Search

Motion of ions under the influence of electric field has been a subject of scientific interest for many decades. Capillary electrophoresis in particular benefited greatly from this research and mathematical models of electromigration applicable to capillary electrophoresis have been developed. As the sophistication of the models grew, so did the computational demands to evaluate them. In order to fully exploit the possibilities of advanced mathematical models a computer implementation capable of solving non-trivial problems at sufficient speed is necessary. This dissertation thesis explores applications of computer implementations of mathematical models re- lated to electromigration in two different areas. The main focus of this thesis is on the topic of linear theory of electromigration. We discuss the extension of the linear theory of electromigration beyond of just acid-base equilibria and computer implementation of this extented theory which is specialized to include complex-forming equilibria in order to be able to deal with affinity capillary electrophoresis prob- lems. Some technical aspects of the computer implementation are also discussed. This is followed upon by investigating certain selected affinity capillary electrophoresis systems. The purpose of this investi- gation is to re-derive...

Background Salinity as a most significant environmental challenges affects the growth and productivity of plants worldwide. In this study, the ionic and iso-osmotic effects of salt stress were investigated in Aeluropus littoralis L., a halophyte grass species from Poaceae family, by cDNA-amplified fragment length polymorphism (cDNA-AFLP) technique. To dissect the two different effects (ionic and osmotic) exerted by salt stress, various ionic agents including 200 and 400 mM sodium chloride (NaCl), 200 and 400 mM potassium chloride (KCl) as well as 280 and 406 gl− 1 (− 0.9 and − 1.4 MPa) polyethylene glycol 6000 (PEG) as their iso-osmotic concentrations were applied. Results Application of KCl and PEG significantly reduced the fresh weight (FW) of A. littoralis seedlings compared to control while NaCl treatment markedly enhanced the FW. At the transcriptome level, different observations of changes in gene expression have been made in response of A. littoralis to ionic and osmotic stresses. Out of 69 transcript derived fragments (TDFs), 42 TDFs belong to 9 different groups of genes involved in metabolism (11.6%), transcription (10.2%), ribosomal protein (8.7%), protein binding (8.7%) transporter (5.8%), translation (5.8%), signal transduction (4.3%), nucleosome assembly protein (2.9%) and catabolism (2.9%). The 44 and 28 percent of transcripts were expressed under ionic stress (NaCl-specific and KCl-specific) and osmotic stress (common with NaCl, KCl and PEG), respectively which indicating a greater response of plants to ionic stress than osmotic stress. Expression pattern of eight candidate TDFs including; SYP81, CAND1, KATN, ISB1, SAMDC, GLY1, HAK18 and ZF30 was evaluated by RT-qPCR at high salinity levels and recovery condition. Conclusion Differential regulation of these TDFs was observed in root and shoot which confirm their role in salt stress tolerance and provide initial insights into the transcriptome of A. littoralis. Expression pattern of ionic and osmotic-related TDFs at A. littoralis can be taken as an indication of their functional relevance at different salt and drought stresses.

Includes bibliography (p. 152-174). Number of sources in the bibliography: 246 Thesis (Ph. D.) -- University of Cyprus, Faculty of Pure and Applied Sciences, Department of Chemistry, 2013. The University of Cyprus Library holds the printed form of the thesis. Η παρούσα διδακτορική διατριβή είναι μια υπολογιστική μελέτη της επίδρασης των αλάτων στη στερεοδιαταξική σταθερότητα και την ισορροπία έλικας/τυχαίου σπειρώματος ολιγοπεπτιδίων, με στόχο τη διαφώτιση του μηχανισμού της ιοντικής δράσης στην διαδικασία της πρωτεϊνικής αναδίπλωσης, που είναι ένα θεμελιώδες πρόβλημα στη βιοχημεία και τη βιοφυσική. Η τρέχουσα βιβλιογραφία περιέχει πολύ περιορισμένες πληροφορίες για την επίδραση των αλάτων στις διαμορφώσεις των πρωτεϊνών, αν και τα άλατα είναι γνωστό ότι έχουν επιπτώσεις στη σταθερότητα και τη διαλυτότητα των πρωτεϊνών, και έχει βρεθεί επίσης ότι διαδραματίζουν ρόλο σε φαινόμενα συσσωμάτωσης πρωτεϊνών που οδηγούν στο σχηματισμό αμυλοειδών ινιδίων, νανοδομών και συστημάτων που βαζίζονται σε πεπτίδια και ανταποκρίνονται σε περιβαλλοντικές διεγέρσεις (stimulus-responsive peptide-based systems). Έχουμε προσδιορίσει την επίδραση των αλάτων στην ισορροπία έλικας/τυχαίου σπειρώματος ολιγοπεπτιδίων μελετώντας την επίδραση των αλάτων στους χάρτες Ramachandran και υπολογίζοντας τις παραμέτρους μετάπτωσης έλικας/τυχαίου σπειρώματος Lifson-Roig και Zimm-Bragg συναρτήσει της συγκέντρωσης αλάτων. Ένας τέτοιος υπολογισμός δεν έχει διεξαχθεί ποτέ προηγουμένως στην παρουσία αλάτων και αποτελεί τη σημαντικότερη καινοτομία της παρούσας διατριβής. Επειδή οι χρόνοι εξισορρόπησης της μοριακής δυναμικής των ολιγοπεπτιδίων ή των ιόντων σε διαλύματα τείνουν να είναι αρκετά μεγάλοι, έχει χρησιμοποιηθεί στη διατριβή αυτή η υψηλής απόδοσης μέθοδος προσομοίωσης replica exchange, η οποία είναι βασισμένη στις ταυτόχρονες προσομοιώσεις του ίδιου συστήματος σε διάφορες θερμοκρασίες. Από ό,τι γνωρίζουμε, αυτή είναι η πρώτη φορά που η μέθοδος εφαρμόζεται σε ένα μείγμα πεπτιδίων με ιόντα. Εκτός από τη σημαντική επιτάχυνση της εξισορρόπησης των προσομοιώσεων, η μέθοδος έχει παράσχει λεπτομέρειες για τη στερεοδιαταξική σταθερότητα και την ισορροπία έλικας/τυχαίου σπειρώματος ολιγοπεπτιδίων των υπό μελέτη πεπτιδίων για ένα ευρύ φάσμα θερμοκρασιών. Η παρούσα μελέτη διαχωρίζεται σε τρία μέρη. Το πρώτο μέρος αναφέρεται στη μελέτη της επίδρασης των ιόντων στη στερεοδιαταξική σταθερότητα της κύριας αλυσίδας των πεπτιδίων. Η μελέτη αυτή βασίστηκε σε προσομοιώσεις των απλούστερων δυνατών πεπτιδίων: του διπεπτιδίου Αλανίνης (Ac-Ala-NMe) και του τετραπεπτιδίου Αλανίνης (Ac-Ala3-NMe) με τα κατάλληλα τερματικά άκρα. Από τη μελέτη της επίδρασης των ιόντων στις διαμορφώσεις του διπεπτιδίου της αλανίνης βρέθηκε ότι οι διαμορφώσεις της κύριας αλυσίδας, όπως περιγράφονται από τους χάρτες Ramachandran, δεν επηρεάζονται ακόμα και από υψηλές συγκεντρώσεις NaCl και NaI. Αντίθετα, στην περίπτωση του τετραπεπτιδίου Αλανίνης, οι χάρτες Ramachandran υποδεικνύουν αυξητική τάση για πιο συμπαγείς διαμορφώσεις στην παρουσία αλάτων, με το NaI να έχει τη μεγαλύτερη επίδραση. Η παρατήρηση αυτή, ότι οι συμπαγείς διαμορφώσεις αυξάνονται παρουσία αλάτων, συσχετίζεται με συνακόλουθη αύξηση της πιθανότητας σχηματισμού δεσμών υδρογόνου «τύπου» α-έλικας (i/i+4), και άλλων δεσμών υδρογόνου (i/i+3, i/i+2). Κατορθώσαμε να δείξουμε ότι η αύξηση δεν οφείλεται στις ισχυρές αλληλεπιδράσεις ιόντων-πεπτιδίου, ή στη διαφορά εφυδάτωσης του πεπτιδίου στην παρουσία ιόντων. Επίσης επιβεβαιώσαμε ότι τα ιόντα Cl- προτιμούν να παραμένουν μακριά από τα πεπτίδια, ενώ τα ιόντα I- έχουν τάση να αλληλεπιδρούν με τις υδρόφοβες μεθυλομάδες, όπως έχει παρατηρηθεί σε προηγούμενες προσομοιώσεις ολιγοπεπτιδίων. Η χρήση αυτού του ουδέτερου πεπτιδίου στο οποίο απουσιάζουν οι άμεσες ηλεκτροστατικές συνεισφορές φορτίου-φορτίου στη σταθερότητα της έλικας, επιτρέπουν να εστιάσουμε στις αλληλεπιδράσεις salting-in (εναλάτωσης) και salting-out (εξαλάτωσης) των ιόντων με τις μη πολικές και τις υπόλοιπες πεπτιδικές ομάδες. Το δεύτερο μέρος της διατριβής μελετά την επίδραση των ιόντων στη στερεοδιαταξική σταθερότητα της δευτεροταγούς δομής της α-έλικας και στην ισορροπία έλικας/τυχαίου σπειρώματος ολιγοπεπτιδίων. Εδώ έχουμε προσομοιώσει το πεπτίδιο Ace-(AAQAA)3-NMe (AQ) σε υδατικά διαλύματα ηλεκτρολυτών. (..) The present Doctoral Thesis is a computational investigation of the effects of salts on the conformational stability and on the helix-coil transition of model oligopeptides, aiming to shed light on the mechanism of specific ion action on the protein folding process, a key problem in biochemistry and biophysics. Current literature contains very limited information on salt effects on protein conformations, although salts are known to affect the stability and solubility of proteins, and have also been found to play a role in protein aggregation phenomena leading to the formation of amyloid fibrils, nanostructures and stimulus-responsive peptide-based systems. We have quantified the salt effects on the helix-coil equilibrium of model peptides by checking the effect of salts on the Ramachandran maps and computing the associated Lifson-Roig and Zimm-Bragg helix-coil transition parameters as a function of salt concentration. Such a computation has never been attempted before in the presence of salts and constitutes the major innovation in the present project. Because the equilibration times for oligopeptides or ions in solution tend to be quite long, the high-efficiency replica exchange simulation method has been used, which is based on simultaneous simulations of the same system at several temperatures. To our knowledge, this is the first time that this method is applied to a mixed protein-salt solution. In addition to its sampling efficiency, the method has provided insights on the conformational stability and helix/coil equilibrium of the studied peptides at a wide range of temperatures. The present study is divided in three parts. In the first part studies of ionic effects on the stability of the conformation of the protein backbone are reported. These results were obtained by performing simulations of the simplest possible oligopeptides: the properly blocked alanine dipeptide (Ac-Ala-NMe) and alanine tetrapeptide (Ac-Ala3-NMe). In our investigation of salt effects on the conformations of an alanine dipeptide, we found that the “intrinsic” conformational states of the backbone, as described by Ramachandran maps, are not greatly affected even by large concentrations of NaCl and NaI. In the case of an alanine tetrapeptide, however, the Ramachandran maps show an increased tendency for more compact conformations in the presence of salts, with NaI being more effective. Our finding that compact conformations are enhanced by salts was associated with a concomitant increase in the formation probabilities of the α-helical hydrogen bond (i/i+4), and other hydrogen bonds (i/i+3, i/i+2). We were able to show that the enhancement is not due to stronger ion-peptide interaction, or to a difference in the hydration of the peptide in the presence of ions. We also verified that Cl- ions prefer to stay away from the peptides, while I- ions have a preferential interaction with the hydrophobic methyl groups, as was also observed in previous oligopeptide simulations. electrostatic effects on helix stability are absent, allows focusing on the salting-in and salting-out interactions of the solution ions with the nonpolar and other peptide groups. In the second part of the thesis studies of ionic effects on the stability of the α-helix secondary-structural motif and the helix/coil equilibrium have been carried out. Here we have simulated the model peptide Ace-(AAQAA)3-NMe (AQ) in aqueous electrolyte solutions. (...)

Includes bibliography (p. 152-174). Number of sources in the bibliography: 246 Thesis (Ph. D.) -- University of Cyprus, Faculty of Pure and Applied Sciences, Department of Chemistry, 2013. The University of Cyprus Library holds the printed form of the thesis. Η παρούσα διδακτορική διατριβή είναι μια υπολογιστική μελέτη της επίδρασης των αλάτων στη στερεοδιαταξική σταθερότητα και την ισορροπία έλικας/τυχαίου σπειρώματος ολιγοπεπτιδίων, με στόχο τη διαφώτιση του μηχανισμού της ιοντικής δράσης στην διαδικασία της πρωτεϊνικής αναδίπλωσης, που είναι ένα θεμελιώδες πρόβλημα στη βιοχημεία και τη βιοφυσική. Η τρέχουσα βιβλιογραφία περιέχει πολύ περιορισμένες πληροφορίες για την επίδραση των αλάτων στις διαμορφώσεις των πρωτεϊνών, αν και τα άλατα είναι γνωστό ότι έχουν επιπτώσεις στη σταθερότητα και τη διαλυτότητα των πρωτεϊνών, και έχει βρεθεί επίσης ότι διαδραματίζουν ρόλο σε φαινόμενα συσσωμάτωσης πρωτεϊνών που οδηγούν στο σχηματισμό αμυλοειδών ινιδίων, νανοδομών και συστημάτων που βαζίζονται σε πεπτίδια και ανταποκρίνονται σε περιβαλλοντικές διεγέρσεις (stimulus-responsive peptide-based systems). Έχουμε προσδιορίσει την επίδραση των αλάτων στην ισορροπία έλικας/τυχαίου σπειρώματος ολιγοπεπτιδίων μελετώντας την επίδραση των αλάτων στους χάρτες Ramachandran και υπολογίζοντας τις παραμέτρους μετάπτωσης έλικας/τυχαίου σπειρώματος Lifson-Roig και Zimm-Bragg συναρτήσει της συγκέντρωσης αλάτων. Ένας τέτοιος υπολογισμός δεν έχει διεξαχθεί ποτέ προηγουμένως στην παρουσία αλάτων και αποτελεί τη σημαντικότερη καινοτομία της παρούσας διατριβής. Επειδή οι χρόνοι εξισορρόπησης της μοριακής δυναμικής των ολιγοπεπτιδίων ή των ιόντων σε διαλύματα τείνουν να είναι αρκετά μεγάλοι, έχει χρησιμοποιηθεί στη διατριβή αυτή η υψηλής απόδοσης μέθοδος προσομοίωσης replica exchange, η οποία είναι βασισμένη στις ταυτόχρονες προσομοιώσεις του ίδιου συστήματος σε διάφορες θερμοκρασίες. Από ό,τι γνωρίζουμε, αυτή είναι η πρώτη φορά που η μέθοδος εφαρμόζεται σε ένα μείγμα πεπτιδίων με ιόντα. Εκτός από τη σημαντική επιτάχυνση της εξισορρόπησης των προσομοιώσεων, η μέθοδος έχει παράσχει λεπτομέρειες για τη στερεοδιαταξική σταθερότητα και την ισορροπία έλικας/τυχαίου σπειρώματος ολιγοπεπτιδίων των υπό μελέτη πεπτιδίων για ένα ευρύ φάσμα θερμοκρασιών. Η παρούσα μελέτη διαχωρίζεται σε τρία μέρη. Το πρώτο μέρος αναφέρεται στη μελέτη της επίδρασης των ιόντων στη στερεοδιαταξική σταθερότητα της κύριας αλυσίδας των πεπτιδίων. Η μελέτη αυτή βασίστηκε σε προσομοιώσεις των απλούστερων δυνατών πεπτιδίων: του διπεπτιδίου Αλανίνης (Ac-Ala-NMe) και του τετραπεπτιδίου Αλανίνης (Ac-Ala3-NMe) με τα κατάλληλα τερματικά άκρα. Από τη μελέτη της επίδρασης των ιόντων στις διαμορφώσεις του διπεπτιδίου της αλανίνης βρέθηκε ότι οι διαμορφώσεις της κύριας αλυσίδας, όπως περιγράφονται από τους χάρτες Ramachandran, δεν επηρεάζονται ακόμα και από υψηλές συγκεντρώσεις NaCl και NaI. Αντίθετα, στην περίπτωση του τετραπεπτιδίου Αλανίνης, οι χάρτες Ramachandran υποδεικνύουν αυξητική τάση για πιο συμπαγείς διαμορφώσεις στην παρουσία αλάτων, με το NaI να έχει τη μεγαλύτερη επίδραση. Η παρατήρηση αυτή, ότι οι συμπαγείς διαμορφώσεις αυξάνονται παρουσία αλάτων, συσχετίζεται με συνακόλουθη αύξηση της πιθανότητας σχηματισμού δεσμών υδρογόνου «τύπου» α-έλικας (i/i+4), και άλλων δεσμών υδρογόνου (i/i+3, i/i+2). Κατορθώσαμε να δείξουμε ότι η αύξηση δεν οφείλεται στις ισχυρές αλληλεπιδράσεις ιόντων-πεπτιδίου, ή στη διαφορά εφυδάτωσης του πεπτιδίου στην παρουσία ιόντων. Επίσης επιβεβαιώσαμε ότι τα ιόντα Cl- προτιμούν να παραμένουν μακριά από τα πεπτίδια, ενώ τα ιόντα I- έχουν τάση να αλληλεπιδρούν με τις υδρόφοβες μεθυλομάδες, όπως έχει παρατηρηθεί σε προηγούμενες προσομοιώσεις ολιγοπεπτιδίων. Η χρήση αυτού του ουδέτερου πεπτιδίου στο οποίο απουσιάζουν οι άμεσες ηλεκτροστατικές συνεισφορές φορτίου-φορτίου στη σταθερότητα της έλικας, επιτρέπουν να εστιάσουμε στις αλληλεπιδράσεις salting-in (εναλάτωσης) και salting-out (εξαλάτωσης) των ιόντων με τις μη πολικές και τις υπόλοιπες πεπτιδικές ομάδες. Το δεύτερο μέρος της διατριβής μελετά την επίδραση των ιόντων στη στερεοδιαταξική σταθερότητα της δευτεροταγούς δομής της α-έλικας και στην ισορροπία έλικας/τυχαίου σπειρώματος ολιγοπεπτιδίων. Εδώ έχουμε προσομοιώσει το πεπτίδιο Ace-(AAQAA)3-NMe (AQ) σε υδατικά διαλύματα ηλεκτρολυτών. (..) The present Doctoral Thesis is a computational investigation of the effects of salts on the conformational stability and on the helix-coil transition of model oligopeptides, aiming to shed light on the mechanism of specific ion action on the protein folding process, a key problem in biochemistry and biophysics. Current literature contains very limited information on salt effects on protein conformations, although salts are known to affect the stability and solubility of proteins, and have also been found to play a role in protein aggregation phenomena leading to the formation of amyloid fibrils, nanostructures and stimulus-responsive peptide-based systems. We have quantified the salt effects on the helix-coil equilibrium of model peptides by checking the effect of salts on the Ramachandran maps and computing the associated Lifson-Roig and Zimm-Bragg helix-coil transition parameters as a function of salt concentration. Such a computation has never been attempted before in the presence of salts and constitutes the major innovation in the present project. Because the equilibration times for oligopeptides or ions in solution tend to be quite long, the high-efficiency replica exchange simulation method has been used, which is based on simultaneous simulations of the same system at several temperatures. To our knowledge, this is the first time that this method is applied to a mixed protein-salt solution. In addition to its sampling efficiency, the method has provided insights on the conformational stability and helix/coil equilibrium of the studied peptides at a wide range of temperatures. The present study is divided in three parts. In the first part studies of ionic effects on the stability of the conformation of the protein backbone are reported. These results were obtained by performing simulations of the simplest possible oligopeptides: the properly blocked alanine dipeptide (Ac-Ala-NMe) and alanine tetrapeptide (Ac-Ala3-NMe). In our investigation of salt effects on the conformations of an alanine dipeptide, we found that the “intrinsic” conformational states of the backbone, as described by Ramachandran maps, are not greatly affected even by large concentrations of NaCl and NaI. In the case of an alanine tetrapeptide, however, the Ramachandran maps show an increased tendency for more compact conformations in the presence of salts, with NaI being more effective. Our finding that compact conformations are enhanced by salts was associated with a concomitant increase in the formation probabilities of the α-helical hydrogen bond (i/i+4), and other hydrogen bonds (i/i+3, i/i+2). We were able to show that the enhancement is not due to stronger ion-peptide interaction, or to a difference in the hydration of the peptide in the presence of ions. We also verified that Cl- ions prefer to stay away from the peptides, while I- ions have a preferential interaction with the hydrophobic methyl groups, as was also observed in previous oligopeptide simulations. electrostatic effects on helix stability are absent, allows focusing on the salting-in and salting-out interactions of the solution ions with the nonpolar and other peptide groups. In the second part of the thesis studies of ionic effects on the stability of the α-helix secondary-structural motif and the helix/coil equilibrium have been carried out. Here we have simulated the model peptide Ace-(AAQAA)3-NMe (AQ) in aqueous electrolyte solutions. (...)

Systematic calculations were performed to uncover the free energy surfaces for hydrolytic reactions of methyl-diphosphate (in vacuum and implicit solvents) and GTP in EF-Tu active site. Density functional theory and ONIOM extrapolative QM/MM scheme were adopted for the assay. In accordance with experiments, the catalytic effect of the sodium cation was mild. It changes the conformation of GTP attracting its negatively charged oxygen atoms. hydrolýze GTP. The Na+ also equilibrates the charges of all phosphate groups of the GTP mostly by transferring electrons from gamma to beta-phosphate group, which is characteristic for the intermediate states during the hydrolytic reaction.

Isothermal titration calorimetry, previously used for investigating the effects of an electrolyte added to aqueous solution of strong polyelectrolytes, was applied to examine the specific ionic effects on interactions of oppositely charged polyelectrolytes in solution. The aqueous solution of negatively charged polyelectrolyte (poly(sodium 4- styrenesulfonate), Na+PSS) was added into the calorimetric cell containing positively charged (poly(allylamine hydrochloride), PAH+Cl). The experiments were performed in the presence of different sodium salts at various salt concentrations. The heat effects resulting from the polyelectrolyte dilution were subtracted from the total measured heat. It was confirmed that isothermal titration calorimetry could be a useful tool for studying the formation of polyelectrolyte complexes and of the influence of different electrolytes on that process. The calorimetrically observed differences in sign and magnitude of complexation enthalpies in the presence of various electrolytes lead to the conclusion that differences in counterion affinities (partially due to the differences in counterion hydration) influence the process of polyelectrolyte complex formation.

In this work, we studied dimeric cationic surfactants for which the counterion nature has been varied with the aim of determining which are the main ionic effects influencing the aggregation properties in water.The methods of synthesis for these molecules were adapted so that the molecules can be distinguished by a large variation of counterions. The micellization of these surfactants has been studied by conductimetry and shows the great influence of hydrophobicity of the counterion associated with secondary effects such as counterion hydration and morphology. The ionization degree of cationic micelles is a fundamental parameter which is related to the hydration of the micellar surface, which depends on the nature of the counterion. We have also shown how a dye, the Methyl Orange, can be used to prove the hydration and ionisation of micelles. The solubility of these surfactants in water varied a lot with counterions as shown with the important variation of the Krafft temperature. The morphologies of the assemblies in aqueous solution were also studied by optical and electron microscopy. The last part is devoted to a particular family of double chained monocationic surfactant complexed with anionic mononucleotides. The properties and the morphologies of aggregates of these nucleolipides were examined, which allowed us to show that the confinement of chiral nucleotides on the cationic membranes can lead to an emergence of supramolecular chirality. We have also shown that these assemblies are influenced by a specific intermolecular interaction.; Des tensioactifs dimériques cationiques ont été étudiés en faisant varier la nature du contre-ion afin de déterminer quels sont les effets ioniques qui influencent principalement leurs propriétés d'agrégation.La méthode de synthèse de ces molécules a été adaptée afin de permettre l'investigation d'une large variété de systèmes se distinguant par leur contre-ion. La micellisation de ces tensioactifs a fait l'objet d'une étude par conductimétrie qui a permis de montrer l'influence prépondérante de l'hydrophobie du contre-ion associée à des effets secondaires tels que l'hydratation ou la morphologie du contre-ion. Nous avons aussi montré comment l'utilisation d'un colorant, l'Orange de Méthyle, peut s'avérer être un outil d'investigation de l'hydratation et de l'ionisation des micelles. La solubilité de ces tensioactifs dans l'eau a également été examinée à travers l'étude de leur température de Krafft en fonction du contre-ion. Les morphologies des assemblages formés par ces systèmes en solution aqueuse ont également fait l'objet d'une étude par diverses techniques de microscopie. La dernière partie est consacrée à une classe particulière de tensioactifs cationiques à double chaîne complexés à des mononucléotides anioniques. Les propriétés d'agrégation de ces nucléolipides ainsi que les morphologies des structures formées dans l'eau ont été étudiées. On a montré que le confinement de nucléotides chiraux sur des membranes cationiques peut induire l'émergence d'une chiralité supramoléculaire. De plus, ces systèmes mettent en place une reconnaissance moléculaire spécifique, distincte de celle se produisant dans l'ADN, dont les causes restent encore à clarifier.