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International audience; Pollen allergens belong to various families of PR (i.e. pathogenesis-related) proteins involved in plant defense mechanisms, such as PR-2 (endo-glucanases), PR-3 (chitinases), PR-5 (thaumatin-like proteins or TLP), PR-10 (Bet v 1-like proteins), PR-12 (defensins) and PR-14 (lipid transfer proteins or LTP). They may also comprise proteins with other functions such as structural function (profilin, expansins), metabolic function (polcalcin) or enzymatic function (ribonucleases, pectate lyases, polygalacturonases) (e.g. ribonucleases, pectate lyases and polygalacturonases). The structural scaffolds of the major weed and tree pollen allergens have been identified either by X-ray crystallography or by NMR for smaller molecules such as LTP and polcalcin. Other pollen allergens of unknown structure have been successfully modelled from templates belonging to the same protein families. Epitope mapping of free allergens and analysis of allergen-IgE complexes enabled identification of IgE-binding B-cell epitopes at the surface of a few pollen allergens. A higher number of T-cell epitopes were identified along the amino acid sequence of various pollen allergens likely to interact with CD4+ T lymphocytes via T-cell receptors (TCRs). However, this low-affinity recognition of T-cell epitopes by TCRs is degenerate, allowing a single TCR to recognize different T-cell epitopes, and, conversely, enabling many different TCRs to recognize the same T-cell epitope. The identification of both B- and T-cell epitopes of pollen allergens is of paramount importance in optimizing the use of natural and recombinant pollen allergens as molecular tools for the component-resolved diagnosis of pollinoses and in improving current immunotherapy practice, for instance by reducing side effects associated with immunotherapy. In addition, identification of B- and T-cell epitopes may provide valuable assistance in the prediction of IgE-binding cross-reactivity and co-sensitization among pollen allergens of different origins, and between pollen and fruit or vegetable allergens responsible for oral allergy syndrome (OAS). Our review aims to present an overview of all these molecular aspects of pollen allergens.; Les allergènes polliniques appartiennent à différentes familles de protéines PR (PR pour Pathogenesis-Related), protéines impliquées dans les mécanismes de défense développés par les plantes : PR-2 ou endo β-glucanases, PR-3 ou chitinases, PR-5 ou thaumatin-like protéines (TLP), PR-10 ou protéines Bet v 1-like, PR-12 ou défensines et PR-14 ou protéines de transfert des lipides (LTP). D’autres allergènes polliniques correspondent à des protéines à rôle structural (profilines, expansines), métabolique (polcalcine) ou enzymatique (ribonucléases, pectate lyases, polygalacturonases). Les structures trimdimensionnelles de la plupart des allergènes polliniques ont été caractérisées, les structures manquantes étant souvent accessibles par modélisation moléculaire à partir de patrons structuraux connus. Les épitopes B liant les IgE d’un petit nombre d’allergènes polliniques ont été identifiés par différentes approches (cartes épitopiques et analyse des complexes allergène-IgE), et les épitopes T de nombreux allergènes sont actuellement connus. Le caractère dégénéré de la reconnaissance des épitopes T par les récepteurs TCR, explique qu’un même TCR puisse reconnaître des épitopes T différents et, inversement, qu’un même épitope T puisse être reconnu par des TCR différents. L’identification de ces épitopes apporte une contribution essentielle dans différents domaines comme l’utilisation des allergènes polliniques recombinants ou naturels pour le diagnostic biologique des pollinoses ou l’utilisation d’épitopes T en immunothérapie spécifique. Ils permettent également de prédire les possibilités de réactions croisées et de co-sensibilisation entre des allergènes polliniques d’origine différente ou dans le syndrome oral entre des allergènes polliniques et des allergènes de fruits ou de légumes. Ces différents aspects moléculaires sont abordés dans cette revue.

International audience; PlanÉdulcorants d’origine végétaleAllergénicité de la thaumatine et des protéines thaumatin-likeAllergénicité des autres édulcorantsConclusionDéclaration de liens d’intérêts

International audience; 1. Définition et structure des TLPLa thaumatine, protéine édulcorante isolée des fruits (arilles) du Thaumatococcus daniellii, une plante africaine, a donné son nom à la famille des protéines thaumatin-like ou TLP (pour thaumatin-like protein) [1]. Toutes ces protéines possèdent une structure tridimensionnelle originale, constituée de trois domaines : un domaine I central constitué de deux feuillets disposés en sandwich β, entouré de deux domaines II et III, constitués respectivement de quatre hélices α reliées par des boucles (domaine II), et de deux brins β disposés en épingle à cheveu ou β hairpin (domaine III) (Fig. 1). Huit ponts disulfures assurent la stabilité de cette structure et rendent ces protéines résistantes à la dénaturation thermique (cuisson) et à la protéolyse digestive [2]. Le repliement du domaine II sur le domaine I central délimite une crevasse catalytique, fortement électronégative (acide), responsable de l’activité endo-β1,3-glucanasique des TLP [3] (Fig. 1). Les TLP sont souvent N-glycosylées. Dans la plante, ces protéines ont un rôle de défense contre les champignons phytopathogènes. Elles constituent une famille de protéines PR (pour pathogenesis-related proteins), celle des PR-5 thaumatin-like.

International audience; Plant proteins with sweet-tasting properties are increasingly used as substitutes for low-calorie sweeteners in the food industry. Thaumatin, the sweet protein isolated from the aril of the katemfe fruit (Thaumatococcus daniellii), is widely used as a natural sweetener. Two other low-calorie sweeteners with enhanced sweet-tasting properties, brazzein and monellin, which are isolated from the fruits of Pentadiplandra brazzeana and Dioscoreophyllum cumminsii, respectively, are still waiting to be produced on a large scale as recombinant sweet proteins for food industry. Although these sweet-tasting proteins are constitutively expressed in fruits, most of them consist of PR-proteins whose synthesis is strongly enhanced as a result of infection of the plant by phytopathogenic micro-organisms, fungi or molds. Both the sequence and structural similarities which the sweet proteins share with allergens, e.g., Art v 1 for brazzein, Mus a 4 and Ole a 13 for thaumatin, Ana o 3 and Pis v 1 for mabinlin, and Gly m Kunitz trypsin-inhibitor for monellin, suggest some possible allergenic propensity for these plant proteins. However, their allergenic potential following ingestion still remains to be demonstrated unambiguously.; Des protéines végétales à propriétés édulcorantes sont utilisées dans différents secteurs de l’alimentation humaine où elles remplacent les édulcorants de synthèse. C’est le cas de la thaumatine, protéine édulcorante extraite de l’arille des fruits du katemfe (Thaumatococcus daniellii). Deux autres protéines édulcorantes à pouvoir sucrant élevé, la brazzéine des fruits de Pentadiplandra brazzeana et la monelline des fruits de Dioscoreophyllum cumminsii, sont également disponibles, mais leur production industrielle n’est pas encore programmée. Bien qu’elles soient exprimées de façon constitutive dans les fruits, la plupart de ces protéines correspondent à des protéines de défense de la plante ou protéines PR, dont la synthèse est exacerbée lorsque la plante est en conditions de stress, lors d’une attaque fongique, par exemple. Les homologies de séquence, et surtout de structure, que ces protéines édulcorantes partagent avec des allergènes avérés, avec Art v 1 pour la brazzéine, avec Mus a 4 ou Ole e 13 pour la thaumatine, avec Ana o 3 ou Pis v 1 pour la mabinline, avec l’inhibiteur de Kunitz du soja pour la monelline, suggèrent une possible allergénicité de ces protéines végétales. Néanmoins, leur potentiel allergénique reste à démontrer lors de leur consommation alimentaire.

Grass pollen is one of the most important aeroallergen vectors in Europe. It highly contributes to respiratory allergic diseases such as asthma or allergic rhinitis. In contact to water or airborne pollutants, pollen grains can release microparticles or pollen cytoplasmic granules. Because of their size (, Le pollen des Graminées est l'un des principaux vecteurs d'allergènes. Il contribue à l'apparition des allergies respiratoires comme l'asthme et la rhinite allergique. En contact avec l'eau de pluie ou des polluants atmosphériques, le pollen peut libérer des microparticules (