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Fil: Leiva, Cristian Imanol. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Moreno, Nicole Nahir. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Vitantonio, Lucas. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas ; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos; Argentina Fil: Galante, Micaela. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas ; Argentina Fil: Forastieri, Pamela Soledad. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Forastieri, Pamela Soledad. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Forastieri, Pamela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas ; Argentina Fil: Pedrido, María Laura. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas ; Argentina Fil: Giordano, Enrique David V. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Giordano, Enrique David V. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas ; Argentina Fil: Giordano, Enrique David V. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas ; Argentina Resumen: Considerando los principios de la economía circular, que permite el bienestar social y el desarrollo económico en el marco de una relación saludable con el medio ambiente, se propuso como objetivo del trabajo la incorporación del bagazo de cebada proveniente de una cervecería artesanal local como ingrediente en salchichas veganas. Este subproducto se secó y se molió para incrementar su estabilidad y facilitar su almacenamiento. Si bien el bagazo cervecero en polvo no resultó apropiado como estabilizante de emulsiones, se logró optimizar una fórmula y proceso de elaboración de manera de obtener embutidos veganos aceptables desde el punto de vista sensorial. Abstract: Considering the principles of the circular economy, which allows social welfare and economic development within the framework of a healthy relationship with the environment, the aim of this work was to incorporate barley bagasse from a local craft brewery as an ingredient in sausages. vegan This by-product was dried and ground to increase its stability and facilitate its storage. Although powdered beer bagasse was not appropriate as an emulsion stabilizer, it was possible to optimize a formula and production process in order to obtain vegan sausages acceptable from a sensorial point of view.

Fil: Galliano, Juliana. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Galliano, Juliana. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Galliano, Juliana. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. Departamento de Engenharia Química; Brasil Fil: Cardozo, María Laura. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Rodriguez Livov, Lucía. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Bottero, María Gianina. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Baldor, Sofía. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Venica, Daniela del Rosario. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Giudici, Aldana. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Diani, Valeriana. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Paruzzo, Brenda. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Medeiros de Azevedo, Wendell. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. Departamento de Engenharia Química; Brasil Fil: Medeiros de Bezerra, Waleska Rayane Dantas. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. Departamento de Engenharia Química; Brasil Fil: Caninde de Sousa Junior, Francisco. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. Departamento de Engenharia Química; Brasil Fil: Nuara, Delfina. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Marangon, Flavia. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Vitantonio, Lucas. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Moreno, Nicole Nahir. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Leiva, Cristian Imanol. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Forastieri, Pamela Soledad. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Forastieri, Pamela Soledad. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Forastieri, Pamela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Giordano, Enrique David V. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Giordano, Enrique David V. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Giordano, Enrique David V. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos; Argentina Fil: Pedrido, María Laura. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Resumen: El cajá es el fruto del árbol Spondias mombin L. cuya cáscara y pulpa se consumen frescas o se procesan generando, como subproducto, grandes cantidades de semilla. El primer objetivo de este trabajo fue obtener y caracterizar fisicoquímicamente a una harina de las semillas de cajá de manera de, posteriormente, agregarle valor al subproducto de la industria del jugo de cajá y así contribuir a la reducción de residuos. Se obtuvo un producto rico en fibra, con bajo contenido tanto lipídico como proteico. Se extrajeron los compuestos fenólicos y se determinó su actividad antioxidante, la que resultó muy elevada, comparable a la del maracujá. El segundo objetivo del trabajo fue analizar distintas muestras de yerba mate de manera de evaluar qué parámetros fisicoquímicos son útiles para su clasificación y cuáles se correlacionan entre sí y/o con los atributos sensoriales del mate cocido o del mate de bombilla. Se evaluaron 3 muestras de cada una de seis marcas comerciales, encontrandose correlación entre la granulometría del material, la cinética de lixiviado, la humedad, la capacidad de retención de agua, la densidad aparente y el pH. Por último, se propone para los próximos períodos, la evaluación de la incorporación de bagazo a alimentos cárnicos o alimentos húmedos semisólidos así como el estudio de su estabilidad durante su almacenamiento. Abstract: Caja is the fruit of the Spondias mombin L. which peel and pulp are consumed fresh or processed, generating, as a byproduct, large quantities of seed. The first objective of this work was to obtain and physicochemically characterize a flour from caja seeds in order to subsequently add value to the by-product of the caja juice industry and thus contribute to the reduction of waste. A fiber-rich product was obtained containing low lipid and protein amounts. The phenolic compounds were extracted and their antioxidant activity was determined, which was very high, comparable to that of passion fruit. The second objective of the work was to analyze different samples of yerba mate in order to evaluate which physicochemical parameters are useful for classification and which correlate with each other and / or with the sensory attributes of “mate cocido” or “mate de bombilla”. Three samples of each of six trademarks were evaluated, finding a correlation between the granulometry of the material, the leaching kinetics, the humidity, the water retention capacity, the apparent density and the pH. Finally, it is proposed for the next periods, the evaluation of the incorporation of bagasse into meat foods or semi-solid moist foods as well as the study of its stability during storage.

Fil: López, Débora Natalia. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería; Argentina Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Ruggieri, Germán. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Lombardi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Lombardi, Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Resumen: En este trabajo se estudia la producción de peptidasas de Aspergillus niger utilizando distintos residuos agroindustriales como sustratos en fermentaciones en estado sólido. Se emplearon cáscara de naranja, cascarilla de soja, aquenio de plátano (Platanus x hispanica) y yerba mate (Ilex paraguaiensis) como sustrato de las fermentaciones. Los resultados indicaron que la cáscara de naranja fue adecuada para el desarrollo del A. niger mientras que la cascarilla de soja fue adecuada para la producción de la peptidasa extracelular por lo que durante la optimización del proceso de producción se utilizó una mezcla de ambos residuos. La actividad proteolítica de los extractos enzimáticos obtenidos fue máxima a pH 10, siendo además, elevada en el rango de pH de 7 a 12. Esto permitiría que estas peptidasas sean aplicadas a la producción de hidrolizados de proteínas vegetales. Abstract: In this work, the production of peptidases of Aspergillus niger using different agroindustrial residues as substrates in solid state fermentations was studied. Orange peel, soybean husk, achene of platano (Platanus x hispanica) and yerba mate (Ilex paraguaiensis) were used as fermentation substrates. Results indicated that orange peel was suitable for the development of the A. niger while soybean husk was adequate for the production of extracellular peptidases; thus, during the optimization of the production process, a mixture of them was used. The proteolytic activity of the enzymatic extracts obtained was maximum at pH 10, also being high in the pH range of 7 to 12. This would allow these peptidases to be applied to the production of vegetable protein hydrolysates.

Fil: López, Débora. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: López, Débora. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: López, Débora. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Ruggieri, Germán. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Piaruchi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Dib, María E. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Montellano Duran, Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Montellano Duran, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Lombardi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Lombardi, Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: De Sanctis, Mariana. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Risso, Patricia H. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Risso, Patricia H. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Risso, Patricia H. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Abstract: Orange peels, soybean hulls, Ilex paraguariensis and Platanus x hispanica were evaluated as solid substrates in order to produce peptidases from Aspergillus niger NRRL3 (PAN) under solid-state fermentation. The mixture of soybean hulls and orange peels enabled fungal development and showed the highest peptidase production. The optimal conditions for PAN production were found to be as follows: soybean hulls/orange peels mass ratio, 0.25; initial pH, 7.05; K2HPO4 43.5 g/L and 4.03 g/L NaNO3; inoculation with 5000 conidia per 3 g of solid substrate; incubation conditions, 30 °C for 5 days. Under these conditions, the peptidase activity was 1000 ± 100 AU/mL. PAN concentration was performed by adsorption on a DEAE-cellulose matrix. The subsequent purification was carried out by gel filtration on Sephadex G-100, with a global purification factor of about 9. PAN proved to belong to the serine-type of peptidases, its highest peptidase activity being at 65 °C. However, proteolysis at 60 °C proved more suitable due to the differences in the inactivation rate. Besides, PAN showed high stability over a pH range of 4–11. Taking all this into account, we herein describe the production and purification of a serine peptidase from Aspergillus niger NRRL3 for the first time.

El cajá es el fruto del árbol Spondias mombin L. cuya cáscara y pulpa se consumen frescas o se procesan generando, como subproducto, grandes cantidades de semilla. El primer objetivo de este trabajo fue obtener y caracterizar fisicoquímicamente a una harina de las semillas de cajá de manera de, posteriormente, agregarle valor al subproducto de la industria del jugo de cajá y así contribuir a la reducción de residuos. Se obtuvo un producto rico en fibra, con bajo contenido tanto lipídico como proteico. Se extrajeron los compuestos fenólicos y se determinó su actividad antioxidante, la que resultó muy elevada, comparable a la del maracujá. El segundo objetivo del trabajo fue analizar distintas muestras de yerba mate de manera de evaluar qué parámetros fisicoquímicos son útiles para su clasificación y cuáles se correlacionan entre sí y/o con los atributos sensoriales del mate cocido o del mate de bombilla. Se evaluaron 3 muestras de cada una de seis marcas comerciales, encontrándose correlación entre la granulometría del material, la cinética de lixiviado, la humedad, la capacidad de retención de agua, la densidad aparente y el pH. Por último, se propone para los próximos períodos, la evaluación de la incorporación de bagazo a alimentos cárnicos o alimentos húmedos semisólidos así como el estudio de su estabilidad durante su almacenamiento. Caja is the fruit of the Spondias mombin L. which peel and pulp are consumed fresh or processed, generating, as a byproduct, large quantities of seed. The first objective of this work was to obtain and physicochemically characterize a flour from caja seeds in order to subsequently add value to the by-product of the caja juice industry and thus contribute to the reduction of waste. A fiber-rich product was obtained containing low lipid and protein amounts. The phenolic compounds were extracted and their antioxidant activity was determined, which was very high, comparable to that of passion fruit. The second objective of the work was to analyze different samples of yerba mate in order to evaluate which physicochemical parameters are useful for classification and which correlate with each other and / or with the sensory attributes of “mate cocido” or “mate de bombilla”. Three samples of each of six trademarks were evaluated, finding a correlation between the granulometry of the material, the leaching kinetics, the humidity, the water retention capacity, the apparent density and the pH. Finally, it is proposed for the next periods, the evaluation of the incorporation of bagasse into meat foods or semi-solid moist foods as well as the study of its stability during storage. Fil: Galliano, Juliana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Universidade do Estado do Rio Grande do Norte; Brasil Fil: Cardozo, María Laura. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Rodriguez Livov, Lucía. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Bottero, María Gianina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Venica, Daniela del Rosario. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Giudici, Aldana. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Diani, Valeriana. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Paruzzo, Brenda. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Azevedo, Wendell Medeiros de. Universidade Federal do Rio Grande do Norte; Brasil Fil: Bezerra, Waleska Rayane Dantas Medeiros de. Universidade Federal do Rio Grande do Norte; Brasil Fil: Sousa Junior, Francisco Caninde de. Universidade Federal do Rio Grande do Norte; Brasil Fil: Marangon, Flavia. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Vitantonio Mazzini, Lucas Nicolás. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Investigaciones en Ciencias Agrarias de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Agrarias. Instituto de Investigaciones en Ciencias Agrarias de Rosario; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Moreno, Nicole Nahir. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Leiva, Cristian Imanol. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: López, Débora Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Forastieri, Pamela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Giordano, Enrique David Victor. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Pedrido, María Laura. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina

El objetivo general de este trabajo fue investigar la interacción entre las caseínas y la goma espina corona características útiles para la industria alimentaria, evaluando el uso alternativo de este galactomanano autóctono en reemplazo de los importados habitualmente utilizados (goma guar), con el fin de reducir costos y generar empleo en la región. Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: López Hiriart, Milagros. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: López Hiriart, Milagros. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Fil: López Hiriart, Milagros. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: López, Débora Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: López, Débora Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Fil: Francisco, Marcos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería; Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.

The aim of this study was to produce and evaluate a soft cheese fortified with zinc and with cholesterol-reduced content. To meet this objective, a cream base was prepared, from which cholesterol was removed using β-cyclodextrin as extracting agent. Then, cholesterol-reduced content cheese with and without the addition of zinc salts (ZnSO4 or ZnCl2) was produced. Additionally, a cheese without any treatment was prepared. Furthermore, physicochemical, textural, functional, microstructural and sensory determinations were performed. As a result, 87–94% zinc-fortified and 93% cholesterol-reduced cheese samples were obtained, which had similar sensorial characteristics to the cheese without treatment. Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Pavón, Yanina Lorena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Instituto de Tecnología de los Alimentos; Argentina Fil: Lazzaroni, Sandra María Sol. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Instituto de Tecnología de los Alimentos; Argentina Fil: Soazo, Marina del Valle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Costa, Silvia. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Instituto de Tecnología de los Alimentos; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Risso, Patricia Hilda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Física de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Instituto de Física de Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina Fil: Rozycki, Sergio Darío. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Instituto de Tecnología de los Alimentos; Argentina

La industria alimentaria enfrenta el desafío de desarrollar nuevos alimentos funcionales que mejoren el estado nutricional general de la población, con la finalidad de impedir la incidencia de enfermedades surgidas como consecuencia de deficiencias nutricionales y de la ingesta excesiva de con la dieta de compuestos tales como el colesterol. El objetivo de este trabajo fue elaborar un queso fresco tipo Cuartirolo, fortificado con zincy con contenido de colesterol reducido, y comprarlo con un queso tradicional. Adicionalmente, se elaboraron quesos testigos. Fil: Pavón, Yanina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Instituto de Tecnología de Alimentos (ITA); Argentina. Fil: Pavón, Yanina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Fil: Lazzaroni, Sandra. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Instituto de Tecnología de Alimentos (ITA); Argentina. Fil: Lazzaroni, Sandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Rozycki, Sergio. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ingeniería Química. Instituto de Tecnología de Alimentos (ITA); Argentina.

La industria alimentaria enfrenta el desafío de desarrollar nuevos alimentos funcionales que mejoren el estado nutricional general de la población, con la finalidad de prevenir la incidencia de enfermedades surgidas como consecuencia de deficiencias nutricionales y de la ingesta excesiva con la dieta de compuestos tales como el colesterol (COL). El objetivo de este trabajo fue elaborar un queso fresco tipo cuartirolo, fortificado con zinc (Zn2+) y con contenido de COL reducido, y compararlo con un queso tradicional. Para cumplir con este objetivo, se elaboraron cremas con 10% de materia grasa (MG), a partir de la mezcla de crema de leche y de leche descremada, a las cuales se les extrajo el COL mediante el empleo de B-ciclodextrina como agente extractor, en condiciones tecnológicas optimizadas. A partir de las mismas, y por agregado de leche descremada fluida hasta lograr una concentración de 3% de MG similar a una leche estandarizada, fueron elaborados los quesos con y sin la adición de sales de Zn2+ (ZnSO4/ZnCl2). Adicionalmente, se elaboraron quesos testigos (sin extracción de COL y ni agregado de Zn) y controles (con extracción de COL y sin agregado de Zn). A cada uno se le determinó la concentración de Zn y el porcentaje de extracción de COL. Además, se realizaron determinaciones fisicoquímicas, reológicas/texturales y sensoriales. Se obtuvo un queso fortificado en un 85% de Zn y con contenido de COL reducido en más del 93%, con características sensoriales semejantes a los quesos tradicionales. Fil: Pavón, Yanina Lorena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Litoral; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario; Argentina Fil: Risso, Patricia Hilda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Física de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Instituto de Física de Rosario; Argentina Fil: Lazzaroni, Sandra María Sol. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Litoral; Argentina Fil: Rozycki, Sergio Darío. Universidad Nacional del Litoral; Argentina

In the present report an advanced experiment is described to introduce chemistry students to the direct chemometric resolution of binary mixtures of two pharmaceuticals (oxatomide and phenylephrine) by measuring excitation-emission fluorescence matrices, and processing them with second-order calibration based on a decomposition algorithm called parallel factor analysis (PARAFAC). This experiment is of interest because it combines experimental analytical chemistry (preparation of standard solutions, spectrofluorimetric measurements, etc.) with computer applications not requiring deep programming skills. Second-order multivariate calibration was implemented with a simple graphical toolbox especially designed for this report: mvc2basic, which is available as supplementary material. This work provides students the opportunity to be introduced to advanced chemometrics activities in an accessible manner. Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Cabezón, Miguel Ángel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Olivieri, Alejandro Cesar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina

Fil: Montellano Duran, Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Montellano Duran, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Abstract: In this work acid-induced gels composed of both quinoa proteins (QP, 18–42 g/L) and ι–carrageenan (Carr, 0–0.5 g/L) were characterized. The objective of this work was to characterize gels with different structures and to correlate their microstructural parameters to physical properties of gels using modeling equation. Aggregates and pores size distributions were determined using confocal laser scanning microscopy; the medians of these distributions being between 1.10–2.46 μm and 1.4–4.45 μm respectively. Digital homogeneity of the images was also estimated by the determination of the angular second moment (13–54). Water holding capacity (WHC), color, appearance and texture were measured in order to assess the macrostructure. Appearance and color (L* = 82–87, a* = 3.52–6.09, b* = 15.8–24.4) were affected by QP concentration and the glucono–δ–lactone (GDL, 0–21 g/L) to QP mass ratio (GDL/QP), probably due to the protein coloration and the final pH reached by the system. WHC (82–97%) and textural (stiffness = 12–253.2 N/mm, maximum force = 127.4–1298.5 N) properties were affected by the concentration of both biopolymers, GDL/QP and their combination. The pore size showed to be correlated to mechanical properties of the gels as well as to their WHC and appearance. Gels obtained were a result of the competition of QP–QP interaction with QP–Carr interaction.

Fil: López Débora. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica, Departamento de Química Física; Argentina Fil: Lópéz, Débora. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica, Departamento de Química Física; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Robson, María. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Idiomas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica, Departamento de Química Física; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica, Departamento de Química Física; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Abstract: An increasing use of vegetable protein is required to support the production of protein-rich foods which can replace animal proteins in the human diet. Amaranth, chia and quinoa seeds contain proteins which have biological and functional properties that provide nutritional benefits due to their reasonably well-balanced aminoacid content. This review analyses these vegetable proteins and focuses on recent research on protein classification and isolation as well as structural characterization by means of fluorescence spectroscopy, surface hydrophobicity and differential scanning calorimetry. Isolation procedures have a profound influence on the structural properties of the proteins and, therefore, on their in vitro digestibility. The present article provides a comprehensive overview of the properties and characterization of these proteins.

The knowledge of the effect of polysaccharide addition on the textural properties of milk protein gels is important for foodstuff engineering design. Therefore, the microstructure, texture, and water-holding capacity of rennet-induced milk protein gel with and without the addition of different concentrations of guar gum (GG) were determined. It was found that the presence of GG changed the microstructure of rennet-induced milk gel. The addition of a GG concentration higher than 0.075% w/v led to a discontinuous protein network. Changes in the structure of the gel samples are reflected in the texture perception and their capability of water retention. When a limit GG concentration of 0.15% w/v was exceeded, a very weak gel sample was obtained. The results demonstrated that different milk protein gel microstructures can be created by the addition of different concentrations of GG. Para citar este articulo: Micaela Galante, Valeria Boeris, Estela Álvarez & Patricia Risso (2017) Microstructural and textural properties of rennet-induced milk protein gel: Effect of guar gum, International Journal of Food Properties, 20:sup3, S2569-S2578, DOI: 10.1080/10942912.2017.1375513 Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Álvarez, Estela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Álvarez, Estela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina.

Structural changes of casein micelles and their aggregation induced by a novel enzymatic pool isolatedfrom Bacillus spp. in the presence of calcium, magnesium or zinc were investigated. The effect of cationson milk protein structure was studied using fluorescence and dynamic light scattering. In the presenceof cations, milk protein structure rearrangements and larger casein micelle size were observed. Theinteraction of milk proteins with zinc appears to be of a different nature than that with calcium ormagnesium. Under the experimental conditions assayed, the affinity of each cation for some groupspresent in milk proteins seems to play an important role, besides electrostatic interaction. On the otherhand, the lowest aggregation times were achieved at the highest calcium and zinc concentrations (15 mMand 0.25 mM, respectively). The study found that the faster the aggregation of casein micelles, the lesscompact the gel matrix obtained. Cation concentrations affected milk protein aggregation kinetics andthe structure of the aggregates formed. Fil: Lombardi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Lombardi, Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Folmer Côrrea, Ana Paula. Universidade Federal de Rio Grande do Sul. Instituto de Ciência e Tecnologia de Alimentos. Laboratório de Bioquimica e Microbiologia Aplicada; Brasil. Fil: Brandelli, Adriano. Universidade Federal de Rio Grande do Sul. Instituto de Ciência e Tecnologia de Alimentos. Laboratório de Bioquimica e Microbiologia Aplicada; Brasil. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina.

Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería de Rosario; Argentina Fil: De Flaviis, Riccardo. Università Degli Studi di Teramo. Facoltà di Bioscienze e Tecnologie Agro-alimentari e Ambientali; Italia Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería de Rosario; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería de Rosario; Argentina Abstract: Partial enzymatic hydrolysis is frequently used as strategy to improve the functional and nutritional properties of vegetable proteins. The aim of this work was to evaluate the hydrolysis of quinoa proteins, as well as the functional and antioxidant properties of their acid-induced gels. In order to fulfil this purpose, quinoa protein hydrolysates were obtained using a fungal serin protease. The hydrolysis degree, surface hydrophobicity, sulphydryl group content and the electrophoretic profile of hydrolysates were assayed. Hydrolyzed quinoa protein acid-induced gels were carried out and gels obtained were tested for their textural characteristics, water holding capacity, appearance (color and microstructural properties) as well as for their in vitro antioxidant activity. The changes occurring during the enzymatic hydrolysis affected the gel-forming ability of quinoa proteins and therefore the characteristics of gels. After 3 h of proteolysis, protein hydrolysates with 17 ± 2% hydrolysis degree and low surface hydrophobicity were obtained. Gels obtained of these hydrolysates presented less interconnected protein network and thus, lower textural parameters and lower water holding capacity than control gels. In conclusion, even though the hydrolysis treatment negatively affects the gelling properties of the quinoa proteins, limited hydrolysis enables us to obtain gels with antioxidant capacities which present differential characteristics.

Fil: López, Débora. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: López, Débora. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina Fil: Busti, Pablo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Tecnología. Área Tecnología de los Alimentos; Argentina Fil: Wagner, Jorge. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina Fil: Wagner, Jorge. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Abstract: The aim of this work was to study the effect of the extraction pH on the functional properties of chia protein isolates (CPI). Samples were named as CPI10 or CPI12, according to their extraction pH, 10 or 12, respectively. Functional properties were significantly modified by the extraction pH. Color properties revealed that CPI12 presented a lower L* (47.8 ± 0.9 for CPI10 and 30 ± 1 for CPI12). Besides, a higher b* value was obtained for CPI12 (7.0 ± 0.3 for CPI12 and 5.6 ± 0.7 for CPI10), as a result of a higher ash content. CPI12 showed a higher WAC probably due to a higher exposure of polar amino acids (4.4 ± 0.1 g/g and 6.0 ± 0.2 g/g), whereas CPI10 showed a higher ability to bind oil (7.1 ± 0.2 g/g and 6.1 ± 0.2 g/g for CPI10 and CPI12, respectively). CPI10 proved more appropriate as an emulsion stabilizer than CPI12, which could be due to its higher surface hydrophobicity, protein solubility and negative net charge. The d4,3 (μm) was 29.5 ± 0.4 and 20.4 ± 0.3 in emulsions stabilized with CPI12 and CPI10, respectively. Although both isolates underwent heat gelation, they exhibited a weak gel behavior. Overall, CPI10 may be more suitable for the food industry as a meat replacer or extender.

Fil: Montellano Duran, Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Montellano Duran, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Abstract: This work aimed to study the effect of the presence of Carrageenan (Carr) on the quinoa proteins (QP) structure and acid-induced aggregation. Carr significantly influenced the pH-solubility profile, the effect of the thermal treatment of QP, the fluorescence emission spectra. The QP dispersions were acidified by the addition of glucono-δ-lactone (GDL); the initial soluble aggregates became into smaller structures that close to the isoelectric point, formed larger aggregates due to the neutralization of QP charges. The QP acid-induced aggregation process as well as the size of the aggregates were affected differentially depending on the Carr concentration added. The QP concentration and pH required to form gels were determined by a qualitative procedure absence and presence of different Carr concentrations. The least QP concentration to form gels was decreased by the presence of Carr; in addition, the pH range of gelation was more acid. Acid-induced aggregation process seems to be a competition between QP-QP and QP-Carr interaction, and both biopolymers are synergically responsible for the formation of the gel matrix.

The interaction between quinoa proteins isolate (QP isolate) and the negatively charged polysaccharide ι-Carragennan (Carr) as a function of pH was studied. Experimental measurements as turbidity, hydrophobic surface, ζ-potential, and hydrodynamic size were carried out. Associative interaction between QP and Carr was found in the pH range between 1 and 2.9. When both molecules are negatively charged (pH > 5,5), a pure Coulombic repulsion regime is observed and the self-association of QP due to the Carr exclusion is proposed. In the intermediate pH range, the experimental data suggests that the charge regulation mechanism can overcome the electrostatic repulsion that may take place (and an attraction between QP and Carr can still be observed). Computational simulations by means of free energy derivatives using the Monte Carlo method were carried out to better understand the interaction mechanism between QP and Carr. QP was modeled as a single protein using one of the major proteins, Chenopodin (Ch), and Carr was modeled as a negatively charged polyelectrolyte (NCP) chain, both in the cell model framework. Simulation results showed attractive interactions in agreement with the experimental data. Fil: Montellano Duran, Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina. Fil: Montellano Duran, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina. Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Spelzini, Darío. Universidad Católica Argentina. Facultad Católica de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina. Fil: Wayllace, Natanel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Wayllace, Natanel. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina. Fil: Baroso da Silva, Fernando. University College Dublin. School of Physics. Institute for Discovery and CECAM-IRL; Ireland. Fil: Baroso da Silva, Fernando. University of São Paulo. School of Pharmaceutical Sciences at Ribeirão Preto. Department of Physics and Chemistry; Brazil. Fil: Baroso da Silva, Fernando. North CarolinaState University. Department of Chemical and Biomolecular Engineering; United States.

Fil: Lombardi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Lombardi, Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Pellegrino, José Manuel. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Pellegrino, José Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Fisiología Experimental; Argentina Fil: Soazo, Marina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Soazo, Marina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Soazo, Marina. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Folmer Corrêa, Ana Paula. Universidade Federal do Rio Grande do Sul. Instituto de Ciência e Tecnologia de Alimentos. Laboratório de Bioquimica e Microbiologia Aplicada; Brasil Fil: Brandelli, Adriano. Universidade Federal do Rio Grande do Sul. Instituto de Ciência e Tecnologia de Alimentos. Laboratório de Bioquimica e Microbiologia Aplicada; Brasil Fil: Risso, Patricia H. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Risso, Patricia H. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Risso, Patricia H. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Abstract: An enzymatic pool from the Amazonian bacterium Bacillus sp. P7 was used as milk coagulant. Discovery of novel coagulants is of great interest in dairy industry for the development of new textures in cheese. Color, mechanical and microstructural characterization of milk gels induced by the bacterial enzymatic pool was carried out. Effect of mineral fortification on these characteristics was studied. Whiter gels with smaller pore diameters were obtained in the presence of Ca2+ or Mg2+. These characteristics seemed to be influenced by the effect of ionic strength on casein structure which was also evidenced by digital texture features analysis. On the other hand, specific affinity of the assayed cations for milk proteins showed to be important in the development of the mechanical texture of the gels. Firmness and fracture force of milk gels obtained in the presence of Zn2+ or Ca2+ were higher than in the presence of Mg2+ and Na2+.

Model systemsformed by sodium caseinate (NaCAS) and espina corona gum (ECG) were studied. Therewas no evidence of attractive interactions between NaCAS and ECG macromolecules.Aqueous mixtures of NaCAS and ECG phase-separate segregatively over a wide rangeof concentrations. According to the images obtained by confocal laser scanning microscopy,NaCAS particles form larger protein aggregates when ECG is present in the system.An increase in the hydrodynamic diameter of NaCAS particles, as a result of ECGaddition, was also observed by light scattering in diluted systems.A depletion?flocculation phenomenon, in which ECG is excluded from NaCAS surface,is proposed to occur in the concentrated mixed systems, resulting in NaCAS aggregation.ECG raises the viscosity of NaCAS dispersions without affecting the Newtonian Flowbehaviour of NaCAS. These results contribute to improve the knowledge of a barely-studiedhydrocolloid which may be useful in the development of innovative food systems. Fil: López, Débora Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física; Argentina. Fil: Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física; Argentina. Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Álvarez, Estela M. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física; Argentina. Fil: Álvarez, Estela M. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina. Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería; Argentina. Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física; Argentina.

This work studied for the first time the acid-induced aggregation and gelation of heat-treated chia protein isolates obtained by extraction at pH 10 or 12 (CPI10 and CPI12, respectively). The aggregation state of proteins was modified during acidification. The size of the aggregates was reduced for both samples when the pH decreased but below pH 4.5 further protein aggregation took place for CPI12. Gelation of CPI12 was completed after about 30 min of acidification with glucone-δ-lactone. By contrast, this period was not enough to reach a constant value in G′ for CPI10. When gelation was ensured, confocal laser scanning micrographs from those gels revealed a coarse and irregular structure with large pores (median size of diameters: 30 μm). Instead, micrographs from CPI12 cold gels showed a more regular and interconnected network, with smaller pores (median size of diameters: 9 μm). These differences are consistent with a higher elastic behaviour ((Formula presented.) = 13.6 ± 0.1 Pa). Fil: López, Débora Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina Fil: Busti, Pablo Andres. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Wagner, Jorge Ricardo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina

A new approach for soft and self-sustainable oil-in-water emulsion gel systems (EGs) preparation based on a formulation with olive oil, sodium alginate, citric acid, and calcium chloride, and the combination of high-speed homogenization and gelation induction by glucono-δ-lactone addition is presented. Also, the effect of EG protein fortification by the incorporation of quinoa concentrate (QC) and quinoa flour on the physicochemical and mechanical properties of these EGs upon storage at 4 °C was investigated. Despite soft and self-sustainable EGs (10 g/kg and 20 g/kg alginate, respectively) showed higher oil droplet size increment with total biopolymer concentration, these systems presented remarkable stability during 28 days. All fortified EGs showed higher fluid retention capacity (>99%), L*, a*, and lower b* values. After one day, EGs presented pHs ranging 4.1–4.3, and longer storage times promoted an increased acidity, to a less extent for QC-fortified-EGs. Lipid oxidation degree also increased during storage (from 30 to 150 μmol/L malonaldehyde), with no significant effects upon protein fortification. Protein fortification promoted higher gel strength in all self-sustainable EGs (from 3.5 N to almost 7 N), and especially after 14 days for soft-EGs. These EGs can be used in the food industry as fat replacers to formulate healthier products. Fil: Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Busti, Pablo Andres. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería del Rosario. Departamento de Investigación Institucional; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Q2 según Scopus a la fecha de publicaciónThe coagulation of milk by a serin protease from Aspergillus niger NRRL3 was studied by rheology. Cheddar-type cheese was manufactured using 3.5% (v/v) of fungal enzymatic extract and fermentation-produced chymosin was used as control coagulant. Full composition and ripening of both kinds of Cheddar cheese were studied. Differences in the proteolysis of caseins, not only during cheese manufacture but also during ripening, affected cheese composition, texture and peptide profile. Microbial development during ripening was not affected by the coagulant used. Fil: Lombardi, Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Ciocia, Felicia. University College Cork; Irlanda Fil: Uniacke Lowe, Thérèse. University College Cork; Irlanda Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Risso, Patricia Hilda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: McSweeney, Paul L. H.. University College Cork; Irlanda

Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina Fil: Risso, Patricia H. Universidad Nacional del Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina Abstract: The study and characterisation of food gels obtained from phase-separated systems has gained interest since a wide variety of gel structures and textures can be developed. In this study, the phase and rheological behaviour of milk protein/espina corona gum (MP/ECG) mixtures were evaluated. These mixtures presented a segregative phase separation and a rheological behaviour proportional to the ECG concentration. Microstructural analysis, textural parameters and water-holding capacity of gels obtained from MP/ECG mixed systems using rennet as gelling agent were determined. At high ECG concentrations (≥0.05%, w/v), the gel microstructure changed from a coarse strand to a bicontinous microstructure. Such microstructural changes affected the textural parameters, firmness and break point, and the water-holding capacity of the gels. The results obtained in this work could be explained by the interplay between the segregative interaction of the biopolymers and the rennet-induced gelation rate.

Amaranth, quinoa and chia are non-conventional sources of proteins whose interest has increased in recent years due to their excellent nutritional value. Vegetable proteins can be used as food ingredients to replace animal proteins in human diet. The present article provides a comprehensive analysis of amaranth, quinoa and chia proteins and focuses on their solubility, superficial, gelling and textural properties as well as on the biological activities of enzymatic hydrolyzates. Fil: López, Débora Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Raimundo, Geraldine. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina

Contenido: Presentación -- Fitorremediación de aguas contaminadas con Pb2+ utilizando macrófitas del género Salvinia : evaluación de la intensidad y periodicidad de la descarga contaminante sobre la eficiencia del proceso y la fisiología vegetal / Castillo Loria, Kristel ; Herrero, Sol M. ; Bergara, C. Daniela ; Salvatierra, Lucas M. ; Pérez, Leonardo M. -- Análisis comparativo de la captura y almacenamiento de CO2 por especies vegetales nnativas de tres ecosistemas en Perú / Luccini, E. ; Flores, M. ; Ramírez, K. ; Pérez Pinedo, H. ; Herrera, L. ; Parodi, M. ; Matar, M. ; Gómez Insausti, J. ; Barrea, L. ; Mechini, M. ; Calcagno, G. -- Producción de proteasas fúngicas para la hidrólisis de proteínas vegetales / López, Débora ; Galante, Micaela ; Ruggieri, Germán ; Lombardi, Julia ; Boeris, Valeria ; Spelzini, Darío -- Recuperación de plásticos residuales para el diseño y conformación de elementos constructivos de un sistema que facilite mejoras de viviendas económicas como aporte a lo sustentable : analizado como un problema de ingeniería / Espinosa, A. E. ; D'Alleva, A. ; Avendaño, M. ; Quaglino Lagger, M. C. ; Fideleff, S. ; Foresi, J. P. ; Céspedes, L. ; Aradas, M. E. -- Caracterización preliminar de la problemática de calidad del agua en el área rural de Monje, Provincia de Santa Fe / Castellarín, Julio ; Sánchez, Julio ; Papa, Juan Carlos ; Herrera, Luis ; Casiello, Francisco -- Propuesta de un sistema de gestión integral de residuos informáticos : análisis y optimización / Rodríguez, Eduardo ; Claudia, Deco ; Burzacca, Luciana ; Bender, Cristina ; Costa Santiago -- Vigilancia Tecnológica: análisis de normativas, propuesta metodológica e implementación práctica en una industria PyME Argentina / Romanello, Maximiliano A. ; Teruya, Shinji M. ; Guemberena, Lisandro ; Larsen, Lisandro ; Luzzi, Santiago ; De Romedi, Bartolomé ; Giannico, Fernando -- Adsorción y reducción catalítica de óxidos de nitrógeno sobre Cr2O3/γ- Al2O3 / Hamann, Diana ; Hernández Guiance, Sabrina ; Caráttoli Oscar ; Botti, Julián ; Caro, Agustín ; Castiglione, Leandro ; Dotti, Josefina ; Vallejo, Rodrigo / Diseño y modelización de equipo para el estudio del secado convectivo de granos de origen agrícola / Casiello, Fransico ; Galaretto, Oscar ; Mazzolini, Cristian ; Farías, Ana M. ; Castagnini, Germán -- Cálculos cuánticos de resonancia magnética nuclear empleados en el desarrollo de una probabilidad para asignación estereoquímica / Zanardi, María Marta ; Sarotti, Ariel Marcelo -- Evaluación del potencial de biodegradación de diésel empleando bacterias aisladas de lodos industriales / Loureiro, Dana Belén ; Olivera, Camila ; Salvatierra, Lucas M. ; Pérez, Leonardo M.

En la industria láctea son de gran interés las proteasas capaces de coagular leche que se utilizan para elaborar quesos. En la actualidad, la enzima más utilizada con este fin es la quimosina recombinante. Sin embargo, el interés en producir alimentos con nuevas texturas y sabores mantiene activa la búsqueda de coagulantes naturales alternativos. Durante este trabajo de tesis se ha estudiado la coagulación de leche bovina inducida por un coagulante de origen fúngico y otro bacteriano. Además, se han caracterizado ciertas propiedades físico-químicas de los geles lácteos obtenidos. Se cultivó el hongo Aspergillus niger NRRL3 por fermentación de residuos agroindustriales en estado sólido y a partir de su micelio se preparó un extracto enzimático (EEAN) con actividad coagulante de la leche. Se ensayaron distintas concentraciones de EEAN para obtener geles lácteos que luego fueron caracterizados. En la mayoría de los casos, estos geles resultaron más laxos que los inducidos por quimosina. Al aumentar la concentración de EEAN, el índice de pardeamiento de los geles resultó mayor y se liberó más suero, con mayor actividad antioxidante. Teniendo en cuenta los resultados de los ensayos reológicos, se decidió utilizar 3,5 % V/V de EEAN para elaborar queso Cheddar. La excesiva proteólisis desempeñada por EEAN, no sólo durante la etapa de coagulación de la leche sino también durante la maduración del queso, dio como resultado una composición química característica y diferente a la obtenida en los quesos control (elaborados con quimosina). A su vez, esto repercutió en la textura final del queso y en el perfil de péptidos que dan aroma. El otro coagulante utilizado fue un extracto enzimático producido por Bacillus sp. P7 (EEP7). Se estudió el efecto de la presencia de sales minerales, muy utilizadas en la fortificación de productos lácteos, sobre la estructura de las proteínas lácteas y la actividad del EEP7. Se obtuvieron geles lácteos fortificados con estas sales minerales utilizando EEP7 como coagulante y los mismos fueron caracterizados. En presencia de los cationes con mayor afinidad por las caseínas se formaron micelas más grandes que coagularon más rápido, resultando en geles lácteos más fuertes y firmes. Fil: Lombardi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento Química-Física. Área Fisicoquímica; Argentina.

Espina corona gum (ECG) is a galactomannan extracted from the seeds of a leguminous tree native to America. In spite of its potential application in the food industry, casein protein aggregation and gelation in systems containing this gum have not yet been characterized. Here, the effect of ECG on the aggregation and gelation of sodium caseinate (NaCAS) and on the microstructure, the mechanical properties and color of acid-induced gels were studied. The aggregation process of NaCAS was studied in the presence of calcium, sucrose and ECG. ECG caused an increase in the aggregation time, without modification of the aggregation pH. The presence of calcium produced an increase in the aggregation pH due to the neutralization of the negative charges of the protein surface, resulting in a decrease in the aggregation time. However, the time required for NaCAS gelification was not affected by the presence of ECG. NaCAS/ECG mixed gels presented different color, water holding capacity and mechanical properties compared to NaCAS gels in the absence of ECG. Moreover, the presence of ECG produced differences in the microstructure of the acid-induced NaCAS gels. Fil: López, Débora Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmaceuticas. Departamento de Química y Física; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmaceuticas. Departamento de Química y Física; Argentina Fil: Alvarez, Estela Mari. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmaceuticas. Departamento de Química y Física; Argentina Fil: Risso, Patricia Hilda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Física de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Instituto de Física de Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmaceuticas. Departamento de Química y Física; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmaceuticas. Departamento de Química y Física; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires"; Argentina

In this work, the molecular interaction between the protein β-lactoglobulin and strong polyelectrolyte chains was studied using Monte Carlo simulations. Different coarse-grained models were used to represent the system components. Both net charge and protonation of the isolated dimeric protein were analyzed as a function of pH. The acid-base equilibrium of each titratable group was distinctively modified by the presence of polyanion or polycation chains. The complexation on the wrong side of pI was more evident with the polycation than with the polyanion. It was mainly due to a charge regulation mechanism, where the reversion in net charge of the protein was more pronounced at the left of isoelectric point of the protein. The glutamic and aspartic groups play a key role in this charge reversion. Both polyanion and polycation were spatially adsorbed in different region on the protein surface, suggesting the importance of the surface charge distribution of the protein. Fil: Torres, Paola Beatriz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada ; Argentina. Universidad Tecnologica Nacional. Facultad Regional San Rafael; Argentina Fil: Bojanich, Luciano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Sanchez Varretti, Fabricio Orlando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza; Argentina. Universidad Tecnologica Nacional. Facultad Regional San Rafael; Argentina Fil: Ramirez Pastor, Antonio Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada ; Argentina Fil: Quiroga, Evelina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada ; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina Fil: Narambuena, Claudio Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Física Aplicada ; Argentina. Universidad Tecnologica Nacional. Facultad Regional San Rafael; Argentina

The complexes formation between acid and basic polyelectrolytes (carrageenan and Eudragit ® EPO) with catalase was evaluated in order to understand the mechanism of their interaction. Catalase was selected as the model enzyme since its application in several biotechnological processes. The study of this interaction had showed that the non soluble complexes take place in a pH interval which depends on the nature of the polyelectrolyte and salt presence. Carrageenan showed to be the best choice for the catalase affinity precipitation, since the amount needed for the full precipitation of the enzyme was lower, with a faster kinetic and a slight stabilization of the protein structure. After establishing the optimal conditions, we were able to purify catalase from murine liver, a natural source, with a purification factor of 6.4 and a yield of 19%, using only one step in the enzyme purification process. Fil: Belluzo, María Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Instituto de Química Rosario; Argentina

Tannase from Aspergillus niger was partitioned in aqueous two-phase systems composed by polyethyleneglycol of molar mass 400, 600 and 1000 and potassium phosphate. Tannase was found to be partitioned toward the salt-rich phase in all systems, with partition coefficients lower than 0.5. Partition coefficients values and low entropic and enthalpic changes associated with tannase partition suggest that the entropic effect may be the driving force of the concentration of the enzyme in the bottom phase due to the high molar mass of the enzyme. The process was significantly influenced by the top phase/bottom phase volume ratio. When the fungal culture broth was partitioned in these systems, a good performance was found, since the enzyme recovery in the bottom phase of the system composed by polyethyleneglycol 1000 was around 96% with a 7.0-fold increase in purity. Fil: Rodríguez Durán, Luis. Universidad Autónoma de Coahuila; México Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Cs.bioquimicas y Farmaceuticas. Departamento de Quimica y Fisica. Area Fisicoquimica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Cs.bioquimicas y Farmaceuticas. Departamento de Quimica y Fisica. Area Fisicoquimica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina Fil: Cristobal Aguilar, N.. Universidad Autónoma de Coahuila; México Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Cs.bioquimicas y Farmaceuticas. Departamento de Quimica y Fisica. Area Fisicoquimica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina

El objetivo general de este trabajo fue innovar en la elaboración de productos lácteos funcionales. Se estudió la interacción entre diversos cosolutos de interés con las proteínas lácteas (PL), el efecto de éstos sobre los parámetros de agregación de las caseínas y sobre los coágulos obtenidos por adición de cuajo. Se optimizó el proceso de extracción del colesterol (Col) de bases lácteas utilizando a la β-ciclodextrina como agente extractor. Se aplicaron las estrategias de fortificación con Zn2+ y de extracción de Col en la elaboración de un queso Cuartirolo, que fue evaluado fisicoquímica, reológica, microestructural, funcional y sensorialmente. Se determinó que la goma espina corona (GEC) posee un comportamiento comparable a la goma guar (GG), un espesante de referencia, en cuanto a su interacción con las PL y sobre las características microestructurales y texturales que le confieren a los coágulos. Sin embargo, la GEC posee un menor poder espesante que la GG. Se puso a punto un protocolo de extracción de Col de cremas base para la elaboración de quesos que permitió la extracción de más del 90%, conservando la totalidad de la materia grasa del producto. Fue posible la implementación exitosa del proceso de extracción de Col y de la estrategia de fortificación con sales de Zn2+ para la obtención de un queso Cuartirolo funcional. Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Fisicoquímica. Departamento Química-Física; Argentina.

Contenido: Presentación -- Obtención y caracterización de biomateriales de interés tecnológico formulados a base de polímeros naturales y subproductos industriales / Burdisso, M.Lucía ; Salvatierra, Lucas M. ; Giordano, Rodolfo M. ; Pérez, Leonardo M. -- Caracterización fisicoquímica de aislados de proteínas vegetales / Bonino, Julia ; Cagnassi, Leonela ; Giudicci, Aldana ; Ibarra, Jorge ; Oriolani March, Paulina ; Vidal, Andrea ; Molina, Mara ; Flores, Alejandro ; López, Débora ; Montellano Duran, Natalia ; Galante, Micaela ; Spelzini, Darío ; Boeris, Valeria -- La construcción de derechos humanos a través de la investigación acción en un barrio precarizado de la ciudad de Rosario / Aradas Díaz, María Elena ; Dachesky, Melina ; Enría, Graciela ; Scozzina, Luis -- Evaluación de macrófitas autóctonas de flotación libre para su empleo en el tratamiento de aguas contaminadas con metales pesados / Tello Zevallos, Wilfredo ; Loureiro, Dana Belén ; Reeves, María Cecilia ; Yujnovsky, Fabiana ; Salvatierra, Lucas Matías ; Pérez, Leonardo Martín -- Estudio teórico-experimental de la adsorción y reducción catalítica de los NOx sobre Cr2O3/γ- Al2O3 en presencia de gases de efecto invernadero / Hamann, Diana ; Henández Guiance, Sabrina ; Carattoli, Oscar ; Botti, Julián ; Caro, Agustín ; Castiglione, Leandro ; Dotti, Josefina ; Meyle, Francisco ; Vallejo, Rodrigo -- Recuperación de botellas plásticas desechadas para el diseño y conformación elementos que integran partes componentes de un sistema constructivo, con el propósito de facilitar el aislamiento térmico de viviendas vulnerables : analizado desde la ingeniería ambiental en el Bº San Francisquito / Espinosa, Ana E. ; D'Alleva, Analía ; Avendaño, Micaela ; Bitetti, Vanina ; Forestieri, Sebastián ; Aradas, María E. -- Dispersión de contaminantes en cursos de agua : estudios en el río Chumbao, Perú / Quispe Prado, W. ; Herrera, L. ; Sichez Muñoz, J. ; Parodi, M. ; Matar, M. ; Gomez Insausti, J. ; Calcagno, G. ; Barrea, L. ; Mechini, M. ; Luccini, E. -- Proyecto Marginalidad urbana y organizaciones de la sociedad civil en el barrio San Francisquito de la ciudad de Rosario : “Pensando en Nuestro Barrio… Podemos Decir…” / Aradas Díaz, María Elena ; Enria, Graciela ; Dachesky, Melina ; Fernández, Carlos ; Ruiz, Luciana ; Bonanno, Carina ; Fleba, Roberto ; Mansilla, Verónica -- Monitoreo de condiciones de Higiene y Seguridad del ambiente en entornos industriales : recolección y análisis de datos obtenidos de una red de sensores / Rodriguez, Eduardo ; Deco, Claudia ; Burzacca, Luciana ; Costa, Santiago ; Bender, Cristina -- Estudio de los procesos de transferencia de masa, cantidad de movimiento y energía en el secado de granos de origen agrícola / Boffa, Guillermo ; Casiello, Francisco ; Galaretto, Oscar ; Farias, Ana María ; Giannico, Fernando ; Herrera Luis Alberto ; Castagnini Germán -- Herramientas y métodos para la caracterización de la sostenibilidad socio, productivo, ambiental en áreas representativas de la cuenca del río Carcarañá, en el sur de la Provincia de Santa Fe II / Herrera, Luis ; Castellarín, Julio ; Sanchez, Julio ; Casiello, Francisco -- Simulación bidimensional de RMN acoplada con reconocimiento de patrones vía redes neuronales : una poderosa herramienta de validación estructural / Zanardi, María Marta ; Sarotti, Ariel Marcelo -- Propuesta de un observatorio de productividad regional / Salvático, Pablo ; Bender, Cristina ; Deco, Claudia ; Chamorro, Azul

The formation of insoluble complexes between proteins and oppositely charged polyelectrolytes was assessed. Two pancreatic enzymes: trypsin and chymotrypsin, and two anionic synthetic polyelectrolytes: polyacrylate and polyvinylsulfonate, were used for the study at the pH range between 3.00 and 5.00. Two different titration curve shapes, representing two insoluble complexes formation mechanisms, were found. The turbidity of enzyme–polyelectrolyte mixtures is related to the increase either in the size or in the quantity of the insoluble complexes. Ionic strength destabilized insoluble complex formation. Finally, the kinetics of the process of insoluble complex formation at different conditions was studied. Fil: Lombardi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina

Serine proteases have wide application in leather, food, meat and soap powder industries, among others. There are a lot of methodologies to obtain them in large quantities but most of them are expensive or contaminating. We then propose an economical and environmentally friendly method in which proteases are separated from a crude fresh bovine pancreas homogenate using precipitation with polyacrylate, a commercially available negatively charged and weak polyelectrolyte. The zymogens of the serine proteases were activated prior to precipitation by the addition of trypsin. The proteases were precipitated by adding polyacrylate at pH 4.50 to the pancreas homogenate. Under these conditions, serine proteases are positively charged and form non-soluble complexes with the negatively charged polyacrylate. The purity of proteases was increased 5-fold with a recovery of 33% under the best conditions tested. The volume of the final product was decreased to 5% of the feedstock, in order to concentrate the sample up to 20 times. The proposed method removed up to 96% of the contaminant proteins. Fil: Lombardi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina Fil: Woitovich Valetti, Nadia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Cientifico Tecnológico Rosario; Argentina

Eudragit® L100 (EuL) and Eudragit® S100 (EuS) are synthetic polyanions differing on their electric charge density. They interact with chymotrypsin (ChTRP), a basic protein forming soluble and non-soluble complexes. The complex formation was studied by dynamic light scattering, isothermal titration calorimetry, native fluorescence emission, circular dichroism and thermodynamical thermal stability of the enzyme. EuS was able to bind 33 ChTRP molecules while EuL, 60. The binding of ChTRP to both Eu was slightly endothermic and the entropic factor was responsible for the soluble complexes formation. The ChTRP-Eu size increases with pH and the binding of ChTRP to Eu modifies the Eu hydrodynamic radium. The interaction of ChTRP with Eu did not modify its secondary or tertiary structure. The thermal stability of ChTRP was increased when it interacted with both Eu. Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Cs.bioquimicas y Farmaceuticas. Departamento de Quimica y Fisica. Area Fisicoquimica; Argentina Fil: Capella, Laura Verónica. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Cs.bioquimicas y Farmaceuticas. Departamento de Quimica y Fisica. Area Fisicoquimica; Argentina Fil: Peres, Gisele. Universidade Federal Do Rio Grande Do Sul; Brasil Fil: Burgos, Martha Ines. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones En Química Biológica de Córdoba (p); Argentina Fil: Da Silveira, Nádya Pesce. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Quimica Biológica; Argentina Fil: Fidelio, Gerardo Daniel. Universidade Federal Do Rio Grande Do Sul; Brasil Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Universidad Nacional de Cordoba. Facultad de Cs.exactas Fisicas y Naturales. Departamento de Quimica. Catedra de Quimica Biologica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Centro Cientifico Tecnol.conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnologicos y Quimicos Rosario; Argentina

The separation of chymotrypsin from a crude filtrate of fresh bovine pancreas homogenate was carried out using precipitation with a commercially available negatively charged natural strong polyelectrolyte: -carrageenan. The zymogen form of the enzyme was activated by addition of trypsin (0.0001%, w/w), then, the enzyme was precipitated by polyelectrolyte addition at pH 4.50. The non-soluble complex was separated by simple centrifugation and re-dissolved by a pH change to 8.20. The recovery of chymotrypsin biological activity was 60% of the initial activity in the homogenate with 3-fold increase in its specific activity. The volume of the final product decreased to 10% of the feedstock, concentrating the sample up to 10 times. Fil: Woitovich Valetti, Nadia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Lombardi, Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina

Tannase from Aspergillus niger was partitioned in aqueous two-phase systems composed by polyethyleneglycol of molar mass 400, 600 and 1000 and potassium phosphate. Tannase was found to be partitioned toward the salt-rich phase in all systems, with partition coefficients lower than 0.5. Partition coefficients values and low entropic and enthalpic changes associated with tannase partition suggest that the entropic effect may be the driving force of the concentration of the enzyme in the bottom phase due to the high molar mass of the enzyme. The process was significantly influenced by the top phase/bottom phase volume ratio. When the fungal culture broth was partitioned in these systems, a good performance was found, since the enzyme recovery in the bottom phase of the system composed by polyethyleneglycol 1000 was around 96% with a 7.0-fold increase in purity. Fil: Rodriguez Durán, Luis V.. Universidad Autónoma de Coahuila; México Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina Fil: Aguilar, Cristóbal N.. Universidad Autónoma de Coahuila; México Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

The combination of two bioseparation techniques, partition in aqueous two-phase systems and polyelectrolyte precipitation of the target enzyme from the phase where it is present, was assayed to purify pepsin from bovine abomasum homogenate. Pepsin was partitioned in favor of the polyethyleneglycol-rich phase in an aqueous two-phase system of polyethyleneglycol 600 and 1450-sodium phosphate; however, a great amount of impure proteins were present. Chitosan (a cationic natural polyelectrolyte) was added to precipitate this acid enzyme as a form of insoluble complex. The addition of this second step increased the purity of the enzyme significantly while the yield was not significantly decreased. The combination of both partition in polyethyleneglycol 1450-phosphate system and chitosan precipitation produced a pepsin recovery of 48.5% with a purification factor of 9.0. The biological activity of the recovered enzyme remained unaltered. Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina Fil: Farruggia, Beatriz Monica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina

Interactions between a model protein (bovine serum albumin-BSA) and the cationic polyelectrolyte, chitosan (Chi), have been characterized by turbidimetry, circular dichroism and fluorescence spectroscopy. It has been found that the conformation of the BSA does not change significantly during the chain interaction between BSA and chitosan forming the non-covalently linked complex. The effects of pH, ionic strength and anions which modify the water structure around BSA were evaluated in the chitosan-BSA complex formation. A net coulombic interaction force between BSA and Chi was found as the insoluble complex formation decreased after the addition of NaCl. Around 80% of the BSA in solution precipitates with the Chi addition. A concentration of 0.05% (w/v) Chi was necessary to precipitate the protein, with a stoichiometry of 6.9 g BSA/g Chi. No modification of the tertiary and secondary structure of BSA was observed when the precipitate was dissolved by changing the pH of the medium. Chitosan proved to be a useful framework to isolate proteins with a slightly acid isoelectrical pH by means of precipitation. Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Farruggia, Beatriz Monica. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina Fil: Picó, Guillermo Alfredo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina