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Este trabalho procura fazer um levantamento da situação ambiental no Brasil e no mundo, traçando um histórico dos resultados das ações humanas na Terra, levantando os dados atuais disponíveis e traçando um prognóstico para o futuro, correlacionando-os com a modernização, e buscando identificar os limites do meio ambiente ao desenvolvimento e à modernização do mundo e do País. De acordo com os dados levantados neste estudo a civilização humana já ultrapassou os limites da sustentabilidade. As condições de vida na Terra tendem a se degradar muito nas próximas décadas, agravando problemas como fome, seca, inundações e outros em algumas partes do globo. A geopolítica mundial será afetada por estes problemas; novos conflitos internacionais podem surgir. São apontadas no estudo as contradições da civilização moderna, que tornam impossível o caminho da sustentabilidade. O desenvolvimento da tecnologia dá mais eficiência ao uso dos recursos, mas não tem sido suficiente. A globalização acirra as desigualdades mundiais e a busca por lucro, suplantando a preocupação com o meio ambiente. São expostos também aspectos da política internacional em torno das causas ambientais. O Brasil, detentor de grande biodiversidade, grandes áreas florestais e grande quantidade de água doce, não tem tradição de cuidado com o meio ambiente. A degradação é acelerada. Finalmente, o estudo aponta diretrizes para, se não evitar, minimizar os impactos, adiando-os enquanto não se realizam as mudanças estruturais necessárias à sociedade na direção da conciliação com o meio ambiente.

The first step in the transport of cyanocobalamin (CN-B 12 ) by cells of Escherichia coli was shown previously to consist of binding of the B 12 to specific receptor sites located on the outer membrane of the cell envelope. In this paper, evidence is presented that these B 12 receptor sites also function as the receptors for the E colicins, and that there is competition between B 12 and the E colicins for occupancy of these sites. The cell strains used were E. coli KBT001, a methionine/B 12 auxotroph, and B 12 transport mutants derived from strain KBT001. Colicins E1 and E3 inhibited binding of B 12 to the outer membrane B 12 receptor sites, and CN-B 12 protected cells against these colicins. Half-maximal protection was given by CN-B 12 concentrations in the range of 1 to 6 nM, depending upon the colicin concentration used. Colicin E1 competitively inhibited the binding of 57 Co-labeled CN-B 12 to isolated outer membrane particles. Functional colicin E receptor sites were found in cell envelopes from cells of only those strains that possessed intact B 12 receptors. Colicin K did not inhibit the binding of B 12 to the outer membrane receptor sites, and no evidence was found for any identity between the B 12 and colicin K receptors. However, both colicin K and colicin E1 inhibited the secondary phase of B 12 transport, which is believed to consist of the energy-coupled movement of B 12 across the inner membrane.