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Copyright of Revue Francaise d'Allergologie is the property of Elsevier B.V. and its content may not be copied or emailed to multiple sites or posted to a listserv without the copyright holder's express written permission. However, users may print, download, or email articles for individual use. This abstract may be abridged. No warranty is given about the accuracy of the copy. Users should refer to the original published version of the material for the full abstract. (Copyright applies to all Abstracts.)

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Les allergènes polliniques appartiennent à différentes familles de protéines PR (PR pour Pathogenesis-Related), protéines impliquées dans les mécanismes de défense développés par les plantes : PR-2 ou endo β-glucanases, PR-3 ou chitinases, PR-5 ou thaumatin-like protéines (TLP), PR-10 ou protéines Bet v 1-like, PR-12 ou défensines et PR-14 ou protéines de transfert des lipides (LTP). D'autres allergènes polliniques correspondent à des protéines à rôle structural (profilines, expansines), métabolique (polcalcine) ou enzymatique (ribonucléases, pectate lyases, polygalacturonases). Les structures trimdimensionnelles de la plupart des allergènes polliniques ont été caractérisées, les structures manquantes étant souvent accessibles par modélisation moléculaire à partir de patrons structuraux connus. Les épitopes B liant les IgE d'un petit nombre d'allergènes polliniques ont été identifiés par différentes approches (cartes épitopiques et analyse des complexes allergène-IgE), et les épitopes T de nombreux allergènes sont actuellement connus. Le caractère dégénéré de la reconnaissance des épitopes T par les récepteurs TCR, explique qu'un même TCR puisse reconnaître des épitopes T différents et, inversement, qu'un même épitope T puisse être reconnu par des TCR différents. L'identification de ces épitopes apporte une contribution essentielle dans différents domaines comme l'utilisation des allergènes polliniques recombinants ou naturels pour le diagnostic biologique des pollinoses ou l'utilisation d'épitopes T en immunothérapie spécifique. Ils permettent également de prédire les possibilités de réactions croisées et de co-sensibilisation entre des allergènes polliniques d'origine différente ou dans le syndrome oral entre des allergènes polliniques et des allergènes de fruits ou de légumes. Ces différents aspects moléculaires sont abordés dans cette revue. Pollen allergens belong to various families of PR (i.e. pathogenesis-related) proteins involved in plant defense mechanisms, such as PR-2 (endo-glucanases), PR-3 (chitinases), PR-5 (thaumatin-like proteins or TLP), PR-10 (Bet v 1-like proteins), PR-12 (defensins) and PR-14 (lipid transfer proteins or LTP). They may also comprise proteins with other functions such as structural function (profilin, expansins), metabolic function (polcalcin) or enzymatic function (ribonucleases, pectate lyases, polygalacturonases) (e.g. ribonucleases, pectate lyases and polygalacturonases). The structural scaffolds of the major weed and tree pollen allergens have been identified either by X-ray crystallography or by NMR for smaller molecules such as LTP and polcalcin. Other pollen allergens of unknown structure have been successfully modelled from templates belonging to the same protein families. Epitope mapping of free allergens and analysis of allergen-IgE complexes enabled identification of IgE-binding B-cell epitopes at the surface of a few pollen allergens. A higher number of T-cell epitopes were identified along the amino acid sequence of various pollen allergens likely to interact with CD4+ T lymphocytes via T-cell receptors (TCRs). However, this low-affinity recognition of T-cell epitopes by TCRs is degenerate, allowing a single TCR to recognize different T-cell epitopes, and, conversely, enabling many different TCRs to recognize the same T-cell epitope. The identification of both B- and T-cell epitopes of pollen allergens is of paramount importance in optimizing the use of natural and recombinant pollen allergens as molecular tools for the component-resolved diagnosis of pollinoses and in improving current immunotherapy practice, for instance by reducing side effects associated with immunotherapy. In addition, identification of B- and T-cell epitopes may provide valuable assistance in the prediction of IgE-binding cross-reactivity and co-sensitization among pollen allergens of different origins, and between pollen and fruit or vegetable allergens responsible for oral allergy syndrome (OAS). Our review aims to present an overview of all these molecular aspects of pollen allergens. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

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Résumé Considéré comme un substitut fiable des céréales à gluten, le maïs fait encore l’objet de réserves concernant sa consommation par les patients souffrant d’intolérance sévère au gluten ou de maladie cœliaque. Les protéines de réserve des grains de maïs correspondent à des zéines, différentes des protéines du gluten de blé, gliadines et gluténines. Malgré tout, les alignements de séquence de certaines zéines montrent des homologies importantes avec les protéines du gluten de blé. Une recherche bio-informatique systématique des protéines de réserve du maïs disponibles, n’a cependant pas permis d’identifier dans ces protéines, des peptides immunotoxiques capables de provoquer l’érosion de la muqueuse intestinale. Ces peptides sont incapables de s’ancrer correctement dans la corbeille des groupes HLA-DQ2 et HLA-DQ8, comme le montrent les expériences d’ancrage moléculaire in silico. Ces peptides ne présentent donc aucun danger pour les patients souffrant d’intolérance sévère au gluten ou de maladie cœliaque. Le maïs est bien une céréale sans gluten qui peut être consommée sans danger par les patients souffrant de maladie cœliaque. Maize has long been recognized as a safe substitute for gluten-containing cereals for patients with severe gluten intolerance or celiac disease. Maize storage proteins consist primarily of zeins, which substantially differ from wheat gluten proteins, gliadins and glutenins. Yet sequence alignments reveal consistent identities and homologies between certain zeins and wheat gluten proteins. Systematic bioinfomatic searching for potential immunotoxic epitopes in all available amino acid sequences from maize storage proteins failed to identify any immunotoxic epitopes likely to provoke the intestinal mucosa erosion currently seen in celiac disease patients. The absence of immunotoxic epitopes in maize storage proteins was further confirmed by an in silico molecular docking approach, using HLA-DQ2 and HLA-DQ8 as templates. None of the suspected maize immunotoxic epitopes could be fully accommodated in the HCM-II basket of HLA-DQ2 and HLA-DQ8 during docking experiments. The results of the in silico approach confirm the absence of immunotoxic epitopes in maize storage proteins and help reinforce its status as a safe food for celiac disease patients. Maize thus deserves to be recognized as a gluten-free cereal with no harmful impact on celiac disease patients. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Résumé Les fruits du kiwi vert ( Actinidia deliciosa ) et jaune ( Actinidia chinensis ), sont devenus une source importante d’allergies alimentaires en Europe de l’Ouest, pour les enfants comme pour les adultes. Les allergènes responsables correspondent essentiellement à des allergènes typiques de fruits, comme Act d 8 (protéine PR10 Bet v 1- like ), Act d 2 (TLP ou protéine thaumatin-like ) et une chitinase. Tous ces allergènes du kiwi vert, Actinidia deliciosa , ont leurs contre-parties dans le kiwi jaune, A. chinensis . Récemment, deux autres allergènes appartenant à la superfamille des cupines (Act c 12) et à la famille des albumines 2S (Act c 13), présents dans les graines du kiwi jaune, ont été identifiés. Il s’agit d’allergènes cachés, responsables de réactions croisées avec l’arachide et les fruits à coque. Les épitopes B séquentiels d’Act c 12 ont été identifiés en utilisant une approche in silico. Ils ont été localisés sur la surface du modèle tridimensionnel de la protéine après avoir été identifiés à partir des alignements de séquences des cupines d’arachide et de fruits à coque. Seuls les acides aminés exposés à la surface du modèle d’Act c 12 ont été retenus comme constituants des épitopes B. Ces régions épitopiques présentent d’importantes homologies de conformation et de séquence avec les épitopes B reconnus à la surface des légumines d’arachide (Ara h 3) et de fruits à coque. Act c 12 constitue un exemple intéressant d’allergène caché de fruit, susceptible de déclencher des réactions allergiques chez les patients sensibilisés aux cupines d’arachide ou de fruits à coque. Kiwi fruit ( Actinidia deliciosa , A. chinensis ) is an important source of food allergy in children and adults in Western countries. The allergens responsible for this food allergy consist primarily of typical fruit allergens, e.g. the PR10 Bet v 1-like allergen Act d 8, the cysteine protease actinidin Act d 1, the TLP Act d 2, and a chitinase. All of these allergens from A. deliciosa fruits have their counterparts in A. chinensis fruits. Recently, two other allergens belonging to the cupin superfamily (Act c 12) and the 2S albumin family (Act c 13), found in the kernels of A. chinensis fruit, have been identified as hidden fruit allergens responsible for IgE-binding cross-reactivity with peanuts and tree nuts. The sequential IgE-binding epitope regions of Act c 12 were predicted using a combination of in silico predictive approaches. Sequential IgE-binding epitopes of Act c 12 were predicted on a three-dimensional model of the protein from the amino acid sequence comparisons of the IgE-binding regions of cross-reacting cupins of peanuts and tree nuts. Residues of the sequence stretches exposed at the molecular surface were assigned as cross-reacting IgE-binding regions of Act c 12. In addition to their conformational similarities, these putative IgE-binding epitopes share a high degree of sequence similarity with the corresponding IgE-binding regions of peanut and tree-nut cupin allergens. The Act c 12 allergen offers an interesting example of a hidden fruit allergen likely to trigger allergic responses in individuals previously sensitized to peanut and other three-nut cupin allergens. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Résumé Le recours aux protéines d’insectes comme substituts des protéines d’origine animale dans l’alimentation commence à s’intensifier dans plusieurs pays de l’Union européenne. La production (entomoculture) et la consommation (entomophagie) des insectes comestibles posent la question de leur innocuité en termes de risque allergique, microbiologique, parasitologique et toxicologique. La parenté étoite des insectes avec d’autres arthropodes (crustacés, acariens) suggère l’existence d’un risque allergique associé à l’entomophagie, d’autant que des cas d’anaphylaxie consécutifs à la consommation d’insectes ont été rapportés dans la littérature. Les allergènes responsables sont encore mal connus, comme d’ailleurs les protéines des insectes dont la diversité reste à analyser. Cependant, plusieurs allergènes potentiels ont été identifiés dans différentes espèces d’insectes comestibles. Ceux du ver de farine ( Tenebrio molitor ) et du ver à soie ( Bombyx mori ) ont été particulièrement analysés. Ces allergènes ont été identifiés à l’aide de sérums de patients allergiques aux crustacés ou aux acariens. Ces allergènes croisants correspondent essentiellement à des enzymes (α-amylase, arginine kinase, chitinase, glutathion-S-transférase, triose phosphate isomérase, trypsine), des protéines circulantes (hémocyanine, hexamérine) et des protéines musculaires (actine, sarcoplasmic Ca-binding protein , myosine, tropomyosine, troponine). Tous ces allergènes sont des protéines ubiquitaires dont les structures et les fonctions ont été parfaitement conservées au cours de l’évolution des arthropodes et des mollusques. On les retrouve en particulier dans les allergènes de contact des blattes Européenne ( Blattella germanica ) et Américaine ( Periplaneta americana ). Par contre, l’existence d’allergènes spécifiques des insectes comestibles n’a pas encore été rapportée. The increasing production and consumption of insect proteins as substitutes for meat proteins in European countries raises the question of their safety in terms of risk of allergy, of bacteriological and parasitological infection, and of toxicological contamination. The close relationship between insects with other arthropods (schrimps, dust mites) suggests the occurrence of an allergenic risk associated to entomophagy. In this respect, a few cases of anaphylactic reactions following the consumption of edible insects have been reported in the literature. However, the responsible allergens still remain poorly investigated, like most of the other insect proteins. Potential allergens have been recently identified in various species of edible insects like the yellow mealworm ( Tenebrio molitor ) and the silkworm ( Bombyx mori ). These allergenic proteins have been identified owing to their IgE-binding cross-reactivity toward patient sera allergic to shrimps and dust mites. The IgE-binding cross-reacting allergens of edible insects essentially correspond to enzymes (α-amylase, arginine kinase, chitinase, glutathione-S-transferase, triose phosphate isomerase, trypsin), hæmolyphatic proteins (hæmocyanin, hexamerin), and muscle proteins (actin, sarcoplasmic Ca-binding protein, myosin, tropomyosin, troponin). All of these potential allergens consist of ubiquitous proteins sharing three-dimensional structures and functions, which have been readily conserved during the evolution of arthropods and molluscs. Accordingly, most of these conserved structures and functions also occur in the allergenic proteins of both the German ( Blattella germanica ) and American ( Periplaneta americana ) cockroaches. However, the occurrence of specific allergens in edible insects has been not yet reported. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Résumé Récemment, l’association de l’allergène Act d 2 du kiwi avec l’allergène Alt a 1 d’ Alternaria a été mise en évidence dans la pulpe du fruit. Cette association repose sur une interaction entre les deux allergènes dont le mécanisme reste encore mal connu. L’allergène Alt a 1 diffuse à partir de la paroi des spores d’ Alternaria germant à la surface du fruit, pour migrer dans la pulpe du fruit où il s’associe avec Act d 2. Cette pénétration de l’allergène dans le fruit implique nécessairement un franchissement des parois et des membranes cellulaires du fruit par l’allergène. Alt a 1 emprunterait les lenticelles (stomates morts) pour franchir les parois cellulaires et des transporteurs membranaires spécifiques pour pénétrer dans les cellules de la pulpe. L’association des deux allergènes au sein de la pulpe s’effectuerait grâce à des interactions électrostatiques, hydrophiles et hydrophobes comme le suggèrent des expériences d’ancrage moléculaire in silico. Une reconnaissance des chaînes glycaniques d’Alt a 1 par la crevasse catalytique d’Act d 2, pourrait également intervenir dans cette association. D’autres fruits comme la banane ou la pomme, riches en protéines PR5 thaumatin-like, pourraient présenter ce type d’association. La pertinence clinique possible de cette association repose sur l’observation d’une fréquence élevée de cosensibilisations entre Act d 2 et Alt a 1 : 85 % des patients sensibilisés à Act d 2 le sont également à Alt a 1. Par contre, seulement 39 % des patients sensibilisés à Alt a 1 le sont également à Act d 2. The Alt a 1 allergen of Alternaria was reported recently to interact with the Act d 2 allergen which is found inside the pulp of kiwi fruit. This association is due to an as yet unknown interaction between these two allergens. Preceding to this interaction, Alt a 1 has to spread from the spores of Alternaria which were germinating on the surface of the fruit and then migrate into the pulp of the fruit where it associates with Act d 2. Such migration requires that Alt a 1 has the capacity to pass through the kiwi's exterior wall and then to pass through the plasma membrane of the pulp cells. To react with the kiwi's pulp cells, Alt a 1 enters the fruit via the lenticels that are scattered on its surface and then enters the pulp cells using plasma membrane protein transporters. Once inside these cells, Alt a 1 can associate with Act d 2 by means of electrostatic, hydrophilic and/or hydrophobic interactions, as suggested by in silico molecular docking experiments. In addition to this protein–protein interaction, the glycan moiety of N -glycosylated Alt a 1 could be recognized by the electro-negatively charged groove of Act d 2, resulting in an enhanced Alt a 1–Act d 2 association. As with kiwi fruit, Alt a 1 might associate with PR5 thaumatin-like proteins occurring in other fruits, such as cherry (Pru av 2), apple (Mal d 2), and banana (Mus a 4). The potential clinical relevance of this association is illustrated by the high frequency of cosensitizations observed between Act d 2 and Alt a 1 in ISAC microarray assays; up to 85% of patients sensitized to Act d 2 are also sensitized to Alt a 1. Conversely, only 39% of patients sensitized to Alt a 1 are also cosensitized to Act d 2. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

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Résumé Des protéines végétales à propriétés édulcorantes sont utilisées dans différents secteurs de l’alimentation humaine où elles remplacent les édulcorants de synthèse. C’est le cas de la thaumatine, protéine édulcorante extraite de l’arille des fruits du katemfe ( Thaumatococcus daniellii ). Deux autres protéines édulcorantes à pouvoir sucrant élevé, la brazzéine des fruits de Pentadiplandra brazzeana et la monelline des fruits de Dioscoreophyllum cumminsii , sont également disponibles, mais leur production industrielle n’est pas encore programmée. Bien qu’elles soient exprimées de façon constitutive dans les fruits, la plupart de ces protéines correspondent à des protéines de défense de la plante ou protéines PR, dont la synthèse est exacerbée lorsque la plante est en conditions de stress, lors d’une attaque fongique, par exemple. Les homologies de séquence, et surtout de structure, que ces protéines édulcorantes partagent avec des allergènes avérés, avec Art v 1 pour la brazzéine, avec Mus a 4 ou Ole e 13 pour la thaumatine, avec Ana o 3 ou Pis v 1 pour la mabinline, avec l’inhibiteur de Kunitz du soja pour la monelline, suggèrent une possible allergénicité de ces protéines végétales. Néanmoins, leur potentiel allergénique reste à démontrer lors de leur consommation alimentaire. Plant proteins with sweet-tasting properties are increasingly used as substitutes for low-calorie sweeteners in the food industry. Thaumatin, the sweet protein isolated from the aril of the katemfe fruit ( Thaumatococcus daniellii ), is widely used as a natural sweetener. Two other low-calorie sweeteners with enhanced sweet-tasting properties, brazzein and monellin, which are isolated from the fruits of Pentadiplandra brazzeana and Dioscoreophyllum cumminsii , respectively, are still waiting to be produced on a large scale as recombinant sweet proteins for food industry. Although these sweet-tasting proteins are constitutively expressed in fruits, most of them consist of PR-proteins whose synthesis is strongly enhanced as a result of infection of the plant by phytopathogenic micro-organisms, fungi or molds. Both the sequence and structural similarities which the sweet proteins share with allergens, e.g., Art v 1 for brazzein, Mus a 4 and Ole a 13 for thaumatin, Ana o 3 and Pis v 1 for mabinlin, and Gly m Kunitz trypsin-inhibitor for monellin, suggest some possible allergenic propensity for these plant proteins. However, their allergenic potential following ingestion still remains to be demonstrated unambiguously. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Résumé: Traditionnellement confinée à différents pays d’Asie, d’Afrique et d’Amérique du Sud, la consommation d’insectes ou entomophagie commence à s’étendre à l’Europe et aux États-Unis. Bien que très limitée, surtout pour des raisons psychologiques, l’entomophagie tend à se développer avec l’émergence, dans différents pays d’Europe, d’une production industrielle d’insectes comestibles, associée à l’ouverture de restaurants spécialisés dans des menus à base d’insectes. Malgré l’intérêt nutritionnel et l’apparente innocuité des insectes comestibles, il convient d’apprécier le risque allergénique qu’ils peuvent représenter pour des sujets allergiques aux crustacés, aux acariens ou aux mollusques. Divers pan-allergènes tels que la tropomyosine ou l’arginine-kinase, communs aux insectes, aux crustacés, aux acariens, aux mollusques et aux nématodes, pourraient être responsables de réactions croisées entre ces organismes d’origine différente. D’autres allergènes, plus spécifiques des insectes, pourraient également déclencher des réactions allergiques. Ces allergènes restent encore très mal connus et demandent à être identifiés et caractérisés. Dans cette attente et en raison de l’existence d’allergènes croisants chez les insectes, il paraît prudent de conseiller aux personnes allergiques aux crustacés ou aux mollusques, d’éviter de consommer ce genre de nourriture. [Copyright &y& Elsevier]

Résumé: Les défensines sont des protéines de petite taille, riches en ponts disulfure, largement distribuées dans le règne végétal. Elles possèdent toutes un domaine ű knottin Ƈ qui se caractérise par l’existence d’un nœud (entrelac) de ponts disulfure. Ce nœud est constitué d’un pont disulfure qui vient traverser une grande boucle constituée par deux autres ponts disulfure reliés au squelette peptidique. Cette organisation suppose que le pont disulfure traversant soit disposé perpendiculairement par rapport aux deux autres ponts disulfure constituant la boucle. Ce domaine ű knottin Ƈ est relié à une longue queue C-terminale riche en hydroxyproline (défensines à longue chaîne d’environ 110 acides aminés) ou non (défensines à courte chaîne d’environ 50 acides aminés). L’allergène Art v 1 du pollen d’armoise (Artemisia vulgaris) est le prototype des défensines à longue chaîne, tandis que la plupart des défensines de Brassicacées sont des défensines à courte chaîne. À l’exception d’Art v 1 et de l’allergène Amb a 4 du pollen d’ambroisie (Ambrosia artemisiifolia) qui sont des allergènes bien connus, l’allergénicité des autres défensines végétales est loin d’avoir été démontrée. Néanmoins, le fait que les plages électropositives (constituées de lysine et d’arginine) et électronégatives (constituées d’acides aspartique et glutamique) identifiées à la surface d’Art v 1 et d’Amb a 4 se retrouvent dans quelques autres défensines, suggère que d’autres défensines pourraient être allergéniques. Des investigations cliniques et biologiques seront bien sûr nécessaires pour justifier ce statut d’allergène. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

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Introduction La puce ISAC 112 (Thermo Scientific) explore 112 allergènes moléculaires dont Alt a 1 (glycoprotéine acide d’Alternaria alternata) et Act d 2 ( thaumatin-like protein [TLP] du kiwi), seule TLP présente sur la puce. Une analyse portant sur 221 puces ISAC a mis en évidence une cosensibilisation relativement fréquente à Alt a 1 et Act d 2. Les objectifs de cette étude sont d’analyser la fréquence de cette cosensibilisation, d’en comprendre la cause, et de la relier, si possible, à un tableau clinique. Méthodes Extraction des données de 221 puces ISAC, réalisées en routine entre le 30/05/2013 et le 22/09/2014 chez des patients allergiques (62 % d’hommes - âge médian : 12 ans/extrêmes : 11 mois–74 ans). Résultats Les résultats sont les suivants ( Tableau 1 ) : – 84 % des patients sensibilisés à Act d 2 le sont également à Alt a 1. Seulement 39 % des patients sensibilisés à Alt a 1 le sont également à Act d 2 ; – la médiane des ISU-E pour Alt a 1 est significativement plus haute dans le groupe des patients cosensibilisés ( p < 0,01) ; – les sensibilisations à Alt a 1 et Act d 2 sont souvent une découverte inattendue sur la puce ISAC : les informations cliniques sur la pertinence de ces sensibilisations n’ont, de ce fait, pas pu être retrouvées d’une manière exhaustive. Il semblerait que : – la sensibilisation à Act d 2 ne soit pas toujours cliniquement pertinente, – la majorité des patients cosensibilisés à Alt a 1 et Act d 2 présentent des symptômes respiratoires (rhinite, asthme), – une cosensibilisation à Alt a 1 et aux autres allergènes du kiwi présents sur la puce (Act d 1, Act d 5, Act d 8) est très rare (< 1 %). Conclusion La cosensibilisation à Act d 2 et à Alt a 1 ne semble pas être une simple coïncidence étant donnée sa fréquence. La pertinence clinique quant à l’allergie au kiwi est à étudier sur une cohorte plus importante. Le mécanisme conduisant à cette cosensibilisation reste à élucider (formation d’un complexe Alt a 1-TLP du kiwi dans le kiwi ?). Cette cosensibilisation peut-elle se retrouver pour d’autres TLP de fruits ? [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Introduction Les allergies alimentaires causées par les aliments d’origine animale proviennent essentiellement de la consommation de crustacés et de mollusques, voire d’insectes comestibles. L’allergénicité de ces aliments dépend de quelques familles d’allergènes communes aux arthropodes, aux mollusques et aux nématodes. Méthodes Les alignements de séquences ont été effectués à l’aide du programme CLUSTAL-W. Les arbres phylogénétiques des tropomyosines, des α-amylases et des arginine kinases, ont été construits à partir des alignements de séquences (MacVector). Les modèles moléculaires des allergènes ont été construits avec YASARA Structure. Les superpositions des modèles moléculaires ont été réalisées avec CHIMERA. Résultats Les allergènes des arthropodes, mollusques et nématodes sont des protéines musculaires (tropomyosine, troponine C, myosine, actine, SCBP), des enzymes (α-amylase, arginine-kinase, GST, trypsine, protéases à sérine, TPI) et des protéines circulantes (hemocyanine, hexamérine) ou structurales (tubulines). Ces protéines possèdent des séquences et surtout des structures très conservées. Elles se répartissent dans les arbres phylogénétiques en groupes distincts dont les affinités restent élevées mais varient selon les allergènes. Les tropomyosines des mollusques s’écartent nettement de celles des autres groupes et les tropomyosines d’insectes se répartissent en deux groupes, un proche des tropomyosines d’acariens, l’autre des tropomyosines de crustacés. Les α-amylases et arginine kinases des insectes et des crustacés sont très proches et s’écartent de celles des autres groupes. Discussion Les affinités phylogénétiques soulignent les possibilités de réactions et d’allergies croisées susceptibles d’intervenir entre les allergènes d’origine animale. Conclusion Globalement, les allergènes des insectes et des crustacés paraissent les plus proches tandis que les allergènes des mollusques s’écartent le plus des allergènes des autres groupes. Le risque de réaction allergique associé à la consommation d’insectes comestibles (entomophagie) par des patients allergiques aux crustacés doit être envisagé. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Introduction L’éviction du gluten pour les patients souffrant de maladie cœliaque repose sur la consommation de substituts des céréales à gluten. La liste de ces substituts comprend le maïs et les produits alimentaires à base de maïs. Sa consommation, en tant que produit sans gluten, se heurte encore à quelques réticences de la part des malades du fait de la présence dans le maïs de protéines (zéines) glutenin-like voisines des gluténines du blé. Méthodes Les peptides immunotoxiques ont été prédits à partir des séquences de zéines sur le serveur AllergenOnLine du FARRP (Nebraska, États-Unis). L’ancrage moléculaire des peptides sur HLA-DQ2 et HLA-DQ8 a été réalisé sur le Protein-Protein Docking Web server GRAMM-X. Les complexes HLA-DQ2/peptide DQ2 (1S9V) et HLA-DQ8/peptide DQ8 (4GG6) ont servis de modèles pour l’ancrage moléculaire. Résultats La recherche d’identités de séquence entre les zéines de maïs et les prolamines du blé et d’autres céréales à gluten, à l’aide du serveur AllergenOnLine, montre l’existence de nombreuses identités globales et de rares identités locales de 8 acides aminés. Les quelques peptides de 8 acides aminés identifiés ne correspondent à aucun des 26 peptides immunotoxiques déjà recensés, impliqués dans la maladie cœliaque. Aucun d’entre eux ne s’ancre complètement dans la corbeille des groupes HLA-DQ2 et HLA-DQ8, à la différence des peptides immunotoxiques du blé. Ces peptides n’ont aucune activité immunotoxique. Discussion À la différence des prolamines du gluten, l’hydrolyse des zéines « glutenin-like » du maïs est incapable de générer des peptides immunotoxiques reconnus par la corbeille des groupes HLA-DQ2 et HLA-DQ2. Conclusion Le maïs et les produits à base de maïs peuvent être consommés sans danger par les patients souffrant de maladie cœliaque. Le maïs est bien une céréale « sans gluten ». [ABSTRACT FROM AUTHOR]

Introduction Les globulines 11S (légumines) des graines constituent un groupe important d’allergènes. On les retrouve dans de très nombreuses graines comestibles : arachide (Ara h 3), pistache (Pis v 2), noix de Cajou (Ana o 2), noix (Jug r 4), noisette (Cor a 9), amande (Pru du 6), soja (Gly m), sésame (Ses i 6), sarrasin (Fag e 13), etc. Ces allergènes présentent souvent une réactivité croisée importante. Récemment, une réactivité croisée a été mise en évidence entre l’allergène masqué Act d 12 des graines de kiwi et les cupines 11S de l’arachide, de l’amande, de la noisette et, plus rarement, de la noix. Méthodes Une comparaison de la conformation des régions épitopiques sur la surface moléculaire de ces allergènes a été entreprise afin de préciser les bases moléculaires qui sous-tendent cette réactivité croisée. Résultats La recherche d’allergènes homologues d’Act c 12 dans les banques d’allergènes fournit de nombreux homologues et tous ces allergènes possèdent la structure tridimensionnelle typique des cupines 11S, constituée de deux homotrimères superposés. Les séquences d’acides aminés de ces allergènes montrent des taux élevés d’identité (55 %) et d’homologie (85 %) avec la séquence d’Act c 12. En particulier, ces identités/homologies s’observent dans certaines des régions épitopiques identifiées dans les allergènes homologues comme Ana o 2 de la noix de Cajou, Cor a 9 de la noisette, Jug r 4 de la noix. Ces régions épitopiques à fort pourcentage d’identité/homologie montrent des conformations très similaires quand on les observe sur les modèles tridimensionnels d’Act c 12 et des autres allergènes Ana o 2, Cor a 9 et Jug r 4. Conclusion Ces conformations voisines rendent compte de la réactivité croisée observée entre Act d 12 et les autres allergènes de la superfamille des cupines 11S. Les régions épitopiques homologues identifiées sur la surface moléculaire des différents cupines 11S correspondent vraisemblablement à des épitopes consensuels présents chez une majorité de cupines 11S. [ABSTRACT FROM AUTHOR]

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