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Die peroxisomalen integralen Membranproteine PEX10, PEX2 und PEX12 aus Arabidopsis thaliana tragen im C-Terminus ein C3HC4-Zink-RING-Finger Motiv, dem eine Funktion in Protein-Protein-Interaktionen sowie Protein-Ubiquitinierungen zugewiesen wird. Homozygote KO-Mutanten dieser Peroxine sind embryoletal. Zur Funktionsanalyse von PEX10, PEX2 und PEX12 wurden Zn-Linien durch Überexpression von im Zink RING-Finger-Motiv punktmutierten Versionen dieser Peroxine im Wildtyp-Hintergrund erzeugt. Unterschiedliche Funktionen für PEX10 und PEX2 konnten nachgewiesen werden. PEX10 mit seinem Zink RING-Finger ist essentiell für die Form der Peroxisomen und ihren Kontakt mit Chloroplasten bei allenfalls geringer Störung des Matrixprotein-Imports; auch das N-terminale Motiv TLGEEY beeinflusst die Peroxisomenform, hingegen ohne Auswirkung auf den Organellenkontakt. PEX2 mit seinem Zink RING-Finger ist am peroxisomalen Matrixprotein-Import beteiligt. The peroxisomal integral membrane proteins PEX10, PEX2 and PEX12 from Arabidopsis thaliana carry a C-terminal C3HC4 zinc RING-finger motif which is responsible for protein-protein interactions as well as for protein ubiquitinations. Homozygous KO-mutants of these peroxins are embryo lethal. For their functional analysis, Zn-versions with point mutations in the zinc RING-finger were created and over expressed in the wild type background. The peroxins PEX10 and PEX2 accomplish different functions. PEX10 with its zinc RING-finger controls peroxisomal shape and the contact between peroxisomes and chloroplasts, but is hardly involved in the import of peroxisomal matrix proteins. The N-terminal motif TLGEEY also influences Peroxisome shape but without affecting the organelle contact. PEX2 with its zinc RING-finger controls matrix protein import.