larger vesicles but do not merge into a continuous layer. The whole study emphasizes the outstanding performances of the BAT/PEGAT SAM, which could be useful for developing on-a-chip sensor formats for membrane receptor investigations and use.
Published: 2007

400. Reversible redox- and zinc-dependent dimerization of the Escherichia coli fur protein

Author: Rutger E. M. Diederix, Anne Gonzalez de Peredo, Christelle Caux-Thang, Isabelle Michaud-Soret, Ludovic Pecqueur, Benoît D'Autréaux, Lyes Tabet, Beate Bersch, Eric Forest, Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux ( LCBM - UMR 5249 ), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 ( UJF ) -Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université Grenoble Alpes ( UGA ), Institut de biologie structurale ( IBS - UMR 5075 ), and Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG)
Subjects: MESH: Oxidation-Reduction, Conformational change, Circular dichroism, Protein Conformation, Dimer, MESH: Escherichia coli Proteins, Biochemistry, MESH: Zinc, MESH: Circular Dichroism, chemistry.chemical_compound, Protein structure, [ SDV.BBM.BC ] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biomolecules [q-bio.BM], MESH: Protein Conformation, Organic chemistry, MESH : Bacterial Proteins, Disulfides, MESH: Bacterial Proteins, MESH : Protein Conformation, 0303 health sciences, Circular Dichroism, Escherichia coli Proteins, MESH : Escherichia coli Proteins, Dissociation constant, Zinc, Cross-Linking Reagents, Monomer, MESH : Dimerization, MESH: Repressor Proteins, MESH : Repressor Proteins, Dimerization, Oxidation-Reduction, MESH : Cross-Linking Reagents, Stereochemistry, Protein subunit, MESH: Cross-Linking Reagents, Redox, 03 medical and health sciences, Bacterial Proteins, MESH: Disulfides, [SDV.BBM.BC]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Biochemistry [q-bio.BM], 030304 developmental biology, MESH : Oxidation-Reduction, 030306 microbiology, MESH : Circular Dichroism, MESH : Zinc, Repressor Proteins, MESH : Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization, chemistry, MESH: Dimerization, MESH: Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization, Spectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization, MESH : Disulfides
Abstract: International audience; Fur is a bacterial regulator using iron as a cofactor to bind to specific DNA sequences. This protein exists in solution as several oligomeric states, of which the dimer is generally assumed to be the biologically relevant one. We describe the equilibria that exist between dimeric Escherichia coli Fur and higher oligomers. The dissociation constant for the dimer-tetramer equilibrium is estimated to be in the millimolar range. Oligomerization is enhanced at low ionic strength and pH. The as-isolated monomeric form of Fur is not in equilibrium with the dimer and contains two disulfide bridges (C92-C95 and C132-C137). Binding of the monomer to DNA is metal-dependent and sequence specific with an apparent affinity 5.5 times lower than that of the dimer. Size exclusion chromatography, EDC cross-linking, and CD spectroscopy show that reconstitution of the dimer from the monomer requires reduction of the disulfide bridges and coordination of Zn2+. Reduction of the disulfide bridges or Zn2+ alone does not promote dimerization. EDC and DMA cross-links reveal that the N-terminal NH2 group of one subunit is in an ionic interaction with acidic residues of the C-terminal tail and close to Lys76 and Lys97 of the other. Furthermore, the yields of cross-link drastically decrease upon binding of metal in the activation site, suggesting that the N-terminus is involved in the conformational change. Conversely, oxidizing reagents, H2O2 or diamide, disrupt the dimeric structure leading to monomer formation. These results establish that coordination of the zinc ion and the redox state of the cysteines are essential for holding E. coli Fur in a dimeric state.
Published: 2007

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