El caseinoglicomacropéptido (CMP) es un péptido de 64 aminoácidos liberado por acción de la quimosina o renina sobre la κ-caseína durante la elaboración del queso y se encuentra entre las proteínas del suero. El CMP presenta valiosas propiedades bioactivas que lo hacen un ingrediente particularmente útil para aumentar la calidad de diversos productos alimenticios. Con este fin sus propiedades funcionales y su interacción con componentes de la matriz alimentaria deben ser exploradas. El objetivo de este trabajo fue en primer lugar evaluar las interacciones entre CMP y caseinato de sodio (CasNa) en solución. Se encontró que el CMP influye en el autoensamblaje del CasNa, ya sea porque secuestra calcio o porque interactúa directamente con las moléculas de caseinato principalmente a través de interacciones hidrofóbicas, reduciendo el estado de agregación del CasNa. En segundo lugar, se estudió el impacto de dichas interacciones en la gelificación del CasNa en sistemas que simulan un producto lácteo fermentado como el yogur, así como en las propiedades interfaciales y de espumado del CasNa. Se encontró que el CMP influye en la gelificación ácida del CasNa, promoviendo la formación de un gel a valores de pH más altos. Por otro lado, las interacciones sinérgicas que tienen lugar entre el CMP y el CasNa influyen en la formación de espuma a pH 5,5, mejorando la capacidad de espumado y la estabilidad de las mismas. El papel del CMP es el de reducir el estado de agregación del CasNa, haciéndolo más eficiente para la formación de geles y para la estabilización de la película interfacial de la espuma, y contribuir a una mayor capacidad de espumado e incorporación de líquido a la espuma. Por lo tanto, el CMP podría contribuir a extender el uso de CasNa como agente gelificante y espumante, principalmente en alimentos acidificados. Finalmente, se estudiaron las propiedades emulsionantes del CMP y en combinación con otros emulsionantes y su efecto sobre la lipólisis en modelos in vitro de la digestión gastrointestinal. Si bien el CMP presentó excelente actividad interfacial, las emulsiones formadas fueron poco estables. Una propiedad singular de estas emulsiones es su gelificación ácida y su reversibilidad por aumento de pH; no obstante, durante este proceso las emulsiones se desestabilizan parcialmente. La incorporación de un co-emulsionante como Tween 80 no sóloincrementó su estabilidad, sino que dio lugar a la formación de estructuras gelificadas estables para su almacenamiento, como también sistemas estables a la reversión por pH. Tanto las emulsiones de CMP solo como la de CMP-Tween 80, presentaron un alto grado de lipólisis, que podría ser atribuido a la presencia de CMP. Estas emulsiones serían útiles para transportar aceites bioactivos o compuestos solubles en aceite. Se concluye que más allá de utilizar el CMP por su bioactividad, este péptido contribuye tecnológicamente al diseño de ingredientes funcionales innovadores con propiedades funcionales mejoradas para su uso en productos lácteos. Casein glycomacropeptide (CMP) is a peptide of 64 amino acids, released by action of chymosin or renin on κ-casein during cheese manufacture and is found in whey proteins. CMP presents valuable bioactive properties, which make it a particularly useful ingredient for increasing the quality of many food products. For this purpose, its functional properties and its interaction with components of the food matrix should be explored. The objective of this work was, firstly, to evaluate the interactions between casein glycomacropeptide (CMP) and sodium caseinate (NaCas) in aqueous solution. CMP affected NaCas self-assembly, either by calcium sequestering or by interactions with caseinate molecules, mainly through hydrophobic bonds, reducing the state of aggregation of NaCas. In a second instance, the impact of these interactions in the gelation of NaCas in systems that simulate a fermented milk product, like yoghurt, and in the interfacial and foaming properties of NaCas was studied. CMP influenced the acid gelation of NaCas, promoting gel formation at higher pH values. Also, the synergistic interactions between CMP and NaCas influenced the foaming properties at pH 5.5, improving foaming ability and stability. The role of CMP in the mixed system was to reduce the aggregation state of NaCas, making it more efficient for gels formation and for the stabilization of the interfacial film in foams, and to contribute to a higher foam ability and liquid incorporation in foams. Therefore, CMP could contribute to extend the use of NaCas as a gelling and foaming agent, mainly in acidified foods. Finally, the emulsifying properties of CMP and in combination with other biopolymers and their effect on lipolysis in an in vitro model of gastrointestinal digestion were studied. Although CMP showed great interfacial activity, emulsions were instable. A unique property of these emulsions is their acid gelation and reversibility by increasing pH; however, emulsions partially destabilized during the reversibility process. The incorporation of a co-emulsifier, like Tween 80, not only increased emulsions stability, but also promoted the formation of gelled structures stable for storage as well as stable for pH reversibility. Both, CMP emulsions alone and CMP-Tween 80 emulsions, showed a high degree of lipolysis, which could be attributed to the presence of CMP. These gelledemulsions would be useful for the delivery of bioactive oils or oil soluble compounds. In conclusion, in spite of using CMP for its bioactive properties, this peptide contributes from the technological point of view to the design of innovative functional ingredients with improved functional properties for milk products applications. Fil: Morales, Rocío. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.