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9 results on '"Delaforge, Marcel"'

1. Hétérocycles phosphorés analogues de sucres à activité antimétastatique

Author

Pirat, Jean-Luc, Virieux, David, Volle, Jean-Noël, Hugnot, Jean-Philippe, Bakalara, Norbert, Lecouvey, Marc, Legrand, Philippe, Delaforge, Marcel, Institut Charles Gerhardt Montpellier - Institut de Chimie Moléculaire et des Matériaux de Montpellier (ICGM ICMMM), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM)-Université Montpellier 1 (UM1)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Institut des Neurosciences de Montpellier - Déficits sensoriels et moteurs (INM), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Montpellier (UM), Chimie, Structures et Propriétés de Biomatériaux et d'Agents Thérapeutiques (CSPBAT), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris 13 (UP13)-Institut Galilée-Université Sorbonne Paris Cité (USPC), Département d'Electronique, des Détecteurs et d'Informatique pour la Physique (ex SEDI) (DEDIP), Institut de Recherches sur les lois Fondamentales de l'Univers (IRFU), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay, Pirat, Jean-Luc, Université Montpellier 1 (UM1)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut des Neurosciences de Montpellier (INM), and Université Paris 13 (UP13)-Institut Galilée-Université Sorbonne Paris Cité (USPC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
phostine, [SDV.CAN] Life Sciences [q-bio]/Cancer, antimétastatique, [SDV.CAN]Life Sciences [q-bio]/Cancer, sucres phosphorés
Published
2013

2. Effet antimétastatique des phostines. (2013)

Author

Pirat, J.L., Virieux, David, Volle, Jean-Noël, Clarion, Ludovic, Bakalara, Norbert, Delaforge, Marcel, Hugnot, Jean-Philippe, Lecouvey, Marc, Legrand, Philippe, Institut Charles Gerhardt Montpellier - Institut de Chimie Moléculaire et des Matériaux de Montpellier (ICGM ICMMM), Université Montpellier 1 (UM1)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut des Neurosciences de Montpellier (INM), Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (INSERM)-Université de Montpellier (UM), Département d'Electronique, des Détecteurs et d'Informatique pour la Physique (ex SEDI) (DEDIP), Institut de Recherches sur les lois Fondamentales de l'Univers (IRFU), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay, Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2), Chimie, Structures et Propriétés de Biomatériaux et d'Agents Thérapeutiques (CSPBAT), Université Paris 13 (UP13)-Institut Galilée-Université Sorbonne Paris Cité (USPC)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ecole Nationale Supérieure de Chimie de Montpellier (ENSCM)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Montpellier (UM)-Université Montpellier 1 (UM1)-Université Montpellier 2 - Sciences et Techniques (UM2)-Institut de Chimie du CNRS (INC), Institut des Neurosciences de Montpellier - Déficits sensoriels et moteurs (INM), and Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris 13 (UP13)-Institut Galilée-Université Sorbonne Paris Cité (USPC)

Subjects
[SDV.SP.PG]Life Sciences [q-bio]/Pharmaceutical sciences/Galenic pharmacology
Published
2013

3. Caractérisation des micro-organismes dans les taches de foxing des papiers :nouvelles approches analytiques

Author

Rakotonirainy, Malalanirina S, Boudih, Sarah, Delaforge, Marcel, Centre de Recherche sur la Conservation (CRC ), Muséum national d'Histoire naturelle (MNHN)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ministère de la Culture et de la Communication (MCC), Système membranaires, photobiologie, stress et détoxication (SMPSD), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), and Muséum national d'Histoire naturelle (MNHN)-Ministère de la Culture et de la Communication (MCC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)

Subjects
[SDV.OT]Life Sciences [q-bio]/Other [q-bio.OT], [SDV.BBM.BM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry, Molecular Biology/Molecular biology, [SHS.MUSEO]Humanities and Social Sciences/Cultural heritage and museology, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, [SDV.MP.MYC]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Mycology
Abstract

International audience

Published
2011

4. Ecrins à bijoux contaminés par Aspergillus oryzae et risques professionnels

Author

Bellanger , Anne-Pauline, Roussel , Anais, Millon , Laurence, Delaforge , Marcel, Reboux , Gabriel, Laboratoire Chrono-environnement - CNRS - UBFC (UMR 6249) (LCE), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Franche-Comté (UFC), Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC)-Université Bourgogne Franche-Comté [COMUE] (UBFC), Département d'Electronique, des Détecteurs et d'Informatique pour la Physique (ex SEDI) (DEDIP), Institut de Recherches sur les lois Fondamentales de l'Univers (IRFU), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay, Laboratoire Chrono-environnement (UMR 6249) (LCE), Laboratoire Chrono-environnement ( LCE ), Université Bourgogne Franche-Comté ( UBFC ) -Centre National de la Recherche Scientifique ( CNRS ) -Université de Franche-Comté ( UFC ), Département d'Electronique, des Détecteurs et d'Informatique (ex SEDI) ( DEDI ), Institut de Recherches sur les lois Fondamentales de l'Univers ( IRFU ), and Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives ( CEA ) -Université Paris-Saclay

Subjects
[ SDV.MP.MYC ] Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Mycology, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, [SDV.MP.MYC]Life Sciences [q-bio]/Microbiology and Parasitology/Mycology
Abstract

National audience

Published
2010

7. Les antibiotiques macrolides : Inbihition suicide du P450 et optimisation thérapeutique

Author

Delaforge, Marcel, Andre, F, Loiseau, Nicolas, Unité de recherche Pharmacologie-Toxicologie (UPT), Institut National de la Recherche Agronomique (INRA), F. Goudey-Perrière, C. Bon, A. Ménez, Inconnu, and ProdInra, Migration

Subjects
[SDV] Life Sciences [q-bio], [SDV]Life Sciences [q-bio], ComputingMilieux_MISCELLANEOUS
Abstract

26 ref.; National audience

Published
2003

9. La multiplicité de transport de la P-glycoprotéine : Etudes de modélisation comparative et de docking au sein de la famille des protéines ABC

Author

Bessadok, Anis, Système membranaires, photobiologie, stress et détoxication (SMPSD), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université Pierre et Marie Curie - Paris VI, DELAFORGE Marcel(marcel.delaforge@cea.fr), and Lentz, Celine

Subjects
comparative modeling, amarrage moléculaire, [SDV.BIBS] Life Sciences [q-bio]/Quantitative Methods [q-bio.QM], Transporteurs ABC, ABC transporters, docking, modélisation structurale comparative, P-glycoprotein, [INFO.INFO-BI]Computer Science [cs]/Bioinformatics [q-bio.QM], P-glycoprotéine, [SDV.BIBS]Life Sciences [q-bio]/Quantitative Methods [q-bio.QM], [INFO.INFO-BI] Computer Science [cs]/Bioinformatics [q-bio.QM]
Abstract

Some ATP-binding-cassette (ABC) transporters confer multidrug resistance (MDR) to pathogenic microorganisms and human tumor cells by mediating the extrusion of a variety of chemotherapeutic drugs out of the cell. One major resistance to chemotherapy has been correlated with the presence of these ABC transporters, acting as molecular " pumps " that actively transport drugs out of the cell, the most prevalent of these being P-glycoprotein (P-gp). Although the X-ray structures of two bacterial ABC proteins have been determined, and the first structures of mouse Pgp released recently in the Protein Data Bank (PDB), establishing molecular structures of human P-gp is still of particular interest because of its clinical relevance. Using homology modeling tools, we rebuilt three structures of human P-gp in different conformations: one nucleotide-bound and two in the absence of nucleotide. Nucleotide binding swaps the accessibility of the transporter from cytoplasmic (inward) facing to extracellular (outward) facing. We placed the three modeled conformational states in a native-like membrane environment, in order to locate several known mutations that alter specificity of drug binding, in particular relatively to the membrane surroundings. We then rebuilt two modeled structures of hamster P-gp in inward and outward conformations, and conducted docking studies of three molecules without any structural similarity (verapamil, vinblastine and tentoxin), but having competitive, non competitive and partial overlapping binding modes. The best poses obtained are consistent with the existence of two different pharmacophores for the recognition of the drug transported by P-glycoprotein., La P-glycoprotéine (P-gp) appartient à la famille des transporteurs ABC qui confèrent, aux microorganismes pathogènes et cellules tumorales humaines, par transport actif à travers la membrane plasmique, une résistance à de multiples molécules antibiotiques et anticancéreuses sans parenté structurale. Malgré les quelques structures de transporteurs ABC bactériens, la caractérisation par microscopie électronique de la P-gp, et la récente structure de P-gp de souris déposée dans la Protein Data Bank (PDB), obtenir une structure pour la P-gp humaine est d'un intérêt particulier à cause de son importance clinique. Actuellement, il n'existe pas de modèle structural d'interaction P-gp/substrat permettant d'expliquer sa multispécificité. Par modélisation par homologie, nous avons reconstruit trois structures de la Pgp humaine: une en présence et deux autres en absence de nucléotide. La liaison du nucléotide change l'accessibilité du transporteur de la face cytoplasmique vers la face extracellulaire. Ces trois états conformationnels ont été placés dans un environnement membranaire afin de révéler la localisation des mutations spécifiques altérant la liaison de la P-gp à certains médicaments. Enfin, nous avons réalisé une étude de docking sur deux structures modélisées de P-gp de Hamster dans les deux orientations. Ce docking a concerné trois molécules sans aucune ressemblance structurale (vérapamil, vinblastine et tentoxine) mais dont les fixations sont mutuellement soit compétitives, soit non-compétitives. Les meilleures poses obtenues sont compatibles avec l'existence de deux pharmacophores distincts pour la reconnaissance des drogues transportées par la P-gp.

Published
2011

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