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Die menschliche Zelle ist im Laufe ihres Lebens einer Vielzahl von pathophysiologischen Bedingungen ausgesetzt. Kleine Hitzeschockproteine (sHsps) sind ein wichtiger Bestandteil der endogenen Schutzmechanismen menschlicher Zellen. Im Gehirn werden sieben der elf sHsps exprimiert, wo sie neuroprotektive Funktionen haben. Die molekularen Angriffspunkte und Wirkmechanismen in Neuronen sind jedoch großteils unbekannt. Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der Frage, welchen Einfluss sHsps auf die Funktion und Morphologie von Neuronen haben könnten. Um dies genauer zu untersuchen, wurden exemplarisch zwei sHsps, HspB5 und HspB8, in kultivierten hippocampalen Neuronen überexprimiert und die Auswirkung der Überexpression auf die Morphologie der Neurone untersucht. Dafür wurden zunächst HspB5- und HspB8-enthaltende Lentiviren hergestellt, Neurone mit diesen Viren transduziert, deren Dendriten und Synapsen immunhistochemisch dargestellt und anschließend die Synapsenzahl und das Maß der Verzweigung des Dendritenbaums bestimmt. Im Vergleich zu untransduzierten und leervektortransduzierten Kontrollneuronen wiesen sowohl die HspB5- als auch die HspB8-überexprimierenden Neurone eine signifikant erhöhte Synapsendichte und ein signifikant erhöhtes Maß an Dendritenverzweigungen auf. Dies weist auf eine Funktion dieser beiden Proteine in der Synapsenbildung und im Aufbau des Dendritenbaums hin. Bei vielen pathophysiologischen Bedingungen, z.B. im Rahmen von neurodegenerativen Erkrankungen, kommt es zum Verlust von Synapsen, verminderter Dornendichte und Reduktion der Komplexität des Dendritenbaums. Eine durch zellulären Stress gesteigerte Proteinsynthese von HspB5 und HspB8 könnte dieser pathologischen Reduktion von Synapsen und Dendritenverzweigung entgegenwirken und somit neuroprotektiv wirken. Durch diesen neuroprotektiven Effekt könnten HspB5 und HspB8 wichtige Angriffspunkte für neue zukünftige Therapieansätze darstellen.