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8 results on '"Denarier, Eric"'

1. A neurodevelopmental TUBB2B β-tubulin mutation impairs Bim1 (yeast EB1)-dependent spindle positioning

Author

Denarier, Eric, Brousse, Carine, Sissoko, Abdoulaye, Andrieux, Annie, Boscheron, Cécile, Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Groupe Physiopathologie du Cytosquelette (GPC), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institut National de la Transfusion Sanguine [Paris] (INTS), Université Paris Descartes - Paris 5 (UPD5), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), and Thomas, Frank

Subjects
TUBB2B, [SDV.BBM.BS]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], QH301-705.5, [SDV.BBM.BS] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Structural Biology [q-bio.BM], Science, Microtubule, macromolecular substances, Biology (General), Yeast, Spindle positioning, Research Article, EB1
Abstract

Malformations of the human cerebral cortex can be caused by mutations in tubulins that associate to compose microtubules. Cerebral cortical folding relies on neuronal migration and on progenitor proliferation partly dictated by microtubule-dependent mitotic spindle positioning. A single amino acid change, F265L, in the conserved TUBB2B β-tubulin gene has been identified in patients with abnormal cortex formation. A caveat for studying this mutation in mammalian cells is that nine genes encode β-tubulin in human. Here, we generate a yeast strain expressing F265L tubulin mutant as the sole source of β-tubulin. The F265L mutation does not preclude expression of a stable β-tubulin protein which is incorporated into microtubules. However, impaired cell growth was observed at high temperatures along with altered microtubule dynamics and stability. In addition, F265L mutation produces a highly specific mitotic spindle positioning defect related to Bim1 (yeast EB1) dysfunction. Indeed, F265L cells display an abnormal Bim1 recruitment profile at microtubule plus-ends. These results indicate that the F265L β-tubulin mutation affects microtubule plus-end complexes known to be important for microtubule dynamics and for microtubule function during mitotic spindle positioning., Summary: Patients with intellectual disabilities carry a F265L mutation in TUBB2B β-tubulin gene. Yeast used as a cellular model reveals spindle mis-positioning associated with reduced yeast EB1 affinity for microtubule plus-ends.

Published
2019
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2. A key function for microtubule-associated-protein 6 in activity-dependent stabilisation of actin filaments in dendritic spines

Author

Peris, Leticia, Bisbal, Mariano, Martinez-Hernandez, Jose, Saoudi, Yasmina, Jonckheere, Julie, Rolland, Marta, Sebastien, Muriel, Brocard, Jacques, Denarier, Eric, Bosc, Christophe, Guérin, Christophe, Gory-Faure, Sylvie, Deloulme, Jean Christophe, Lante, Fabien, Arnal, Isabelle, Buisson, Alain, Goldberg, Yves, Blanchoin, Laurent, Delphin, Christian, Andrieux, Annie, Institut Neurosciences, Université Grenoble Alpes (UGA), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra [Córdoba] (INIMEC), Universidad Nacional de Córdoba [Argentina]-Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas [Buenos Aires] (CONICET), Biochemistry and Molecular Biology Department, University of the Basque Country (University of the Basque Country), Institut de Biosciences et de Biotechnologies de Grenoble (ex-IRTSV) (BIG), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Grenoble Alpes (UGA), Commissariat à l'Energie Atomique et aux Energies Alternatives (CEA), Physiologie cellulaire et végétale (LPCV), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), INSERM, CEA, Universite Grenoble Alpes, Photonic Imaging Center of Grenoble Institute Neuroscience (Univ Grenoble Alpes - Inserm U1216) which is part of the ISdV core facility, French Ministry for Research and Higher Education, AFM-Telethon, Region Auvergne Rhones Alpes, French ANR - Awards 2010 Blanc 120201 CBioS, ANR: 2011-MALZ-001-0217,MALAAD, ANR-17-CE11-0026,MAMAs,Coordination des microtubules et de l'actine par les MAPs structurales(2017), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), ANR-10-BLAN-1202,CBioS,Fonctions cellulaires des protéines STOP : vers une compréhension fonctionnelle et moléculaire du rôle des microtubules dans la transmission synaptique et l'organisation neuronale(2010), ANR-11-MALZ-0001,MAALAD,Perturbation du cytosquelette dans la maladie d'Alzheimer : étude cellulaire et moléculaire(2011), [GIN] Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), and Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])

Subjects
Dendritic Spines, Science, [SDV]Life Sciences [q-bio], Mice, Transgenic, macromolecular substances, Hippocampus, Microtubules, Ciencias Biológicas, purl.org/becyt/ford/1 [https], actine, Biología Celular, Microbiología, Fluorescence Resonance Energy Transfer, Animals, Humans, lcsh:Science, purl.org/becyt/ford/1.6 [https], protéine int 6, Cells, Cultured, Actin, Mice, Knockout, Neurons, Photobleaching, phosphorylation, Dendrites, Mice, Inbred C57BL, Actin Cytoskeleton, filament, MAP6, lcsh:Q, Calcium-Calmodulin-Dependent Protein Kinase Type 2, Microtubule-Associated Proteins, actin, CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS, microtubule
Abstract

Emerging evidence indicates that microtubule-associated proteins (MAPs) are implicated in synaptic function; in particular, mice deficient for MAP6 exhibit striking deficits in plasticity and cognition. How MAP6 connects to plasticity mechanisms is unclear. Here, we address the possible role of this protein in dendritic spines. We find that in MAP6-deficient cortical and hippocampal neurons, maintenance of mature spines is impaired, and can be restored by expressing a stretch of the MAP6 sequence called Mc modules. Mc modules directly bind actin filaments and mediate activity-dependent stabilisation of F-actin in dendritic spines, a key event of synaptic plasticity. In vitro, Mc modules enhance actin filament nucleation and promote the formation of stable, highly ordered filament bundles. Activity-induced phosphorylation of MAP6 likely controls its transfer to the spine cytoskeleton. These results provide a molecular explanation for the role of MAP6 in cognition, enlightening the connection between cytoskeletal dysfunction, synaptic impairment and neuropsychiatric illnesses. Fil: Peris, Leticia. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Bisbal, Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; Argentina. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Martinez Hernandez, José. Universidad del País Vasco; España. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Saoudi, Yasmina. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Jonckheere, Julie. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Rolland, Marta. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Sebastien, Muriel. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Brocard, Jacques. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Denarier, Eric. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Bosc, Christopher. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Guerin, Christophe. Universite Grenoble Alpes; Francia. Inserm; Francia Fil: Gory Fauré, Sylvie. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Deloulme, Jean Christophe. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Lanté, Fabien. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Arnal, Isabelle. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Buisson, Alain. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Goldberg, Yves. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Blanchoin, Laurent. Inserm; Francia. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Delphin, Christian. Universite Grenoble Alpes; Francia Fil: Andrieux, Annie. Universite Grenoble Alpes; Francia

Published
2018
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3. MAP6 interacts with Tctex1 and Cav 2.2/N-type calcium channels to regulate calcium signalling in neurons

Author

Brocard, Jacques, Dufour, Fabrice, Gory‐Fauré, Sylvie, Arnoult, Christophe, Bosc, Christophe, Denarier, Eric, Peris, Leticia, Saoudi, Yasmina, De Waard, Michel, Andrieux, Annie, Physiopathologie du Cytosquelette, [GIN] Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes (UGA), INSERM U836, équipe 1, Physiopathologie du cytosquelette, Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institute for Advanced Biosciences / Institut pour l'Avancée des Biosciences (Grenoble) (IAB), Centre Hospitalier Universitaire [Grenoble] (CHU)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Etablissement français du sang - Auvergne-Rhône-Alpes (EFS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Inserm, U1216, Grenoble, France., Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes (UGA), Groupe Physiopathologie du Cytosquelette (GPC), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), unité de recherche de l'institut du thorax UMR1087 UMR6291 (ITX), Université de Nantes - UFR de Médecine et des Techniques Médicales (UFR MEDECINE), Université de Nantes (UN)-Université de Nantes (UN)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre Hospitalier Universitaire [Grenoble] (CHU)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Etablissement français du sang - Auvergne-Rhône-Alpes (EFS)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Unité de recherche de l'institut du thorax (ITX-lab), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Nantes - UFR de Médecine et des Techniques Médicales (UFR MEDECINE), and Université de Nantes (UN)-Université de Nantes (UN)

Subjects
Mice, Knockout, Neurons, vesicles, Binding Sites, yeast two-hybrid, hippocampal neurons, [SDV]Life Sciences [q-bio], Dyneins, in vitro interactions, Molecular and Synaptic Mechanisms, plasma membrane, Hippocampus, microtubules, Mice, Calcium Channels, N-Type, Animals, Female, Calcium Signaling, yeast two‐hybrid, Microtubule-Associated Proteins, Cells, Cultured, Protein Binding
Abstract

International audience; MAP6 proteins were first described as microtubule-stabilizing agents, whose properties were thought to be essential for neuronal development and maintenance of complex neuronal networks. However, deletion of all MAP6 isoforms in MAP6 KO mice does not lead to dramatic morphological aberrations of the brain but rather to alterations in multiple neurotransmissions and severe behavioural impairments. A search for protein partners of MAP6 proteins identified Tctex1 - a dynein light chain with multiple non-microtubule-related functions. The involvement of Tctex1 in calcium signalling led to investigate it in MAP6 KO neurons. In this study, we show that functional Cav 2.2/N-type calcium channels are deficient in MAP6 KO neurons, due to improper location. We also show that MAP6 proteins interact directly with both Tctex1 and the C-terminus of Cav 2.2/N-type calcium channels. A balance of these two interactions seems to be crucial for MAP6 to modulate calcium signalling in neurons.

Published
2017
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4. Tau antagonizes end-binding protein tracking at microtubule ends through a phosphorylation- dependent mechanism

Author

Ramirez-Rios, Sacnicte, Denarier, Eric, Prezel, Elea, Vinit, Angélique, Stoppin-Mellet, Virginie, Devred, François, Barbier, Pascale, Peyrot, Vincent, Sayas, Carmen Laura, Avila, Jesús, Peris, Leticia, Andrieux, Annie, Serre, Laurence, Fourest-Lieuvin, Anne, Arnal, Isabelle, Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-CHU Grenoble-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Laboratory of Developmental Biology, McGill University, INSERM U836, équipe 1, Physiopathologie du cytosquelette, Groupe Physiopathologie du Cytosquelette (GPC), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-CHU Grenoble-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-CHU Grenoble-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Laboratoire de physiologie cellulaire végétale (LPCV), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre de Recherches en Oncologie biologique et Oncopharmacologie (CRO2), Aix Marseille Université (AMU)- Hôpital de la Timone [CHU - APHM] (TIMONE)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Universidad de La Laguna [Tenerife - SP] (ULL), CBM Severo Ochoa, Universidad Autonoma de Madrid (UAM), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Laboratoire des Protéines Membranaires (LPM), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), McGill University = Université McGill [Montréal, Canada], Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), [GIN] Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Universidad Autónoma de Madrid (UAM), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), and Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG)

Subjects
phosphorylation, [SDV.NEU.NB]Life Sciences [q-bio]/Neurons and Cognition [q-bio.NC]/Neurobiology, mental disorders, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, tau, EB1, microtubule
Abstract

International audience; Proper regulation of microtubule dynamics is essential for cell functions and involves various microtubule-associated proteins (MAPs). Among them, end-binding proteins (EBs) accumulate at microtubule plus ends, whereas structural MAPs bind along the microtu-bule lattice. Recent data indicate that the structural MAP tau modulates EB subcellular local-ization in neurons. However, the molecular determinants of EB/tau interaction remain unknown , as is the effect of this interplay on microtubule dynamics. Here we investigate the mechanisms governing EB/tau interaction in cell-free systems and cellular models. We find that tau inhibits EB tracking at microtubule ends. Tau and EBs form a complex via the C-terminal region of EBs and the microtubule-binding sites of tau. These two domains are required for the inhibitory activity of tau on EB localization to microtubule ends. Moreover, the phos-phomimetic mutation S262E within tau microtubule-binding sites impairs EB/tau interaction and prevents the inhibitory effect of tau on EB comets. We further show that microtubule dynamic parameters vary, depending on the combined activities of EBs and tau proteins. Overall our results demonstrate that tau directly antagonizes EB function through a phos-phorylation-dependent mechanism. This study highlights a novel role for tau in EB regulation, which might be impaired in neurodegenerative disorders.

Published
2016
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5. Tau co-organizes dynamic microtubule and actin networks

Author

Elie, Auréliane, Prezel, Elea, Guérin, Christophe, Denarier, Eric, Ramirez-Rios, Sacnicte, Serre, Laurence, Andrieux, Annie, Fourest-Lieuvin, Anne, Blanchoin, Laurent, Arnal, Isabelle, Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-CHU Grenoble-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Laboratoire de physiologie cellulaire végétale (LPCV), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Groupe Physiopathologie du Cytosquelette (GPC), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), Pre-doctoral fellowships from the Région Rhône-Alpes (Program 'Cible 2011')- Fondation pour la Recherche Médicale (FDT20140930826)- Post-doctoral fellowships from the Université Joseph Fourier (Grenoble), ANR-11-MALZ-0001,MAALAD,Perturbation du cytosquelette dans la maladie d'Alzheimer : étude cellulaire et moléculaire(2011), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), [GIN] Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Martin-Laffon, Jacqueline, and Maladie d'Alzheimer et Maladies Apparentées - Perturbation du cytosquelette dans la maladie d'Alzheimer : étude cellulaire et moléculaire - - MAALAD2011 - ANR-11-MALZ-0001 - MALZ - VALID

Subjects
Protein Conformation, protéine associee, Microtubule associated protein, tau Proteins, macromolecular substances, [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, polymérisation, Microtubules, Nervous System, Article, Polymerization, actine, Motion, cytosquelette, neurone, [SDV.NEU] Life Sciences [q-bio]/Neurons and Cognition [q-bio.NC], système nerveux, [SDV.BC] Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, Cytoskeleton, Neurons, Binding Sites, Neurosciences, neurons, cytoskeleton, microtubule/actin crosslinking, polymerization, microtubule associated protein, nervous system, tau protein, Tau Protein, Actins, Actin Cytoskeleton, Cross-Linking Reagents, Neurons and Cognition, [SDV.NEU]Life Sciences [q-bio]/Neurons and Cognition [q-bio.NC], microtubule, Protein Binding
Abstract

International audience; The crosstalk between microtubules and actin is essential for cellular functions. However, mechanisms underlying the microtubule-actin organization by cross-linkers remain largely unexplored. Here, we report that tau, a neuronal microtubule-associated protein, binds to microtubules and actin simultaneously, promoting in vitro co-organization and coupled growth of both networks. By developing an original assay to visualize concomitant microtubule and actin assembly, we show that tau can induce guided polymerization of actin filaments along microtubule tracks and growth of single microtubules along actin filament bundles. Importantly, tau mediates microtubule-actin co-alignment without changing polymer growth properties. Mutagenesis studies further reveal that at least two of the four tau repeated motifs, primarily identified as tubulin-binding sites, are required to connect microtubules and actin. Tau thus represents a molecular linker between microtubule and actin networks, enabling a coordination of the two cytoskeletons that might be essential in various neuronal contexts.

Published
2015

6. MAP6-F is a temperature sensor that directly binds to and protects microtubules from cold-induced depolymerization

Author

Delphin, Christian, Bouvier, Denis, Seggio, Maxime, Couriol, Emilie, Saoudi, Yasmina, Denarier, Eric, Bosc, Christophe, Valiron, Odile, Bisbal, Mariano, Arnal, Isabelle, Andrieux, Annie, INSERM U836, équipe 1, Physiopathologie du cytosquelette, Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), European Molecular Biology Laboratory [Grenoble] (EMBL), Groupe Physiopathologie du Cytosquelette (GPC), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), INSERM U836, équipe 13, Régulation dynamique et structurale du cytosquelette, INSERM, CEA, University Joseph Fourier, Roche Pharmaceutic RPF program., and Andrieux, Annie

Subjects
MESH: Humans, MESH: Cold Temperature, MESH: Microtubules, [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, Microtubules, MESH: Microtubule-Associated Proteins, MESH: Protein Structure, Tertiary, MAP6, MESH: HeLa Cells, [SDV.BBM] Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, MESH: Animals, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, hypothermia, MESH: Mice, [SDV.BC] Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, MESH: NIH 3T3 Cells
Abstract

International audience; Microtubules are dynamic structures that present the peculiar characteristic to be ice-cold labile in vitro. In vivo, microtubules are protected from ice-cold induced depolymerization by the widely expressed MAP6/STOP family of proteins. However, the mechanism by which MAP6 stabilizes microtubules at 4 °C has not been identified. Moreover, the microtubule cold sensitivity and therefore the needs for microtubule stabilization in the wide range of temperatures between 4 and 37 °C are unknown. This is of importance as body temperatures of animals can drop during hibernation or torpor covering a large range of temperatures. Here, we show that in the absence of MAP6, microtubules in cells below 20 °C rapidly depolymerize in a temperature-dependent manner whereas they are stabilized in the presence of MAP6. We further show that in cells, MAP6-F binding to and stabilization of microtubules is temperature- dependent and very dynamic, suggesting a direct effect of the temperature on the formation of microtubule/MAP6 complex. We also demonstrate using purified proteins that MAP6-F binds directly to microtubules through its Mc domain. This binding is temperature-dependent and coincides with progressive conformational changes of the Mc domain as revealed by circular dichroism. Thus, MAP6 might serve as a temperature sensor adapting its conformation according to the temperature to maintain the cellular microtubule network in organisms exposed to temperature decrease.

Published
2012
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7. MAP6-F is a temperature sensor that directly binds to and protects microtubules from cold-induced depolymerization

Author

Delphin, Christian, Bouvier, Denis, Seggio, Maxime, Couriol, Emilie, Saoudi, Yasmina, Denarier, Eric, Bosc, Christophe, Valiron, Odile, Bisbal, Mariano, Arnal, Isabelle, Andrieux, Annie, INSERM U836, équipe 1, Physiopathologie du cytosquelette, Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM), European Molecular Biology Laboratory [Grenoble] (EMBL), Groupe Physiopathologie du Cytosquelette (GPC), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), INSERM U836, équipe 13, Régulation dynamique et structurale du cytosquelette, INSERM, CEA, University Joseph Fourier, and Roche Pharmaceutic RPF program.

Subjects
MESH: Humans, MESH: Cold Temperature, MESH: Microtubules, [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, Microtubules, MESH: Microtubule-Associated Proteins, MESH: Protein Structure, Tertiary, MAP6, MESH: HeLa Cells, MESH: Animals, [SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology, hypothermia, MESH: Mice, MESH: NIH 3T3 Cells
Abstract

International audience; Microtubules are dynamic structures that present the peculiar characteristic to be ice-cold labile in vitro. In vivo, microtubules are protected from ice-cold induced depolymerization by the widely expressed MAP6/STOP family of proteins. However, the mechanism by which MAP6 stabilizes microtubules at 4 °C has not been identified. Moreover, the microtubule cold sensitivity and therefore the needs for microtubule stabilization in the wide range of temperatures between 4 and 37 °C are unknown. This is of importance as body temperatures of animals can drop during hibernation or torpor covering a large range of temperatures. Here, we show that in the absence of MAP6, microtubules in cells below 20 °C rapidly depolymerize in a temperature-dependent manner whereas they are stabilized in the presence of MAP6. We further show that in cells, MAP6-F binding to and stabilization of microtubules is temperature- dependent and very dynamic, suggesting a direct effect of the temperature on the formation of microtubule/MAP6 complex. We also demonstrate using purified proteins that MAP6-F binds directly to microtubules through its Mc domain. This binding is temperature-dependent and coincides with progressive conformational changes of the Mc domain as revealed by circular dichroism. Thus, MAP6 might serve as a temperature sensor adapting its conformation according to the temperature to maintain the cellular microtubule network in organisms exposed to temperature decrease.

Published
2012
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8. A role for the microtubule +end protein Bik1 (CLIP170) and the Rho1 GTPase in Snc1 trafficking

Author

Alain Nicolas, Fabrice Caudron, Cécile Boscheron, Annie Andrieux, Laetitia Kurzawa, Marine Mugnier, Laurence Aubry, Sophie Loeillet, Charlotte Peloso, Eric Denarier, [GIN] Grenoble Institut des Neurosciences, Institut de Biosciences et de Biotechnologies de Grenoble (ex-IRTSV) (BIG), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Grenoble Alpes (UGA), Department of Biology [Zürich, Switzerland], Ecole Polytechnique Fédérale de Zurich, Dynamique de l'information génétique : bases fondamentales et cancer (DIG CANCER), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut Curie-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Biologie à Grande Échelle (BGE - UMR S1038), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), ARC 7927 grant to AA, and by the INCA 'TetraTips' to AA (PLBIO10-030), ANR Tyr-TIPs (Blan07-2_187328),ANR Tyr-TIPs (Blan07-2_187328), [GIN] Grenoble Institut des Neurosciences (GIN), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes (UGA), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Curie [Paris]-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), ANR-07-BLAN-0045,Tyr-TIPs,Cell regulations at microtubule +ends: shifting from a Darwinist to a deterministic view of microtubule organization and of cell morphogenesis(2007), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Institut National de la Recherche Agronomique (INRA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Institut Curie [Paris]-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Denarier, Eric, and Blanc - Cell regulations at microtubule +ends: shifting from a Darwinist to a deterministic view of microtubule organization and of cell morphogenesis - - Tyr-TIPs2007 - ANR-07-BLAN-0045 - BLANC - VALID

Subjects
0301 basic medicine, Microtubule-associated protein, [SDV]Life Sciences [q-bio], Dynein, Endocytic cycle, Saccharomyces cerevisiae, macromolecular substances, tyrosination, [SDV.BC]Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, Biology, Microtubules, 03 medical and health sciences, Microtubule, trafficking, [SDV.BC] Life Sciences [q-bio]/Cellular Biology, fungi, +Tips, Cell Biology, biology.organism_classification, Cell biology, Transport protein, [SDV] Life Sciences [q-bio], 030104 developmental biology, Tubulin, biology.protein, Kinesin, Rho1, CLIP170
Abstract

The diversity of microtubule functions is dependent on the status of tubulin C-termini. To address the physiological role of the C-terminal aromatic residue of α-tubulin, a tub1-Glu yeast strain expressing an α-tubulin devoid of its C-terminal amino acid was used to perform a genome-wide-lethality screen. The identified synthetic lethal genes suggested links with endocytosis and related processes. In the tub1-Glu strain, the routing of the v-SNARE Snc1 was strongly impaired, with a loss of its polarized distribution in the bud, and Abp1, an actin patch or endocytic marker, developed comet-tail structures. Snc1 trafficking required dynamic microtubules but not dynein and kinesin motors. Interestingly, deletion of the microtubule plus-end-tracking protein Bik1 (a CLIP170 ortholog), which is preferentially recruited to the C-terminal residue of α-tubulin, similarly resulted in Snc1 trafficking defects. Finally, constitutively active Rho1 rescued both Bik1 localization at the microtubule plus-ends in tub1-Glu strain and a correct Snc1 trafficking in a Bik1-dependent manner. Our results provide the first evidence for a role of microtubule plus-ends in membrane cargo trafficking in yeast, through Rho1- and Bik1-dependent mechanisms, and highlight the importance of the C-terminal α-tubulin amino acid in this process.

Published
2016
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