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"Chantier qualité spécifique "Auteurs Externes" département de Génétique animale : uniquement liaison auteur au référentiel HR-Access "; International audience

National audience; The polymorphism of caseins, α-lactalbumin and ß-lactoglobulin was investigated in African Bos taurus (N’Dama, Baoulé, Kuri) and Bos indicus (Shuwa Arab, Sudanese Fulani) populations. The respective frequencies of alleles αs1-CnB and αs1-CnC in the N’Dama (0.89 and 0.11) and Baoulé (0.92 and 0.08) breeds were almost opposite to those found in the Shuwa Arab zebu (0.22 and 0.78), a true zebu, which confirms a phenomenon already documented in the literature. Because the αs1-CnB, ß-CnA1, К-CnB haplotype was strongly predominant in N’Dama and Baoulé (0.56 and 0.60), as compared to the αs1-CnC, ß-CnA2, К-CnA haplotype in the Shuwa Arab zebu (0.63), an opposite trend in frequencies was also observed between taurines and zebus at the ß-Cn and К-Cn loci. These results confirm that the polymorphism of caseins provides an efficient marker system to discriminate Bos taurus from Bos indicus origins. The Kuri was at an intermediate position, since, in this population, the αs1-CnB allele predominated as in taurines, while the αs1-CnC, ß-CnA2, К-CnA. The polymorphism of caseins, α-lactalbumin and ß-lactoglobulin was investigated in African Bos taurus (N’Dama, Baoulé, Kuri) and Bos indicus (Shuwa Arab, Sudanese Fulani) populations. The respective frequencies of alleles αs1-CnB and αs1-CnC in the N’Dama (0.89 and 0.11) and Baoulé (0.92 and 0.08) breeds were almost opposite to those found in the Shuwa Arab zebu (0.22 and 0.78), a true zebu, which confirms a phenomenon already documented in the literature. Because the αs1-CnB, ß-CnA1, К-CnB haplotype was strongly predominant in N’Dama and Baoulé (0.56 and 0.60), as compared to the αs1-CnC, ß-CnA2, К-CnA haplotype was the most frequent, as in zebus. This may be interpreted as revealing intercrossings with zebus in the previous history of this cattle type. Conversely, but to a lesser degree, the polymorphism of the Sudanese Fulani zebu indicates a taurine influence, in accordance with what is accepted about the origins of this cattle type. No polymorphism of αs2-casein could be identified, while α-lactalbumin was polymorphic in all populations. Two additional variants, probably specific to African cattle, were observed. Variant H of αs1-casein, found in kuri, is characterized by the deletion of the eight amino acid residues (51-58) coded by exon 8, a probable consequence of exon skipping. Allele αs1-CnH is derived from αs1-CnB. Variant J of К-casein, found in Baoulé, is derived from variant B by the substitution of Ser 155 (B) - Arg (J). The existence of at least another allele of αs1-casein was suggested. (see attached document); Caractérisation des variants αs1-Cn H et К-Cn J. Le polymorphisme des caséines, de l’α-lactalbumine et de la ß-lactoglobuline a été analysé dans des populations bovines africaines de type taurin (N’Dama, Baoulé, Kouri) et zébu (Choa, Peuhl). Les fréquences respectives des allèles αs1-CnB et αs1- CnC chez les taurins N’Dama (0,89 et 0,11) et Baoulé (0,92 et 0,08) tendent à être inverses de celles trouvées chez le zébu Choa, un zébu vrai (0,22 et 0,78), ce qui confirme un phénomène déjà signalé dans la littérature. L’haplotype αs1-CnB, ß-CnA1, К-CnB prédominant nettement chez ces taurins (0,56 et 0,60), par contraste à l’haplotype αs1-CnC, ß-CnA2, К-CnA chez le zébu Choa (0,63), l’inversion des fréquences entre taurins et zébus s’observe également aux loci ß-Cn and К-Cn. Ces résultats confirment que le groupe des gènes des caséines fait partie des marqueurs de choix pour discriminer entre des origines de type Bos taurus et Bos indicus. Le Kouri occupe une position intermédiaire puisque l’allèle αs1-CnB prédomine comme chez les taurins, alors que l’haplotype le plus fréquent est αs1-CnC, ß-CnA2, К-CnA comme chez les zébus. Ces particularités peuvent être interprétées comme révélant des pratiques de métissage plus ou moins anciennes avec des zébus. Inversement, mais à un bien moindre degré, le polymorphisme du zébu Peuhl révèle une influence taurine, en accord avec ce qui est admis sur les antécédents de ce type de bovin. Aucun polymorphisme de la caséine αs2 n’a pu être identifié, alors que l’α-lactalbumine est polymorphe dans toutes les populations. Deux variants supplémentaires, probablement spécifiques des populations africaines, ont été identifiés. Le variant H de la caséine αs1, trouvé chez le Kouri, se caractérise par la délétion de la séquence de huit résidus d’acides aminés (51-58) codée par l’exon 8,conséquence vraisemblable d’une anomalie d’épissage de l’ARN messager, l’allèle αs1-CnH dérivant de l’allèle αs1-CnB. Le variant J de la caséine К, trouvé chez le Baoulé, dérive du variant B par la substitution Ser 155 (B) -Arg (J). L’existence d’au moins un autre allèle de la caséine αs1 est suggérée. ( Formule document ci-joint)

National audience; The influence of the αs1-casein polymorphism on dairy performance was studied on 883 lactations of Alpine goats at the Station caprine de Moissac in France. Genotype effects, heritabilities and genetic correlations were estimated using an animal model which included the effects of kidding date, year, lactation number,αs1-casein genotype (AA, AE, AF, EE, EF, FF), permanent environment and additive genetic value. The strong allele A affected significantly (P < 0.01) the true protein content (AA > AE, AF > EE, EF > FF) and the fat content (AA, AE, AF > EF and FF). AA goats produced less milk yield than AE, AF, EE and EF goats (P < 0.01). Genotypes AA, AE, AF and EE produced more protein yield than FF (P < 0.01). Heritabilities of protein content with and without including the αs1-casein genotype in the model, were 0.34 and 0.66, respectively. Including the αs1-casein genotype in the model also modified the genetic correlations between protein yield and protein content (-0.22 vs 0.09) and protein and fat contents (0.35 vs 0.45). This study confirms that the strong allele A is beneficial for improving goat milk quaLity. Moreover, previous results indicate that A is associated with higher casein/protein ratio and beneficial physico-chemical characteristics for cheese-making. We thus recommend use of αs1-casein polymorphism in goat selection.; L’influence du polymorphisme de la caséine αs1 sur les performances laitières et sur les paramètres génétiques a été étudiée sur 883 lactations de chèvres Alpine à la station caprine de Moissac. Les différences entre génotypes, les héritabilités et corrélations génétiques ont été estimées avec un modèle animal, en considérant les effets fixés de la date de mise bas, de la campagne, du numéro de lactation, du génotype caséine αs1 (AA, AE, AF, EE, EF, FF), et les effets aléatoires de l’environnement permanent et de la valeur génétique additive. L’allèle fort A a un effet significativement favorable (P < 0,01) sur le taux de protéines vraies (AA > AE, AF > EE, EF > Ff) et le taux butyreux (AA, AE, AF > EF et FF). Les chèvres AA ont significativement moins de lait que les chèvres AE, AF, EE et EF. Les chèvres AA, AE, AF et EE ont plus de matière protéique (P < 0,01) que les chèvres FF qui ont les quantités les plus faibles. Le taux de protéines a une héritabilité totale de 0,66 et une héritabilité résiduelle de 0,34 après prise en compte du génotype de la caséine αs1. La correction pour l’effet moyen du génotype de la caséine αs1 augmente la corrélation génétique négative entre quantité de matière protéique et taux de protéines (-0,22 vs 0,09), alors qu’elle diminue la corrélation entre les 2 taux (0,35 vs 0,45). Cette étude confirme que l’allèle fort est bien un allèle favorable pour améliorer les aptitudes fromagères des laits de chèvres, sachant par ailleurs que cet allèle augmente aussi le rapport caséine/protéines et les qualités physico-chimiques des laits. On peut donc maintenant recommander la prise en compte des allèles de caséine αs1 en sélection caprine.

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Les effets sur les performances laitières des 5 principaux allèles du locus de la caséine (formule, voir document attaché) (appelés respectivement A, B, C, E, F), qui contrôlent le polymorphisme à effet quantitatif de cette lactoprotéine, ont été analysés dans la descendance de 5 boucs hétérozygotes de race Alpine. Ce polymorphisme n’a pas d’effets sur la quantité de lait. Par rapport à l’allèle «faible» (F), les allèles «forts» A et C ont, en revanche, un effet significatif sur le taux de protéines vraies (+2,5, +2,6 et 1,8 g/kg pour les 3 familles étudiées), le taux butyreux (+1,5, +2,2 et +1,1 g/kg) et la quantité de matière protéique vraie (+2,3, +2,0 et +1,5 kg). Par rapport à l’allèle «moyen» (E), l’allèle fort A a un effet significatif sur le taux de protéines vraies (+2,0 g/kg) et le taux butyreux (+2,6 g/kg). Les résultats obtenus sur le taux de protéines vraies sont en accord avec les estimations antérieures des effets de ces allèles sur le taux de caséine., The effects of the main alleles at the goat (formula, see attached document) called A, B, C, E, F) on milk production traits were estimated via a within-sire analysis of the progeny of 5 Alpine bucks. This polymorphism had no effect on milk yield. On the other hand, compared with the weak F allele, the strong alleles A and C had a significant effect on the true protein content (+2.5, +2.6 and +1.8 g/kg for 3 families), the fat content (+1.5, +2.2 and +1.1 g/kg) and the true protein yield (+2.3, +2.0 and +1.5 kg). Compared with the intermediate E allele, the strong A allele had a significant effect on the true protein content (+2.0 g/kg) and the fat content (+2.6 g/kg). The results on the true protein content were in agreement with previous estimates of the effects of the same alleles on the casein content of milk.

International audience

National audience; A study of the genetic polymorphism of the six main lactoproteins (four caseins, α-lactalbumin and (β-lactoglobulin) has been carried out on 145 bovine and 163 yak milks from the People’s Republic of Mongolia. The polymorphism of the lactoproteins of the Mongolian bovines shows a striking resemblance to that observed in European breeds. Nevertheless a low frequency (0.03) β casein variant with the same electrophoretic mobility as (β-Cn A3 was shown to derive from a mutation other than that determining β-Cn A3 ; this variant was thus given a specific designation (β-Cn A3Mongolie). The observations made on Mongolian yaks concord well with the conclusions of the study previously carried out on Nepalese yaks (GROSCLAUDE et al., 1976 a and b) concerning the existence, in the Yak, of the single (β-lactoglobulin type (β-Lg Dyak and the occurrence of the variants αs1-Cn E and αs2-Cn C.; Une analyse du polymorphisme génétique des six lactoprotéines principales (quatre caséines, α-lactalbumine et β-lactoglobuline) a été effectuée sur des laits individuels de 145 bovins et de 163 yaks provenant de République Populaire de Mongolie. Le polymorphisme des lactoprotéines du groupe de bovins mongols présente une ressemblance frappante avec celui des races européennes. Il est toutefois montré qu’un variant de caséine (β de faible fréquence (environ 0,03), de même mobilité électrophorétique que le variant (β-Cn A3, dérive d’une autre mutation que ce dernier ; ce variant a donc reçu une désignation spécifique (β-Cn A3Mongolie). Les résultats obtenus dans le groupe de yaks mongols recoupent les conclusions de l’étude effectuée chez des yaks népalais (GROSCLAUDE et al., 1976 a et b), notamment en ce qui concerne l’existence, chez le Yak, d’un variant de β-lactoglobuline particulier, apparemment fixé (β-Lg Dyak), et celle des variants αs1-Cn E et αs2-Cn C.

National audience; A seventh allele of the caprine αs1-casein locus, called αs1-CnD, was observed in French Alpine and Saanen breeds. Its frequency in a large herd (N=198) was 0.025. Like αs1-CnB-αs1-CnF and αs1-CnO, this allele is associated with a decreased synthesis rate, its approximate mean contribution being 0.6 - 0.8 g/l, very close to that of αs1-CnF; Un septième allèle du locus de la caséine αs1-caprine, αs1-CnD, a été observé dans les races Alpine et Saanen françaises. Sa fréquence dans un grand troupeau ( N=198) était de 0,025. Comme αs1-CnB, αs1-CnF et αs1-CnO, cet allèle est associé à un taux de synthèse réduit, sa contribution moyenne étant d’environ 0,6 à 0,8 g/l, donc très proche de celle αs1-CnF

National audience

The association of intraventricular or atrio-ventricular conductive disorders with a calcified aortic stenosis, is a classical notion demonstrated by the close anatomical relationships between aortic valve and conduction pathways. These conductive disorders have been, for quite some time, analyzed on standard electrocardiograms, but, since a few years, the recording of the bundle of His potential has become the technique of choice. However, studies regarding this subject are few, based on very small and sometimes heterogeneous groups of patients. Sixty six consecutive patients hospitalized for a narrow aortic stenosis have agreed to be subjected, before valve replacement, to a recording of the bundle of His potential. Thirteen of them (19.7%) show a HV interval exceeding 55 ms or a pathological H deflexion (twisted and lasting 35 ms). None of the pre-operative parameters that were analyzed (black-out, left ventricular function, ventriculo-aortic gradient, calculated valvular area, magnitude of valvular and ring calcifications), seem correlated with the increased HV interval. These results cross-check those reported in most of the literature.

National audience; The differences observed, after gel electrophoresis at alcaline pH, between the αs2-Cn C variant of the Yak (Bos grunniens) and the reference variant of αs2-casein in the genus Bos, αs2-Cn A, are due to the effects of two amino acid substitutions : 33 Glu (αs2-Cn A)→ Gly (αs2-Cn C) and 130 Thr (αs2-Cn A) → Ile (αs2-Cn C). The latter substitution apparently modifies the conditions of esterification of the neighbouring seryle residues 129 and 131 : in variant αs2-Cn A, only residue 129 appears to be partially phosphorylated, when, in variant αs2-Cn C, both residues 129 and 131 are found phosphorylated in the fast fraction and unphosphorylated in the slow fraction. A third substitution, which has no effect on the net charge of the protein, 47 Ala (αs2-Cn A) -> Thr (αs2-Cn C), was found ; this is not necessarily specific to the αs2-Cn C variant. This example brings complementary information about the mode of phosphorylation of caseins and shows how, in certain conditions, a mutation in the structural locus of the polypeptide chain of a heteroprotein may alter the electrophoretic pattern of this protein.; Les différences observables, après électrophorèse en gel à pH alcalin, entre le variant αs2-C2n C du Yak (Bos grunniens) et le variant de référence de la caséine αs2 dans le genre Bos, αs2-Cn A, sont dues aux effets de deux substitutions d’acides aminés : 33 Glu (αs2-Cn A) → Gly (αs2-Cn C) et 130 Thr (αs2-Cn A) - Ile (αs2-Cn C). Cette dernière substitution modifie apparemment les conditions d’estérification des résidus séryle 129 et 131 voisins : en effet, dans le variant αs2-Cn A, seul le résidu 129 paraît être partiellement phosphorylé ; par contre, dans le variant αs2-Cn C, les résidus 129 et 131 se trouvent tous deux phosphorylés dans la fraction rapide, et non phosphorylés dans la fraction lente. Une troisième substitution, qui n’a pas d’effet sur la charge nette de la protéine, 47 Ala ( αs2-Cn A) → Thr (αs2-Cn C), a été mise en évidence ; elle n’est pas nécessairement spécifique du variant αs2-Cn C. Cet exemple apporte des informations complémentaires sur les modalités de phosphorylation des caséines et montre comment, dans certaines conditions, une mutation du locus de structure de la chaîne protéique d’une hétéroprotéine peut modifier le motif électrophorétique de cette dernière.

International audience

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National audience; Using SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and rocket immunoelectrophoresis, 3 new alleles, designated αs1-CnB-,αs1-CnF and αs1-Cno, were identified at the goat αs1-Cn locus, in addition to alleles αs1-CnA, αs1-CnB and αs1-CnC previously reported by BOULANGER al. (1984). Alleles αs1-CnA, αs1-CnB and αs1-CnC are associated with a high content of αs1-casein (approximate mean contribution of each allele being 3.6 g/I) compared to αs1-CnF with a low content (0.6 g/I) and αs1-CnB- with an intermediate content (1.6 g/1) ; αs1-Cno appears to be a true null allele. In a sample of 213 Alpine females from 49 flocks in West Central France, the frequencies of the 6 alleles were : αs1-CnA = 0.14 ; αs1-CnB = 0.05 ; αs1-CnC = 0.01 ; αs1-CnB- = 0.34 ; αs1-CnF = 0.41 ; and αs1-Cno = 0.05. In a sample of 159 Saanen females from 52 flocks of the same region, the frequencies were : αs1-CnA = 0.07 ; αs1-CnB = 0.06 ; αs1-CnC = 0 ; αs1-CnB- = 0.41 ; αs1-CnF = 0.43 ; αs1-Cno = 0.03. Additional data confirm that loci αs1-Cn and αs2-Cn are closely linked. Preliminary investigations indicated a significant superiority in casein content of milks from goats possessing the allele αs1-CnA, as compared to that of milks from goats of genotypes αs1-CnF / αs1-CnF and αs1-CnB- /αs1-CnF and, in a large herd (N = 251), a strong correlation was observed between the αs1-casein content and the rennet-casein content of milk (r = 0.68 ; b = 0.64).; A l’aide d’électrophorèses en gel de polyacrylamide SDS et d’immuno-électrophorèses « rocket », 3 allèles, appelés αs1-CnB-, αs1-CnF et αs1-Cno ont été identifiées au locus αs1-Cn de la chèvre, en plus des allèles αs1-CnA, αs1-CnB et αs1-CnC déjà détectés par BOULANGER et al. (1984). Les allèles αs1-CnA, αs1-CnB et αs1-CnC sont associés à un taux élevé de caséine αs1 (contribution approximative de chaque allèle : 3,6 g/I), l’allèle αs1-CnF a un taux faible (0,6 g/I) et l’allèle αs1-CnB a un taux intermédiaire (1,6 g/1). Dans un échantillon de 213 femelles Alpine provenant de 49 troupeaux du centre-ouest de la France, les fréquences des 6 allèles actuellement identifiés étaient les suivantes : αs1-CnA = 0,14 ; αs1-CnB = 0,05 ; αs1-CnC = 0,01; αs1-CnB- = 0,34 ; αs1-CnF = 0,41 et αs1-Cno = 0,05. Dans un échantillon de 159 femelles Saanen provenant de 52 troupeaux de la même région, les fréquences étaient : αs1-CnA = 0,07 ; αs1-CnB = 0,06 ; αs1-CnC = 0; αs1-CnB- = 0,41 ; αs1-CnF = 0,43 ; αs1-Cno = 0,03. Des données supplémentaires confirment que les loci αs1-Cn et αs2-Cn sont étroitement liés. Des investigations préliminaires révèlent que le taux de caséine des laits des chèvres possédant l’allèle αs1-CnA est significativement supérieur à celui des laits des chèvres de génotype αs1-CnF / αs1-CnF ou αs1-CnB- /αs1-CnF; parailleurs, dans un grand troupeau (N = 251), une forte corrélation a été observée entre le taux de caséine αs1 et le taux de matières azotées coagulables (r = 0,68 ; b = 0,64).

National audience; A biochemical and genetical analysis of the caprine « αs casein » complex was carried out using individual milk samples from goats of the Alpine and Saanen breeds, and from cross bred animals, derived mainly from these breeds, kept in three large flocks (Brouessy, Bourges and Moissac). Contrary to the findings of RICHARDSON & CREAMER (1975) goat’s milk was found to contain αs1 casein, and thus the same four casein species as cow’s milk (αs1,αs2,β et χ). Caseins αs1 and αs2 whose fractions are partly superimposed after starch gel electrophoresis at pH 8.6 are, on the other hand, well separated after starch gel electrophoresis at pH 3. Acid gel electrophoresis shows clear and repeatable differences between the individual sample content of asi casein and this casein is apparently absent in some samples, designated as « null types ». However, dosage assays by the enzymatic technique of RIBADEAU-DUMAS (1968) indicate that αs1 casein does exist in null type samples, but its proportion is about 8 p. 100 of whole casein, as compared to about 25 p. 100 in « high » content milks. The proportion of goats producing milk with a low αs1, casein content, including null types, is of 27, 33 and 47 p. 100 respectively in the three flocks studied. In addition, a polymorphism complicated by the incidence of the quantitative variations is detectable in both pH conditions. Locus αs1-Cn appears to control variant αs1-CnA, at least two forms of variant αs1-CnB which differ in their synthesis rate, and variant αs1-CnC. The frequencies of variant αs1-CnA (0.08-0.10) and of the group of type αs1-CnB (0.89-0.90) are very similar in the three flocks ; the variant αs1-CnC is less frequent and has only been found in the milk of Saanen goats (0.03 in the pure bred flock of Brouessy). A polymorphism of αs2 . casein is detectable in both pH conditions. It is controlled by two alleles of the αs2-Cn locus, αs2-CnA and αs2-CnB, whose frequencies are almost identical in the three flocks (0.85-0.87 for αs2-CnA). Limited data suggest that loci αs1-Cn and αs2-Cn are linked in the goat, as in cattle.; Une analyse biochimique et génétique du complexe des « caséines αs » de la chèvre a été effectuée à l’aide d’échantillons de lait individuels provenant d’animaux des races Alpine chamoisée et Saanen, et de sujets croisés, dérivés pour la plupart de ces deux races, élevés dans trois grands troupeaux (Brouessy, Bourges et Moissac). Contrairement à ce qui paraissait acquis depuis le travail de RICHARDSON & CREAMER (1975), le lait de chèvre contient de la caséine αs1; on y retrouve donc les quatre mêmes espèces de caséine que dans le lait de vache (αs1,αs2,β et χ). Les caséines αs1 et αs2, dont les fractions sont en partie superposées après électrophorèse en gel d’amidon à pH 8,6, sont par contre bien séparées après électrophorèse en gel d’amidon à pH 3. L’électrophorèse en gel acide permet de mettre en évidence des différences nettes et répétables dans la teneur des laits individuels en caséine αs1, celle-ci paraissant même manquer dans certains échantillons, dits de « type nul ». Des essais de dosage par la technique enzymatique de RIBADEAU-DUMAS (1968) indiquent toutefois que la caséine αs1 existe dans ces échantillons où elle représente de l’ordre de 8 p. 100 de la caséine totale (Mole/Mole) contre 25 p. 100 environ dans les échantillons à teneur « élevée ». La proportion des chèvres produisant un lait à faible teneur en caséine αs1, types nuls compris, est de 27, 33 et 47 p. 100 respectivement, dans les trois troupeaux étudiés. Un polymorphisme dont l’étude est compliquée par l’existence des variations quantitatives est par ailleurs décelable aux deux conditions de pH. Le locus αs1-Cn contrôlerait le variant αs1-CnA, deux formes au moins du variant αs1-CnB différant par leur taux de synthèse, et le variant αs1 -CnC. Les fréquences du variant αs1-CnA (0,08 à 0,10) et de l’ensemble de type αs1-CnB (0,89-0,90) sont très voisines dans les trois troupeaux ; le variant αs1-CnC, plus rare, n’a été trouvé que chez des animaux de race Saanen (0,03 dans le troupeau de race pure de Brouessy). Un polymorphisme de la caséine αs2, est décelable dans les deux conditions de pH. Il est contrôlé par deux allèles du locus αs2-Cn, αs2-CnA et αs2-CnB, dont les fréquences sont très voisines dans les trois troupeaux (0,85 à 0,87 pour as2-CnA). Des données limitées suggèrent que les loci αs1 -Cn et as2-Cn sont liés chez la chèvre, comme chez la vache.

International audience; As could be predicted from a comparison of the cDNA sequences established by STEWART et al. (1984) and GORODETSKIY & KALEDIN (1987) the two common alleles of the bovine K-casein locus, K-CnA and K-CnB, can be identified by the restriction fragment length polymorphism (RFLP) technique using either Hind III or Taq I. The latter endonuclease also detects a polymorphism of the DNA strand carrying the allele K-CnA. However, for determination of both alleles, the use of Hind III is preferable because, according to the data of the above authors, the RFLP detected by that enzyme is specific for the amino-acid substitution responsible for the difference in charge of the two K-casein variants. When DNA is prepared from blood leucocytes, the occurrence of chimaerism in twins may cause difficulties in interpretation.; Comme on pouvait le prédire par comparaison des séquences d’ADN complémentaire établies par STEWART al. (1984) et GORODETSKIY & KALEDIN (1987), les deux allèles communs du locus de la caséine K bovine, K-CnA et K-CnB sont identifiables par un polymorphisme de longueur des fragments de restriction, en utilisant soit Hind III, soit Taq I. Cette dernière endonucléase révèle aussi un polymorphisme du brin d’ADN portant l’allèle K-CnA. Pour la détermination des deux allèles, l’utilisation de Hind III est préférable car, d’après les données des auteurs ci-dessus, le polymorphisme détecté par cet enzyme est spécifique de la substitution d’acides aminés responsable de la différence de charge entre les deux variants de la caséine K. Si l’ADN a été préparé à partir de leucocytes du sang, l’existence d’un chimérisme chez les jumeaux peut causer des difficultés d’interprétation.

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