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O presente trabalho teve por objetivos analisar, em grãos não submetidos à irradiação, a composição centesimal e mineral, para verificar as alterações provocadas pela cocção. Em grãos crus e cozidos, não irradiados (controle) e irradiados (doses de 2, 4, 6, 8 e 10 kGy), foram realizadas também as análises de: disponibilidade de ferro in vitro, digestibilidade da proteína in vitro e perfil de aminoácidos. Os resultados das análises dos minerais demonstraram que ocorreu diminuição significativa (pThe work objective was analyzing, in chickpea seeds not irradiated, the centesimal and mineral composition to verifying the alterations on the nutritional characteristics caused by the cooking process. Also were carried out analysis of the iron availability in vitro, protein digestibility in vitro and the profile of amino acids in the raw and cooked in the control and irradiated seeds (doses of 2, 4, 6, 8 and 10 kGy). The results of the mineral analysis showed that only phosphorus decrease significantly (p

No presente estudo procedeu-se ao isolamento e caracterização da fração globulina majoritária (11 S) de grão-de-bico, var. IAC-Marrocos. A globulina majoritária extraída foi isolada por cromatografia de filtração em gel e de troca-iônica mostrando apenas uma banda de proteína na eletroforese em gel de poliacrilamida. A globulina majoritária, após passagem em coluna de Sephadex, revelou duas bandas protéicas de 55 e 52,5kDa e três bandas menores em gel de poliacrilamida dodecilsulfato de sódio. Na presença de 2-mercaptoetanol 6 polipeptídios na faixa de 18 a 42kDa foram revelados na eletroforese. A globulina isolada foi submetida à ação da tripsina e quimotripsina onde a forma nativa mostrou-se resistente à ação enzimática enquanto o aquecimento (96 e 121°C/15min) não foi suficiente para aumentar a susceptibilidade à hidrólise, significativamente. Adição de NaCl 0,3M levou a um aumento da estabilidade estrutural com menor susceptibilidade à digestão proteolítica, fato em parte perdido com o aquecimento. As hidrólises foram acompanhadas por eletroforese em gel de poliacrilamida dodecilsulfato de sódio.The isolation and characterization of the major globulin fraction (11 S) from Chickpea, vc IAC-Marrocos, were evaluated. The major globulin was extracted, isolated by gel filtration and ion-exchange chromatography showing only one protein band on PAGE. The globulin, after Sephadex elution, revealed two protein bands of 55 and 52.5kDa and three minor bands on SDS-PAGE. In the presence of 2-mercaptoethanol six polypeptides were revealed on SDS-PAGE in the range of 18 to 42kDa. The isolated native globulin shown to be resistant to trypsin and chymotrypsin however heating at 96 and 121ºC/15min was not sufficient to increase the hydrolysis significantly. The proteolytic susceptibility of the enzymes was reduced by 0.3M NaCl addition at the assay. The salt concentration was sufficient to stabilize the native protein structure that was lost after heating as demonstrated on SDS-PAGE.