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Die Käsereifung ist ein biochemischer Prozess, der sich durch physikalische, mikrobiologische und enzymatische Ursachen und Abläufe vollzieht. Dabei ist die Proteolyse entscheidend für Veränderungen hinsichtlich Textur und Sensorik im Endprodukt Käse. Da die Käsematrix zu komplex ist und verschiedene Einflüsse sich störend bei der Analyse von Proteinen auswirken, sollte ein Käsemodell entwickelt werden. Ziel dieser Arbeit war es daher ein geeignetes Modell zu entwickeln, welches die Käsereifung simulieren sollte. Zum Vergleich sollte ein Modell herangezogen werden, welches der Milch nachempfunden war. Als Protein sollte das b-Casein, welches bis zu 30 % an der Caseinfraktion beteiligt ist, durch Chymosin und ein mikrobielles Milchgerinnungsenzym (Suparen) hydrolysiert werden. Anschließend sollten kommerziell erhältliche Käse untersucht werden, um eventuelle Parallelen zum Modell Käse ziehen zu können.

Para-k-Casein entsteht durch Hydrolyse des kappa-Caseins nach Zugabe proteolytischer Enzyme zur Milch. Untersuchungen an selbst erstellten Modellen unter Bedingungen, die die Käsereifung simulieren, zeigen, dass die Proteolyse des für die Käsereifung bedeutenden para-k-Caseins stark vom Wassergehalt abhängt. Mit Hilfe geeigneter Methoden (SDS-Elektrophorese, IEF, GPC, RP-HPLC, ESI-MS u.a.) konnte der Abbau des para-k-Caseins durch die industriell relevanten Milchgerinnungsenzyme Chymosin, Fromase und Suparen bei unterschiedlichem Wasserangebot verfolgt werden. Para-k-Casein wird bei einem käseüblichen Wassergehalt von 60 % innerhalb von 15 Wochen über wenig höhermolekulare Spaltprodukte überwiegend zu Peptiden mit Molmassen im Bereich von 400-1400 Da abgebaut. Wie elektrophoretische Untersuchungen zeigen, wird para-k-Casein auch im Sauermilchkäse abgebaut. Allerdings ist die Detektion der in sehr geringer Menge entstandenen Hydrolyseprodukte problematisch. K-casein is one of the original casein components in milk. Model-experiments under cheese ripening conditions demonstrate the hydrolysis of para-k-Casein, which is the hydrophobic part of kappa-casein, by rennet and rennet substitutes fromase and suparen. Different water contents influences the dimension of hydrolysis of para-k-Casein. A water content of 60 % usual found in cheese results in a great number of hydrolysis products from para-k-Casein with molecular weights between 400-1400 Da. The hydrolyses was investigated for a time period of 15 weeks by several analytical methods (i.e RP-HPLC, ESI-MS, electrophoretic methods, and others). Investigations by electrophoresis of the ripening process of acid curd cheese demonstrated that para-k-Casein is also hydrolysed in this type of cheese, but the detection is quite difficult.