1. Isolation and structural characterization of bioactive compound from Aristolochia sprucei aqueous extract with anti-myotoxic activity
- Author
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Carlos A.H. Fernandes, Agnes A.S. Takeda, Leandro S. Moreira-Dill, Aristides Quintero, Isela I. González Rodríguez, Marcos R.M. Fontes, César L.S. Guimarães, Juliana P. Zuliani, Aleff Ferreira Francisco, Cleópatra A.S. Caldeira, Andreimar M. Soares, Fernando B. Zanchi, Paulo Pereira, Universidade de São Paulo (USP), UNIR, UNACHI, IBAMA, UNAERP, IFG, Universidade Estadual Paulista (Unesp), Unidade Rondônia, UniSL, and INCT – EpiAmO
- Subjects
Aristolochic acid ,biology ,Snake venoms ,Bothrops asper ,Myotoxin inhibitor ,Venom ,Toxicology ,biology.organism_classification ,High-performance liquid chromatography ,Aristolochia sprucei ,Antivenom medicinal plants ,Aristolochia ,Bioactive compound ,chemistry.chemical_compound ,Phospholipases A2 ,chemistry ,Biochemistry ,Docking (molecular) ,lcsh:RA1190-1270 ,Bothrops ,lcsh:Toxicology. Poisons - Abstract
Made available in DSpace on 2020-12-12T01:29:12Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2020-09-01 Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) Secretaría Nacional de Ciencia, Tecnología e Innovación A bioactive compound isolated from the stem extract of Aristolochia sprucei through High Performance Liquid Chromatography (HPLC) was identified via Nuclear Magnetic Resonance (NMR) as the aristolochic acid (AA). This compound showed an inhibitory effect over the myotoxic activity of Bothrops jararacussu and Bothrops asper venoms, being also effective against the indirect hemolytic activity of B. asper venom. Besides, AA also inhibited the myotoxic activity of BthTX-I and MTX-II with an efficiency greater than 60% against both myotoxins. Docking predictions revealed an interesting mechanism, through which the AA displays an interaction profile consistent with its inhibiting abilities, binding to both active and putative sites of svPLA2. Overall, the present findings indicate that AA may bind to critical regions of myotoxic Asp 49 and Lys49-PLA2s from snake venoms, highlighting the relevance of domains comprising the active and putative sites to inhibit these toxins. Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto FCFRP Universidade de São Paulo USP Laboratório de Biotecnologia de Proteínas e Compostos Bioativos da Amazônia Ocidental LaBioProt Centro de Estudos de Biomoléculas Aplicadas à Saúde CEBio Fundação Oswaldo Cruz FIOCRUZ Unidade Rondônia e Universidade Federal de Rondônia UNIR Centro de Informaciones e Investigaciones Toxicológicas y Químicas Aplicadas (CEIITOXQUIA) and Departamento de Química FCNYE Universidad Autónoma de Chiriquí UNACHI Instituto Brasileiro Do Meio Ambiente e Dos Recursos Naturais Renováveis IBAMA Unidade de Biotecnologia Universidade de Ribeirão Preto UNAERP Instituto Federal de Goiás IFG Departamento de Física e Biofísica Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP Laboratório de Imunologia Celular Aplicada a Saúde Fundação Oswaldo Cruz FIOCRUZ Unidade Rondônia Centro Universitário São Lucas UniSL Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia Em Epidemiologia da Amazônia Ocidental INCT – EpiAmO Departamento de Física e Biofísica Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP
- Published
- 2020