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Die Aktivität von L-Glutamat, dem wichtigsten excitatorischen Neurotransmitter im Zentralnervensystem (ZNS), wird durch spezifische Transporter aufgehoben. Dies verhindert eine anhaltende Aktivierung von Rezeptoren, die die synaptische Reizweiterleitung stören und zur excitotoxischer Neurodegeneration führen würde. Die vorliegende Arbeit charakterisiert die Regulation der Zelloberflächenexpression des Glutamattransporters EAAC1 unter Einfluss von Phorbolestern sowie die Rolle der PKC bei der Zielsteuerung dieses Glutamattransporters aus intrazellulären Speichern zur Zellmembran. Darüber hinaus konnte gezeigt werden, dass am Mechanismus der Zielsteuerung intrazelluläres Calcium, Calmodulin sowie die Calcium/Calmodulin abhängige CaM Kinase II beteiligt sind. Es scheint also einen Zusammenhang zwischen der Aktivierung der PKC und dem Signalweg der CaM Kinase in der regulierten Zielsteuerung von EAAC1 zu geben. Schließlich wurde gezeigt, dass eine Umverteilung der Glutamattransporter nach Stimulation durch Phorbolester oder Phosphataseinhibitoren zur Tyrosinphosphorylierung von EAAC1 führt. Transporter-mediated uptake is critical for terminating the actions of glutamate, the major excitatory neurotransmitter in the central nervous system (CNS), preventing the sustained activation of receptors that would otherwise disrupt signaling at synapses and lead to excitotoxic neurodegeneration. Present work characterizes the regulation of cell surface expression of EAAC1 in response to phorbol esters and the role of PKC in transporter trafficking from the intracellular pools to the membrane surface. Moreover, it was also shown that the trafficking mechanism of EAAC1 also depends on the intracellular calcium, calmodulin and calcium/calmodulin dependent CaM Kinase II. Taken together, there seems to be a cross talk between PKC signaling and the CaM kinase pathway in the regulated trafficking of EAAC1. Finally, it was also demonstrated that redistribution of glutamate transporter upon stimulation by phorbol esters and phosphatase inhibitors causes tyrosine phosphorylation of EAAC1.